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Universidad de Carabobo
Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina “Dr.
Witremundo Torrealba”
Departamento de Bioquímica y
Fisiología
Núcleo Aragua
 Br. Andrea Torres.
 Br. Paola Torres.
 Br. Wilson
Torrealba.
 Br. Zhorangel
Rivero.
Grupo #08
Profesora:
Fabiola Sarco-Lira.
Marzo, 2015.
SÍNTESIS DE
PROTEÍNAS II
 Nombrar inhibidores de las distintas etapas de
la síntesis proteica.
- Inhibidores y su modo de acción.
 Mencionar los cambios que sufre una cadena
polipeptídica después de ser sintetizada.
- Modificaciones post-traduccionales
de las cadenas polipeptídicas.
Agenda
Inhibidores de la Síntesis de
Proteínas
Pág. 3
Etapa Afectada Ejemplos Efecto sobre
Células
Eucariotas o
Procariotas
Detalles de la Acción
Activación de los
aminoácidos
Mupirocina (o
Acido
Pseudomonico)
P
Inhibe competitivamente la IIe-ARNt sintetasa,
evitando la incorporación de IIe y deteniendo
la síntesis proteica.
Iniciación (paso
2, complejo de
preiniciación)
Estreptomicina
(un
aminoglicosido)
P
Se fija de modo irreversible a la subunidad
menor 30S, por interacción con varias de sus
proteínas y con el ARNr, 16S. Distorsiona la
entrada de fMet- ARNt iniciador y también
produce errores de lectura del ARNm durante
la elongación, al interferir con el apareamiento
codón/anticodón.
Pactamicina
E Impide la ubicación de Met- ARNt iniciador en
la subunidad 40S.
Showdomicina E
Impide la formación de complejo Met- ARNt:
eIF-2: GTP
Interferon E
Induce la expresión de una proteína quinasa
que fosforila al eIF-2, inactivándolo (de forma
similar al HCl)
Iniciación (paso
3, complejo de
iniciación)
Eritromicina P
Se une a un sitio especifico del ARNr 23S de
la subunidad mayor 50S. Impide la asociación
con la subunidad menor; otra acción posible
es interfiriendo la translocación.
Fuente: Luque -Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética
Imágenes de Google – Síntesis Proteica
Procariota
Inhibidores de la Síntesis de
Proteínas
Pág. 5
Estreptomicina
Etapa Afectada Ejemplos Efecto sobre Células
Eucariotas o Procariotas
Detalles de la Acción
Elongación (paso 4,
ubicación)
Tetraciclinas P>E
Se unen a la subunidad menor,
interfiriendo con la fijación del aa-ARNt
al sitio A.
Kirromicina P
Bloquea la disociación de GDP del factor
EF-Tu (equivalente al eEF-1 α
eucariótico) lo que evita su salida del
ribosoma.
Ricina (glicoproteína
de origen vegetal; con
2 cadenas: α y β. La
primera es la toxina,
66kDa)
E
Se une a proteínas de la subunidad
mayor 60S, bloqueando la unión de aa-
ARNt: eEF-1 α: GTP, y posiblemente
también de eEF2 transpeptidacion.
Elongación (paso 5,
transpeptidación)
Cloranfenicol
P
y Mitocondrial
Se une selectivamente a una proteína de
la subunidad mayor 50S, interfiriendo en
la interacción del aa-ARNt con el centro
activo de la peptidiltransferasa, como
inhibidor competitivo.
Cicloheximida E
Similarmente al Cloranfenicol, inhibe la
actividad de peptidiltransferasa pero solo
en el ribosoma eucariótico (subunidad
mayor 60S)
Puromicina P y E
Análogo estructural del aa-ARNt, forma
enlace con el péptido provocando su
terminación prematura.
