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TUTORÍA BIOQUÍMICA
    DR. MARCELO ROJAS

       INTEGRANTES:
      Geovanna Cobos
       Andrea López
         Carla Oña
        Carlos Luna
      Luchino Iturralde

   CURSO DE NIVELACIÓN
           “B”

            TEMA:
Enzimas de Diagnóstico Clínico
Bioquímica - UCSG


                       INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores biológicos es decir aceleran las
reacciones saliendo inalteradas al final, además son necesarias para
efectuar las reacciones bioquímicas en el ser humano en forma y
tiempo. ¨una reacción no se puede llevar a cabo sin la presencia de
una enzima¨ es decir todas la reacciones metabólicas ya sean
catabólicas o anabólicas necesitan de la presencias de las enzimas
por     consiguiente  cualquier   alteración   a   nivel  enzimático
desencadenarían múltiples efectos en diversos ciclos y rutas
metabólicas que por lo tanto provocarían una reacción a nivel
fisiológico en otras palabras una patología que el daño que esta
provocara depende de la enzima que sea afectada puesto que estas
poseen especificidad con su sustrato.

Además las enzimas están presentes en cantidades especificas a lo
largo del cuerpo, si hay una alteración de la cantidad de enzimas en
una parte especifica podría ser causa de un daño o trastorno
metabólico en otras palabras las enzimas se utilizan tambié para
                                                        también
diagnosticar con mas certeza una multidiversidad de enfermedades




                                                                  2
Bioquímica - UCSG



               CREATINFOSFOQUINASA
Es una enzima citoplasmática       que
cataliza la transferencia de un fosfato
de alta energía desde el fosfato de
creatina. Consumiendo una molécula de
ATP en el proceso.

Para    crear     una   molécula     de
fosfocreatina se forma una molécula de
ADP y ésta se convierte de forma
inmediata en ATP por las mitocondrias.

Actúa como energía de reserva en e
musculo en reposo y otros tejidos como
el nervioso (cerebro).

Esta enzima se halla en altas concentraciones en el tejido muscular
esquelético y cardíaco, pero igualmente se la encuentra, aunque
                   aco,
en menores concentraciones, en el cerebro (células nerviosas) y otros
órganos.



Isoenzimas

Se puede dividir en tres isoenzimas:

     MM: Muscular/ Muscular.
     MB: Muscular/Nerviosa.
     BB: Nerviosa/Nerviosa.



Valores Normales de CPK
    res

Los valores de la CPK en el cuerpo se pueden determinar a través de
una prueba conocida con el nombre de "Creatina Quinasa", que se
realiza a partir de una muestra de sangre. Los niveles normales de
creatina fosfoquinasa M/B en el cuerpo no deben superar el margen
del 6% del total de creatinas fosfoquinasas en el cuerpo. Su valor
oscila entre los: 10-50 Ul/L a 30°C y puede variar de acuerdo al
                      50
método de medición.
                                                                   3
Bioquímica - UCSG



Consideraciones
Las personas con gran masa muscular, de raza negra o que realizan
ejercicio severo pueden tener sus niveles de CK total alto.




Aumento de CPK

Varias condiciones     fisiológicas   pueden   aumentar   el   nivel   de
creatinfosfoquinasa.

     Infarto de miocardio
     Miocarditis
     Pericarditis
     Enfermedad cerebrovascular aguda
     Esclerosis lateral amiotrófica
     Convulsiones
     Shockhipovolémico
     Biopsia muscular
     Hipertermia maligna
     Delirium tremens
     Psicosis aguda
     Electrocución
     Electromiografía
     Cardioversión eléctrica
     Síndrome de Reyé
     Últimas semanas de embarazo
                         d
     Después del parto
     Hipotiroidismo
     Distrofia muscular
     Síndrome de aplastamiento
     Consumo de cocaína
     Alcoholismo crónico
     Hipotermia
     Embolia pulmonar
     Neumonía
     Crisis asmática
     Insuficiencia renal crónica
     Parálisis periódica familiar


                                                                        4
Bioquímica - UCSG




Disminución de CPK

     Artritis reumatoide
     Procesos reumáticos inflamatorios



Medicaciones capaces de aumentar los niveles de CPK

Entre la línea de medicamentos se encuentran:

     Clozapina
     Isotretinoína
     Colchicina
     Penicilamina
     Fenitoína
     Beta Bloqueantes



Uso clínico

La CPK       es considerada una enzima cardíaca y           permite   la
identificación de una lesión en las fibras del miocardio.




                            AMILASA

Es una enzima que es producida
principalmente por el páncreas y las
glándulas salivales, y en mucha
menor medida, aportan con su
producción, el hígado y las trompas
de Falopio.

La amilasa es eliminada por medio de
la orina, razón por la cual, las
personas en condiciones normales,
tienen concentraciones habituales,
dentro de ciertos rangos, tanto en la
sangre como en la orina.

                                                                      5
Bioquímica - UCSG



Denominándose amilasemia al valor de amilasa en la sangre, y
amilasuria, al valor de amilasa encontrado en la orina. En los
ancianos y las mujeres en periodo de gestación eleva la amilasa
pancreática ligeramente.

Cuando el páncreas se enferma o se inflama, la amilasa se escapa
hacia la sangre.


La amilasa actúa degradando el almidón, los glucógenos y
polisacáridos específicos. La amilasa pertenece a la clase de enzimas
denominadas hidrolasas.

La actividad de la amilasa está presente en hígado, riñón, tejido
                                            hígado,
muscular, LCR y orina.


La    sangre   suele   contener
pequeñas cantidades de amilasa.
Sin embargo, cuando la cantidad
es elevada, significa que el
páncreas tiene una lesión, está
inflamado o bloqueado.


En el caso de las pancreatitis
agudas, los niveles de amilasa se elevan ya dentro de las 8 a 12
horas, alcanzando picos, es decir, elevaciones máximas a las 24 a 36
horas, volviendo a valores normales unos dos o tres días después.


