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8. péptidos y proteinas

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8. péptidos y proteinas

  1. 1. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS BIOQUÍMICA
  2. 2. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS • Dos moléculas de aa´s pueden unirse de forma covalente a través de un enlace amida llamado enlace peptídico. Este enlace se forma por eliminación de una molécula entre el grupo carboxilo de un aa y un grupo amino del otro, dejando un grupo amino libre del 1er aa y un grupo carboxilo libre del 2do, lo que permite la union del último con otro para formar una cadena.
  3. 3. HIDROLISIS PEPTÍDICA • En medio acuoso, se favorece la disolución del enlace peptídico, pero la reacción es lenta. • Catalización: – Enzimas proteolíticas, hidrolasas o proteasas – Calor – Contacto con ácidos – Bromuro de cianógeno – EJEMPLOS DE ENZIMAS: tripsina, quimiotripsina, pepsina, trombina, papaína, termolisina, substilisina, carboxipeptidasa A.
  4. 4. ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE LOS PÉPTIDOS PEQUEÑOS • INSULINA: 2 cadenas peptídicas, una de 30 residuos de aa y otra de 21. • Glucagon: 29aa • Corticotropina: 39 residuos de aa • L-aspartilfenilalanil metil ester (Aspartame) 2aa (Dipéptido) • Oxitocina: 9 residuos • Bradiquinina, 9 residuos • Factor liberador de tirotropina, 3 residuos
  5. 5. PEPTIDOS • 2 aa: dipéptido • Pocos aa: oligopéptido • Algunos aa: polipéptido • Muchos aa: proteína
  6. 6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
  7. 7. I. EN FUNCIÓN DE SUS PAPELES BIOLÓGICOS • ENZIMAS: son las proteínas más variadas y altamente especializadas. Tienen actividad catalítica. Regulan virtualmente todas las reacciones químicas de las biomoléculas
  8. 8. I. EN FUNCIÓN DE SUS PAPELES BIOLÓGICOS • DE TRANSPORTE. En el plasma sanguíneo fijan y transportan moléculas o iones específicos de un órgano a otro. – HEMOGLOBINA: fija el O2 a medida que la sangre pasa a través de los pulmones. – LIPOPROTEÍNAS: transportan lípidos desde el hígado a otros organos. – SEROALBUMINA: transporta ácidos grasos en la sangre.
  9. 9. I. EN FUNCIÓN DE SUS PAPELES BIOLÓGICOS • NUTRIENTES Y DE RESERVA: almacenan nutrientes en semillas y otros tejidos. – OVOALBUMINA: yema de huevo – CASEÍNA: leche – FERRITINA: almacena Hierro.
  10. 10. I. EN FUNCIÓN DE SUS PAPELES BIOLÓGICOS • PROTEINAS CONTRÁCTILES O MOTILES: confieren a la célula la capacidad de contraerse, cambiar de forma o moverse. – ACTINA y MIOSINA: proteínas contráctiles del músculo y en algunas células no musculares. – TUBULINA: forma microtubulos (flagelos, cilios)
  11. 11. I. EN FUNCIÓN DE SUS PAPELES BIOLÓGICOS • PROTEINAS ESTRUCTURALES: actúan como filamentos de soporte para conferir fuerza o protección a las estructuras biológicas. – COLÁGENO: tendones y cartílagos, piel. – QUERATINA: uñas, cabello – FIBROÍNA: seda, tela de araña – ELASTINA: componente de la piel
  12. 12. I. EN FUNCIÓN DE SUS PAPELES BIOLÓGICOS • PROTEÍNAS DE DEFENSA: Forman parte del sistema inmunológico. – INMUNOGLOBULINAS (Anticuerpos), producidas por los linfocitos, reconocen, precipitan o neutralizan bacterias y virus. – FIBRINOGENO Y TROMBINA: proteínas coaguladoras de la sangre.
  13. 13. I. EN FUNCIÓN DE SUS PAPELES BIOLÓGICOS • PROTEÍNAS REGULADORAS: Controlan la actividad fisiológica. – INSULINA Y GLUCAGON: regulan la concentración de glucosa en sangre – ADRENALINA: – TIROTOXINA – HORMONA ADRENOCORTICOTROPICA – ETC ETC ETC
  14. 14. II. SEGÚN SU ESTRUCTURA • PROTEÍNAS SENCILLAS – Sólo contienen en su estructura aa´s sin otros grupos químicos adicionales
  15. 15. II. SEGÚN SU ESTRUCTURA • PROTEÍNAS CONJUGADAS – Contienen componentes químicos diferentes a los aa´s. – GRUPO PROSTÉTICO: es la parte no aminoacídica de una proteína conjugada.las proteínas conjugadas se clasifican en base a la naturaleza de su grupo prostético.
  16. 16. PROTEINAS CONJUGADAS PROTEINA GRUPO EJEMPLOS PROSTÉTICO Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína, vitelina, histonas Glucoproteínas Carbohidratos Albúminas, globulina, colágena Nucleoproteínas Ácidos nucleícos Ribonucleoproteinas, desoxirribonucleoprot einas Hemoproteínas Hierroprotoporfirinas Mioglobina, hemoglobina, citocromo C Clorofiloproteínas Magnesioporfirinas Clorofilas Metaloproteínas Metales Insulina (Zn), anhidrasa carbónica (Zn), Hemocianina (Cu), Ferritina (Fe) Lipoproteínas Lípidos Proteína sericas