Fuente: Luque -Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética
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Procariotas y Eucariotas
Inhibidores de la Síntesis de
Proteínas
Pág. 7
X
Fuente: Luque -Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética
Imágenes de Google – Síntesis Proteica
Procariotas y
Mitocondrias
Inhibidores de la Síntesis de
Proteínas
Pág. 8
Peptidil
transferasa
50S
Eucariotas
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Fuente: Luque -Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética
Imágenes de Google – Síntesis Proteica
Cicloheximida
Inhibidores de la Síntesis de
Proteínas
Pág. 9
60S
Fuente: Luque -Texto Ilustrado de
Biología Molecular e Ingeniería
Genética
Imágenes de Google – Síntesis Proteica
Procariotas y Eucariotas
Puromicina
Pág. 10
Etapa Afectada Ejemplos Efecto sobre
Células Eucariotas o
Procariotas
Detalles de la Acción
Elongación (paso
6, translocación)
Aminoglicosidos
distintos de la
Estreptomicina
(Ejes.:
Gentamicina,
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P
La mayoría interaccionan con el
ARNr 16S de la subunidad mayor
50S, impidiendo la fijación del factor
de elongación G (EF-G equivalente
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Esparsomicina E Inhibe la translocación
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E
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Compartimientos
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Tráfico de Proteínas
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Tráfico de Proteínas de
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Tráfico de Proteínas de
Secreción
Mecanismo de
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Tráfico de Proteínas de
Secreción
Primer proceso de
unión: La secuencia
señal es reconocida
rápidamente por un
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citosólico de gran
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llamado partícula de
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Tráfico de Proteínas de
Secreción
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unión: La SRP es
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membrana: proteína
receptora de SRP o
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Tráfico de Proteínas de
Secreción
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unión: El complejo
interacciona con otra
proteína integral de
membrana, situada en
posición vertical SRP-
R, la proteína
receptora del ribosoma
o riboforina.
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Tráfico de Proteínas de
Secreción
En la cara luminal del
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Tráfico de Proteínas de
Secreción
La finalización de la
síntesis en el lumen
del RE, con liberación
de la proteína, ocurre
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carboxilo del
polipéptido ha pasado
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Tráfico de Proteínas de
Secreción
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MADURACIÓN O
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E LAS PROTEÍNAS
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Unión de sustituyentes a los aminoácidos
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Cualidades de las glicoproteínas:
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DEGRADACIÓN
DE LAS
PROTEÍNAS
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celular al eliminar los enzimas y las
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dieta).
2. Proteínas endógenas sintetizadas en el
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degrada proteínas ligadas a ubiquitina.
Marcaje de Proteínas con UB
Pág. 46
Referencias Bibliográficas
 Devlin, Thomas. Bioquímica con Aplicaciones Químicas. 4ª
ed. Barcelona: Editorial Reverté, 2004.
 Luque, José; Herraez, Ángel. Texto Ilustrado de Biología
Molecular e Ingeniería Genética. 1ª ed. Madrid: Elsevier,
2006.
 Nelson, David; Cox, Michael. Lehninger: Principios de
bioquímica. 5ª ed. Barcelona: Omega, 2007.
 Voet, Donald; Voet, Judith. Bioquímica. 3ª ed. Buenos Aires:
Médica Panamericana, 2006.
Pág. 47
¡Muchas Gracias!

