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MATRIZ
EXTRACELULAR

Dra. Anahí Chavarría Krauser
Medicina Experimental
Facultad de Medicina, UNAM
MATRIZ EXTRACELULAR
Es “la sustancia entre las células” o “el material
en el espacio intercelular”
Es una red estructural compleja que rodea y
sostiene a las células en el tejido conectivo.
A las células, la matriz extracelular provee:
•Sostén
•Una

mecánico y estructural

barrera bioquímica

•Regula

la interacción de las células con el entorno

•Entramado

migrar
•Un

sobre el cuál las células pueden moverse y

medio para:

•Comunicación

extracelular asistida por moléculas de
adhesión celular
•Un

posicionamiento estable de las células en los
tejidos a través de la adhesión a la matriz
•El

reposicionamiento de las células que han migrado
durante el desarrollo y la reparación de heridas
Todas las células producen matriz extracelular,
pero algunas células especializadas producen un
tipo especial de matriz:
•Fibroblastos

conectivo

secretan matriz de tejido

•Osteoblastos

hueso

secretan matriz formadora de

•Condroblastos

cartílago

•Fibroblastos

secretan matriz formadora de

y células epiteliales en conjunto
forman una membrana basal
Tejido conectivo: contiene mucha matriz y unas
pocas células
Lámina basal: puede considerarse como la
matriz extracelular de células epiteliales, pero
formada por una gruesa capa conteniendo
muchas fibras de colágeno y laminina, sobre la
que se “sientan” las células epiteliales
Matriz pericelular: con pocas excepciones
todas las células están rodeadas de la matriz
extracelular
La matriz extracelular
está compuesta por:
1. Células
2. Moléculas de la
sustancia fundamental
3. Fibras




Fijas
 Fibroblastos
 Fibrocitos
 Miofibroblastos
 Condroblastos
 Osteoblastos
 Adipocitos
 Células
mesenquimatosas
Móviles
 Macrófagos
 Eosinófilos
 Linfocitos
 Células plasmáticas
 Mastocitos
 Melanocitos

CÉLULAS DE LA
MATRIZ
FIBROBLASTOS Y FIBROCITOS
Macrófagos y Células Plasmáticas
MASTOCITOS Y MELANOCITOS
Células Mesenquimatosas y
Adipocitos
Moléculas de la sustancia
fundamental




Glucosaminoglicanos (GAG)
Proteoglicanos
Glicoproteínas adhesivas
GLUCOSAMINOGLICANOS
•

Heteropolisacáridos más abundantes de la sustancia fundamental

•

Compuestos por disacáridos

AZUCAR ACIDO
• Acido glucurónico
• Acido idurónico

•
•

AMINOAZUCAR
•
•
•
•

Glucosamina
Galactosamina
N-acetilglucosamina
N-Acetilgalactosamina

n

No sulfatados: Ácido hialurónico (ácido glucurónico+N-acetilglucosamina)
Sulfatados: Keratán sulfato, Condroitin sulfato, Heparan sulfato.
•

Forman un gel poroso en el que se insertan proteínas fibrosas y células

•

Retienen gran cantidad de agua: turgencia y capacidad de filtro

•

Se asocian con proteínas estructurales: proteoglicanos
GLUCOSAMINOGLICANOS

Acido hialurónico
Dermatán sulfato

Condroitín sulfato

Keratán sulfato
PROTEOGLICANOS


Están formados
por GAG unidos
covalentemente a
proteínas
centrales
 Agrecan
 Decorina,
biglicano,
fibromodulina
 Sindecano
 Versicano
 Perlecano
PROTEOGLICANOS
PROTEOGLICANOS











Agrecan
 Cartílago
 Condroitin sulfato y Queratan sulfato
 Une agua y pequeños iones
 Da elasticidad y soporte a tensión en el cartílago
Decorina, biglicano, fibromodulina
 Proteoglicanos pequeños
 Unen colágena I, II y III
 Fibomodulina y biglicano unen también fibras elásticas
Sindecano
 Componente de la membrana plasmática
 Une factores de crecimiento
 Participa en la transducción de señales y en la diferenciación
celular
 Facilita la migración celular
Versicano
 En varios tejidos conectivos
 Une hialurano y colágena
Perlecano
 Forma parte de la lámina basal
Glicoproteínas
adhesivas




