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PROTEÍNAS
INTRODUCCIONLas moléculas de proteínas estáncompuestas principalmente porcarbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno.Las prot...
Formar estructuras de soporte yprotección, tales como el cartílago, la piel, lasuñas, el pelo y el músculo. Las proteína...
1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?Las proteínas son biomóleculas formadasbásicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno.Cons...
Composición   Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi    todas poseen además S.   El contenido de N representa ...
PROTEINASLas proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas porcarbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura...
Se clasifican en: Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,lisina, metionina, treonina, triptófano, vali...
IntroducciónDe      esos   20     ó    22   AMINOACIDOS    AMINOACIDOSaminoácidos        existentes     ESENCIALES        ...
Fuentes de proteínas Carnes,hígado, pescados, leche ysus derivados, los huevos, laslegumbres (las proteínas de origenanim...
El nombre proteína deriva del griego“PROTEIOS” Compuesto nitrogenado natural de carácterorgánico complejo.Alimentos ric...
2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE             PEPTÍDICOLos péptidos están formados por la uniónde aminoácidos mediante un enlac...
Proteínas   Son       polímeros      de    aminoácidos,     (formados    por un grupo -COOH, un    grupo -NH2 y aun grupo...
3.- AMINOÁCIDOSSe caracterizan por poseer ungrupo carboxilo (-COOH) y un grupoamino (-NH2).
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
Clasificación de los Enlaces Peptídico según el            numero de aminoácidos.1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos...
4.- ESTRUCTURA DE LAS           PROTEÍNAS Primaria Secundaria TerciariaCuaternaria
Niveles de organización de las           proteínas.PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su funci...
Estructura Primaria
Niveles de organización de las              proteínas.   SECUNDARIA:    configuración espacial de    la Proteína, determi...
Estructura Secundaria
Niveles de organización de las          proteínas. TERCIARIA:                  configuracióntridimensional,      determina...
La estructura terciaria Es la forma que manifiesta en el espacio una  proteína. Puede redondeada y compacta, adquiriendo...
Estructura Terciaria
Niveles de organización de las           proteínas.CUATERNARIA: combinación de dos o más proteínas para formar     una    ...
Estructura Cuaternaria
5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS           PROTEINAS  Presente en las proteínas de origen                animal.La leche mater...
6.- NECESIDADES DIARIAS DE       LAS PROTEINAS       Depende de la edad  Depende del estado de saludDepende del valor b...
7.- PROTEINAS DE ORIGEN       VEGETAL O ANIMALLas proteínas de origen animal son  moléculas mucho más grandesValor bioló...
8.- FUNCIONES DE LAS            PROTEÍNAS.CatalíticasEstructuralesContráctilesDe defensa naturalDigestivasDe transpo...
Sanguíneas o plasmáticasHormonalesRespiratoriasRepresorasDe la visión
Localización o    Tipos         Ejemplos              función                  Ácido-graso-   Cataliza la síntesis deEnzim...
9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS        DE LAS PROTEÍNAS    Capaces de formar solucionescoloidales (Emulsiones y Suspensoide...
Denaturación ó Desnaturalización:-Denaturación reversible-Denaturación irreversibleCaracteristicas de las proteínasdesna...
10.- CLASIFICACION DE LAS            PROTEINAS1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS           -Las Albúminas           -La...
2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS-Las Lipoproteínas-Las Glucoproteínas-Las Nucleoproteínas-Las Metaloproteínas-Las...
TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS-SON MEZCLAS DE POLIPÉPTIDOS DEDIFERENTE LONGITUD-PUEDEN TENER DESDE 100-1800RESTOS DE AMINOÁCIDOS
Desnaturalización-Hidrólisis   Desnaturalización de una    proteína: pérdida de la    conformación nativa y de    sus    ...
Desnaturalización.Consiste en la pérdida de laestructura terciaria, por romperselos puentes que forman dichaestructura. To...
