SlideShare una empresa de Scribd logo
1 de 75
Descargar para leer sin conexión
Biología. 2º bachillerato
                          Unidad 5. Las proteínas




    Las proteínas
5




                         C.E.M HIPATIA-FUHEM
                    Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                    Unidad 5. Las proteínas




    Los lípidos
    Las proteínas
5   1.   Características generales. Clasificación.
    2.   Los aminoácidos. Estructura general, propiedades y clasificación.
    3.   El enlace peptídico.
    4.   Péptidos de interés biológico.
    5.   Estructura de las proteínas.
    6.   Propiedades de las proteínas.
    7.   Funciones de las proteínas y ejemplos.
    8.   Clasificación de las proteínas




                                                                   C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                              Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                    Unidad 5. Las proteínas



1. Características generales. Clasificación
   Macromoléculas de
elevado peso molecular


Formadas por el encadenamiento de
     20 unidades diferentes




                                                   C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                              Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                               Unidad 5. Las proteínas


          Concepto de proteínas
La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
  antiguo, lo primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
  elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que
  se encuentran en todas las células vivas.
Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
   oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
   azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre
   (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).




                                                     4        C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                         Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                     Unidad 5. Las proteínas




Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
   constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una
  célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas
   moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
   Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
   molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
   polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura
  tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.




                                                           5        C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                               Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                    Unidad 5. Las proteínas



  2. Aminoácidos proteicos
En un aminoácido, un carbono central (ɑ ) se une a:
    • Un grupo amino –NH2
    • Un grupo carboxilo –COOH
    • Un hidrógeno
    • Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.


                                           H
             Monómero
          AMINOÁCIDO
                              H2N         C         COOH

                                            R
                                                          6        C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                              Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                              Unidad 5. Las proteínas



      2. Aminoácidos proteicos
Aminoácidos proteicos: 20
Aminoácidos no proteicos: derivados
de los anteriores, en paredes
celulares de bacterias…

                       Aminoácidos esenciales:
8 en humanos, que no podemos sintetizarlos, los tomamos en la
dieta:
Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina,
fenilalanina. Además histidina, arginina (en infancia)




                                                                             C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                        Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                Unidad 5. Las proteínas
alimentos fuente de aminoácidos
esenciales




               C.E.M HIPATIA-FUHEM
          Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                 Unidad 5. Las proteínas



        Los aminoácidos: estereoisomeria (enantiómeros D y L)


                    Configuración L                                 Configuración D



 Grupo amino




                                                          Imágenes especulares

                Grupo carboxilo




 En la naturaleza la forma L es la
    más abundante y todas las                                   C.E.M HIPATIA-FUHEM
proteínas están formadas por L-Aa                          Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                   Unidad 5. Las proteínas


       Actividad óptica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α
asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es
decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se
denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).




                                                           10     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                             Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                              Unidad 5. Las proteínas




REPASO QUÍMICA




   ÁCIDO: dador de H+



  BASE: aceptor de H+




                             C.E.M HIPATIA-FUHEM
                        Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                              Unidad 5. Las proteínas



   Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas

En disolución acuosa, los aminoácidos
muestran un comportamiento anfótero,
es decir, pueden ionizarse, dependiendo
del pH, como un ácido (los grupos -COOH
liberan protones, quedando como -COO- ),
como una base (los grupos -NH2 captan
protones, quedando como -NH3+) o como
un ácido y una base a la vez.

En el último caso los aminoácidos se
ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar iónica llamada zwitterion.




                                                       12    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                        Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                             Unidad 5. Las proteínas
                                                     A pH = 7 (condiciones fisiológicas) los
                                                    Aa se encuentran doblemente ionizados
      Carácter anfótero de los aminoácidos                 (iones hibridos, zwiterion)




En medio ácido (exceso de H+) se comporta como    En medio básico (exceso OH-) el grupo NH2 se
 una base y queda cargado positivamente, ya que   comporta como una base, liberando H+; con lo
         los protones aceptan el –COO-                    que pierde su carga positiva.

                                                                            C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                       Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                     Unidad 5. Las proteínas


Clasificación de aminoácidos




                                    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                               Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                              Unidad 5. Las proteínas



 Aminoácidos no polares o hidrofóbicos.
  Alanina (Ala)      Valina (Val)      Leucina (Leu)        Isoleucina (Ile)




Metionina (Met)   Fenilalanina (Phe)    Prolina (Pro)      Triptófano (Trp)




                                                             C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                        Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                                              Unidad 5. Las proteínas



Aminoácidos polares sin carga: cadena forma EH con el agua
Glicina (Gly)                 Serina (Ser)                 Treonina (Thr)                    Cisteína (Cys)




           Asparagina (Asn)                  Glutamina (Gln)                Tirosina (Tyr)




                                                                                          C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                                     Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                            Unidad 5. Las proteínas



     Aminoácidos polares con carga
                                                           Carga positiva
               Carga negativa                   Lisina (Lys)                     Arginina (Arg)


Ácido aspártico (Asp)   Ácido glutámico (Glu)




                                                               Histidina (His)




                                                                          C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                     Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
      Unidad 5. Las proteínas




     C.E.M HIPATIA-FUHEM
Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
      Unidad 5. Las proteínas




     C.E.M HIPATIA-FUHEM
Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                              Unidad 5. Las proteínas


3. Enlace peptídico
 Aminoácido 1


        Aminoácido 2




                               Plano del enlace
                                  peptídico



                            Se establece entre el grupo
                           carboxilo de un aminoácido y
                            el grupo amino siguiente, lo
     Enlace peptídico      que implica la pérdida de una
  (covalente, tipo amida         molécula de agua
       secundaria)


                                             C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                        Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
       Unidad 5. Las proteínas




21    C.E.M HIPATIA-FUHEM
 Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                 Unidad 5. Las proteínas

                      Enlace peptídico
1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
   amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan
   residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada
   enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
   cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
   Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.




