1.
AMINOACIDO
S, PEPTIDOS
Y PROTEÍNAS
M.G.C. LORENA MARGARITA SALAS
ORDAZ.

2.
CONCEPTO DE
AMINOACIDO.
Los aminoácidos están formados por un carbono
unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un
hidrógeno y una cadena R de composición
variable, que determina las propiedades de los
diferentes aminoácidos; existen cientos de
cadenas R por lo que se conocen cientos de
aminoácidos diferentes. En los aminoácidos
naturales, el grupo amino y el grupo carboxilo se
unen al mismo carbono que recibe el nombre de
alfa asimétrico.

3.
Aminoácidos

4.
CARACTERÍSTICAS DE AA
 Compuestos incoloros
 Cristalinos: haces de delgadas agujas,
gruesas placas hexagonales
 Aspecto de polvo blanco.
 Elevado punto de fusión (arriba 200°C).
 Solubles en agua.
 Sabor: varia desde dulce azucarado, pasando
por insípido hasta amargo.

5.
Clasificación
 Nombres y Estructuras de AA (comunes a
proteínas animales, vegetales y microbianas).
 Atendiendo a su carácter ácido-básico.
 Neutros: Alifáticos, aromáticos, azufrados,
secundarios.
 Ácidos
 Básicos

6.
Clasificación de Aminoácidos
• Los aminoácidos que un organismo no
puede sintetizar y, por tanto, tienen que
ser suministrados con la dieta se
denominan aminoácidos esenciales; y
aquellos que el organismo puede
sintetizar se llaman aminoácidos no
esenciales.
• Para la especie humana son esenciales
ocho aminoácidos: treonina, metionina,
lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina
y fenilalanina (además puede añadirse la
histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto)

7.
Neutros NO POLARES
(Hidrófobos)
Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos
con grupos R polares.
El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se
halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los
que poseen grupos R polares.
o Alanina. (ALA) (A) Ácido a-amino,propionico
o Valina (VAL) (V) Ácido a-amino, isovalérico
o Leucina (LEU) (L ) Ácido a-amino, isocapóico
o Isoleucina (ILEU) (I ) Ácido a-amino-b-
metil,valerianico
o Prolina (PRO) (P) Ácido pirrolidín 2-carboxilíco
o Fenilalanina (Aromático) (PHE) (F) Ácido a-amino-b-metil,propionico
o Triptófano (Aromático) (TPR) (W) Ácido a-amino-b-indol,propionico
o Metionina (MET) (M) Ácido a-amino-g-metiltio,butirico

8.
Estructuras de aminoácidos apolares o
hidrófobos
Prolina
Fenilanina
Triptófano

9.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua.
Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros
que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua.
 Glicina (GLY) (G) Ácido a-amino,acético
 Serina (SER) (S) Ácido a-amino-b-hidroxi,propionico
 Treonina (THR) (T) Ácido a-amino-b-hidroxi,butirico
 Tirosina (Aromático) (TYR) (Y) Ácido a-amino-b-
hidroxifenil,propionico
 Cisteína (CYS) (C) Ácido a-amino-b-
mercapto,propionico
 Asparigina (ASN) (N) g-amida del ácido a-amino, succínico
 Glutamina (GLN) (Q) d-amida del ácido a-amino, glutárico
Neutros POLARES (Hidrófilos).

10.
Estructura de aminoácidos neutros polares, o
hidrófilos
Tirosina

11.
Ácidos. (Con carga negativa)
Estos aminoácidos tienen cadenas laterales de
naturaleza ácida
o Ácido aspártico
(ASP) (D) ácido a-amino, succínico
o Ácido glutámico
 (GLU) (E) ácido a-amino, glutárico

12.
Estructura de aminoácidos con carga
negativa

13.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen
carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis
átomos de carbono.
o Lisina (LYS) (K) ácido a-amino-e-amino, capróico
o Arginina (ASP) (D) ácido a-amino-d-guanidín, valerianico
o Histidina (HIS) (H) ácido a-amino-b-imidazol, propionico
Básicos. (Con carga positiva)

14.
Estructura de aminoácidos básicos

15.
Aromáticos
Los tres aminoácidos aromáticos son
esenciales,
son precursores de otros compuestos
Biológicos.
o Fenilanina
o Tirosina
o Triptófano

16.
Estructura de los aminoácidos
aromáticos
Fenilanina
Tirosina
Triptófano

17.
Propiedades Específicas de los
AA
 Isomería de los AA.
 Propiedades ácido-base de los AA.
 Reacciones Químicas características de los
AA.