Otra es la producida por las glándulas salivales, en consecuencia
puede producirse elevaciones de amilasa en suero en el caso de
parotiditis o vulgarmente conocida como paperas, y en la litiasis
parotídea, es decir, en la formación de cálculos en glándula salival
que terminan obstruyendo los conductos por los cuales se secreta la
saliva a la cavidad bucal.


Y entre otras causas para encontrar un incremento de amilasa, es la
ruptura de una trompa de Falopio, en el caso de un embarazo
ectópico, o en insuficiencia renal, en este último caso, no por causa
                      iencia
de su producción aumentada, sino por déficit en su eliminación por la
orina.




                                                                   6
Bioquímica - UCSG


Tipos de Amilasa


Alfa amilasa

Es maltogénica, resistente al calor, y pertenece a las enzimas de
sacarificación. No funciona a falta de iones de cloruro. Descompone
hidratos de carbono en dextrina mediante la amilopectina.


Se debe diferenciar la amilasa pancreática de la
salival, debido a que la primera actúa de forma
más predominante ya que el glucógeno y el
almidón permanecen más tiempo en el duodeno
para su digestión.

Su pH óptimo oscila en un rango de 5-7, siendo
de 6,5 para el alfa-amilasa bacteriana y
                    alfa
pancreática.


Beta amilasa

La beta-amilasa se la conoce con el
        amilasa
nombre de enzima sacarogénica, pues
actúa sobre la amilasa. Sintetizada por
                    asa.
hongos, bacterias y plantas.

La    beta-amilasa
           amilasa  no   necesita   de
activador para actuar, pero es menos
estable al calor. El pH óptimo de la
beta-amilasa es de 12. Se encuentra en
                      .
cereales, soya y camote.


Glucoamilasa

El principal producto final de la acción de la glucoamilasa sobre el
almidones glucosa, lo que la diferencia claramente de las alfa y beta
amilasas.

Las glucoamilasas son inactivas sobre almidón nativo. Su actividad es
eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.




                                                                   7
Bioquímica - UCSG


Valores Normales

Los valores normales de amilasa sanguínea deben ser inferiores a
200 mU/ml (de preferencia menor a 150Mu/ml).




Niveles de Amilasa

Los medicamentos que pueden aumentar las mediciones de amilasa
son, entre otros:

     Asparaginasa
     Ácido acetilsalicílico (Aspirina)
                             (
     Píldoras anticonceptivas
     Metildopa
     Opiáceos (codeína y morfina)

Aumento de Amilasa

     Pancreatitis aguda
     Cáncer del páncreas, ovarios o pulmones
     Colecistitis
     Ataque de la vesícula biliar causado por enfermedad
     Gastroenteritis (grave)
     Infección de las glándulas
      salivales (como paperas)
      o una obstrucción
     Oclusión intestinal
     Macroamilasemia
     Obstrucción de las vías
      biliares o pancreáticas
     Úlcera perforada
     Embarazo ectópico (puede
      romperse)


Disminución de Amilasa

     Cáncer pancreático
     Daño al páncreas
     Nefropatía
     Toxemia del embarazo
     Hepatopatías
     Carcinoma de páncreas



                                                                  8
Bioquímica - UCSG



            LACTATO DESHIDROGENASA
             ACTATO
La lactato deshidrogenasa o también
llamada deshidrogenasa de ácido
láctico, es un tipo de enzima
oxidorreductasa    presente  en   la
mayoría de tejidos.

Su función principal es catalizar una
reacción redox, donde mediante la
oxidación de NADH a NAD+, hay una
reducción de un piruvato a un lactato.

Ésta  también forma       parte    del
metabolismo energético anaerobio con el fin de regenerar el NAD+,
por medio de la reducción del piruvato.


La LDH a través de la destrucción celular, ya sea esta patológica o
fisiológica se libera al plasma.


A pesar de predominar en tejidos,
la LDH presente en sangre tiene
un nivel bajo. Pero por otra parte
cuando dichos tejidos sufren
algún tipo de lesión o son
afectados por alguna patología,
hay una liberación más alta de
esta enzima en el torrente
sanguíneo.


Ésta     oxidorreductasa       se
encuentra estructurada por cuatro
subunidades, de las cuales se
conocen: Subunidad H (LDHB),
Subunidad M (LDHA) y X (LDHC).
                        (LDHC)


Las subunidades antes mencionadas difieren de forma mínima en su
secuencia de aminoácidos. Los tipos H y M tienen la capacidad d   de
asociarse de manera independiente con el fin de formar tetrámeros.




                                                                  9
Bioquímica - UCSG


Esta acción da lugar a cinco isoenzimas, que corresponden a los cinco
tipos de combinaciones posibles; éstas se encuentran distribuidas en
los diferentes tipos de tejidos.



Isoenzimas

Se distinguen 5 isoenzimas que nos permiten diferenciar el órgano
del cual proceden, éstas son:
                n,

      LDH-1:
           1:   en   el corazón, músculos y eritrocitos.
      LDH-2:
           2:   en   el sistema retículo endotelial y leucocitos.
      LDH-3:
           3:   en   los pulmones.
      LDH-4:
           4:   en   los riñones, placenta y páncreas.
      LDH-5:
           5:   en   el hígado y músculo esquelético.


De forma aleatoria se lleva a cabo la agrupación se las subunidades,
por lo cual la composición isoenzimática de un tejido se determina
por cada uno de los genes que son codificados dentro de las
subunidades H y M.



Valores Normales de LDH
El valor normal de la concentración sanguínea de LDH es: 105 - 333
UI/l



Aumento de LDH

Las afecciones que suelen causar este aumento en la cantidad de LDH
en el torrente sanguíneo son las siguientes:


 Causas Cardiovasculares:               Infarto del miocardio,
                                        Insuficiencia cardiaca, Arritmias
                                                                Arritmias,
                                        Miocarditis, Valvulopatías.
                                                                  .

 Causas Hepáticas                       Hepatitis, Cirrosis, Colestasis,
                                        Enfermedad de Wilson,
                                        Hepatocarcinoma, Enfermedad
                                               carcinoma,
                                        de Gaucher, Hemocromatosis.

