1.
UNIDAD 5
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

2.
0. INTRODUCCIÓN
•Las proteínas son polímeros formados por
la unión de aminoácidos.
•El orden de los aminoácidos viene
determinado por el ADN.
•Las proteínas son las moléculas orgánicas
más abundantes en los seres vivos.
•Existe una gran variedad y son importantes
desde el punto de vista estructural y
funcional

3.
1.AMINOÁCIDOS

4.
1.1 CLASIFICACIÓN
AMINOÁCIDOS PROTEICOS
•Atendiendo a la polaridad de los grupos R
se clasifican en:
1.Hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp
2.Polares hidrofílicos: Ser, Thr, Gln, Asn, Tyr, Cys,
Gly
3.Básicos: Lis, Arg, His
4.Ácidos: Asp, Glu

5.
1.2 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
•Aminoácidos proteicos que no pueden ser
sintetizados por los organismos
heterótrofos, debiendo ser ingeridos con la
dieta.
•En la especie humana son 9: fenilalanina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina,
treonina, triptófano, valina y en lactantes
histidina.

6.
REGLA NEMOTÉCTICA
TRIVALEUTRE ME HISO FELIS
Tri ptofano
Me tionina
Va lina
H istidina
Leu cina
Iso leucina
Tre onina
Fe linalanina
Lis ina

7.
2. PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS
•FÍSICAS:
–Sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros , punto de
fusión alto.
•ISOMERÍA
– Todos los aminoáciodos presentan un carbono
asimétrico (carbono α), por lo que pueden presentar
dos configuraciones (D y L). Todos los aminoácidos
proteicos son de la serie L.
•PROPIEDADES ÁCIDO-BASE:
–En disolución acuosa forman iones dipolares o híbridos
(igual número de cargas + y -)
–El pH en el que un aminoácido forma un ión híbrido se
denomina punto isoeléctrico (pI)

8.
Esteroisómeros en aminoácidos
La orientación del grupo amino a la derecha o izquierda
determina la existencia de esteroisómeros D y L

9.
3. EL ENLACE PEPTÍDICO
• Es un enlace
covalente entre
el grupo
carboxilo de un
aminoácido y
grupo amino del
otro con pérdida
de agua.

10.
PÉPTIDOS
•
•
Son cadenas constituidas por residuos de
aminoácidos
Dependiendo del nº de residuos se
llamarán: dipéptidos (2), tripéptidos (3)....oligopéptidos (hasta
50).....polipéptidos (muchos)
•
Por convenio los residuos se numeran
desde el aminoácido N-terminal

11.
Características del enlace
peptídico
• Es un enlace covalente corto
• Presenta cierto carácter de doble enlace
• Los cuatro átomos que intervienen en el
enlace y los Cα se sitúan en el
mismo plano
• Los enlaces que pueden girar son los
Cα-C Cα-N

12.
PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS
DE INTERÉS BIOLÓGICO
• Función hormonal:
– Oxitocina y ADH (hipófisis)
– Insulina y glucagón (páncreas)
• Función de transporte:
– Glutatión: participa en el transporte de
aminoácidos hacia el exterior de la célula
• Antibióticos:
– Gramicidina y valinomicina

13.
4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
• Las proteínas se disponen
en el espacio formando
una estructura
tridimensional definida
que puede tener hasta
cuatro niveles de
organización.
– Estructura primaria
– Estructura secundaria
– Estructura terciaria
– Estructura cuaternaria
La funcionalidad de las
•
proteínas está íntimamente
relacionada con su forma

14.
ESTRUCTURA PRIMARIA
• Corresponde con la secuencia
lineal de aminoácidos
• El orden en que se encuentran
los aminoácidos determina
la configuración de los
niveles estructurales
superiores
• Presenta una disposición en
zigzag
• Nº polipéptidos diferentes =
20n (n=nº aminoácidos)
•

15.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Es la disposición espacial que adopta la
secuencia de aminoácidos para ser
estable como consecuencia de la
capacidad de giro de los carbonos α de
los aminoácidos
• Los modelos más frecuentes son:
– α-hélice
– Conformación β o lámina plegada
– Hélice de colágeno

16.
α-hélice
• La cadena polipeptídica
se enrolla en espiral
dextrógira
• Se mantiene gracias a
enlaces de hidrógeno
intracatenarios entre
el grupo amino y el
grupo ácido del cuarto
aminoácido que le
sigue
• Los radicales de los
aminoácidos quedan
dirigidos hacia el
exterior de la α-hélice

17.
Conformación β o
lámina plegada
•
Es plegamiento en acordeón como
resultado de la estructura primaria en
zigzag de las cadenas individuales
•
Se mantiene mediante enlaces de
hidrógeno intercatenarios,
participando todos los enlaces
peptídicos
•
Según la orientación de las cadenas
polipeptídicas se puede presentar de
dos formas:
– Paralela: cadenas en el mismo
sentido N-C
– Antiparalela: se alternan cadenas en
dirección N-C y C-N
•
•
Los radicales se orientan a ambos lados
de la hoja de forma alterna