18.
ISOMERÍA
Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el
carbono alfa asimétrico lo que les confiere actividad
óptica; esto es, que desvían el plano de polarización
cuando un rayo de luz polarizada se refracta en la
molécula.
Si el plano es a la derecha, se denominarán dextrógiras y
las que lo desvían a la izquierda se denominan levógiras.
Además, cada aminoácido puede presentar configuración
D o L dependiendo de la posición del grupo amino en el
plano. Esta última configuración D o L es independiente de
las formas dextrógira o levógira

19.
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE.
 Un AA simple (neutro), es una molécula
eléctricamente neutra.
 Esta neutralidad no se debe a que NO tenga cargas,
sino a que su grupo carboxilo está cargado
negativamente, y el grupo amino positivamente,
confiriendo al AA una carga global nula:
 Este tipo de iones dipolares se llama
“ZWITERIONES”
R – C – COO-
H
|
|
NH3
+

20.
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE.
 Un AA en solución puede presentarse delas
siguientes formas: aniónica (Aa-), Catiónica (+Aa) y
forma Dipolar (+Aa-).
 A pH bajo, el AA, existe en su forma catiónica y al ir
aumentando éste AA toma sucesivamente las formas
dipolar y aniónica.
+Aa  +Aa-  Aa-
 Se define Punto Isoeléctrico de un AA, a aquel valor
de pH para el cual la concentración de la forma
aniónica es igual a la forma catiónica, es decir, que el
AA no tiene una carga neta.

21.
Propiedades de los Aminoácidos
NH2
 Punto isoeléctrico
Comportamiento Anfótero

22.
RX´S QUÍMICAS DE LOS AA.
 Propiedades del grupo carboxilo.
 Propiedades del grupo amino.
 Reacciones que afectan al grupo “R”.

23.
PÉPTIDOS.
AA, PETIDOS Y PROTEÍNAS.

24.
Que son los péptidos
Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión
de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la
naturaleza y son responsables de un gran número de
funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
Generalmente contienen de 15 a 45 residuos de aminoácidos y
en su gran mayoría poseen carga positiva, además de que
tienen la propiedad de ser antipáticos. Estos péptidos son
secretados por células epiteliales y leucocitos, como es el
caso de los macrófagos y neutrófilos. En la actualidad, con
base en la traducción de secuencias en programas
computacionales se han descrito más de 800 tipos de
péptidos antimicrobianos distribuidos en los reinos animal y
vegetal.

25.
Péptido.
Un péptido es un polímero de aminoácidos. Un
polímero (de poli, muchos y meros, unidad) es
una cadena de unidades básicas unidas entre sí
por enlaces químicos covalentes.
Hay varias maneras de unir a dos aminoácidos
entre sí, pero si queremos tener siempre un
nuevo sitio de unión para añadir un tercer
aminoácido debemos unirlos cabeza con cola,
dejando así la cabeza del primero y la cola del
segundo libres para reaccionar con nuevas

26.
ENLACE PEPTIDICO
El enlace peptídico es un enlace covalente
entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo
(–COOH) de otro aminoácido.
El enlace peptídico implica la pérdida de
una molécula de agua y la formación de
un enlace covalente CO-NH. Es, en
realidad, un enlace amida sustituido.

27.
ENLACE PEPTIDICO

28.
FORMACION DE ENLACE
PEPTIDICO

29.
Clasificación de los péptidos
La unión de un bajo número de aminoácidos da
lugar a un péptido:
Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.
Polipéptido : Número de aminoácidos > 10.
Proteína: Número de aminoácidos > 100. Las
proteínas con una sola cadena polipeptídica
se denominan proteínas monoméricas,
mientras que las compuestas de más de una
cadena polipeptídica se conocen como
proteínas multiméricas.