 Causas Hematológicas
         ematológicas                   Anemia, Leucemia mieloide
                                        crónica, Linfoma, Síndrome
                                        mieloproliferativos.

                                                                           10
Bioquímica - UCSG


 Causas Musculares                   Distrofia muscular, Quemaduras,
                                     Traumatismos musculares
                                     extensos, Ejercicio muscular
                                     violento, polimiositis.

 Causas Pulmonares                   Tromboembolismo pulmonar.

 Causas Oncológicas                  Neoplasias sólidas.

 Diversas                            Toxoplasmosis, paludismo,
                                     Tuberculosis, Hipotiroidismo,
                                     Meningitis, Pancreatitis Aguda,
                                     Encefalitis, VIH.



Disminución de LDH

Los niveles de LDH se reducen debido a la exposición a radiación tipo
X.


Uso clínico

El análisis de LDH nos asiste en la identificación y ubicación del origen
de una lesión en tejidos y para monitorizar su progreso. En el caso de
que se sospeche de una patología sea esta crónica o aguda que
afecte al nivel tisular, se recomienda realizarse este tipo de análisis.




                      TRANSAMINASAS

Las    transaminasas   son   enzimas
transferasas que ayudan a catalizar la
reacción de transferencia del grupo
amino (-NH2) de un aminoácido a un
          NH2)
α-cetoglutarato.

En el organismo normal de un ser
humano las enzimas ayudan a
transformar todo tipo de sustancias
internas. Se puede decir también que
el grupo de las transaminasas son las
más importantes, ya que nos pueden

                                                                       11
Bioquímica - UCSG


indicar a través de un análisis de sangre que algo pasa en el
organismo.


Valores Normales de Transaminasas
Hombre: Entre 10 y 40 UI/L, aunque en algunos laboratorios varían
entre 6 y 60 UI/L. En el caso de la mujer, el valor normal de
transaminasas es menor que en el hombre.

Los valores normales de transaminasas pueden variar según el
laboratorio donde se realicen los análisis de sangre, también estas
                                              sangre,
pueden variar según el sexo, la edad, la temperatura corporal y el
índice de masa corporal.



Clasificación


GOT:

Esta es también llamada aspartato
aminotransferasa (AST). Está enzima
se encuentra presente en casi todos
los órganos dentro de las células (el
hígado, miocardio, riñón, encéfalo y
musculatura esquelética), y que
cuando se encuentran en sangre en
niveles muy elevados significa que ha
habido destrucción celular.

Se considera también que la AST tiene una vida media plasmá
                                                        plasmática
menor que la ALT, lo que explica que en casos de injuria muscular
aguda, con elevación predominante de AST inicialmente, luego de
unos días pueda predominar la ALT.


Valores Normales

Hombre: 8 a 30 UI/L
Mujer: 6 a 25 UI/L.

La enzima GOT ayuda a catalizar la reacción de oxalacetato mas
glutamato partiendo de la suma del Aspartato y α-Cetoglutarato.
                                               α Cetoglutarato.



                                                                12
Bioquímica - UCSG


GPT:

Esta enzima es también llamada alanina aminotransferasa (ALT) y se
localiza principalmente en el hígado y su misión principal es la
fabricación de glucosa, la mayoría de veces se encuentra presente en
concentraciones mucho más elevadas en el hígado que en los demás
tejidos.

Valores Normales

Hombre: 8 a 30 UI/L
Mujer: 6 a 25 UI/L.

La enzima GPT ayuda a catalizar la reacción de piruvato má    más
glutamato partiendo de la suma del Alanina y α-Cetoglutarato.
    amato                                    α Cetoglutarato.

Hay que tener presente que ambas enzimas son importantes en la
producción de varios aminoácidos, y su medición en sangre se utiliza
para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades, y en especial
para poder darnos cuentas de la presencia de cualquier daño
 ara
hepático.

Del mismo modo sucede en los músculos, donde el uso del piruvato
en la transaminación produce alanina, que es llevada por la corriente
sanguínea al hígado. Allí, otras transaminasas regeneran el piruvato,
                                               regeneran
que proporciona un valioso precursor para la gluconeogénesis. Este
ciclo de la alanina es análogo al ciclo de Cori, que permite el
metabolismo anaerobio en los músculos.



Es importante recalcar que la elevación de aminotransferasas no
siempre indica daño hepático. Muchos avances nos da a conocer que
 iempre
la ALT es mucho más específica del hígado, en tanto que las
elevaciones de AST pueden encontrarse la mayoría de veces en
enfermedades musculares (miopatías, miositis) o en el infarto
miocárdico.




                                                                  13
Bioquímica - UCSG


Uso Clínico

Se utilizan estas enzimas en la clínica para la confirmar el diagnostico
del infarto agudo de miocardio y para el estudio de enfermedades
hepáticas o musculares.




                  FOSFATASA ALCALINA

La fosfatasa alcalina es un tipo de
enzima      hidrolasa    ampliamente
distribuida    en     el  organismo,
presente en la mayoría de tejidos,
aunque predomina en           hígad
                              hígado,
hueso, riñón, intestinos y placenta.

Ésta es responsable de hidrolizar
ésteres de fosfato de varios tipos de moléculas tales como
nucleótidos, proteínas y alcaloides, para alcanzar un pH óptimo
           ,
alcalino.

Proceden de la ruptura de estructuras tisulares y vasos sanguíneos, y
                                                        sanguíneos
se ubican de forma celular en la membrana.

Las ALP tienen muy poca especificidad de sustrato y reciben el
nombre de orto-fosfórico monoéster hidrolasa cuyo trabajo óptimo se
               fosfórico-monoéster
logra en un medio alcalino.