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Síntesis de Proteínas II

  • 1. Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina “Dr. Witremundo Torrealba” Departamento de Bioquímica y Fisiología Núcleo Aragua  Br. Andrea Torres.  Br. Paola Torres.  Br. Wilson Torrealba.  Br. Zhorangel Rivero. Grupo #08 Profesora: Fabiola Sarco-Lira. Marzo, 2015. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS II
  • 2.  Nombrar inhibidores de las distintas etapas de la síntesis proteica. - Inhibidores y su modo de acción.  Mencionar los cambios que sufre una cadena polipeptídica después de ser sintetizada. - Modificaciones post-traduccionales de las cadenas polipeptídicas. Agenda
  • 3. Inhibidores de la Síntesis de Proteínas Pág. 3
  • 4. Etapa Afectada Ejemplos Efecto sobre Células Eucariotas o Procariotas Detalles de la Acción Activación de los aminoácidos Mupirocina (o Acido Pseudomonico) P Inhibe competitivamente la IIe-ARNt sintetasa, evitando la incorporación de IIe y deteniendo la síntesis proteica. Iniciación (paso 2, complejo de preiniciación) Estreptomicina (un aminoglicosido) P Se fija de modo irreversible a la subunidad menor 30S, por interacción con varias de sus proteínas y con el ARNr, 16S. Distorsiona la entrada de fMet- ARNt iniciador y también produce errores de lectura del ARNm durante la elongación, al interferir con el apareamiento codón/anticodón. Pactamicina E Impide la ubicación de Met- ARNt iniciador en la subunidad 40S. Showdomicina E Impide la formación de complejo Met- ARNt: eIF-2: GTP Interferon E Induce la expresión de una proteína quinasa que fosforila al eIF-2, inactivándolo (de forma similar al HCl) Iniciación (paso 3, complejo de iniciación) Eritromicina P Se une a un sitio especifico del ARNr 23S de la subunidad mayor 50S. Impide la asociación con la subunidad menor; otra acción posible es interfiriendo la translocación.
  • 5. Fuente: Luque -Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética Imágenes de Google – Síntesis Proteica Procariota Inhibidores de la Síntesis de Proteínas Pág. 5 Estreptomicina
  • 6. Etapa Afectada Ejemplos Efecto sobre Células Eucariotas o Procariotas Detalles de la Acción Elongación (paso 4, ubicación) Tetraciclinas P>E Se unen a la subunidad menor, interfiriendo con la fijación del aa-ARNt al sitio A. Kirromicina P Bloquea la disociación de GDP del factor EF-Tu (equivalente al eEF-1 α eucariótico) lo que evita su salida del ribosoma. Ricina (glicoproteína de origen vegetal; con 2 cadenas: α y β. La primera es la toxina, 66kDa) E Se une a proteínas de la subunidad mayor 60S, bloqueando la unión de aa- ARNt: eEF-1 α: GTP, y posiblemente también de eEF2 transpeptidacion. Elongación (paso 5, transpeptidación) Cloranfenicol P y Mitocondrial Se une selectivamente a una proteína de la subunidad mayor 50S, interfiriendo en la interacción del aa-ARNt con el centro activo de la peptidiltransferasa, como inhibidor competitivo. Cicloheximida E Similarmente al Cloranfenicol, inhibe la actividad de peptidiltransferasa pero solo en el ribosoma eucariótico (subunidad mayor 60S) Puromicina P y E Análogo estructural del aa-ARNt, forma enlace con el péptido provocando su terminación prematura.
  • 7. Fuente: Luque -Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética Imágenes de Google – Síntesis Proteica Procariotas y Eucariotas Inhibidores de la Síntesis de Proteínas Pág. 7
  • 8. X Fuente: Luque -Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética Imágenes de Google – Síntesis Proteica Procariotas y Mitocondrias Inhibidores de la Síntesis de Proteínas Pág. 8 Peptidil transferasa 50S
  • 9. Eucariotas X Fuente: Luque -Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética Imágenes de Google – Síntesis Proteica Cicloheximida Inhibidores de la Síntesis de Proteínas Pág. 9 60S
