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Equipo 6
 Macromolécula formada por una larga cadena
lineal de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. Las proteínas se repliegan
adquiriendo una configuración
tridimensional, lo que junto a los
aminoácidos que la componen determina su
actividad y función biológica. En un
organismo los genes codifican una gran
cantidad de proteínas distintas.
 La estructura primaria viene determinada por
la secuencia de aminoácidos en la cadena
proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados. La conformación espacial de
una proteína se analiza en términos
de estructura secundaria y estructura
terciaria. La asociación de varias cadenas
polipeptídicas origina un nivel superior de
organización, la llamadaestructura
cuaternaria
 La estructura primaria de una proteína es
simplemente el orden de sus aminoácidos.
Por convención el orden de escritura es
siempre desde el grupo amino-terminal hasta
el carboxilo final.
 La estructurasecundaria de una proteína es la que
adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras
repetitivas encontradas en las proteínas que permiten
clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.
 Una hélice alfa es una apretada hélice formada por
una cadena polipeptídica. La cadena polipetídica
principal forma la estructura central, y las cadenas
laterales se extienden por fuera de la hélice. El grupo
carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente
hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido
que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta
manera cada grupo CO y NH de la estructura central
(columna vertebral o "backbone") se encuentra unido
por puente hidrógeno.
 La estructura terciaria es la estructura plegada y
completa en tres dimensiones de la cadena
polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono
en esta página es una estructura tridimensional
completa. A diferencia ded la estructura secundaria, la
estrtuctura terciaria de la mayor parte de las proteínas
es específica de cada molécula, además, determina su
función.
 EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se
agrupan conjuntos de estructuras denominadas
dominios que luego se articulan para formar la
estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está
facilitado por uniones denominadas puentes
disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de
azufre del aminoácido cisteína.
 Solo está presente si hay mas de una cadena
polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria
representa su interconexión y organización.
Esta es la imagen de la hemoglobina, una
proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-
globinas y dos beta globinas. En rojo se
representa al grupo hem (complejo pegado a
la proteína que contiene hierro, y sirve para
transportar oxígeno).
 La especificidad se refiere a su función; cada
una lleva a cabo una determinada función y lo
realiza porque posee una determinada
estructura primaria y una conformación
espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la proteína puede significar una
pérdida de la función.
 Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la
estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy
abierta y con una interacción máxima con el disolvente,
por lo que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La
desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del
pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen,
una proteína desnaturalizada puede volver a su
anterior plegamiento o conformación, proceso que se
denomina renaturalización
 Las proteínas cuya función es enzimática son las
más especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones
químicas del metabolismo. En su función como
enzimas, las proteínas hacen uso de su
propiedad de poder interaccionar, en forma
específica, con muy diversas moléculas. A las
substancias que se transforman por medio de
una reacción enzimática se les llama substratos.
Los substratos reconocen un sitio específico en la
superficie de la proteína que se denomina sitio
activo.
 Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en
la proteína, quedan orientados de tal manera
que se favorece la ruptura y/o formación de
determinadas uniones químicas, se
estabilizan los estados de transición al mismo
tiempo que se reduce la energía de
activación. Esto facilita la reacción e
incrementa su velocidad varios órdenes de
magnitud.
 http://www.enciclopediasalud.com/definicion
es/proteina
 http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_
09.pdf

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Proteínas

  • 2.  Macromolécula formada por una larga cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas se repliegan adquiriendo una configuración tridimensional, lo que junto a los aminoácidos que la componen determina su actividad y función biológica. En un organismo los genes codifican una gran cantidad de proteínas distintas.
  • 3.  La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamadaestructura cuaternaria
  • 4.  La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
  • 5.  La estructurasecundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.  Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente hidrógeno.
  • 6.  La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una estructura tridimensional completa. A diferencia ded la estructura secundaria, la estrtuctura terciaria de la mayor parte de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.  EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.
  • 7.  Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa- globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar oxígeno).
  • 8.
  • 9.  La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
  • 10.  Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización
  • 11.  Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo. En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas. A las substancias que se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama substratos. Los substratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se denomina sitio activo.
  • 12.  Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la proteína, quedan orientados de tal manera que se favorece la ruptura y/o formación de determinadas uniones químicas, se estabilizan los estados de transición al mismo tiempo que se reduce la energía de activación. Esto facilita la reacción e incrementa su velocidad varios órdenes de magnitud.