Isoenzimas

La fosfatasa alcalina posee amplia variedad de isoenzimas que se
clasifican de acuerdo a su origen, y se identifican nueve:

      Rápida (Pre-hepática)
                    hepática)
      Hepática (AP1- α2)
                                Inactivación al calor
      Ósea (AP2- β1)
      Placentaria (AP3 β2)

                                                                      14
Bioquímica - UCSG


      Intestinal (AP4)
      Renal
      Regan                   De “Tumor” estables al calor
      Nagao
      PA



Difieren en estructura       molecular,   propiedades     físico-químicas,
                                                          físico químicas,
antigénicas y catalíticas.

Estas tienen varias propiedades como estabilidad al calor, inhibición
              arias
química y movilidad electroforética.



Condiciones fisiológicas que elevan ALP


CRECIMIENTO Aumento triple del nivel normal de fosfatasas
            alcalinas óseas durante niñez y adolescencia.

EMBARAZO           Duplicación de la cantidad normal de fosfatasas
                   placentarias en estado de gravidez.
GRUPO              Individuos con grupo sanguíneo B y O, tienen
SANGUÍNEO          isoenzima intestinal aumentada en sueros.

DIFERENCIAS        -Incremento de fosfatasas alcalinas en mayores
                    Incremento
POR EDAD Y         de 60 años, especialmente en mujeres.
SEXO
                   - Adultos jóvenes hombres poseen un alto nivel
                   de ALP, en comparación con mujeres.




Utilidad Clínica

Es muy útil en los siguientes casos:

      Detectar Enfermedad Obstructiva Hepática.
      Evaluación de daño tisular en enfermedad hepatobiliar.
                      año
      Evaluación del grado de actividad metabólica en el hueso en
       enfermedades como osteomalacia, osteoporosis, etc.



                                                                       15
Bioquímica - UCSG


      Detectar crecimiento de masa tumoral en aquellos tumores que
                 recimiento
       producen actividad de FAL.
      Diagnóstico diferencial de órgano-especificidad en el caso de un
                   diferenc               especificidad
       resultado de fosfatasa alcalina elevado.
                                       elevado
      Monitoreo de tratamiento con hormonas en pacientes con baja
       estatura.



Existe liberación de fosfatasa alcalina hacia la sangre por parte de las
células lesionadas en daño hepático. La forma más práctica de
confirmar o descartar el origen hepático de una elevación de
fosfatasas alcalinas es mediante la medición de gama glutamil
transpeptidasa (GGT).

Cualquier situación que repercuta sobre
el crecimiento óseo o genere un
aumento de la actividad de las células
óseas puede hacer aumentar los niveles
de fosfatasa alcalina en sangre.




EXAMEN CLÍNICO

Preparación para el examen

-No ingesta de alimentos o bebidas 6 horas antes del examen.
 No
-Consulta médica sobre tomar ciertos medicamentos que alterarían el
 Consulta
nivel de ALP en la sangre. Entre ellos están:

      Cortisona
      Metildopa
      Alopurinol
      Propranolol
      Clorpromazina
      Tranquilizantes
      Hormonas masculinas
      Analgésicos narcóticos
      Píldoras anticonceptivas
      Antidepresivos tricíclicos

                                                                     16
Bioquímica - UCSG


     Medicamentos antinflamatorios, para artritis o diabetes.
        dicamentos



Valores Normales De ALP

      EDAD / ETAPA                             VALOR NORMAL
      En   niños menores de 2 años             85-235 U/L
      En   niños entre 2 y 8 años              65-120 U/L
      En   niños entre 9 y 15 años             60- 300 U/L
      En   adolescentes entre 16 y 21 años     30- 200 U/L
      En   adultos                             40 a 140 U/L



Aumento de Fosfatasa Alcalina

     Alcoholismo
     Anemia
     Cáncer de huesos
     Cáncer de próstata
     Colestasis (obstrucción de vía biliar)
     Curación de fracturas óseas
     Enfermedades de los huesos
     Enfermedades del hígado
     Enfermedades renales
     Enfermedad de Paget
     Hepatitis
     Hiperparatiroidismo
     Leucemia
     Osteomalacia
     Prostatitis



Disminución de Fosfatasa Alcalina

     Hipotiroidismo
     Escorbuto
     Acondroplasia.
     Déficit calórico proteico
     Deficiencia de Magnesio
     Enfermedad de Wilson
     Hipofosfatasia familiar


                                                                     17
Bioquímica - UCSG


Afecciones adicionales

      Enfermedad hepática alcohólica (Hepatitis o Cirrosis)
                                                     C
      Alcoholismo
      Estenosis biliar
      Arteritis de células gigantes (temporal, craneal)
      Neoplasia endocrina múltiple (NEM) II
      Carcinoma de células renales




                     FOSFATASA ÁCIDA
                     FOSFA

Las fosfatasas ácidas están presentes en
casi todos los tejidos del organismo,
siendo    particularmente      altas    sus
cantidades en próstata, estómago, hígado,
músculo, bazo, eritrocitos y plaquetas.

Se ha visto que en individuos con
carcinoma de próstata, se produce una
elevación en los niveles de la enzima en
suero, como consecuencia del aumento de isoenzima prostática.
Cuando no se ha producido metástasis y el tumor se encuentra
circunscripto a la glándula, el incremento será pequeño o nulo. En
cambio, éste será importante cuando existe compromiso de otros
tejidos, especialmente, el óseo.

En principio, se pensó que la fracción tartrato lábil era específica de
próstata. Hoy se sabe que existen fosfatasas ácidas tartrato lábil de
origen no prostático.



Valores Normales

Total: menor de 11 U/l
Prostática: menor de 4 U/l




                                                                    18
Bioquímica - UCSG


Uso clínico

La fracción prostática se usa como test de
ayuda para el diagnóstico del carcinoma
prostático metasatizado y para el monitoreo
del tratamiento.



Aumento de Fosfatasa Ácida:

      Enfermedad de Gaucher
      Enfermedad de Paget avanzada
      Mieloma múltiple
      Hiperparatiroidismo primario
      Metástasis óseas osteolíticas
      Leucemias linfoblásticas



Disminución de Fosfatasa Ácida

El déficit no tiene significado clínico.