                                                         22     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                           Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                     Unidad 5. Las proteínas



Enlace peptídico




                   El grupo amino y el grupo carboxilo
                    se disponen en el mismo plano,
                      con distancias y ángulos fijos


                                                    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                               Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                         Unidad 5. Las proteínas



Enlace peptídico


                    Características del enlace peptítido
                     (Pauling, 1950, difracción de ry X)
                   Enlace covalente más corto que la
                   mayor parte de los enlaces C-N.
                   Posee cierto carácter de doble
                   enlace, lo que le impide girar
                   libremente.
                   Los cuatro átomos (C=O y N-H)
                   del grupo péptido y los dos átomos
                   de C están situados en el mismo
                   plano.
                   Los únicos enlaces que pueden
                   girar, y no del todo, son los
                   formados por C-C y N-C




                                        C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                   Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                Unidad 5. Las proteínas


Unión de los aminoácidos.


Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces
peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.
Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se
denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y
si es superior a 50 se denomina polipéptido.
Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta
moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de
5 000 se habla de proteína.




                                                        25     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                          Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                         Unidad 5. Las proteínas




1- ¿Cuántos aminoácidos componen el péptido?
2. ¿Cuántos enlaces peptídicos se han formado?
3. ¿Quién es el primer aminoácido? ¿Y el último?
4. ¿Qué significa S-S?


                                                        C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                   Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                 Unidad 5. Las proteínas



      La estructura de las proteínas

Estructura        Estructura                  Estructura          Estructura
 primaria         secundaria                   terciaria          cuaternaria
                α-hélice




                           β-lámina plegada




                                                                C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                           Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                Unidad 5. Las proteínas



   Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la
proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden
en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo N-terminal (primer residuo libre) hasta el C-terminal.
La función de una proteína depende de la secuencia de Aa y de la forma
que adopte.




                                                        28     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                          Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                                Unidad 5. Las proteínas


Estructura primaria

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y
de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.




                        Las cadenas α son idénticas, solo existe un
                      cambio de Aa en la cadena β (en posición 6 en la
                        hemoglobina normal el ácido glutámico está
                                  sustituido por valina)
                                                                         29    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                          Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                               Unidad 5. Las proteínas



   La estructura de las proteínas: estructura primaria




Extremo N-inicial                                            Extremo C-terminal




                                                              C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                         Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                             Unidad 5. Las proteínas
Estructura primaria




                      31    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                       Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                   Unidad 5. Las proteínas




 Estructura secundaria


La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice
de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura
secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que
la forman.



                                                           32     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                             Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                 Unidad 5. Las proteínas



  La estructura de las proteínas: estructura secundaria

α-hélice    Hélice de colágeno                      Conformación β



                             Puentes de hidrógeno




                                                                C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                           Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                  Unidad 5. Las proteínas



  La estructura de las proteínas: estructura secundaria

α-hélice                                   Puentes de hidrógeno



                                                Se forma al enrollarse sobre sí
                                                misma la estructura primaria
                                                Se forman enlaces
                                                intracatenarios (cada cuatro
                                                posiciones) entre los grupos
                                                 –NH y –CO de los enlaces
                                                peptídicos
                                                Presenta 3,6 aa por vuelta
                                                Giro de la hélice dextrógiro
                                                Cadenas R hacia fuera
                                                Incompatible con prolina e
                                                hidroxiprolina (Aa voluminosos
                                                o de cargas eléctricas del
                                                mismo signo)


                                                       VOLVER




                                                                 C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                            Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                         Unidad 5. Las proteínas




α-hélice



           • Estructura en forma de bastón.


           • Los restos laterales de los
           aminoácidos se ubican de forma
           perpendicular al eje de la hélice.


           • Los enlaces puente de hidrógeno se
           establecen entre el hidrógeno unido al
           nitrógeno y el oxígeno del primitio
           carboxilo.




                                 35     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                   Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                  Unidad 5. Las proteínas

Hélice de colágeno
    • El colágeno (de tendones y tejido
       conectivo) posee una disposición
       en hélice especial, mas alargada
       que la α-hélice, debido a la
       abundancia     de    prolina   e
       hidroxiprolina.




   •   Estos aa poseen una estructura
       que dificulta la formación de
       enlaces de hidrógeno, por lo que
       se forma una hélice más
       extendida,   con      sólo   tres
       aminoácidos por vuelta.

                                           36    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                            Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                      Unidad 5. Las proteínas


Hélice de colágeno
  •    Su estabilidad viene dada por la asociación de tres
       hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
       superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
       tensión del colágeno.

  •    Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y
       enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las
       maromas y cables se construyen de forma semejante a
       esta triple hélice.

   •   Hay algunas alteraciones
       del colágeno que provocan
       síndromes como el de el
       hombre de goma o el
       síndrome de Marfán que
       padecía Paganini y que
       explicaba sus dedos largos
       e hiperextensibles
                                                           37        C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                      Unidad 5. Las proteínas



        La estructura de las proteínas: estructura secundaria

                       Hélice de colágeno

                                 Hidroxiprolina

                                     Prolina


                                      Glicina                          Superhélice
                                                                       de colágeno

Hélice más extendida
(por el tamaño de
prolina e hidroxiprolina)
Hélice levógira
3 aa por vuelta
La estabilidad se
produce al formarse tres
hélices para dar una
superhélice



                                                  VOLVER




                                                                     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                        Unidad 5. Las proteínas




Conformación-β




 • Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.
 • Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las
 hojas.
                                                              39     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                  Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                        Unidad 5. Las proteínas


Conformación-β



ANTIPARALELA               PARALELA




                 40    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                  Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                   Unidad 5. Las proteínas


    Conformación-β
•Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

•No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la
cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios, en
los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a
la estructura.

•Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y
antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las proteínas.

•Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden
establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que
ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy
estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede
formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.
•Aparece en las β queratinas, seda, fibroina, proteínas globulares…



                                                           41     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                             Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                           Unidad 5. Las proteínas




Conformación-β


Características de la Hoja plegada (beta-lamina):

•Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas
adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena)
están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma
que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.

•Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje
principal de la estructura en hoja plegada.

•Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero
arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y así
sucesivamente.



                                                    42    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                     Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                 Unidad 5. Las proteínas
  Conformación-β

•Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β
alternados con segmentos de estructura en α-hélice.
•En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan
lugar a proteínas filamentosas alargadas.
•Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esqueléticas.
•Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc,
la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.




                                                         43     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                           Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                     Unidad 5. Las proteínas


     Estructura terciaria
La conformación terciaria de una proteína
   globular es la conformación
   tridimensional del polipéptido plegado.