30.
Péptidos.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en
que son más pequeños (tienen menos de diez
mil o doce mil Daltons) y que las proteínas
pueden estár formadas por la únión de varios
polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un
ejemplo de polipéptido es la insulina la cual se
compone de 55 aminoácidos y se conoce como
una hormona de acuerdo a la función que tiene
en el organismo de los seres humanos.

31.
PROTEÍNAS
Concepto, Estructura y
Clasificación

32.
Concepto
 Las proteínas son MACROMOLÉCULAS formadas
por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre
proteína proviene de la palabra griega πρώτα
("prota"), que significa "lo primero" o del dios
Proteo, por la cantidad de formas que pueden
tomar.
 Las proteínas desempeñan un papel fundamental
en los seres vivos y son las biomoléculas más
versátiles y más diversas. Realizan una enorme
cantidad de funciones diferentes, entre las que
destacan la estructural (colagéno y queratina), la
reguladora (insulina y hormona el crecimiento),

33.
Concepto…
 Las proteínas de todo ser vivo están
determinadas mayoritariamente por su genética
(con excepción de algunos péptidos
antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es
decir, la información genética determina en gran
medida qué proteínas podría tener una célula,
tejido u organismo.
 Las proteínas se sintetizan dependiendo de como
se encuentren regulados los genes que las
codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales
o factores externos. El estudio de las proteínas
expresadas en un momento determinado es

34.
Estructura
 Es la manera en como se organiza una
proteína para adquirir cierta forma, esta
comprende cuatro niveles de organización,
aunque el cuarto no siempre esta presente.
Presentan una disposición característica en
condiciones ambientales, si se cambian estas
condiciones como temperatura, pH, etc. pierde
la conformación y su función, proceso el cual
se denomina desnaturalización. La función
depende de la conformación y ésta viene
determinada por la secuencia de
aminoácidos.

35.
Recordando…
Estructura de un aminoácido

36.
Enlaces Peptídicos y Péptidos
Cada polipéptido
se escribe de
izquierda a
derecha,
empezando por el
extremo N-terminal
que posee un
grupo amino libre y
finalizando por el
extremo C-terminal
en el que se
encuentra un
grupo carboxilo
libre.

37.
Disposición espacial del péptido
El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina
la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos.
Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

38.
Disposición espacial del péptido

39.
Conformaciones o niveles
estructurales de la disposición
tridimensional
 Estructura primaria.
 Estructura secundaria.
 Nivel de dominio.
 Estructura terciaria.
 Estructura cuaternaria.

40.
Estructuras

41.
Estructura de las Proteínas
La estructura primaria es
la secuencia de
aminoáciodos de la
proteína.
Nos indica qué aminoácidos
componen la cadena
polipeptídica y el orden en
que dichos aminoácidos se
encuentran.
La función de una proteína
depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte.

42.
Estructura Secundaria: alfa hélice
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el
espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
1. alfa-hélice: se forma
al enrollarse
helicoidalmente
sobre sí misma la
estructura primaria.
Se debe a la
formación de
enlaces de
hidrógeno entre el -
C=O de un
aminoácido y el -NH-
del cuarto
aminoácido que le
sigue.

43.
Estructura Secundaria: beta planar
2. Beta planar: En esta disposición se forma una cadena en forma de
zigzag llamada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o
fibroína.

44.
Estructura Terciaria
Aparecen varios tipos de
enlaces:
1. puente disulfuro.
2. puentes de
hidrógeno
3. puentes eléctricos
4. interacciones
hifrófobas.
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una confor-mación globular.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Puentes de H2

45.
Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión ,
mediante enlaces débiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
El número de protómeros varía desde
dos como en la hexoquinasa, cuatro
como en la hemoglobina, o muchos
como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades
proteicas.