                                                            19
Bioquímica - UCSG


                         CONCLUSIÓN

Al realizar esta investigación pudimos denotar que ciertas
enfermedades estudiadas se relacionaban con estas enzimas de
diagnóstico clínico.

Ciertas enzimas guardan cierta similitud, pero predomina su
particularidad, ya sea en valores, causas, medicamentos o patologías.

Muchas veces por ignorancia nuestros órganos son blanco perfecto
para males que van desde agudos hasta graves o crónicos.

Mediante esta tutoría vimos que una mínima cantidad de enzimas en
nuestro organismo puede desatar padecimientos comunes y extraños.

La creatinfosfoquinasa, la amilasa, la fosfatasa alcalina y ácida, las
transaminasas y el lactato deshidrogenasa se encuentran muy
interrelacionados a los tejidos más importantes del cuerpo, por lo que
siempre deben tratar de alcanzar la homeostasis.
                   ar

Como grupo estamos agradecidos de poder adentrarnos un poco más
hacia un aspecto esencial en nuestra carrera médica.




                                                                   20

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Enzimas de Diagnóstico Clínico

  • 1. TUTORÍA BIOQUÍMICA DR. MARCELO ROJAS INTEGRANTES: Geovanna Cobos Andrea López Carla Oña Carlos Luna Luchino Iturralde CURSO DE NIVELACIÓN “B” TEMA: Enzimas de Diagnóstico Clínico
  • 2. Bioquímica - UCSG INTRODUCCIÓN Las enzimas son catalizadores biológicos es decir aceleran las reacciones saliendo inalteradas al final, además son necesarias para efectuar las reacciones bioquímicas en el ser humano en forma y tiempo. ¨una reacción no se puede llevar a cabo sin la presencia de una enzima¨ es decir todas la reacciones metabólicas ya sean catabólicas o anabólicas necesitan de la presencias de las enzimas por consiguiente cualquier alteración a nivel enzimático desencadenarían múltiples efectos en diversos ciclos y rutas metabólicas que por lo tanto provocarían una reacción a nivel fisiológico en otras palabras una patología que el daño que esta provocara depende de la enzima que sea afectada puesto que estas poseen especificidad con su sustrato. Además las enzimas están presentes en cantidades especificas a lo largo del cuerpo, si hay una alteración de la cantidad de enzimas en una parte especifica podría ser causa de un daño o trastorno metabólico en otras palabras las enzimas se utilizan tambié para también diagnosticar con mas certeza una multidiversidad de enfermedades 2
  • 3. Bioquímica - UCSG CREATINFOSFOQUINASA Es una enzima citoplasmática que cataliza la transferencia de un fosfato de alta energía desde el fosfato de creatina. Consumiendo una molécula de ATP en el proceso. Para crear una molécula de fosfocreatina se forma una molécula de ADP y ésta se convierte de forma inmediata en ATP por las mitocondrias. Actúa como energía de reserva en e musculo en reposo y otros tejidos como el nervioso (cerebro). Esta enzima se halla en altas concentraciones en el tejido muscular esquelético y cardíaco, pero igualmente se la encuentra, aunque aco, en menores concentraciones, en el cerebro (células nerviosas) y otros órganos. Isoenzimas Se puede dividir en tres isoenzimas:  MM: Muscular/ Muscular.  MB: Muscular/Nerviosa.  BB: Nerviosa/Nerviosa. Valores Normales de CPK res Los valores de la CPK en el cuerpo se pueden determinar a través de una prueba conocida con el nombre de "Creatina Quinasa", que se realiza a partir de una muestra de sangre. Los niveles normales de creatina fosfoquinasa M/B en el cuerpo no deben superar el margen del 6% del total de creatinas fosfoquinasas en el cuerpo. Su valor oscila entre los: 10-50 Ul/L a 30°C y puede variar de acuerdo al 50 método de medición. 3
  • 4. Bioquímica - UCSG Consideraciones Las personas con gran masa muscular, de raza negra o que realizan ejercicio severo pueden tener sus niveles de CK total alto. Aumento de CPK Varias condiciones fisiológicas pueden aumentar el nivel de creatinfosfoquinasa.  Infarto de miocardio  Miocarditis  Pericarditis  Enfermedad cerebrovascular aguda  Esclerosis lateral amiotrófica  Convulsiones  Shockhipovolémico  Biopsia muscular  Hipertermia maligna  Delirium tremens  Psicosis aguda  Electrocución  Electromiografía  Cardioversión eléctrica  Síndrome de Reyé  Últimas semanas de embarazo d  Después del parto  Hipotiroidismo  Distrofia muscular  Síndrome de aplastamiento  Consumo de cocaína  Alcoholismo crónico  Hipotermia  Embolia pulmonar  Neumonía  Crisis asmática  Insuficiencia renal crónica  Parálisis periódica familiar 4
  • 5. Bioquímica - UCSG Disminución de CPK  Artritis reumatoide  Procesos reumáticos inflamatorios Medicaciones capaces de aumentar los niveles de CPK Entre la línea de medicamentos se encuentran:  Clozapina  Isotretinoína  Colchicina  Penicilamina  Fenitoína  Beta Bloqueantes Uso clínico La CPK es considerada una enzima cardíaca y permite la identificación de una lesión en las fibras del miocardio. AMILASA Es una enzima que es producida principalmente por el páncreas y las glándulas salivales, y en mucha menor medida, aportan con su producción, el hígado y las trompas de Falopio. La amilasa es eliminada por medio de la orina, razón por la cual, las personas en condiciones normales, tienen concentraciones habituales, dentro de ciertos rangos, tanto en la sangre como en la orina. 5