Las interacciones que intervienen en el
   plegamiento de la estructura
   secundaria son:
                    Interacciones
                       hidrofóbicas entre
                       restos laterales no
                       polares.
                    Uniones de Van der
                       Waals.
                    Puentes de Hidrógeno.
                    Interacciones iónicas.
                    Puentes Disulfuro.
Las funciones de las proteínas dependen
   del plegamiento particular que adopten.
Esta estructura está altamente influenciada   44    C.E.M HIPATIA-FUHEM
   por la estructura primaria.                 Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                               Unidad 5. Las proteínas




Interacciones que
 Interacciones que
 intervienen en el
  intervienen en el
plegamiento de la
 plegamiento de la
estructura terciaria
 estructura terciaria

                        45    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                         Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                     Unidad 5. Las proteínas


         Estructura terciaria
•Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

•La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en
disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc

•Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.



                                                       Lámina β
                                                        Lámina β


                                                       Hélice α
                                                       Hélice α




                                                             46     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                               Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                                    Unidad 5. Las proteínas



      La estructura de las proteínas: estructura terciaria
                Mioglobina                                     Triosa-fosfato-isomerasa
Grupo hemo                      Codos sin estructura
                                     α-hélice                                                 Codo


                                                Sectores en
                                                  α-hélice

                                                                                           Sectores en
                                                                                          conformación β
                                 Sectores con
                              estructura α-hélice

    Elastina en estado relajado y extendido         Proteína simple con dos dominios estructurales

                                                                                   Sustrato




                                                       Dominio A                 Dominio B
                             Cadena polipeptídica
                                 de elastina                                          Sustrato fijo


                                                                                                     VOLVER


                                                                                   C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                              Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                Unidad 5. Las proteínas

      Estructura cuaternaria
1. La estructura cuaternaria es la unión mediante
   enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
   polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
   no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
   el nombre de protómero (subunidad o monómero)
3. Según el número de protómeros que se asocian.
   las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
   denominan:
     • Dímeros, como la hexoquinasa.
     • tetrámero como la hemoglobina.
     • Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
     • Polímeros, cuando en su composición
        intervienen gran número de protómeros.
        (cápsida del virus de la poliomielitis, que
        consta de 60 subunidades proteicas, los
        filamentos de actina y miosina de las células
        musculares, etc).

                                                         48    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                          Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                       Unidad 5. Las proteínas




   Estructura cuaternaria

Las interacciones que estabilizan esta
  estructura son en general uniones débiles:


                 Interacciones hidrofóbicas.
                 Puentes de hidrógeno.
                 Interacciones salinas.
                 Fuerza de Van der Waals.
                 En algunas ocasiones puede
                   haber enlaces fuertes tipo
                   puentes disulfuro, en el
                   caso de las
                   inmunoglobulinas.


                                                49    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                 Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                 Unidad 5. Las proteínas



La estructura de las proteínas: estructura cuaternaria

            Hemoglobina                              Insulina

               Grupo hemo
Cadena β                                                 Enlace disulfuro
                            Cadena α




                                 Cadena β
                                                               VOLVER
 Cadena α


                                                               C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                          Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
       Unidad 5. Las proteínas




51    C.E.M HIPATIA-FUHEM
 Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                         Unidad 5. Las proteínas

   En resumen, la estructura de una proteína.




 Primaria       Secundaria             Terciaria                    Cuaternaria

Combinación        Hélice                  Globular              Subunidades iguales
 ilimitada de
aminoácidos.    Hoja Plegada               Fibrosa               Subunidades distintas

                                      Puente de Hidrógeno,
 Unión           Puente de         Interacciones hidrofóbicas,   Fuerzas diversas no
Peptídica        Hidrógeno           salinas, electrostáticas.       covalentes.

Secuencia                    Conformación                        52 Asociación
                                                                      C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                   Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                              Unidad 5. Las proteínas




PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R
libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se
denomina centro activo de la proteína.




                                                      53     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                        Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                     Unidad 5. Las proteínas



¿Lo sabías?
La forma de tu cabello, lacio o rizado, depende del modo en que se establecen
los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina.

                                                           En los cabellos lacios los
                                                           puentes disulfuro entre las
                                                           hélices alfa de la queratina
                                                           se establecen al mismo
                                                           nivel, mientras que en los
                                                           cabellos rizados, los
                                                           puentes establecen uniones
                                                           entre regiones que se
                                                           sitúan a diferente nivel,
                                                           como cuando abrochamos
                                                           mal los botones de una
                                                           chaqueta. El rizado del
                                                           cabello en la peluquería
                                                           utiliza unos reactivos que
                                                           rompen los puentes de
                                                           disulfuro del cabello lacio
                                                           natural y establece otros
                                                           nuevos entre diferentes
                                                           regiones.




                                                                   C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                              Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                         Unidad 5. Las proteínas




6. Propiedades de las proteínas
                                  55    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                   Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                 Unidad 5. Las proteínas


   6. Propiedades de las proteínas. Solubilidad
 Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo
  que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
  ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
  Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua
  que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su
  precipitación.

 La solubilidad depende del pH,
  temperatura,          concentración
  iónica... A pesar de ser solubles, la
  mayoría      de   las   membranas
  biológicas son impermeables al
  paso de proteínas.


                       Capa de moléculas de agua

                                                         56     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                           Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                      Unidad 5. Las proteínas


    6. Propiedades de las proteínas. Especificidad
La especificidad es doble:
    • de especie
    • de función.
Especificidad de especie:

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores:
    • Sectores estables
    • Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros
       distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas, lo que
permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso,
aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo en trasplantes
de tejidos).

Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son
grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
                                                                     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                  Unidad 5. Las proteínas



Especificidad de función.


La especificidad también se refiere a la función.
•Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.
•La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones
selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada
secuencia de aa y una conformación concreta.
•Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo tanto
dificultar la función.