  • 10. Fuente: Luque -Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética Imágenes de Google – Síntesis Proteica Procariotas y Eucariotas Puromicina Pág. 10
  • 11. Etapa Afectada Ejemplos Efecto sobre Células Eucariotas o Procariotas Detalles de la Acción Elongación (paso 6, translocación) Aminoglicosidos distintos de la Estreptomicina (Ejes.: Gentamicina, Kamnamicina, Neomicina) P La mayoría interaccionan con el ARNr 16S de la subunidad mayor 50S, impidiendo la fijación del factor de elongación G (EF-G equivalente a eEF-2 Eucariótico) Los mecanismos de acción son diversos Esparsomicina E Inhibe la translocación Acido Fusidico P y E Se une de forma muy estable a complejo EF.F: GDP: ribosoma, impidiendo la liberación de EF-G. También inhibe eEF-2 (factor eucariótico equivalente) Toxina Diftérica (proenzima Proteica de 62 kDa, la toxina es un fragmento de 21 kDa) E Cataliza una reacción que inactiva la eEF-2 de forma irreversible (ADP- ribosilación a costa de NAD, sobre un residuo de His modificado de eEF-2 Terminación No se conoce ninguno - -
  • 12. Señale ARNm, ARNt, Aminoacido, Codón, Anticodón y diga en que sentido ocurre la síntesis de proteínas con respecto al ARNm. Pregunta Pág. 12
  • 14. TRÁFICO O DESTINO DE LAS PROTEÍNAS
  • 17. Tráfico de Proteínas La clave del proceso por el que las proteínas se dirigen a su localización son secuencias señal que forman parte de la proteína naciente y dirigen el tráfico de la molécula hacia distintos compartimientos de la célula. Pág. 17
  • 18. Tráfico de Proteínas de Secreción Características del Péptido Señal Secuencia peptídica corta en el extremo N- del polipéptido recién sintetizado. Uno o más residuos con carga positiva, seguido de 5 a 15 aminoácidos hidrofóbicos. Es frecuente que el péptido señal se elimine, por acción de una proteasa señal. Pág. 18
  • 19. Tráfico de Proteínas de Secreción Mecanismo de entrada de la proteína al lumen del RE Pág. 19
  • 20. Tráfico de Proteínas de Secreción Primer proceso de unión: La secuencia señal es reconocida rápidamente por un complejo proteico citosólico de gran tamaño (325 kDa), llamado partícula de reconocimiento de la señal (SRP). Pág. 20
  • 21. Tráfico de Proteínas de Secreción Segundo proceso de unión: La SRP es reconocida por la superficie citosólica del RE y se una a una proteína integral de membrana: proteína receptora de SRP o proteína de anclaje. Pág. 21
  • 22. Tráfico de Proteínas de Secreción Tercer proceso de unión: El complejo interacciona con otra proteína integral de membrana, situada en posición vertical SRP- R, la proteína receptora del ribosoma o riboforina. La SRP-R hidroliza el GTP unido Se disocia el SRP Se elimina la de la traducción En la riboforina abre un “canal de translocació n” Pág. 22
  • 23. Tráfico de Proteínas de Secreción En la cara luminal del RE se encuentra una nueva proteína integral de membrana llamada peptidasa de la señal, pues escinde el péptido señal. Pág. 23
  • 24. Tráfico de Proteínas de Secreción La finalización de la síntesis en el lumen del RE, con liberación de la proteína, ocurre cuando el extremo carboxilo del polipéptido ha pasado a través de la membrana del RE. Pág. 24
  • 25. Tráfico de Proteínas de Secreción Aparato de Golgi
  • 27. Puede tener lugar tras haber finalizado la síntesis, una vez liberado del ribosoma, o más comúnmente, de forma simultánea con la traducción.  Transformación de las cadenas laterales de algunos aminoácidos.  Escisión proteolítica Maduración o Procesamiento del Polipéptido Naciente Pág. 27
  • 28. Unión de sustituyentes a los aminoácidos 1.- Acetilación Se refiere a la adición de grupos acetilo. Se da en un 50% de las células eucarióticas. El lugar más frecuente es el grupo N-terminal. Maduración por Modificación de Aminoácidos Pág. 28