  • 6. Bioquímica - UCSG Denominándose amilasemia al valor de amilasa en la sangre, y amilasuria, al valor de amilasa encontrado en la orina. En los ancianos y las mujeres en periodo de gestación eleva la amilasa pancreática ligeramente. Cuando el páncreas se enferma o se inflama, la amilasa se escapa hacia la sangre. La amilasa actúa degradando el almidón, los glucógenos y polisacáridos específicos. La amilasa pertenece a la clase de enzimas denominadas hidrolasas. La actividad de la amilasa está presente en hígado, riñón, tejido hígado, muscular, LCR y orina. La sangre suele contener pequeñas cantidades de amilasa. Sin embargo, cuando la cantidad es elevada, significa que el páncreas tiene una lesión, está inflamado o bloqueado. En el caso de las pancreatitis agudas, los niveles de amilasa se elevan ya dentro de las 8 a 12 horas, alcanzando picos, es decir, elevaciones máximas a las 24 a 36 horas, volviendo a valores normales unos dos o tres días después. Otra es la producida por las glándulas salivales, en consecuencia puede producirse elevaciones de amilasa en suero en el caso de parotiditis o vulgarmente conocida como paperas, y en la litiasis parotídea, es decir, en la formación de cálculos en glándula salival que terminan obstruyendo los conductos por los cuales se secreta la saliva a la cavidad bucal. Y entre otras causas para encontrar un incremento de amilasa, es la ruptura de una trompa de Falopio, en el caso de un embarazo ectópico, o en insuficiencia renal, en este último caso, no por causa iencia de su producción aumentada, sino por déficit en su eliminación por la orina. 6
  • 7. Bioquímica - UCSG Tipos de Amilasa Alfa amilasa Es maltogénica, resistente al calor, y pertenece a las enzimas de sacarificación. No funciona a falta de iones de cloruro. Descompone hidratos de carbono en dextrina mediante la amilopectina. Se debe diferenciar la amilasa pancreática de la salival, debido a que la primera actúa de forma más predominante ya que el glucógeno y el almidón permanecen más tiempo en el duodeno para su digestión. Su pH óptimo oscila en un rango de 5-7, siendo de 6,5 para el alfa-amilasa bacteriana y alfa pancreática. Beta amilasa La beta-amilasa se la conoce con el amilasa nombre de enzima sacarogénica, pues actúa sobre la amilasa. Sintetizada por asa. hongos, bacterias y plantas. La beta-amilasa amilasa no necesita de activador para actuar, pero es menos estable al calor. El pH óptimo de la beta-amilasa es de 12. Se encuentra en . cereales, soya y camote. Glucoamilasa El principal producto final de la acción de la glucoamilasa sobre el almidones glucosa, lo que la diferencia claramente de las alfa y beta amilasas. Las glucoamilasas son inactivas sobre almidón nativo. Su actividad es eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3. 7
  • 8. Bioquímica - UCSG Valores Normales Los valores normales de amilasa sanguínea deben ser inferiores a 200 mU/ml (de preferencia menor a 150Mu/ml). Niveles de Amilasa Los medicamentos que pueden aumentar las mediciones de amilasa son, entre otros:  Asparaginasa  Ácido acetilsalicílico (Aspirina) (  Píldoras anticonceptivas  Metildopa  Opiáceos (codeína y morfina) Aumento de Amilasa  Pancreatitis aguda  Cáncer del páncreas, ovarios o pulmones  Colecistitis  Ataque de la vesícula biliar causado por enfermedad  Gastroenteritis (grave)  Infección de las glándulas salivales (como paperas) o una obstrucción  Oclusión intestinal  Macroamilasemia  Obstrucción de las vías biliares o pancreáticas  Úlcera perforada  Embarazo ectópico (puede romperse) Disminución de Amilasa  Cáncer pancreático  Daño al páncreas  Nefropatía  Toxemia del embarazo  Hepatopatías  Carcinoma de páncreas 8
  • 9. Bioquímica - UCSG LACTATO DESHIDROGENASA ACTATO La lactato deshidrogenasa o también llamada deshidrogenasa de ácido láctico, es un tipo de enzima oxidorreductasa presente en la mayoría de tejidos. Su función principal es catalizar una reacción redox, donde mediante la oxidación de NADH a NAD+, hay una reducción de un piruvato a un lactato. Ésta también forma parte del metabolismo energético anaerobio con el fin de regenerar el NAD+, por medio de la reducción del piruvato. La LDH a través de la destrucción celular, ya sea esta patológica o fisiológica se libera al plasma. A pesar de predominar en tejidos, la LDH presente en sangre tiene un nivel bajo. Pero por otra parte cuando dichos tejidos sufren algún tipo de lesión o son afectados por alguna patología, hay una liberación más alta de esta enzima en el torrente sanguíneo. Ésta oxidorreductasa se encuentra estructurada por cuatro subunidades, de las cuales se conocen: Subunidad H (LDHB), Subunidad M (LDHA) y X (LDHC). (LDHC) Las subunidades antes mencionadas difieren de forma mínima en su secuencia de aminoácidos. Los tipos H y M tienen la capacidad d de asociarse de manera independiente con el fin de formar tetrámeros. 9
  • 10. Bioquímica - UCSG Esta acción da lugar a cinco isoenzimas, que corresponden a los cinco tipos de combinaciones posibles; éstas se encuentran distribuidas en los diferentes tipos de tejidos. Isoenzimas Se distinguen 5 isoenzimas que nos permiten diferenciar el órgano del cual proceden, éstas son: n,  LDH-1: 1: en el corazón, músculos y eritrocitos.  LDH-2: 2: en el sistema retículo endotelial y leucocitos.  LDH-3: 3: en los pulmones.  LDH-4: 4: en los riñones, placenta y páncreas.  LDH-5: 5: en el hígado y músculo esquelético. De forma aleatoria se lleva a cabo la agrupación se las subunidades, por lo cual la composición isoenzimática de un tejido se determina por cada uno de los genes que son codificados dentro de las subunidades H y M. Valores Normales de LDH El valor normal de la concentración sanguínea de LDH es: 105 - 333 UI/l Aumento de LDH Las afecciones que suelen causar este aumento en la cantidad de LDH en el torrente sanguíneo son las siguientes: Causas Cardiovasculares: Infarto del miocardio, Insuficiencia cardiaca, Arritmias Arritmias, Miocarditis, Valvulopatías. . Causas Hepáticas Hepatitis, Cirrosis, Colestasis, Enfermedad de Wilson, Hepatocarcinoma, Enfermedad carcinoma, de Gaucher, Hemocromatosis. Causas Hematológicas ematológicas Anemia, Leucemia mieloide crónica, Linfoma, Síndrome mieloproliferativos. 10
