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Proteínas

  1. 1. • Proteína deriva del griego “proteos” (lo primero, lo principal). • Biomoléculas más abundantes en las células después del agua. • Constituyen el 50% del peso seco de la célula. • Son polímeros compuestos de aminoácidos.
  2. 2. Composicióndelas proteínas • Todas las proteínas contienen C, H, O y N. • Casi todas contienen además azufre. • Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas proteínas (fósforo, cobre, zinc, hierro, etc.).
  3. 3. • Biomoléculas de elevado peso molecular. • Presentan una estructura química compleja. • Cuando se someten a hidrólisis, se descomponen en compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: los aminoácidos.
  4. 4. Aminoácidos • Los componentes esenciales o monómeros de las proteínas. • Existen alrededor de 300 aminoácidos en microorganismos, plantas y animales.
  5. 5. • Solo 20 aminoácidos son codificados por nuestro ADN para formar proteínas (proteinogénicos). • Son moléculas muy complejas que pueden tener 1 o varias cadenas de aminoácidos.
  6. 6. • La variación en la longitud de la cadena y secuencia de aminoácidos que se presentan van a depender de las diversas formas y propiedades, funciones que cumplan las proteínas. • Muchas proteínas contienen aminoácidos y partes no proteicas ( grupos prostéticos).
  7. 7. Estructura Esta molécula va a dar la diferencia a los 20 aminoácidos.
  8. 8. • Los aminoácidos aunque son diferentes, todos tienen en común: ▫ Un grupo carboxílico (-COOH) ▫ Un grupo amino (-NH2) ▫ Un átomo de H. ▫ Una cadena lateral (-R) mas o menos compleja. Esta cadena lateral es la que varia de unos aminoácidos a otros.
  9. 9. Actúan como ion bipolar Tanto el grupo amino como el grupo carboxilo en un aminoácido se ionizan fácilmente. A un pH fisiológico el grupo amino gana protones, el grupo carboxílico pierde electrones .
  10. 10. Clasificación de aminoácidos • Se refiere a si son esenciales o no para los organismos. ▫ Esencial a que el organismo no es capaz de sintetizar a la molécula, debe ser ingerida en la dieta. ▫ No esencial, son sintetizados en el organismo.
  11. 11. • La forma más útil de clasificar los aminoácidos es por la polaridad de sus cadenas laterales: ▫ Los que contienen grupos R no polares ▫ Los que contienen grupos R polares pero no cargados ▫ Los que contienen grupos R polares cargados.
  12. 12. Los que contienen grupos R no polares • No puede ceder o aceptar protones o participar en puentes de Hidrógeno o enlaces iónicos. • Tienen formas y tamaños variados • Son 9 aminoácidos.
  13. 13. NOMBRE CLASIFICACIÓN Glicina aminoácido no esencial Alanina aminoácido no esencial Valina aminoácido esencial Leucina aminoácido esencial. Isoleucina aminoácido esencial. Metionina aminoácido esencial. Prolina aminoácido no esencial. Fenilalanina aminoácido esencial. Triptófano aminoácido esencial.
  14. 14. Los que contienen grupos R polares pero no cargados • Tienen carga neta cero a pH neutro. • Las cadenas laterales de la cisteína y la tirosina pueden perder un protón a pH alcalino.
  15. 15. Los que contienen grupos R polares cargados. Lisina Arginina Histidina Acido Aspártico Acido Glutámico
  16. 16. • Los aminoácidos están unidos por enlace peptídico. Estos enlaces son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua (reacción de condensación).
  17. 17. • Cada aminoácido que forma parte de una cadena proteica se le denomina residuo. Perdió un átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción hidroxilo de su grupo carboxilo, o uno de los dos, si ocupan los extremos de la cadena.
  18. 18. • Los polímeros formados por uniones de esos aminoácidos reciben nombres particulares dependiendo el numero de aminoácidos que se encuentran presentes . Número de aminoácidos Polímero 2 Dipéptidos 3 Tripéptidos 3-10 Oligopéptidos Muchas unidades Polipéptidos
  19. 19. PROTEÍNAS• Grandes polímeros, cuyo peso molecular oscila entre 5 mil y millones de Daltons. • Presentes en casi todos los procesos que ocurren en las células. • Adoptan variadas estructuras en el espacio que posibilitan sus funciones.