  • 29. 2.- Carboxilación 3.- Hidroxilación Se añade un grupo carboxilo a la cadena lateral de un aminoácido. Se incorpora un grupo –OH a algunas proteínas por acción de varias hidroxilasas. Pág. 29
  • 30. 5.- Metilación 4.- Fosforilación Afecta al grupo –OH de Ser, Thr y Tyr, estando catalizada por proteínas quinasas, por hidrólisis de ATP. Consiste en la incorporación del metilo al grupo e- amino de la cadena lateral de Lys, o bien del grupo y-carboxilo de Glu. Pág. 30
  • 31. Esta modificación es muy frecuente en proteínas de membrana y en aquellas que la célula secreta al exterior y menos común en proteínas intracelulares. Característico de eucariotas y virus, inexistente en procariotas. Cualidades de las glicoproteínas: 1. Contribuye a la conformación de las proteínas 2. Aumenta la estabilidad y resistencia 3. Hace las proteínas mas hidrofílicas 4. Aporta estructuras individualizadas para receptores específicos Incorporación de Glicanos: Glicosilación Pág. 31
  • 32.  Oligosacáridos unidos por OXÍGENO  Oligosacáridos unidos por NITRÓGENO Tipos de Glicosilación Pág. 32
  • 33. 1.- Acilación (ácidos grasos) Puede afectar a las cadenas laterales o a los extremos terminales del polipéptido aumentando la hidrofobicidad de la proteína. Acilación de cadenas laterales de Ser y Thr o de Cys, con AG de 14C, 16C y 18C. Modificación por Lípidos Pág. 33
  • 34. 2.- Prenilación (terpenos) Principalmente se unen tres tipos de radicales terpenoides; Geranilo (10C), farnesilo (15C) y geranilgeranilo (20C). Pág. 34
  • 35. Activación de proteínas proteolíticas Maduración por Escisión de las Proteínas: Procesamiento Proteolítico Pág. 35
  • 36. Activación de precursores de hormonas peptídicas La insulina Maduración por Escisión de las Proteínas: Procesamiento Proteolítico Pág. 36
  • 38. • Los componentes de las células se encuentran en constante renovación. Tiene dos funciones • Almacenar y degradar nutrientes. • Eliminar las proteínas anormales • Permitir la regulación del metabolismo celular al eliminar los enzimas y las proteínas reguladoras superfluas. Degradación de Proteínas Pág. 38
  • 39. Mecanismos de Degradación Mecanismos que operan en los lisosomas Mecanismo de base citosólicas (dependiente de ATP) Pág. 39
  • 40. 1. Proteínas exógenas (aportadas por la dieta). 2. Proteínas endógenas sintetizadas en el organismo y enviadas al exterior celular . 3. Las proteínas endógenas que permanecen en el interior celular. La destrucción de las proteínas en el organismo humano se realiza por tres vías…. Pág. 40
  • 43. • El proteasoma. • Es la vía principal del catabolismo de proteínas, importante para el mantenimiento celular y recambio de muchas proteínas reguladoras Sistema Ubiquitina - Proteasa Pág. 43
  • 44. Un subcomplejo catalítico: 20 s 2 subcomplejos reguladores 19s: El Proteosoma tiene tres dominios… Pág. 44
  • 45. Es una pequeña proteína que se encuentra en todo el organismo. Cuando varias moléculas de ella se unen a la proteína que tiene que ser eliminada, el proteosoma la identifica como desechable e inicia la destrucción de la misma. Ubiquitina Pág. 45
  • 46. E1, enzima activador de ubiquitina. Proteínas trasportadoras de ubiquitina (E2s). Proteína-ubiquitina (E3). Enzima degradador de conjugados de ubiquitina (UCDEN). Esta proteasa solo degrada proteínas ligadas a ubiquitina. Marcaje de Proteínas con UB Pág. 46
  • 47. Referencias Bibliográficas  Devlin, Thomas. Bioquímica con Aplicaciones Químicas. 4ª ed. Barcelona: Editorial Reverté, 2004.  Luque, José; Herraez, Ángel. Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética. 1ª ed. Madrid: Elsevier, 2006.  Nelson, David; Cox, Michael. Lehninger: Principios de bioquímica. 5ª ed. Barcelona: Omega, 2007.  Voet, Donald; Voet, Judith. Bioquímica. 3ª ed. Buenos Aires: Médica Panamericana, 2006. Pág. 47