  • 11. Bioquímica - UCSG Causas Musculares Distrofia muscular, Quemaduras, Traumatismos musculares extensos, Ejercicio muscular violento, polimiositis. Causas Pulmonares Tromboembolismo pulmonar. Causas Oncológicas Neoplasias sólidas. Diversas Toxoplasmosis, paludismo, Tuberculosis, Hipotiroidismo, Meningitis, Pancreatitis Aguda, Encefalitis, VIH. Disminución de LDH Los niveles de LDH se reducen debido a la exposición a radiación tipo X. Uso clínico El análisis de LDH nos asiste en la identificación y ubicación del origen de una lesión en tejidos y para monitorizar su progreso. En el caso de que se sospeche de una patología sea esta crónica o aguda que afecte al nivel tisular, se recomienda realizarse este tipo de análisis. TRANSAMINASAS Las transaminasas son enzimas transferasas que ayudan a catalizar la reacción de transferencia del grupo amino (-NH2) de un aminoácido a un NH2) α-cetoglutarato. En el organismo normal de un ser humano las enzimas ayudan a transformar todo tipo de sustancias internas. Se puede decir también que el grupo de las transaminasas son las más importantes, ya que nos pueden 11
  • 12. Bioquímica - UCSG indicar a través de un análisis de sangre que algo pasa en el organismo. Valores Normales de Transaminasas Hombre: Entre 10 y 40 UI/L, aunque en algunos laboratorios varían entre 6 y 60 UI/L. En el caso de la mujer, el valor normal de transaminasas es menor que en el hombre. Los valores normales de transaminasas pueden variar según el laboratorio donde se realicen los análisis de sangre, también estas sangre, pueden variar según el sexo, la edad, la temperatura corporal y el índice de masa corporal. Clasificación GOT: Esta es también llamada aspartato aminotransferasa (AST). Está enzima se encuentra presente en casi todos los órganos dentro de las células (el hígado, miocardio, riñón, encéfalo y musculatura esquelética), y que cuando se encuentran en sangre en niveles muy elevados significa que ha habido destrucción celular. Se considera también que la AST tiene una vida media plasmá plasmática menor que la ALT, lo que explica que en casos de injuria muscular aguda, con elevación predominante de AST inicialmente, luego de unos días pueda predominar la ALT. Valores Normales Hombre: 8 a 30 UI/L Mujer: 6 a 25 UI/L. La enzima GOT ayuda a catalizar la reacción de oxalacetato mas glutamato partiendo de la suma del Aspartato y α-Cetoglutarato. α Cetoglutarato. 12
  • 13. Bioquímica - UCSG GPT: Esta enzima es también llamada alanina aminotransferasa (ALT) y se localiza principalmente en el hígado y su misión principal es la fabricación de glucosa, la mayoría de veces se encuentra presente en concentraciones mucho más elevadas en el hígado que en los demás tejidos. Valores Normales Hombre: 8 a 30 UI/L Mujer: 6 a 25 UI/L. La enzima GPT ayuda a catalizar la reacción de piruvato má más glutamato partiendo de la suma del Alanina y α-Cetoglutarato. amato α Cetoglutarato. Hay que tener presente que ambas enzimas son importantes en la producción de varios aminoácidos, y su medición en sangre se utiliza para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades, y en especial para poder darnos cuentas de la presencia de cualquier daño ara hepático. Del mismo modo sucede en los músculos, donde el uso del piruvato en la transaminación produce alanina, que es llevada por la corriente sanguínea al hígado. Allí, otras transaminasas regeneran el piruvato, regeneran que proporciona un valioso precursor para la gluconeogénesis. Este ciclo de la alanina es análogo al ciclo de Cori, que permite el metabolismo anaerobio en los músculos. Es importante recalcar que la elevación de aminotransferasas no siempre indica daño hepático. Muchos avances nos da a conocer que iempre la ALT es mucho más específica del hígado, en tanto que las elevaciones de AST pueden encontrarse la mayoría de veces en enfermedades musculares (miopatías, miositis) o en el infarto miocárdico. 13
  • 14. Bioquímica - UCSG Uso Clínico Se utilizan estas enzimas en la clínica para la confirmar el diagnostico del infarto agudo de miocardio y para el estudio de enfermedades hepáticas o musculares. FOSFATASA ALCALINA La fosfatasa alcalina es un tipo de enzima hidrolasa ampliamente distribuida en el organismo, presente en la mayoría de tejidos, aunque predomina en hígad hígado, hueso, riñón, intestinos y placenta. Ésta es responsable de hidrolizar ésteres de fosfato de varios tipos de moléculas tales como nucleótidos, proteínas y alcaloides, para alcanzar un pH óptimo , alcalino. Proceden de la ruptura de estructuras tisulares y vasos sanguíneos, y sanguíneos se ubican de forma celular en la membrana. Las ALP tienen muy poca especificidad de sustrato y reciben el nombre de orto-fosfórico monoéster hidrolasa cuyo trabajo óptimo se fosfórico-monoéster logra en un medio alcalino. Isoenzimas La fosfatasa alcalina posee amplia variedad de isoenzimas que se clasifican de acuerdo a su origen, y se identifican nueve:  Rápida (Pre-hepática) hepática)  Hepática (AP1- α2) Inactivación al calor  Ósea (AP2- β1)  Placentaria (AP3 β2) 14