46.
Propiedades de Proteínas
1. Especificidad.
Cada una lleva a cabo una determinada función porque
posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia.
El cambio en la estructura de la proteína  pérdida de la
función.
No todas las proteínas son iguales en todos los
organismos, se pone de manifiesto en el rechazo de
órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son
un grado de parentesco  árboles filogenéticos
Enzimas biocatalizadoras

47.
Propiedades de Proteínas
2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la
estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha
estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen una
conformación muy abierta y con
máxima interacción con el
disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble.
Se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito),
variaciones del pH. En algunos
casos, una proteína desnaturalizada
puede renaturalizarse.

48.
Número 1 para Proteínas
Clasificación

49.
Clasificación según su forma.
 Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas
y una atípica estructura secundaria. Son
insolubles en agua y en soluciones acuosas.
 ejemplos de estas son la queratina, colágeno y
fibrina
 Globulares: se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteínas y grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que produce que sean solubles en
solventes polares como el agua.
 La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de

50.
Clasificación según su forma.
 Mixtas: posee una parte fibrilar (en el centro
de la proteína) y otra parte globular (en los
extremos).
 Ejemplo: albúmina y queratina.

51.
Número 2 para Proteínas
Clasificación

52.
Clasificación según su
composición química.
 Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo
produce aminoácidos.
 Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno
(fibrosas y globulares).
 Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis
produce aminoácidos y otras sustancias no
proteicas llamado grupo prostético (sólo
globulares)

53.
Holoproteínas Formadas solo
por AA
Globulare
s
Fibrosa
s
•Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
•Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
•Albúminas:Seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina
•Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina
•Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas...etc.
•Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos
•Queratinas: epidermis: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
•Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
•Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

54.
Heteroproteínas  Formadas por
una fracción proteica y un grupo
prostético.
Glucoproteína
s
•Ribonucleasa
•Mucoproteínas
•Anticuerpos
•Hormonas
•De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
•Nucleosomas de la cromatina
•Ribosomas
•Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan
oxígeno
•Citocromos, que transportan electrones
Lipoproteínas
Nucleoproteín
as
Cromoproteín
as

55.
Número 3 para Proteínas
Clasificación

56.
Clasificación de las proteínas
La clasificación de las proteínas corrientemente usada se basa en sus
propiedades físicas y en ocasiones en las características de su
composición.
Los grupos fundamentales de las proteínas se definen de acuerdo con
los siguientes conceptos:
 Las proteínas simples: solo contienen α-aminoacidos o sus
derivados y existen de esta manera en la naturaleza.
 Las proteínas conjugadas: al ser sujetas hidrolisis liberan tanto α-
aminoácidos como otras sustancias.
 Las proteínas derivadas: representan los productos resultantes de
la degradación de los dos tipos anteriores.

57.
Proteínas Simples
 Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente
µ -aminoácidos.
 Algunas proteínas simples tienen especial interés en medicina por
participar activamente en numerosas funciones del organismo.
Destacan entre ellas las albúminas, las escleroproteínas.
 Las escleroproteínas son sustancias estructurales de enorme
interés, entre las que se encuentran la queratina, presente en la
uñas y todas las estructuras córneas y en las células cutáneas
descamadas; la elastina, que existe en los tendones y, por fin, la
colágena, sustancia fundamental que forma la base del tejido
conjuntivo.

58.
Proteínas Conjugadas.
 Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además
una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo
Prostético.
 Fosfoproteinas: contienen ácido fosfórico, como la caseína de la leche.
 Glicoproteinas: poseen un carbohidrato, forman parte de las
secreciones mucosas que actúan como lubricantes en muchos puntos
del organismo.
 Lipoproteínas: contienen lípidos, tales como la lecitina y el colesterol.
El colesterol bueno es una lipoproteína que sirve como limpiador por
ser pesado.

59.
Proteínas Derivadas.
 Todas las sustancias obtenidas durante el curso de los procesos de
degradación de las proteínas, sean simples o conjugadas se
engloban en el termino de proteínas derivadas.
 Son entidades de dudosa individualidad, y muchas de ellas
consisten más en productos de desnaturalización irreversible de la
proteína que en especies químicas definidas.
 Las proteosas y las peptonas de tamaño mas pequeño se
consideran como las típicas proteínas derivadas y se caracterizan
por no ser coagulables por el calor y por mostrar determinadas
propiedades de precipitación con las sales neutras.