Estabilizan la matriz
extracelular
Vinculan la matriz celular con
la superficie de las células





Fibronectina
Laminina
Tenascina
Osteopontina, osteocalcina,
osteonectina
PROTEINAS ADHESIVAS
•

Fibronectinas:
•

Pertenecen a la familia de las Integrinas (moléculas de adhesión)

•

Poseen diferentes dominios de unión a:
•
•

colágeno I, II y III

•

•

otras fibronectinas para formar dímeros

•

•

receptores de membrana en células del tejido conjuntivo

proteoglicanos

Aseguran la estructura de la matriz extracelular

Laminina:
•

Presente en las láminas basales y las láminas externas

•

Poseen diferentes dominios de unión a:
•

colágeno IV

•

proteoglicanos
Fibras de la matriz extracelular







En cantidades variables dependiendo de
las necesidades estructurales o
funcionales de cada tejido
Son sintetizadas por fibroblastos
Son proteínas compuestas por cadenas
peptídicas largas
Fibras de colágena, reticulares y
elásticas
FIBRAS ELÁSTICAS
•

Permiten que los tejidos respondan al estiramiento y la distensión

•Elastina:
•
•

1-2% del contenido en colágeno

•

Proteína pequeña: forma fibrillas muy insolubles

•

Enlaces covalentes cruzados: desmosina (4 lisinas/lisina oxidasa)

•
•

Tejidos elásticos (vasos)

Cambios conformacionales: elasticidad

Fibrillina:
•

Proteína que forma parte de las microfibrillas

•

Distribución amplia en muchos tejidos conectivos

•

Forma de bastón con cabeza globular: alineación en microfibrillas

•

Las asociadas a elastina participan en la organización
ELASTINA
FIBRILLINA
FIBRAS ELÁSTICAS
FIBRAS RETICULARES
•

Proporcionan un armazón de sostén para los constituyentes celulares

de los tejidos y órganos
•

Están compuestas por colágena III

•

Forman una malla o red fina en vez de fascículos
En esta imagen de microscopía electrónica de
transmisión de piel humana se observa un fibroblasto
(F) rodeado por fibras elásticas (E) y de colágena (C).
COLAGENO
•

Proteína fibrosa altamente insoluble

•

Proteína más abundante del organismo (25% del peso corporal)

•

Soporte ideal para el organismo:
•
•

Flexible

•

Alta versatilidad estructural

•
•

Resistente a la tensión y a la tracción

Termoinestable (gelatiniza por encima de 45ºC)

Estructura característica basada en la unidad de tropocolágeno:
•

•

Triple hélice dextrógira

Biosíntesis compleja:
•

Numerosos tipos (al menos 14)

•

Al menos 25 genes para las cadenas a

•

Modificaciones post-traduccionales importantes
ESTRUCTURA DE LA MOLECULA DE
TROPOCOLAGENO
Estructura secundaria de las cadenas a individuales:
• Hélice levógira estirada
• Tres aminoácidos por vuelta
• Composición en aminoácidos:
• Rica en glicina, prolina, hidroxiprolina, hidroxilisina
• Secuencia repetitiva GLY-X-Y-GLY
• X: mayoritariamente Prolina
• Y: mayoritariamente Hidroxiprolina
• Hidroxiprolina: estabiliza la hélice de colágeno
• Hidroxilisina: centro de glicosilación
• Hidroxilación:
• Hidroxilasas específicas: Cofactores (Fe+2, O2, ascorbato)
•

•

Glicosilación:
• Glicosil transferasas
UNIDAD DE TROPOCOLÁGENO
ESTRUCTURA DEL COLAGENO
Fibrillas de Colágena
ESTRUCTURA DEL COLAGENO
AMINOACIDOS Y ESTRUCTURA DE
COLAGENO
Prolina e Hidroxiprolina:
• Repulsiones estéricas
• Pocas posibilidades conformacionales
• Estiramiento de la hélice
• Glicina-X-Y-Glicina:
• Pequeño tamaño
• Acercamiento y ensamblaje de las tres cadenas a
• Estabilización de la triple hélice de tropocolágeno:
• Puentes de hidrógeno intercatenarios
• Enlaces covalentes cruzados:
• Entre resíduos de Lys oxidados: Lisil oxidasa
• Estabilización de las fibras de colágeno:
• Enlaces covalentes entre moléculas adyacentes
• Lisil oxidasa
• El número de enlaces determina la resistencia a la
tensión
•
TIPOS DE COLAGENO
Tipo