18.
Hélice de colágeno
• Estructura secundaria
presente en el colágeno
(tendones y tejido
conectivo)
• Es una estructura
particularmente rígida
• Las cadenas se enrollan
hacia la izquierda
• No existen enlaces de
hidrógeno intracatenarios
por lo que está más
extendida que la α-hélice

19.
ESTRUCTURA TERCIARIA
• Es el modo en que la
proteína nativa se
encuentra plegada en el
espacio
• Es estable gracias a las
uniones que se
producen entre los
radicales -R
• Está constituida por
dominios con
estructuras
independientes en αhelice o lámina plegada
Enlaces que estabilizan
la estructura terciaria
• Enlaces de hidrógeno
• Atracciones
electrostáticas
• Atracciones
hidrofóbicas
• Puentes disulfuro

20.
Estructura terciaria de las
proteínas
En diferentes colores se representan los diferentes dominios

21.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Es la que poseen
las proteínas
formadas por
dos o más
cadenas
polipeptídicas o
monómeros que
pueden ser
iguales o
diferentes
• Los protómeros se
mantienen
unidos mediante
uniones débiles
como:
– Enlaces de
hidrógeno
– Fuerzas de Van
der Waals
– Puentes
disulfuro

22.
Hemoglobina: proteína globular formada
por cuatro cadenas polipeptídicas, dos
cadenas α y dos cadenas β
Colágeno: proteína fibrosa formada por tes cadenas
polipeptídicas entrelazadas

23.
6. PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS
Dependen de la naturaleza de los -R
1) SOLUBILIDAD
•
Proteínas globulares: solubles
•
Proteínas fibrosas: insolubles
2) DESNATURALIZACIÓN: es la rotura de enlaces que mantienen
la estructura nativa perdiéndose la estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria
3) ESPECIFICIDAD
•
De función
•
De especie
4) CAPACIDAD AMORTIGUADORA, debido al carácter
anfótero de los aminoácidos que la forman

24.
Desnaturalización de las
proteínas
•
Es la pérdida de las estructuras
cuaternaria, terciaria y
secundaria al romperse los
enlaces que las mantienen
•
Puede estar provocada por:
– Cambios de pH
– Cambios de temperatura
– Sustancias
desnaturalizantes
•
Consecuencias:
– Precipitación
– Pérdida de su actividad
biológica
•
La desnaturalización puede ser
reversible o irreversible

25.
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
• HOLOPROTEÍNAS • HETEROPROTEÍNAS
– Compuestas
exclusivamente
por aminoácidos
– Presentan:
• Parte proteica
(grupo proteico)
• Parte no proteica
(grupo
prostético)

26.
HOLOPROTEÍNAS
•
•
•
•
FIBROSAS
Estructura más
simple
Estructura
alargada
Insolubles
Función estructural
•
•
•
•
GLOBULARES
Estructura más
compleja
Estructura
compacta
Solubles
Gran variedad de
funciones

27.
COLÁGENO
• Principal componente del tejido
conjuntivo
• Forma la matriz de piel, cartílagos,
tendones y córnea

28.
MIOSINA
Responsable de la
contracción muscular

29.
QUERATINA
• Forman el pelo, las
uñas y los cuernos

30.
HETEROPROTEÍNAS
• CROMOPROTEÍNAS (sustancia
coloreada)
• NUCLEOPROTEÍNAS (ácido nucleico)
• GLUCOPROTEÍNAS (glúcido)
• FOSFOPROTEÍNAS (acido fosfórico)
• LIPOPROTEÍNAS (lípido)

31.
FIBRINA
• Interviene en la coagulación
de la sangre

32.
ACTINA
• Se ensambla formando
filamentos
• Forma parte del citoesqueleto

33.
ALBÚMINAS
• Función de transporte
• Función de reserva de
aminoácidos
• Presentes en la leche,
huevos, sangre

34.
GLOBULINAS
• Proteínas con forma
esférica
• Solubles en agua

35.
HISTONAS Y PROTAMINAS
• De carácter básico
• Asociadas al ADN

36.
CROMOPROTEÍNAS
• HEMOGLOBINA (Fe) Y HEMOCIANINA
(Cu)
• Transportan oxígeno en la sangre
•

37.
NUCLEOPROTEÍNAS
• HISTONAS Y PROTAMINAS
• Forman parte de la cromatina junto al ADN

38.
GLUCOPROTEÍNAS
• INMUNOGLOBULINAS
• Forman los anticuerpos
• FIBRINÓGENO
Interviene en la
coagulación de la
sangre

39.
FOSFOPROTEÍNAS
• CASEINA
Presente en la
leche
• VITELINA
Presente en el
huevo

40.
LIPOPROTEÍNAS
• Forman parte de las
membranas
• En el plasma sanguíneo
se encargan de
transportar lípidos
insolubles
– LDL
– HDL

41.
9. FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS
•
•
•
•
•
•
ENZIMÁTICA
ESTRUCTURAL
CONTRACTIL
HORMONAL
TRANSPOTE
DEFENSIVA
video
• RESERVA
• HOMEOSTÁTICA
• TRANSDUCCIÓN DE
SEÑALES
• RECONOCIMIENTO
DE SEÑALES
QUÍMICAS

42.
Control de la glucosa en sangre