  20. 20. • Existen diversos criterios para clasificarlas. (diversidad estructural, funcional, y a las propiedades físico-químicas). • Existen miles de proteínas diferentes, cada una con función específica.
  21. 21. Por su solubilidad • Estructura muy "empaquetada", que le permite formar los diferentes tipos de fibras, aquí se encuentran todas las proteínas fibrosas. Insolubles • Presentan una estructura espacial globular, aquí se encuentran casi todas las proteínas globulares. Solubles
  22. 22. Por su composición química Formadas únicamente por aminoácidos.Holoproteínas Además de la fracción proteica poseerán en su estructura diversas moléculas. Heteroproteínas
  23. 23. Por su estructura Estructura de las proteínas Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura Cuaternaria
  24. 24. Estructuraprimaria • Es la estructura básica de las proteínas. • Nos señala cuales aminoácidos componen parte de la cadena polipeptídica. • Así como el orden en que ellos se van a encontrar.
  25. 25. • La función de una proteína va a depender de la secuencia de los aminoácidos. • Los péptidos simples son cadenas cortas de dos o mas aminoácidos unidos covalentemente por enlace peptídico.
  26. 26. • Los péptidos consisten de dos o más aminoácidos. • Los polipéptidos y las proteínas son cadenas de más de diez aminoácidos. • Pero los péptidos que contienen más de cincuenta aminoácidos se clasifican como proteínas.
  27. 27. • Si tenemos una cadena polipeptídica y necesitamos formar péptidos simples o aminoácidos individuales se realizara por una reacción de hidrólisis parcial en presencia de enzimas especiales denominadas proteasas.
  28. 28. • En la estructura primaria se pueden presentar los enlaces bisulfuro, ocurren entre aminoácidos, entre dos cadenas o entre dos residuos de cisteína de la misma cadena.
  29. 29. Anemia falciforme • Enfermedad molecular producida por un cambio en la secuencia de aminoácidos de la proteína de la hemoglobina.
  30. 30. Mutación del gen que sintetiza la hemoglobina, proteína que lleva oxigeno a laos glóbulos rojos. La mutación en el ADN cambia la forma de la molécula de hemoglobina.
  31. 31. • Ese cambio de secuencia de aminoácidos va a ocasionar la presencia de glóbulos rojos en forma de hoz, disminuyendo la concentración de hierro en la sangre y produciendo la anemia falciforme.
  32. 32. Estructurasecundaria Presente en ciertas regiones de la cadena polipeptídica. Ocurre por la presencia de puentes de H entre el grupo amino y el grupo carboxílico, de los carbonos que forman el enlace peptídico. Esta estructura se va dando a medida que la proteína se va sintetizando y los aminoácidos se van uniendo unos a otros.
  33. 33. • Debido a los enlaces que estos tienen, los aminoácidos van girando y van adoptando una estructura en el espacio que es la estructura denominada estructura secundaria.
  34. 34. • Las proteínas pueden presentar diversos tipos de estructura secundaria: α hélice Conformación β o de hoja plegada
  35. 35. • Los aminoácidos van enrollándose de manera helicoidal, se tuercen como si fuera un espiral. En los enlaces van a participar los grupos carboxilos y los grupos aminos formando el enlace, estabilizando la estructura en forma de hélice. α hélice
  36. 36. Proteínas con estructura secundaria • Queratina ( pelo, uñas, plumas, cuernos) • Subunidades presentes en la hemoglobina.
  37. 37. • Dos cadenas de aminoácidos dentro de una misma proteína se ubica en forma paralela, a manera de zig zag Conformación β o de hoja plegada
  38. 38. • En este tipo de conformación, quienes participan en la estabilidad directamente en la unión entre las cadenas de los aminoácidos de la proteína van a ser el grupo amino y el grupo carboxilo por medio de puentes de hidrógeno.
  39. 39. • Un ejemplo de una proteína con conformación β. ▫ Fibroína. Proteína fabricada por los gusanos de seda y por las arañas.