Localización

Estructura

I

Piel, huesos, tendones,ligamentos, cornea

Fibrillas estriadas

II

Cartilago, discos intervertebrales, humor vítreo del ojo

Fibrillas estriadas

III

Piel, tendones, vasos sanguíneos, pared del utero

Fibrillas estriadas

IV

Lámina Basal

Fibrillas finas lisas

V

Cornea, tejidos intersticiales

Fibrillas estriadas

VI

Nervios y vasos sanguíneos

Fibrillas finas lisas

VII-XV

Según el tipo. La mayoría son componentes minoritarios de cartílago y tendones

Fibrillas finas lisas
SINTESIS Y DEGRADACION DE
COLAGENO
1
2

25 GENES

3
Procolágeno

4

Procolágeno

5

• •1:

Tropocolágeno

6

7
Colágeno

Péptidos

1:Hidroxilación
Hidroxilación
• •2: Glicosilación
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• •3: Ensamblaje
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• •4: Liberación vesicular
4: Liberación vesicular
• •5: Proteolisis limitada
5: Proteolisis limitada
• •6: Unión covalente
6: Unión covalente
• •7: Degradación
7: Degradación
SINTESIS Y DEGRADACION DE
COLAGENO
1: Hidroxilación:
• Modificación post-traduccional
• Prolina hidroxilasa (3-OH Pro y 4-OH Pro)
• Lisina hidroxilasa (5-OH Lys)
• Cofactores: Fe2+, a-cetoglutarato, O2, ácido ascórbico
(vitC)
• 2: Glicosilación:
• Glicosil transferasa
• Añade Glucosa, Galactosa o Glucosa-Galactosa a resíduos
de Ser, Thr o OH-Lys
• Varia según tejido (6 -120 unidades/molécula)
• 3: Ensamblaje:
• Unión de las tres hélices a para dar lugar al procolágeno
(tropocolágeno con dominios globulares)
• 4: Liberación vesicular:
•
SINTESIS Y DEGRADACION DE
COLAGENO
•5:

Proteolisis limitada:
• Endopeptidasas extracelulares específicas
• Hidrólisis de los extremos globulares
• Conduce a la formación de tropocolágeno

•

6: Unión covalente de unidades de tropocolágeno:
• Lisina oxidasa (extracelular)
• Requiere Cu2+
• Transforma el grupo amino de lisinas en grupo aldehído
• Formación de bases de Schiff entre moléculas distintas

•

7: Renovación del colágeno:
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Matriz extracelular