                                                          58     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                            Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                               Unidad 5. Las proteínas


6. Propiedades de las proteínas. Capacidad amortiguadora
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio




                                                       59     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                         Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                                      Unidad 5. Las proteínas


   6. Propiedades de las proteínas. Desnaturalización
  Proteína en estado
        normal                                                                Proteína
                                                                           desnaturalizada




                                                 Desnaturalización




                                              Renaturalización




Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

     - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de
       precipitación

     - Pérdida de todas sus funciones biológicas
                                                                                     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                                Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                    Unidad 5. Las proteínas


Agentes desnaturalizantes
 I. Físicos

     1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
 desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
 desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

     2. Radiaciones

 II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
     o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

     1. Detergentes
     2. Urea y guanidina a altas concentraciones
     3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
     4. Reactivos de grupos -SH




                                                                   C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                              Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                   Unidad 5. Las proteínas
          Precipitación de la
           clara del huevo al
           desnaturalizar la
         albúmina por efecto      Leche cortada por
                del calor       desnaturalización de la
                                       caseína




Fijación de un peinado
por desnaturalización
   de la queratina del
          pelo




                                      Desnaturalización
                                    reversible del enzima
                                        ribonucleasa y
                                       renaturalización
                                                            62    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                             Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                    Unidad 5. Las proteínas


  7. Funciones y ejemplos de las proteínas
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
   homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil



                                             63    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                              Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                    Unidad 5. Las proteínas


  Estructural
  Estructural

Es una de las funciones más características:
Es una de las funciones más características:

    1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.
     1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.
        Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
         Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
    2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del
     2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del
        huso, de los cilios yyflagelos.
         huso, de los cilios flagelos.
    3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
     3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
        eucariotas.
         eucariotas.
    4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales yy forma los
     4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales forma los
        tendones yyla matriz de los huesos yycartílagos.
         tendones la matriz de los huesos cartílagos.
    5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de
     5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de
        vasos sanguíneos).
         vasos sanguíneos).
    6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis yyforma parte de pelos,
     6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis forma parte de pelos,
        uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
         uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
    7. La fibroína, que forma la seda yy las telas de arañas. Es una
     7. La fibroína, que forma la seda          las telas de arañas. Es una
        disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.
         disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.


                                                            64     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                              Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                  Unidad 5. Las proteínas

Enzimática
 •• Es la función más importante.
    Es la función más importante.
 •• Las enzimas son las proteínas más numerosas yyespecializadas yy
     Las enzimas son las proteínas más numerosas especializadas
    actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
     actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
    el metabolismo celular.
     el metabolismo celular.
 •• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
     Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
    enzimas son específicas de la reacción que catalizan yy de los
     enzimas son específicas de la reacción que catalizan    de los
    sustratos que intervienen en ellas.
     sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
     Insulina yyglucagón
      Insulina glucagón
     Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
      Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
     Calcitonina
      Calcitonina


 Defensiva

      Inmunoglobulina, trombina yyfibrinógeno
       Inmunoglobulina, trombina fibrinógeno
                                                           65    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                            Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                     Unidad 5. Las proteínas



Transporte

  ••    Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen
         Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen
       otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
        otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
       del organismo.
        del organismo.
        •• Hemoglobina, la hemocianina yyla mioglobina del músculo
             Hemoglobina, la hemocianina la mioglobina del músculo
            estriado.
             estriado.
        •• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
             Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
            (mitocondrias) yyen la fase luminosa de la fotosíntesis
             (mitocondrias) en la fase luminosa de la fotosíntesis
            (cloroplastos).
             (cloroplastos).
        •• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos yyproductos
             La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos productos
            tóxicos por la sangre.
             tóxicos por la sangre.
        •• Las lipoproteínas transportan el colesterol yylos triacilglicéridos
             Las lipoproteínas transportan el colesterol los triacilglicéridos
            por la sangre.
             por la sangre.




                                                             66     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                               Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                 Unidad 5. Las proteínas

Reserva

  En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de
  En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de
    energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara
     energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara
    de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de
     de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de
    trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como
     trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como
    nutrientes.
     nutrientes.




  Función homeostática

  Las proteínas intracelulares yy del medio interno intervienen en el
   Las proteínas intracelulares del medio interno intervienen en el
     mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
      mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
     tampones.
      tampones.
                                                         67     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                           Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                     Unidad 5. Las proteínas


Función contráctil

El movimiento yyla locomoción en los organismos unicelulares yypluricelulares
El movimiento la locomoción en los organismos unicelulares pluricelulares
   dependen de las proteínas contráctiles:
    dependen de las proteínas contráctiles:
    •• la dineína, en cilios yyflagelos,
        la dineína, en cilios flagelos,
    •• la actina yymiosina, responsables de la contracción muscular.
        la actina miosina, responsables de la contracción muscular.




Anticongelante

Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.




                                                          68        C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                               Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                 Unidad 5. Las proteínas


8. Clasificación de las proteínas
Se clasifican en:
    • Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

   •   Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por
       un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
       Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
                                         Proteínas filamentosas
                       Holoproteínas
                                         Proteínas globulares

                                         Cromoproteínas

    PROTEÍNAS                            Glucoproteínas

                      Heteroproteínas    Lipoproteínas

                                         Nucleoproteínas

                                         Fosfoproteínas

                                                         69     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                           Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                               Unidad 5. Las proteínas


HOLOPROTEÍNAS



                  Más complejas que las fibrosas.
                   Más complejas que las fibrosas.
 Globulares:    Forman estructuras compactas, casi
                 Forman estructuras compactas, casi
                   esféricas, solubles en agua o
                    esféricas, solubles en agua o
                     disolventes polares. Son
                      disolventes polares. Son
                responsables de la actividad celular
                 responsables de la actividad celular




     1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
     2. Glubulinas: parte proteica de la hemoglobina
     3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre, transporte), ovoalbúmina
        (huevo, reserva), lactoalbúmina (leche, reserva)
     4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
        tirotropina
     5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

                                                        70    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                         Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                               Unidad 5. Las proteínas


HOLOPROTEÍNAS

                  Más simples que las globulares.
                  Más simples que las globulares.
Fibrosas:         Forman estructuras alargadas,
                   Forman estructuras alargadas,
                ordenadas en una sola dimensión,
                 ordenadas en una sola dimensión,
                  formando haces paralelos. Son
                   formando haces paralelos. Son
                     responsables de funciones
                      responsables de funciones
                     estructurales yyprotectoras
                      estructurales protectoras



    1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
    2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
       cuernos.
    3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
    4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)




                                                       71     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                         Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                Unidad 5. Las proteínas

HETEROPROTEÍNAS


1.   Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona
     luteinizante, proteínas de membrana…
2.   Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
     lípidos en la sangre. (HDL, LDL…)
3.   Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
     histonas y protaminas de eucariotas.
4.   Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
          a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
              oxígeno, citocromos, que transportan electrones
          b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
              de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
              cobre), hemeritrina (que contiene Fe y transporta oxígeno en
              la sangre de invertebrados)
5.   Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de
     la leche, vitelina en la yema de huevo, caseína en queso...