  40. 40. Estructuraterciaria • Casi todas las proteínas adoptan una estructura terciaria. • Se forma a partir de la estructura secundaria, la cual se pliega sobre sí misma originando una estructura globular en forma de globo.
  41. 41. • Esta estructura globular se mantiene estable por la presencia de enlaces entre los radicales R o cadena lateral de los aminoácidos. • Éstos son los que van a dar origen a esta estructura.
  42. 42. • La forma globular facilita que estas proteínas sean solubles en agua, debido a que los aminoácidos no polares van a ubicarse hacia el interior de la proteína, mientras que los aminoácidos polares están ubicados hacia el exterior de las proteínas.
  43. 43. • Esa conformación va a facilitar que las proteínas cumplan con las principales propiedades biológicas que conocemos: ▫ Actuar como hormonas como Enzimas o ser proteínas de transporte de sustancias.
  44. 44. • Existen 2 tipos de estructura terciaria: ▫ Tipo Fibroso ▫ Tipo globular
  45. 45. • Una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. • Los elementos de la estructura secundaria van a realizar ligeras torsiones longitudinales a lo largo de la cadena Tipo fibroso
  46. 46. Tipo globular • Son las más frecuentes • No predomina ninguna dimensión. • La forma característica es esférica.
  47. 47. En la estructura terciaria existen dos tipos de enlaces • Se presentan en las cadenas laterales, en los grupos radicales o grupos R de los aminoácidos. ▫ Covalentes ▫ No covalentes
  48. 48. ▫ Puentes disulfuro. • Enlaces covalentes• Enlaces no covalentes ▫ Puentes de hidrógeno ▫ Puentes electrostáticos ▫ Interacciones hidrofóbicas
  49. 49. • La estructura terciaria es fundamental para el buen funcionamiento de una proteína. Cuando se pierden las interacciones en la estructura terciaria las proteínas se van a desestabilizar y pierde su estructura tridimensional perdiendo su función y precipitando. • A ese fenómeno se le denomina desnaturalización de la proteína.
  50. 50. Estructuracuaternaria • Estas cadenas forman agregados de las subunidades que la conforman. • Conformación que toman las proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica. • No están unidas o ligadas unas a otras por enlaces de tipo disulfuro o cualquier otro tipo de enlace covalente
  51. 51. Cuatro unidades (tetrámeros) • Estas proteínas se denominan oligoméricas. Dos unidades (dímeros) Tres unidades (trímeros)
  52. 52. Hemoglobina
  53. 53. Por su composición química Holoproteínas (Proteínas simples) Globulares Fibrosas Heteroproteínas (Proteínas conjugadas) Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas
  54. 54. Holoproteínas • Durante una hidrólisis únicamente obtendremos aminoácidos, excluida cualquier otra sustancia. Globulares Fibrosas Forma compacta Forma alargada Más solubles en agua Casi siempre solubles en agua Cumplen papel funcional Cumplen papel estructural
  55. 55. Heteroproteínas • Se caracterizan porque además de la fracción proteica tienen unidas a ellas una fracción formada por moléculas de diferente naturaleza. Están formadas por una asociación de proteínas (grupo proteico) y una sustancia no proteica (grupo prostético). • Las características del grupo prostético va a dar nombre a las heteroproteínas.
  56. 56. • El grupo prostético son lo carbohidratos. • Por hidrólisis dan aminoácidos y monosacáridos o derivados de éstos. Glucoproteínas
  57. 57. Lubricantes. Mucinas Hormonas FSH, LH y HCG Inmunoglobulinas Anticuerpos, eliminan a antígeno específico Receptores En la superficie de la membrana celular
  58. 58. • Su grupo prostético son fosfolípidos, colesterol, triglicéridos. Lipoproteínas
  59. 59. Quilomicrones Transportan triacilglicéridos y colesterol exógeno desde intestinos a tejidos LDL Transportan triacilglicéridos y colesterol endógeno del hígado a los tejidos HDL Transportan colesterol endógeno desde los tejidos hacia el hígado
  60. 60. • El grupo prostético son los ácidos nucleicos. Histonas Conjunto de proteínas unidas al ADN formando fibras de cromatina Nucleoproteínas

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