  • 1.   MATRIZ EXTRACELULAR Dra. Anahí Chavarría Krauser Medicina Experimental Facultad de Medicina, UNAM
  • 2. MATRIZ EXTRACELULAR Es “la sustancia entre las células” o “el material en el espacio intercelular” Es una red estructural compleja que rodea y sostiene a las células en el tejido conectivo.
  • 3. A las células, la matriz extracelular provee: •Sostén •Una mecánico y estructural barrera bioquímica •Regula la interacción de las células con el entorno •Entramado migrar •Un sobre el cuál las células pueden moverse y medio para: •Comunicación extracelular asistida por moléculas de adhesión celular •Un posicionamiento estable de las células en los tejidos a través de la adhesión a la matriz •El reposicionamiento de las células que han migrado durante el desarrollo y la reparación de heridas
  • 4. Todas las células producen matriz extracelular, pero algunas células especializadas producen un tipo especial de matriz: •Fibroblastos conectivo secretan matriz de tejido •Osteoblastos hueso secretan matriz formadora de •Condroblastos cartílago •Fibroblastos secretan matriz formadora de y células epiteliales en conjunto forman una membrana basal
  • 5. Tejido conectivo: contiene mucha matriz y unas pocas células Lámina basal: puede considerarse como la matriz extracelular de células epiteliales, pero formada por una gruesa capa conteniendo muchas fibras de colágeno y laminina, sobre la que se “sientan” las células epiteliales Matriz pericelular: con pocas excepciones todas las células están rodeadas de la matriz extracelular
  • 6. La matriz extracelular está compuesta por: 1. Células 2. Moléculas de la sustancia fundamental 3. Fibras
  • 7.   Fijas  Fibroblastos  Fibrocitos  Miofibroblastos  Condroblastos  Osteoblastos  Adipocitos  Células mesenquimatosas Móviles  Macrófagos  Eosinófilos  Linfocitos  Células plasmáticas  Mastocitos  Melanocitos CÉLULAS DE LA MATRIZ
  • 9. Macrófagos y Células Plasmáticas
  • 12. Moléculas de la sustancia fundamental    Glucosaminoglicanos (GAG) Proteoglicanos Glicoproteínas adhesivas
  • 13. GLUCOSAMINOGLICANOS • Heteropolisacáridos más abundantes de la sustancia fundamental • Compuestos por disacáridos AZUCAR ACIDO • Acido glucurónico • Acido idurónico • • AMINOAZUCAR • • • • Glucosamina Galactosamina N-acetilglucosamina N-Acetilgalactosamina n No sulfatados: Ácido hialurónico (ácido glucurónico+N-acetilglucosamina) Sulfatados: Keratán sulfato, Condroitin sulfato, Heparan sulfato. • Forman un gel poroso en el que se insertan proteínas fibrosas y células • Retienen gran cantidad de agua: turgencia y capacidad de filtro • Se asocian con proteínas estructurales: proteoglicanos
  • 15. PROTEOGLICANOS  Están formados por GAG unidos covalentemente a proteínas centrales  Agrecan  Decorina, biglicano, fibromodulina  Sindecano  Versicano  Perlecano
  • 17. PROTEOGLICANOS      Agrecan  Cartílago  Condroitin sulfato y Queratan sulfato  Une agua y pequeños iones  Da elasticidad y soporte a tensión en el cartílago Decorina, biglicano, fibromodulina  Proteoglicanos pequeños  Unen colágena I, II y III  Fibomodulina y biglicano unen también fibras elásticas Sindecano  Componente de la membrana plasmática  Une factores de crecimiento  Participa en la transducción de señales y en la diferenciación celular  Facilita la migración celular Versicano  En varios tejidos conectivos  Une hialurano y colágena Perlecano  Forma parte de la lámina basal
  • 18. Glicoproteínas adhesivas   Estabilizan la matriz extracelular Vinculan la matriz celular con la superficie de las células     Fibronectina Laminina Tenascina Osteopontina, osteocalcina, osteonectina
  • 19. PROTEINAS ADHESIVAS • Fibronectinas: • Pertenecen a la familia de las Integrinas (moléculas de adhesión) • Poseen diferentes dominios de unión a: • • colágeno I, II y III • • otras fibronectinas para formar dímeros • • receptores de membrana en células del tejido conjuntivo proteoglicanos Aseguran la estructura de la matriz extracelular Laminina: • Presente en las láminas basales y las láminas externas • Poseen diferentes dominios de unión a: • colágeno IV • proteoglicanos
  • 20.
  • 21.
  • 22. Fibras de la matriz extracelular     En cantidades variables dependiendo de las necesidades estructurales o funcionales de cada tejido Son sintetizadas por fibroblastos Son proteínas compuestas por cadenas peptídicas largas Fibras de colágena, reticulares y elásticas
