Este documento describe los diferentes niveles estructurales de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También explica los tipos de estructura secundaria como hélice alfa y conformación beta, y cómo se forman las estructuras proteicas globulares y fibrosas. Además, clasifica las proteínas según su función biológica, como enzimas, proteínas de transporte, contráctiles, estructurales y reguladoras.

1. Niveles estructurales de
las proteínas

2. Configuración
 Ordenación en el espacio de los grupos sustituyentes
en los esteroisómeros.
 Tales estructuras no pueden interconvertirse sin que
se produzca la ruptura de uno o más enlaces
covalentes

3. Conformación
 Ordenación espacial de los grupos sustituyentes que
son libres de adoptar muchas posiciones diferentes
sin que se produzca ruptura de enlaces
 Posibilidad de rotación alrededor de los enlaces
simples de la molécula

4. Estructura primaria
Descripción de todos los
enlaces covalentes (enlaces
peptídicos y puntes disulfuro),
que unen los residuos aá de
una cadena polipeptídica.
El elemento más importante es
la secuencia de aá.

7. Estructura secundaria
Disposiciones particularmente
estables de los aá
Patrones estructurales
repetitivos

8. Hélice

11. Secuencia de una proteína
 Datos acerca de su estructura tridimensional y
su funcionamiento
 Localización celular
 Su evolución
 Secuencias especiales en el extremo del grupo amino,
señal para la exportación

12. Niveles estructurales adicionales:
 Estructura supersecundaria
 Dominio

13. Estructura supersecundaria
 Es un agrupamiento estable de varios elementos
de estructura secundaria
 Se observan en muchas proteínas
 Los elementos de estructura secundaria se
encuentran repetidos en una misma proteína

14. El dominio
 Es una región compacta que incluye entre 40 y
400 aá
 Unidad estructural particular de una cadena
polipeptídica mayor
 Muchos dominios se pliegan dando lugar a
estructuras termodinámicamente estables

15.  Una cadena polipeptídica puede tener varios
dominios
 Tienen funciones específicas y separadas

16. Estabilización de una proteína
 Enlaces di-sulfuro
 Interacciones débiles (no covalentes)
 Puentes de hidrógeno
 Interacciones hidrofóbicas y de van der Waals
 Son importantes para explicar el
plegamiento de las cadenas polipeptídicas

17. Estructura secundaria
 Hélice
 Conformación β

18. Disposición hélice
 El esqueleto polipetídico se encuentra
completamente enrollado alrededor del eje
longitudinal de la molécula
 Los grupos R de los aá sobresalen del esqueleto
helicoidal
 El giro generalmente es dextrógiro
 α queratinas

20. Que impiden la estabilidad de la hélice
 Normalmente: las interacciones entre cadenas
laterales de aá separadas 3 ó 4 residuos
 Muchos residuos Glu consecutivos
 La repulsión electrostática entre aá con grupos R
cargados: Lys y/o Arg
 El volumen de los grupos R adyacentes: Asn, Ser,
Thr, Leu
 La presencia de residuos de Pro

21. Conformación β
 Es muy común en las proteínas
 Su esqueleto esta en forma de zig-zag, no de hélice

22. Conformación β anti-paralela

24. Clasificación de proteínas de estructura
secundaria
 Proteínas fibrosas: largos filamentos u hojas
 Proteínas globulares: las cadenas polipeptídicas
se pliegan en forma esférica

25. Proteínas fibrosas
 Proporcionan protección frente al exterior,
soporte, estructura y forma
 Conformadas por un solo tipo de estructura
secundaria
 Proporcionan fuerza y elasticidad
 Insolubles en agua por contener residuos
hidrófobos.