Desnaturalización La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo   cocido o frito ), variacion...
CLASIFICACIÓNHOLOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidosHETEROPROTEÍNASFormadas por una fracción proteínicay por un gr...
HOLOPROTEÍNASGLOBULARES* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina(trigo), hordeína (cebada)* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizani...
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Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas)

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Química Orgánica - Proteínas

  1. 1. PROTEÍNAS
  2. 2. INTRODUCCIONLas moléculas de proteínas estáncompuestas principalmente porcarbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno.Las proteínas se encuentran enplantas y animales y son esencialespara toda vida.
  3. 3. Formar estructuras de soporte yprotección, tales como el cartílago, la piel, lasuñas, el pelo y el músculo. Las proteínas están construidas a base deunidades más pequeñas, los aminoácidos. Las proteínas pueden ser desdobladaspara crear formas intermedias de tamaños ypropiedades variables.
  4. 4. 1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?Las proteínas son biomóleculas formadasbásicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno.Conservan su actividad biológica solamenteen un intervalo relativamente limitado de pH yde temperatura.Las unidades monoméricas son losaminoácidos y el tipo de unión que se estableceentre ellos se conoce como enlace peptídico.
  5. 5. Composición Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen además S. El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición del N de la misma. Son polímeros de alto peso molecular. Están formadas por unidades estructurales básicas llamadas aminoácidos (aa).
  6. 6. PROTEINASLas proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas porcarbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura estáformada por largas cadenas lineales: los aminoácidos.Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.Funciones: Estructura Regulación delmetabolismo Detoxificación Inmunidad Energía
  7. 7. Se clasifican en: Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,lisina, metionina, treonina, triptófano, valina Aminoácidos no esenciales Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acidoglutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina. Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógenoproteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo denitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno seelimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
  8. 8. IntroducciónDe esos 20 ó 22 AMINOACIDOS AMINOACIDOSaminoácidos existentes ESENCIALES NO ESENCIALESalgunos pueden sersintetizados en los tejidos a Fenilalanina Glisinapartir de otro A.A. y son Isoleucina Serinallamados no esenciales . Lisina AsparaginaOtros por el contrario, no Metionina Tirosina Treonina Cistinapueden ser sintetizados o no Valina Acido aspárticoen la calidad necesaria, por Triptófano Acido glutámicolo que tienen que ser Arginina Citrulinaabsorbidos ya sintetizados y Histidina Ornitinason denominados Prolina Alaninaaminoácidos esenciales .A continuación se da unalista de los aminoácidosesenciales y no esenciales en
  9. 9. Fuentes de proteínas Carnes,hígado, pescados, leche ysus derivados, los huevos, laslegumbres (las proteínas de origenanimal poseen mayor predisposiciónque las vegetales)“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación denuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidadesdel organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y lasaminas que se liberan en estas reacciones, son altamentetóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado yse elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
  10. 10. El nombre proteína deriva del griego“PROTEIOS” Compuesto nitrogenado natural de carácterorgánico complejo.Alimentos ricos en proteínas son la carne, lasaves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
  11. 11. 2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICOLos péptidos están formados por la uniónde aminoácidos mediante un enlacepeptídico.El enlace peptídico es la unión entre ungrupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) yun grupo α-amino de otro aa.
  12. 12. Proteínas Son polímeros de aminoácidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.) El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino, perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).
  13. 13. 3.- AMINOÁCIDOSSe caracterizan por poseer ungrupo carboxilo (-COOH) y un grupoamino (-NH2).
  14. 14. FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
  15. 15. Clasificación de los Enlaces Peptídico según el numero de aminoácidos.1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de10.Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º deaminoácidos es mayor de 10.
  16. 16. 4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Primaria Secundaria TerciariaCuaternaria
  17. 17. Niveles de organización de las proteínas.PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su función.Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).