  17. 17. III. SEGÚN SU FORMA • PROTEINAS GLOBULARES. Son hidrosolubles. Forma enrollada. – Hemoglobina – Globulina – Albuminas – Prolactina – Hidrolasas – Oxidasas – Ligasas
  18. 18. III. SEGÚN SU FORMA • PROTEINAS FIBROSAS: insolubles en agua. Resistentes a la digestión de enzimas hidrolíticas. Forma de fibra – Colágena – Queratina – Elastina – fibrína
  19. 19. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEINAS • CONFORMACIÓN: término que se refiere al arreglo 3-D de los átomos de una estructura. • LAS PROTEINAS MANEJAN HASTA 4 NIVELES DE ORGANIZACIÓN
  20. 20. NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
  21. 21. ESTRUCTURA PRIMARIA • Es la secuencia de aa´s unidos por sus enlaces covalentes y estabilizados por puentes disulfuro.
  22. 22. ESTRUCTURA SECUNDARIA • Disposiciones regulares y repetitivas en el espacio de residuos de aa adyacentes en una cadena polipeptídica. 2 clases básicas: hélice α y conformación β.
  23. 23. ESTRUCTURA SECUNDARIA • α-hélice: cada 36a da una vuelta entera. Las cadenas de aa se extienden hacia afuera del eje central del polipéptido. Se estabiliza por puentes de H cada 4 aa. • Lámina β. Es muy flexible.
  24. 24. ESTRUCTURA TERCIARIA • Es la configuración 3D completa de la proteína. • Plegamiento global de una cadena polipeptídica. • Compuesta por la combinación de los enlaces α-hélice, lámina β, atracciones electrostáticas de Vander Walls, puentes de H. • Forma diversos repliegues específicos y fijos para un determinado orden de aa. • La disposición final de las pp depende de los diferentes residuos de aa vinculados entre si.
  25. 25. ESTRUCTURA CUATERNARIA • Se presenta entre 2 o mas cadenas polipeptídicas. • Las cadenas pueden ser similares (homooligoméricas) o diferentes (heterooligoméricas).
  26. 26. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
  27. 27. ESPECIFICIDAD • Cada una de las especies vivas es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes a las de otras especies) • Aún dentro de la misma especie hay diferente proteínas entre los individuos. • Cada una lleva a cabo una determinada función y la realiza porque tiene una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia. • Un cambio en la estructura de las pp puede representar una pérdida de la función.
  28. 28. ESPECIFICIDAD • La diversidad biológica se debe a las múltiples combinaciones en los aa, determinada por el ADN de cada individuo. • Explica fenómenos biológicos como la compatibiliad o no de transplantes de órganos, sangre, procesos alérgicos y algunas infecciones.
  29. 29. SOLUBILIDAD • Son solubles en agua cuando adoptan la conformación globular. • Se debe a la formación de radicales libres (-R) de los aa que al ionizarse establecen enlaces débiles con las moléculas de agua
  30. 30. CAPACIDAD AMORTIGUADORA • Las proteínas son anfóteros (pueden comportarse como ácidos o como bases), por lo que pueden neutralizar las variaciones de pH del medio. – ACIDO: liberan protones de H+ – BASES: retienen protones de H+
  31. 31. DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN • Ruptura de los enlaces que mantienen sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, conservando la primaria. • Las proteínas se transforman a filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua
  32. 32. • PROTEINA NATIVA: presenta su conformación natural • PROTEÍNA DESNATURALIZADA: la que ha cambiado su conformación • PROTEÍNA DEGRADADA: ha perdido su estructura primaria.
  33. 33. AGENTES DESNATURALIZADORES DE LAS PROTEÍNAS • Agentes caotrópicos: urea, guanidaína • Detergentes: duodecil sodico de sulfato (SDS) • Calor: entre 50-60ºC • Ácidos o Alcalis: cambios en el pH influyen en los puentes salinos. • Oxidación y Reducción del grupo SH • Acción enzimática: enzimas especializadas, hidrolisan las proteínas.
  34. 34. RENATURALIZACIÓN • Si se conserva la estructura primaria, en un medio favorable la proteína puede recuperar sus estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. • La DEGRADACIÓN: es irreversible.

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