26. queratina
 Cabello, lana, uñas, garras, cañones de las plumas,
cuernos, pezuñas, etc.
 Ala, Val, Leu, Ile, Met y Phe
 Estructura secundaria hélice
 Tienen enlaces disulfuro
 Cuernos de rinoceronte 18% Cis con
puentes disulfuro

27. Colágeno
 Tejido conjuntivo: tendones, cartílago, matriz de
huesos, córnea del ojo
 Estructura súper-enrollada de tres cadenas poli-
peptídicas
 Gly, Ala, Pro, hidroxiprolina (Hyp)
 30 variedades de colágeno en el hombre

28. Defectos genéticos en la estructura de colágeno
 Osteogénesis imperfecta
 Formación anormal de los huesos del bebé.
 Síndrome de Ehlers-Danlos
 Debilita las articulaciones
 Ambas son letales
 Resultado de la sustitución de un residuo aá por
un grupo R grande como
 Cys o Ser en lugar de una Gly

30. Fibroína de la seda
 Tiene Gly y Ala
 Conformación β
 No se estira, es flexible por sus enlaces débiles

31. Estructura Características Ejemplos
Hélice , entrecruzada
mediante enlaces di-sulfuro
Estructuras
protectoras insolubles
y resistente, de
dureza y flexibilidad
variables
Queratina de
cabello, plumas y
uñas
Conformación β Filamentos suaves y
flexibles
Fibroína de la seda
Triple hélice del colágeno Elevada resistencia a
la tensión, sin
capacidad de
estiramiento
Colágeno de los
tendones, matriz ósea
Estructuras secundarias y propiedades de las proteínas fibrosas

32. Proteínas globulares
 Enzimas
 P. de transporte
 P. motoras
 P. reguladoras
 Inmunoglobulinas
 Hormonas peptídicas

33. Son complejas estructuralmente
Tienen varios tipos de estructura
secundaria

34. Mioglobina
 Proteína fijadora de oxígeno de las células
musculares.
 Almacena y facilita la difusión del O2 en el músculo
en rápida contracción.

35.  Una cadena de 153 residuos aá
 Un grupo hemo o ferro-proto-porfirina
 Tiene interacciones hidrofóbicas en el interior de la
molécula

36. Otras estructuras globulares
 Citocromo c
 Lisozima
 ribonucleasa

37. Citocromo c
 Componente de la cadena respiratoria en
mitocondria
 Es una hemoproteína
 Una sola cadena polipeptídica 100 residuos

38. Lisozima
 Enzima abundante en clara de huevo y lagrimas
humanas
 Cataliza la rotura hidrolítica de los polisacáridos de
las paredes celulares protectoras de algunas
familias de bacterias.
 129 aá, con puentes disulfuro

39. Ribonucleasa
 Enzima secretada por el páncreas al intestino
delgado
 Cataliza la hidrólisis de enlaces de ARN’s presentes
en la ingesta.
 124 aá. , 4 puentes disulfuro

40. Proteína (residuos totales) Residuos (%)
Hélice α Conformación β
Quimotripsina (247) 14 45
Ribonucleasa (124) 26 35
Carboxipeptidasa (307) 38 17
Citocromo c (104) 39 0
Lisozima (129) 40 12
Mioglobina (153) 78 0
Cantidades aproximadas de hélice α y conformación β
en algunas proteínas monocadena

42. Estructura terciaria
Describe los plegamientos
tridimensionales de un
polipéptido

44. Estructura Terciaria
 La localización de los giros, la dirección y el ángulo
está determinado por:
 Pro
 Thr
 Ser
 Gly

45. Estructura cuaternaria
Cuando una proteína posee dos
o más subunidades
polipeptídicas

46. Designa el modo característico
mediante el cual cada una de las
cadenas polipeptídicas plegadas,
se acoplan entre sí en la
conformación nativa de una
proteína oligomérica

47. Proteínas constituidas por 2 ó más
cadenas polipeptídicas o
subunidades
Las cuales pueden ser idénticas o
diferentes
La disposición tridimensional
constituye una estructura
cuaternaria

49. Hemoglobina

50. La hemoglobina
 Contiene dos cadenas (141 restos) y dos cadenas β
(146 restos)
 A cada una se les une un grupo hemo mediante
enlace no covalente

51. Hemoglobina falciforme
 Los restos de ácido glutámico en la posición 6 de las
cadenas β están sustituidos por valina

52.  Los glóbulos rojos de los pacientes adoptan la forma
de media luna o de hoz, cuando la tensión de oxígeno
es baja

53. La cubierta de los virus (cápside)
 Tiene 20 caras la cubierta icosaédrica
 Encierra el ARN
 VMT tiene 2130 unidades idénticas

54. Calmodulina

57. Clasificación de las proteínas en función de
su papel biológico

58. Enzimas
 Tienen actividad catalítica en las reacciones químicas
de las biomoléculas orgánicas de las células.

59. Proteínas de transporte
 Las proteínas del plasma sanguíneo (hemoglobina)
fijan y transportan moléculas o iones específicos de
un órgano a otro.
 Lipoproteínas: transportan lípidos desde el hígado a
otros órganos.
 Otras proteínas fijan la glucosa u otras sustancias y
las transportan a través de la membrana.