                                                        72     C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                          Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                       Unidad 5. Las proteínas




La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos
 La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos
periféricos; yydel transporte de CO22yyH++de los tejidos periféricos hasta los pulmones
 periféricos; del transporte de CO H de los tejidos periféricos hasta los pulmones
                                   para ser excretados.
                                    para ser excretados.
 Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141
  Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141
    Aa yydos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético)
     Aa dos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético)
tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro
 tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro
                                 en estado ferroso (Fe 2+)
                                  en estado ferroso (Fe 2+)
                                                                      C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                 Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                     Unidad 5. Las proteínas




   La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que
    La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que
contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es
 contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es
  almacenar yytransportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético yycardíaco.
   almacenar transportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético cardíaco.
    Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La
    Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La
   mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el
    mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el
 músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor.
  músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor.
                                                                    C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                               Profesor: Miguel Ángel Madrid
Biología. 2º bachillerato
                                                                         Unidad 5. Las proteínas




   La mioglobina es el principal pigmento de la carne, yyel color de este producto
    La mioglobina es el principal pigmento de la carne, el color de este producto
depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el
 depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el
 músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, yyasí se
  músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, así se
  encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una
   encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una
 molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante,
  molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante,
             que es el que se observa en la parte exterior de la carne.
              que es el que se observa en la parte exterior de la carne.

  En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a
    En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a
ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo yyde la cadena de proteína
  ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo de la cadena de proteína
 lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente
   lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente
      si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La
       si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La
 mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de
   mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de
                          la carne almacenada demasiado tiempo.
                           la carne almacenada demasiado tiempo.

                                                                        C.E.M HIPATIA-FUHEM
                                                                   Profesor: Miguel Ángel Madrid

Más contenido relacionado

La actualidad más candente (20)

Aminoacidos
AminoacidosAminoacidos
Aminoacidos
 
Ud.4.. los lípidos
Ud.4.. los lípidosUd.4.. los lípidos
Ud.4.. los lípidos
 
Presentacion biomoleculas
Presentacion biomoleculasPresentacion biomoleculas
Presentacion biomoleculas
 
Introduccion a la bioquimica
Introduccion a la bioquimicaIntroduccion a la bioquimica
Introduccion a la bioquimica
 
Proteinas ppt
Proteinas pptProteinas ppt
Proteinas ppt
 
Lípidos
LípidosLípidos
Lípidos
 
Proteínas
ProteínasProteínas
Proteínas
 
Lípidos
LípidosLípidos
Lípidos
 
QUIMICA DE PROTEINAS
QUIMICA DE PROTEINASQUIMICA DE PROTEINAS
QUIMICA DE PROTEINAS
 
Unidad 4. Ácidos nucleicos
Unidad 4. Ácidos nucleicosUnidad 4. Ácidos nucleicos
Unidad 4. Ácidos nucleicos
 
Proteínas
ProteínasProteínas
Proteínas
 
Tema 17
Tema 17Tema 17
Tema 17
 
Tema 2 los glúcidos (2º BACHILLERATO)
Tema 2 los glúcidos (2º BACHILLERATO)Tema 2 los glúcidos (2º BACHILLERATO)
Tema 2 los glúcidos (2º BACHILLERATO)
 
Acidos Nucleicos
Acidos NucleicosAcidos Nucleicos
Acidos Nucleicos
 
Power Point de Proteínas y Ác. Nucléicos
Power Point de Proteínas y Ác. NucléicosPower Point de Proteínas y Ác. Nucléicos
Power Point de Proteínas y Ác. Nucléicos
 
Lípidos
LípidosLípidos
Lípidos
 
Presentación de aminoácidos
Presentación de aminoácidosPresentación de aminoácidos
Presentación de aminoácidos
 
las proteinas en diapositivas
 las proteinas  en diapositivas  las proteinas  en diapositivas
las proteinas en diapositivas
 
proteinas
proteinas proteinas
proteinas
 
LOS LIPIDOS
LOS LIPIDOSLOS LIPIDOS
LOS LIPIDOS
 

Similar a Ud.5. proteinas (20)

Ud.10. metabolismo i
Ud.10. metabolismo iUd.10. metabolismo i
Ud.10. metabolismo i
 
Proteínas.
Proteínas.Proteínas.
Proteínas.
 
Ud.11. anabolismo
Ud.11. anabolismoUd.11. anabolismo
Ud.11. anabolismo
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Calidad proteica
Calidad proteicaCalidad proteica
Calidad proteica
 
Ud.7. citología i
Ud.7. citología iUd.7. citología i
Ud.7. citología i
 
Ud.7. citología i
Ud.7. citología iUd.7. citología i
Ud.7. citología i
 
1° PRIMERO BIOLOGIA - LKV
1° PRIMERO BIOLOGIA - LKV1° PRIMERO BIOLOGIA - LKV
1° PRIMERO BIOLOGIA - LKV
 
T4 proteinas
T4 proteinasT4 proteinas
T4 proteinas
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
aminoacidos
 aminoacidos aminoacidos
aminoacidos
 
Bioquimica - Proteinas
Bioquimica - ProteinasBioquimica - Proteinas
Bioquimica - Proteinas
 
Tema 1d E
Tema 1d ETema 1d E
Tema 1d E
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Proteínas
ProteínasProteínas
Proteínas
 
Función de nutrición
Función de nutriciónFunción de nutrición
Función de nutrición
 
Proteinas
ProteinasProteinas
Proteinas
 
Pres 5-proteinas 1
Pres 5-proteinas 1Pres 5-proteinas 1
Pres 5-proteinas 1
 
6
66
6
 
proteínas y sus precursores (aminoácidos)
proteínas y sus precursores (aminoácidos)proteínas y sus precursores (aminoácidos)
proteínas y sus precursores (aminoácidos)
 

Más de biologiahipatia

Apuntes de genética molecular
Apuntes de genética molecularApuntes de genética molecular
Apuntes de genética molecularbiologiahipatia
 