  18. 18. Estructura Primaria
  19. 19. Niveles de organización de las proteínas. SECUNDARIA: configuración espacial de la Proteína, determinada por la proximidad de los AA Algunas poseen forma de "hélice" (alfa), y otras de "hoja plegada"(beta.)
  20. 20. Estructura Secundaria
  21. 21. Niveles de organización de las proteínas. TERCIARIA: configuracióntridimensional, determinada porplegamientos entre regiones alfa y beta delos polipéptidos.
  22. 22. La estructura terciaria Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Puede redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.
  23. 23. Estructura Terciaria
  24. 24. Niveles de organización de las proteínas.CUATERNARIA: combinación de dos o más proteínas para formar una más compleja. La hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.
  25. 25. Estructura Cuaternaria
  26. 26. 5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEINAS Presente en las proteínas de origen animal.La leche materna es el patrón con el quese compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.
  27. 27. 6.- NECESIDADES DIARIAS DE LAS PROTEINAS Depende de la edad Depende del estado de saludDepende del valor biológico de las proteínasSe recomienda unos 40 a 60 gr. De proteínas/día
  28. 28. 7.- PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMALLas proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandesValor biológico de origen animal es mayor que la de origen vegetal Un elevado aporte de ácidos grasossaturados aumenta el riesgo de padecer enfermadades cardiovasculares
  29. 29. 8.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.CatalíticasEstructuralesContráctilesDe defensa naturalDigestivasDe transporte
  30. 30. Sanguíneas o plasmáticasHormonalesRespiratoriasRepresorasDe la visión
  31. 31. Localización o Tipos Ejemplos función Ácido-graso- Cataliza la síntesis deEnzimas sintetosa ácidos grasos.Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.Protectoras en Anticuerpos Bloquean a sustanciasla sangre extrañas. Insulina Regula el metabolismo deHormonas la glucosa.Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras musculares
  32. 32. 9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS DE LAS PROTEÍNAS Capaces de formar solucionescoloidales (Emulsiones y Suspensoides)Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por el disolvente)Suspensoides: Hidrófobos (separarse las partículas del disolvente)
  33. 33. Denaturación ó Desnaturalización:-Denaturación reversible-Denaturación irreversibleCaracteristicas de las proteínasdesnaturalizadas:-Solubilidad disminuida-Disminución de la simetría molecular-disminución de su cristalidad
  34. 34. 10.- CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS -Las Albúminas -Las Globulinas -Las Escleroproteínas -Las Protaminas -Las Histonas
  35. 35. 2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS-Las Lipoproteínas-Las Glucoproteínas-Las Nucleoproteínas-Las Metaloproteínas-Las Fosfoproteínas-Las Cromoproteínas3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total-Fibrosas-Globulares
  36. 36. TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS-SON MEZCLAS DE POLIPÉPTIDOS DEDIFERENTE LONGITUD-PUEDEN TENER DESDE 100-1800RESTOS DE AMINOÁCIDOS
  37. 37. Desnaturalización-Hidrólisis Desnaturalización de una proteína: pérdida de la conformación nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulación por calor de las proteínas de la clara del huevo). Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un enlace Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con puentes disulfuros reducidos y sin actividad covalente por adición de enzimática
  38. 38. Desnaturalización.Consiste en la pérdida de laestructura terciaria, por romperselos puentes que forman dichaestructura. Todas las proteínasdesnaturalizadas tienen la mismaconformación, muy abierta y con unainteracción máxima con el disolvente
  39. 39. Desnaturalización La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones serestablecen, una proteína desnaturalizadapuede volver a su anterior plegamiento oconformación, proceso que se denomina renaturalización.
  40. 40. CLASIFICACIÓNHOLOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidosHETEROPROTEÍNASFormadas por una fracción proteínicay por un grupo no proteínico, que sedenomina "grupo prostético
  41. 41. HOLOPROTEÍNASGLOBULARES* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina(trigo), hordeína (cebada)* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina(arroz).* Albúminas:Seroalbúmina (sangre),ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche)

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