  • 23. FIBRAS ELÁSTICAS • Permiten que los tejidos respondan al estiramiento y la distensión •Elastina: • • 1-2% del contenido en colágeno • Proteína pequeña: forma fibrillas muy insolubles • Enlaces covalentes cruzados: desmosina (4 lisinas/lisina oxidasa) • • Tejidos elásticos (vasos) Cambios conformacionales: elasticidad Fibrillina: • Proteína que forma parte de las microfibrillas • Distribución amplia en muchos tejidos conectivos • Forma de bastón con cabeza globular: alineación en microfibrillas • Las asociadas a elastina participan en la organización
  • 27. FIBRAS RETICULARES • Proporcionan un armazón de sostén para los constituyentes celulares de los tejidos y órganos • Están compuestas por colágena III • Forman una malla o red fina en vez de fascículos
  • 28. En esta imagen de microscopía electrónica de transmisión de piel humana se observa un fibroblasto (F) rodeado por fibras elásticas (E) y de colágena (C).
  • 29. COLAGENO • Proteína fibrosa altamente insoluble • Proteína más abundante del organismo (25% del peso corporal) • Soporte ideal para el organismo: • • Flexible • Alta versatilidad estructural • • Resistente a la tensión y a la tracción Termoinestable (gelatiniza por encima de 45ºC) Estructura característica basada en la unidad de tropocolágeno: • • Triple hélice dextrógira Biosíntesis compleja: • Numerosos tipos (al menos 14) • Al menos 25 genes para las cadenas a • Modificaciones post-traduccionales importantes
  • 30. ESTRUCTURA DE LA MOLECULA DE TROPOCOLAGENO Estructura secundaria de las cadenas a individuales: • Hélice levógira estirada • Tres aminoácidos por vuelta • Composición en aminoácidos: • Rica en glicina, prolina, hidroxiprolina, hidroxilisina • Secuencia repetitiva GLY-X-Y-GLY • X: mayoritariamente Prolina • Y: mayoritariamente Hidroxiprolina • Hidroxiprolina: estabiliza la hélice de colágeno • Hidroxilisina: centro de glicosilación • Hidroxilación: • Hidroxilasas específicas: Cofactores (Fe+2, O2, ascorbato) • • Glicosilación: • Glicosil transferasas
  • 32.
  • 36. AMINOACIDOS Y ESTRUCTURA DE COLAGENO Prolina e Hidroxiprolina: • Repulsiones estéricas • Pocas posibilidades conformacionales • Estiramiento de la hélice • Glicina-X-Y-Glicina: • Pequeño tamaño • Acercamiento y ensamblaje de las tres cadenas a • Estabilización de la triple hélice de tropocolágeno: • Puentes de hidrógeno intercatenarios • Enlaces covalentes cruzados: • Entre resíduos de Lys oxidados: Lisil oxidasa • Estabilización de las fibras de colágeno: • Enlaces covalentes entre moléculas adyacentes • Lisil oxidasa • El número de enlaces determina la resistencia a la tensión •
  • 37. TIPOS DE COLAGENO Tipo Localización Estructura I Piel, huesos, tendones,ligamentos, cornea Fibrillas estriadas II Cartilago, discos intervertebrales, humor vítreo del ojo Fibrillas estriadas III Piel, tendones, vasos sanguíneos, pared del utero Fibrillas estriadas IV Lámina Basal Fibrillas finas lisas V Cornea, tejidos intersticiales Fibrillas estriadas VI Nervios y vasos sanguíneos Fibrillas finas lisas VII-XV Según el tipo. La mayoría son componentes minoritarios de cartílago y tendones Fibrillas finas lisas
  • 38. SINTESIS Y DEGRADACION DE COLAGENO 1 2 25 GENES 3 Procolágeno 4 Procolágeno 5 • •1: Tropocolágeno 6 7 Colágeno Péptidos 1:Hidroxilación Hidroxilación • •2: Glicosilación 2: Glicosilación • •3: Ensamblaje 3: Ensamblaje • •4: Liberación vesicular 4: Liberación vesicular • •5: Proteolisis limitada 5: Proteolisis limitada • •6: Unión covalente 6: Unión covalente • •7: Degradación 7: Degradación
  • 39. SINTESIS Y DEGRADACION DE COLAGENO 1: Hidroxilación: • Modificación post-traduccional • Prolina hidroxilasa (3-OH Pro y 4-OH Pro) • Lisina hidroxilasa (5-OH Lys) • Cofactores: Fe2+, a-cetoglutarato, O2, ácido ascórbico (vitC) • 2: Glicosilación: • Glicosil transferasa • Añade Glucosa, Galactosa o Glucosa-Galactosa a resíduos de Ser, Thr o OH-Lys • Varia según tejido (6 -120 unidades/molécula) • 3: Ensamblaje: • Unión de las tres hélices a para dar lugar al procolágeno (tropocolágeno con dominios globulares) • 4: Liberación vesicular: •
  • 40. SINTESIS Y DEGRADACION DE COLAGENO •5: Proteolisis limitada: • Endopeptidasas extracelulares específicas • Hidrólisis de los extremos globulares • Conduce a la formación de tropocolágeno • 6: Unión covalente de unidades de tropocolágeno: • Lisina oxidasa (extracelular) • Requiere Cu2+ • Transforma el grupo amino de lisinas en grupo aldehído • Formación de bases de Schiff entre moléculas distintas • 7: Renovación del colágeno: • Colagenasas extracelulares: Formación de péptidos • Fagocitosis por macrófagos

Notas del editor

  1. {}