Ud.13. genética mendeliana nuevo
Ud.13. genética mendeliana nuevoUd.13. genética mendeliana nuevo
Ud.13. genética mendeliana nuevobiologiahipatia
 
Ud.14. genética molecular nuevo
Ud.14. genética molecular nuevoUd.14. genética molecular nuevo
Ud.14. genética molecular nuevobiologiahipatia
 
Unidad 10. metabolismo I. Catabolismo
Unidad 10. metabolismo I. CatabolismoUnidad 10. metabolismo I. Catabolismo
Unidad 10. metabolismo I. Catabolismobiologiahipatia
 
Unidad 5 (2). Las enzimas
Unidad 5 (2). Las enzimasUnidad 5 (2). Las enzimas
Unidad 5 (2). Las enzimasbiologiahipatia
 
Ud.8. citología ii. citoplasma y org. no membranosos
Ud.8. citología ii. citoplasma y  org. no membranososUd.8. citología ii. citoplasma y  org. no membranosos
Ud.8. citología ii. citoplasma y org. no membranososbiologiahipatia
 
Ud.2. bioelementos y agua
Ud.2. bioelementos y aguaUd.2. bioelementos y agua
Ud.2. bioelementos y aguabiologiahipatia
 
Ud. 20. ingenieria genética
Ud. 20. ingenieria genéticaUd. 20. ingenieria genética
Ud. 20. ingenieria genéticabiologiahipatia
 
Ud. 20. ingenieria genética
Ud. 20. ingenieria genéticaUd. 20. ingenieria genética
Ud. 20. ingenieria genéticabiologiahipatia
 
Unidad de microbiología
Unidad de microbiologíaUnidad de microbiología
Unidad de microbiologíabiologiahipatia
 

Más de biologiahipatia (20)

Apuntes de genética molecular
Apuntes de genética molecularApuntes de genética molecular
Apuntes de genética molecular
 
Genética mendeliana
Genética mendelianaGenética mendeliana
Genética mendeliana
 
Unidad 5
Unidad 5Unidad 5
Unidad 5
 
Ud.13. genética mendeliana nuevo
Ud.13. genética mendeliana nuevoUd.13. genética mendeliana nuevo
Ud.13. genética mendeliana nuevo
 
Ud.14. genética molecular nuevo
Ud.14. genética molecular nuevoUd.14. genética molecular nuevo
Ud.14. genética molecular nuevo
 
Unidad 10. metabolismo I. Catabolismo
Unidad 10. metabolismo I. CatabolismoUnidad 10. metabolismo I. Catabolismo
Unidad 10. metabolismo I. Catabolismo
 
Unidad 5 (2). Las enzimas
Unidad 5 (2). Las enzimasUnidad 5 (2). Las enzimas
Unidad 5 (2). Las enzimas
 
Ud.8. citología ii. citoplasma y org. no membranosos
Ud.8. citología ii. citoplasma y  org. no membranososUd.8. citología ii. citoplasma y  org. no membranosos
Ud.8. citología ii. citoplasma y org. no membranosos
 
Ud.2. bioelementos y agua
Ud.2. bioelementos y aguaUd.2. bioelementos y agua
Ud.2. bioelementos y agua
 
Ud. 20. ingenieria genética
Ud. 20. ingenieria genéticaUd. 20. ingenieria genética
Ud. 20. ingenieria genética
 
Ud.16. microbiología
Ud.16. microbiologíaUd.16. microbiología
Ud.16. microbiología
 
Virus
VirusVirus
Virus
 
In. genética hipatia
In. genética hipatiaIn. genética hipatia
In. genética hipatia
 
Ud. 20. ingenieria genética
Ud. 20. ingenieria genéticaUd. 20. ingenieria genética
Ud. 20. ingenieria genética
 
Ud.16. microbiología
Ud.16. microbiologíaUd.16. microbiología
Ud.16. microbiología
 
Unidad de microbiología
Unidad de microbiologíaUnidad de microbiología
Unidad de microbiología
 
T15. mutaciones hipatia
T15. mutaciones hipatiaT15. mutaciones hipatia
T15. mutaciones hipatia
 