60. Proteínas nutrientes y de reserva
 Se tienen en las semillas
 En la ovoalbúmina de la clara del huevo y la caseína
de la leche.
 La ferritina en bacterias
 En los tejidos animales y vegetales almacenan hierro

61. Proteínas contráctiles o motiles
 Confieren la capacidad de contraerse, cambiar de
forma o moverse.
 La actina y la miosina actúan en el sistema contráctil
del músculo esquelético.
 La tubulina que se encuentra en los microtúbulos
actúa de manera concertada con la proteína dineína
en los flagelos y cilios para propulsar las células.

62. Proteínas estructurales
 Actúan como filamentos para conferir fuerza o
protección a las estructuras biológicas.
 En tendones y cartílagos esta la proteína colágeno,
así como en la piel.
 Los ligamentos contienen elastina que se distiende
en dos dimensiones.

63.  El pelo, uñas y plumas tienen queratina que es
dura e insoluble.
 La fibroína de las fibras de seda y de las telarañas.
 La unión de las alas de los insectos esta hecha de
resilina.

64. Proteínas de defensa
1. Llamadas inmunoglobulinas o anticuerpos,
fabricadas por los linfocitos de los vertebrados,
pueden reconocer o neutralizar bacterias, virus o
proteínas invasoras de otras especies.
2. El fibrinógeno y la trombina son proteínas
coaguladoras de la sangre.

65. Proteínas reguladoras
 Las hormonas, regulan la actividad celular o
fisiológica
 La insulina
 La hormona de crecimiento de la hipófisis.
 Proteínas fijadoras de GTP
 Otras proteínas reguladoras se fijan al ADN y
regulan la biosíntesis de enzimas y moléculas de
ARN

66. Tipo Ejemplos Localización o función
Enzimas Hexoquinasa Fosforila glucosa
Lactato deshidrogenasa Deshidrogena lactato
Citocromo c Transfiere electrones
ADN polimerasa Replica y repara ADN
De reserva Ovoalbúmina P. de la clara del huevo
Caseína P. de la leche
Ferritina Reserva de hierro en el bazo
Gliadina P. de la semilla del trigo
Ceina P. de la semilla del maíz
Transportadoras Hemoglobina Transporta O2 en la sangre de vertebrados
Hemocianina T. O2 en la sangre de invertebrados
Mioglobina T. O2 en músculo
Seroalbúmina T. ácidos grasos en sangre
ß1 lipoproteína T. lípidos en sangre
Globulina que liga hierro T. hierro en sangre
Ceruloplasmina T. cobre en sangre

67. Contráctiles Miosina Filamentos estacionarios en las miofibrillas
Actina Filamentos móviles en miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
Protectoras Anticuerpos Forman complejos con proteínas extrañas
Complemento Complejos con algunos sistemas antígeno-
anticuerpo
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulación
sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Toxinas De Clostridium botulinum Envenenamiento bacteriano de los alimentos
Toxina diftérica Toxina bacteriana
Venenos de serpientes Enzimas que hidrolizan los fosfoglicéridos
Ricina P. tóxica de la semilla del ricino
Gosipina P. tóxica de la semilla del algodón
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa

68. Hormonas Adrenocorticotrópica Regula la síntesis de corticosteroides
Del crecimiento Estimula el crecimiento de los huesos
P. recubrimiento viral Cubierta alrededor del cromosoma
Estructurales Glucoproteínas Recubrimientos celulares y paredes
α-queratinas Piel, plumas, uñas, pezuñas
Esclerotina Exoesqueleto de insectos
Fibroína Seda de los capullos, telarañas
Colágeno Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso,
cartílago)
Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)
Mucoproteínas Secreciones mucosas, fluido sinovial