  • 15. Bioquímica - UCSG  Intestinal (AP4)  Renal  Regan De “Tumor” estables al calor  Nagao  PA Difieren en estructura molecular, propiedades físico-químicas, físico químicas, antigénicas y catalíticas. Estas tienen varias propiedades como estabilidad al calor, inhibición arias química y movilidad electroforética. Condiciones fisiológicas que elevan ALP CRECIMIENTO Aumento triple del nivel normal de fosfatasas alcalinas óseas durante niñez y adolescencia. EMBARAZO Duplicación de la cantidad normal de fosfatasas placentarias en estado de gravidez. GRUPO Individuos con grupo sanguíneo B y O, tienen SANGUÍNEO isoenzima intestinal aumentada en sueros. DIFERENCIAS -Incremento de fosfatasas alcalinas en mayores Incremento POR EDAD Y de 60 años, especialmente en mujeres. SEXO - Adultos jóvenes hombres poseen un alto nivel de ALP, en comparación con mujeres. Utilidad Clínica Es muy útil en los siguientes casos:  Detectar Enfermedad Obstructiva Hepática.  Evaluación de daño tisular en enfermedad hepatobiliar. año  Evaluación del grado de actividad metabólica en el hueso en enfermedades como osteomalacia, osteoporosis, etc. 15
  • 16. Bioquímica - UCSG  Detectar crecimiento de masa tumoral en aquellos tumores que recimiento producen actividad de FAL.  Diagnóstico diferencial de órgano-especificidad en el caso de un diferenc especificidad resultado de fosfatasa alcalina elevado. elevado  Monitoreo de tratamiento con hormonas en pacientes con baja estatura. Existe liberación de fosfatasa alcalina hacia la sangre por parte de las células lesionadas en daño hepático. La forma más práctica de confirmar o descartar el origen hepático de una elevación de fosfatasas alcalinas es mediante la medición de gama glutamil transpeptidasa (GGT). Cualquier situación que repercuta sobre el crecimiento óseo o genere un aumento de la actividad de las células óseas puede hacer aumentar los niveles de fosfatasa alcalina en sangre. EXAMEN CLÍNICO Preparación para el examen -No ingesta de alimentos o bebidas 6 horas antes del examen. No -Consulta médica sobre tomar ciertos medicamentos que alterarían el Consulta nivel de ALP en la sangre. Entre ellos están:  Cortisona  Metildopa  Alopurinol  Propranolol  Clorpromazina  Tranquilizantes  Hormonas masculinas  Analgésicos narcóticos  Píldoras anticonceptivas  Antidepresivos tricíclicos 16
  • 17. Bioquímica - UCSG  Medicamentos antinflamatorios, para artritis o diabetes. dicamentos Valores Normales De ALP EDAD / ETAPA VALOR NORMAL En niños menores de 2 años 85-235 U/L En niños entre 2 y 8 años 65-120 U/L En niños entre 9 y 15 años 60- 300 U/L En adolescentes entre 16 y 21 años 30- 200 U/L En adultos 40 a 140 U/L Aumento de Fosfatasa Alcalina  Alcoholismo  Anemia  Cáncer de huesos  Cáncer de próstata  Colestasis (obstrucción de vía biliar)  Curación de fracturas óseas  Enfermedades de los huesos  Enfermedades del hígado  Enfermedades renales  Enfermedad de Paget  Hepatitis  Hiperparatiroidismo  Leucemia  Osteomalacia  Prostatitis Disminución de Fosfatasa Alcalina  Hipotiroidismo  Escorbuto  Acondroplasia.  Déficit calórico proteico  Deficiencia de Magnesio  Enfermedad de Wilson  Hipofosfatasia familiar 17
  • 18. Bioquímica - UCSG Afecciones adicionales  Enfermedad hepática alcohólica (Hepatitis o Cirrosis) C  Alcoholismo  Estenosis biliar  Arteritis de células gigantes (temporal, craneal)  Neoplasia endocrina múltiple (NEM) II  Carcinoma de células renales FOSFATASA ÁCIDA FOSFA Las fosfatasas ácidas están presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo particularmente altas sus cantidades en próstata, estómago, hígado, músculo, bazo, eritrocitos y plaquetas. Se ha visto que en individuos con carcinoma de próstata, se produce una elevación en los niveles de la enzima en suero, como consecuencia del aumento de isoenzima prostática. Cuando no se ha producido metástasis y el tumor se encuentra circunscripto a la glándula, el incremento será pequeño o nulo. En cambio, éste será importante cuando existe compromiso de otros tejidos, especialmente, el óseo. En principio, se pensó que la fracción tartrato lábil era específica de próstata. Hoy se sabe que existen fosfatasas ácidas tartrato lábil de origen no prostático. Valores Normales Total: menor de 11 U/l Prostática: menor de 4 U/l 18
  • 19. Bioquímica - UCSG Uso clínico La fracción prostática se usa como test de ayuda para el diagnóstico del carcinoma prostático metasatizado y para el monitoreo del tratamiento. Aumento de Fosfatasa Ácida:  Enfermedad de Gaucher  Enfermedad de Paget avanzada  Mieloma múltiple  Hiperparatiroidismo primario  Metástasis óseas osteolíticas  Leucemias linfoblásticas Disminución de Fosfatasa Ácida El déficit no tiene significado clínico. 19
  • 20. Bioquímica - UCSG CONCLUSIÓN Al realizar esta investigación pudimos denotar que ciertas enfermedades estudiadas se relacionaban con estas enzimas de diagnóstico clínico. Ciertas enzimas guardan cierta similitud, pero predomina su particularidad, ya sea en valores, causas, medicamentos o patologías. Muchas veces por ignorancia nuestros órganos son blanco perfecto para males que van desde agudos hasta graves o crónicos. Mediante esta tutoría vimos que una mínima cantidad de enzimas en nuestro organismo puede desatar padecimientos comunes y extraños. La creatinfosfoquinasa, la amilasa, la fosfatasa alcalina y ácida, las transaminasas y el lactato deshidrogenasa se encuentran muy interrelacionados a los tejidos más importantes del cuerpo, por lo que siempre deben tratar de alcanzar la homeostasis. ar Como grupo estamos agradecidos de poder adentrarnos un poco más hacia un aspecto esencial en nuestra carrera médica. 20