Tema 15. mutaciones
Tema 15. mutacionesTema 15. mutaciones
Tema 15. mutaciones
 
Inmunologia ii
Inmunologia iiInmunologia ii
Inmunologia ii
 
Inmunología i
Inmunología iInmunología i
Inmunología i
 

Ud.5. proteinas

  • 1. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Las proteínas 5 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 2. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Los lípidos Las proteínas 5 1. Características generales. Clasificación. 2. Los aminoácidos. Estructura general, propiedades y clasificación. 3. El enlace peptídico. 4. Péptidos de interés biológico. 5. Estructura de las proteínas. 6. Propiedades de las proteínas. 7. Funciones de las proteínas y ejemplos. 8. Clasificación de las proteínas C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 3. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 1. Características generales. Clasificación Macromoléculas de elevado peso molecular Formadas por el encadenamiento de 20 unidades diferentes C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 4. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Concepto de proteínas La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas. Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y). 4 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 5. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa). Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa. Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas. 5 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 6. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 2. Aminoácidos proteicos En un aminoácido, un carbono central (ɑ ) se une a: • Un grupo amino –NH2 • Un grupo carboxilo –COOH • Un hidrógeno • Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes. H Monómero AMINOÁCIDO H2N C COOH R 6 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 7. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 2. Aminoácidos proteicos Aminoácidos proteicos: 20 Aminoácidos no proteicos: derivados de los anteriores, en paredes celulares de bacterias… Aminoácidos esenciales: 8 en humanos, que no podemos sintetizarlos, los tomamos en la dieta: Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina, fenilalanina. Además histidina, arginina (en infancia) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 8. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas alimentos fuente de aminoácidos esenciales C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 9. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Los aminoácidos: estereoisomeria (enantiómeros D y L) Configuración L Configuración D Grupo amino Imágenes especulares Grupo carboxilo En la naturaleza la forma L es la más abundante y todas las C.E.M HIPATIA-FUHEM proteínas están formadas por L-Aa Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 10. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Actividad óptica de los aminoácidos Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno. Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—). 10 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 11. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas REPASO QUÍMICA ÁCIDO: dador de H+ BASE: aceptor de H+ C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 12. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+) o como un ácido y una base a la vez. En el último caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion. 12 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 13. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas A pH = 7 (condiciones fisiológicas) los Aa se encuentran doblemente ionizados Carácter anfótero de los aminoácidos (iones hibridos, zwiterion) En medio ácido (exceso de H+) se comporta como En medio básico (exceso OH-) el grupo NH2 se una base y queda cargado positivamente, ya que comporta como una base, liberando H+; con lo los protones aceptan el –COO- que pierde su carga positiva. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 14. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Clasificación de aminoácidos C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 15. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Aminoácidos no polares o hidrofóbicos. Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Prolina (Pro) Triptófano (Trp) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 16. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Aminoácidos polares sin carga: cadena forma EH con el agua Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 17. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Aminoácidos polares con carga Carga positiva Carga negativa Lisina (Lys) Arginina (Arg) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu) Histidina (His) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 18. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 19. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 20. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 3. Enlace peptídico Aminoácido 1 Aminoácido 2 Plano del enlace peptídico Se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino siguiente, lo Enlace peptídico que implica la pérdida de una (covalente, tipo amida molécula de agua secundaria) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 21. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 21 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 22. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Enlace peptídico 1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. 2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada enlace. 3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal. 22 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 23. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Enlace peptídico El grupo amino y el grupo carboxilo se disponen en el mismo plano, con distancias y ángulos fijos C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 24. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Enlace peptídico Características del enlace peptítido (Pauling, 1950, difracción de ry X) Enlace covalente más corto que la mayor parte de los enlaces C-N. Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente. Los cuatro átomos (C=O y N-H) del grupo péptido y los dos átomos de C están situados en el mismo plano. Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo, son los formados por C-C y N-C C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 25. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Unión de los aminoácidos. Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos. Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc. Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido. Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína. 25 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 26. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 1- ¿Cuántos aminoácidos componen el péptido? 2. ¿Cuántos enlaces peptídicos se han formado? 3. ¿Quién es el primer aminoácido? ¿Y el último? 4. ¿Qué significa S-S? C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 27. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas Estructura Estructura Estructura Estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria α-hélice β-lámina plegada C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 28. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal (primer residuo libre) hasta el C-terminal. La función de una proteína depende de la secuencia de Aa y de la forma que adopte. 28 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 29. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura primaria La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme. Las cadenas α son idénticas, solo existe un cambio de Aa en la cadena β (en posición 6 en la hemoglobina normal el ácido glutámico está sustituido por valina) 29 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 30. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura primaria Extremo N-inicial Extremo C-terminal C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 31. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura primaria 31 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 32. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman. 32 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 33. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura secundaria α-hélice Hélice de colágeno Conformación β Puentes de hidrógeno C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 34. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura secundaria α-hélice Puentes de hidrógeno Se forma al enrollarse sobre sí misma la estructura primaria Se forman enlaces intracatenarios (cada cuatro posiciones) entre los grupos –NH y –CO de los enlaces peptídicos Presenta 3,6 aa por vuelta Giro de la hélice dextrógiro Cadenas R hacia fuera Incompatible con prolina e hidroxiprolina (Aa voluminosos o de cargas eléctricas del mismo signo) VOLVER C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 35. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas α-hélice • Estructura en forma de bastón. • Los restos laterales de los aminoácidos se ubican de forma perpendicular al eje de la hélice. • Los enlaces puente de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno unido al nitrógeno y el oxígeno del primitio carboxilo. 35 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 36. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Hélice de colágeno • El colágeno (de tendones y tejido conectivo) posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. • Estos aa poseen una estructura que dificulta la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que se forma una hélice más extendida, con sólo tres aminoácidos por vuelta. 36 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 37. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Hélice de colágeno • Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o superhélice que es la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno. • Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las maromas y cables se construyen de forma semejante a esta triple hélice. • Hay algunas alteraciones del colágeno que provocan síndromes como el de el hombre de goma o el síndrome de Marfán que padecía Paganini y que explicaba sus dedos largos e hiperextensibles 37 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 38. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura secundaria Hélice de colágeno Hidroxiprolina Prolina Glicina Superhélice de colágeno Hélice más extendida (por el tamaño de prolina e hidroxiprolina) Hélice levógira 3 aa por vuelta La estabilidad se produce al formarse tres hélices para dar una superhélice VOLVER C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 39. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β • Son estructuras flexibles que no se pueden estirar. • Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las hojas. 39 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 40. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β ANTIPARALELA PARALELA 40 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 41. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β •Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag. •No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios, en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a la estructura. •Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las proteínas. •Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes. •Aparece en las β queratinas, seda, fibroina, proteínas globulares… 41 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 42. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β Características de la Hoja plegada (beta-lamina): •Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena) están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos. •Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada. •Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y así sucesivamente. 42 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 43. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Conformación-β •Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β alternados con segmentos de estructura en α-hélice. •En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan lugar a proteínas filamentosas alargadas. •Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas. •Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión. 43 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 44. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura terciaria La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado. Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son: Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares. Uniones de Van der Waals. Puentes de Hidrógeno. Interacciones iónicas. Puentes Disulfuro. Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten. Esta estructura está altamente influenciada 44 C.E.M HIPATIA-FUHEM por la estructura primaria. Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 45. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Interacciones que Interacciones que intervienen en el intervienen en el plegamiento de la plegamiento de la estructura terciaria estructura terciaria 45 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 46. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura terciaria •Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. •La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc •Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Lámina β Lámina β Hélice α Hélice α 46 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 47. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura terciaria Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa Grupo hemo Codos sin estructura α-hélice Codo Sectores en α-hélice Sectores en conformación β Sectores con estructura α-hélice Elastina en estado relajado y extendido Proteína simple con dos dominios estructurales Sustrato Dominio A Dominio B Cadena polipeptídica de elastina Sustrato fijo VOLVER C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 48. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura cuaternaria 1. La estructura cuaternaria es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico. 2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero) 3. Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan: • Dímeros, como la hexoquinasa. • tetrámero como la hemoglobina. • Pentámeros, como la ARN-polimerasa. • Polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las células musculares, etc). 48 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 49. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructura cuaternaria Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles: Interacciones hidrofóbicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones salinas. Fuerza de Van der Waals. En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas. 49 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 50. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La estructura de las proteínas: estructura cuaternaria Hemoglobina Insulina Grupo hemo Cadena β Enlace disulfuro Cadena α Cadena β VOLVER Cadena α C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 51. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 51 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 52. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas En resumen, la estructura de una proteína. Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Combinación Hélice Globular Subunidades iguales ilimitada de aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas Puente de Hidrógeno, Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes. Secuencia Conformación 52 Asociación C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 53. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas. El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la proteína. 53 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 54. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas ¿Lo sabías? La forma de tu cabello, lacio o rizado, depende del modo en que se establecen los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios los puentes disulfuro entre las hélices alfa de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados, los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan a diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta. El rizado del cabello en la peluquería utiliza unos reactivos que rompen los puentes de disulfuro del cabello lacio natural y establece otros nuevos entre diferentes regiones. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 55. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas 55 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 56. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas. Solubilidad  Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.  La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.  La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas. Capa de moléculas de agua 56 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 57. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas. Especificidad La especificidad es doble: • de especie • de función. Especificidad de especie: En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores: • Sectores estables • Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula. Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo en trasplantes de tejidos). Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 58. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Especificidad de función. La especificidad también se refiere a la función. •Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro. •La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una conformación concreta. •Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo tanto dificultar la función. 58 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 59. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas. Capacidad amortiguadora Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio 59 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 60. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 6. Propiedades de las proteínas. Desnaturalización Proteína en estado normal Proteína desnaturalizada Desnaturalización Renaturalización Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 61. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 62. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Precipitación de la clara del huevo al desnaturalizar la albúmina por efecto Leche cortada por del calor desnaturalización de la caseína Fijación de un peinado por desnaturalización de la queratina del pelo Desnaturalización reversible del enzima ribonucleasa y renaturalización 62 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 63. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 7. Funciones y ejemplos de las proteínas 1. Estructural 2. Enzimática 3. Hormonal 4. Defensiva 5. Transporte 6. Reserva 7. Función homeostática 8. Anticongelante 9. Actividad contráctil 63 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 64. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Estructural Estructural Es una de las funciones más características: Es una de las funciones más características: 1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. 1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K) Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K) 2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del 2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios yyflagelos. huso, de los cilios flagelos. 3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas 3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. eucariotas. 4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales yy forma los 4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales forma los tendones yyla matriz de los huesos yycartílagos. tendones la matriz de los huesos cartílagos. 5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de 5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). vasos sanguíneos). 6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis yyforma parte de pelos, 6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. 7. La fibroína, que forma la seda yy las telas de arañas. Es una 7. La fibroína, que forma la seda las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. 64 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 65. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Enzimática •• Es la función más importante. Es la función más importante. •• Las enzimas son las proteínas más numerosas yyespecializadas yy Las enzimas son las proteínas más numerosas especializadas actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. el metabolismo celular. •• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan yy de los enzimas son específicas de la reacción que catalizan de los sustratos que intervienen en ellas. sustratos que intervienen en ellas. Hormonal Insulina yyglucagón Insulina glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis Calcitonina Calcitonina Defensiva Inmunoglobulina, trombina yyfibrinógeno Inmunoglobulina, trombina fibrinógeno 65 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 66. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Transporte •• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. del organismo. •• Hemoglobina, la hemocianina yyla mioglobina del músculo Hemoglobina, la hemocianina la mioglobina del músculo estriado. estriado. •• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) yyen la fase luminosa de la fotosíntesis (mitocondrias) en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). (cloroplastos). •• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos yyproductos La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos productos tóxicos por la sangre. tóxicos por la sangre. •• Las lipoproteínas transportan el colesterol yylos triacilglicéridos Las lipoproteínas transportan el colesterol los triacilglicéridos por la sangre. por la sangre. 66 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 67. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Reserva En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes. nutrientes. Función homeostática Las proteínas intracelulares yy del medio interno intervienen en el Las proteínas intracelulares del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones. tampones. 67 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 68. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas Función contráctil El movimiento yyla locomoción en los organismos unicelulares yypluricelulares El movimiento la locomoción en los organismos unicelulares pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: dependen de las proteínas contráctiles: •• la dineína, en cilios yyflagelos, la dineína, en cilios flagelos, •• la actina yymiosina, responsables de la contracción muscular. la actina miosina, responsables de la contracción muscular. Anticongelante Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos. Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos. 68 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 69. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas 8. Clasificación de las proteínas Se clasifican en: • Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. • Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Proteínas filamentosas Holoproteínas Proteínas globulares Cromoproteínas PROTEÍNAS Glucoproteínas Heteroproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas 69 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 70. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas HOLOPROTEÍNAS Más complejas que las fibrosas. Más complejas que las fibrosas. Globulares: Forman estructuras compactas, casi Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son disolventes polares. Son responsables de la actividad celular responsables de la actividad celular 1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 2. Glubulinas: parte proteica de la hemoglobina 3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre, transporte), ovoalbúmina (huevo, reserva), lactoalbúmina (leche, reserva) 4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina 5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas . 70 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 71. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas HOLOPROTEÍNAS Más simples que las globulares. Más simples que las globulares. Fibrosas: Forman estructuras alargadas, Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son formando haces paralelos. Son responsables de funciones responsables de funciones estructurales yyprotectoras estructurales protectoras 1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. 3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 71 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 72. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas HETEROPROTEÍNAS 1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante, proteínas de membrana… 2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. (HDL, LDL…) 3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. 4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos: a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre), hemeritrina (que contiene Fe y transporta oxígeno en la sangre de invertebrados) 5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche, vitelina en la yema de huevo, caseína en queso... 72 C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 73. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; yydel transporte de CO22yyH++de los tejidos periféricos hasta los pulmones periféricos; del transporte de CO H de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. para ser excretados. Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141 Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141 Aa yydos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético) Aa dos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético) tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro en estado ferroso (Fe 2+) en estado ferroso (Fe 2+) C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 74. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es almacenar yytransportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético yycardíaco. almacenar transportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético cardíaco. Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor. músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid
  • 75. Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas La mioglobina es el principal pigmento de la carne, yyel color de este producto La mioglobina es el principal pigmento de la carne, el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, yyasí se músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, así se encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se observa en la parte exterior de la carne. que es el que se observa en la parte exterior de la carne. En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo yyde la cadena de proteína ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo de la cadena de proteína lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de la carne almacenada demasiado tiempo. la carne almacenada demasiado tiempo. C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid