Bioenergética de los carbohidratos cadena respiratoria (1)
1. UNIVERSIDAD NACIONAL “PEDRO RUIZ GALLO”
FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA E INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
ESCUELA PROFESIONAL DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
ALUMNOS:
Elías Portocarrero Edwin
Guevara Coronel Nancy Pamela
Sánchez Estela Franklyn
Taboada García Zuzetti
CURSO: Bioquímica General
3. INTRODUCCIÓN
• La mitocondria es la
fuente de energía de la
célula, en su interior tiene
lugar la captura de la
energía derivada de la
oxidación respiratoria.
• El sistema mitocondrial
que acopla la respiración
con la generación del
intermediario de alta
energía el ATP, se
denomina
fosforilación
oxidativa.
4. INTRODUCCIÓN
• La mitocondria ha sido
llamada apropiadamente,
“CASA DE FUERZA” de la
célula.
• Dentro de este organelo
en donde se captura la
mayor parte de la energía
derivada de la oxidación
respiratoria.
5. INTRODUCCIÓN
• En las mitocondrias, el
sistema que aporta la
energía para la síntesis de
ATP por la ATPsintetasa
utiliza el flujo de protones
H+ para su activación, lo que
se conoce como cadena
respiratoria o cadena de
transporte de electrones.
• La cadena está formada por
una serie de enzimas
diseñadas por la evolución
para aceptar y ceder
electrones
6. INTRODUCCIÓN
• La función de la cadena
respiratoria es la de reducirse
u oxidarse.
• El aceptor final de los
electrones que viajan por la
cadena respiratoria es el
oxígeno.
• La mayor parte del oxígeno
que nosotros respiramos se
usa para aceptar los electrones
que pasan por la cadena
respiratoria.
7. INTRODUCCIÓN
• Después de que un átomo de oxígeno
recibe dos electrones, éste reacciona con
dos H+ y forma una molécula de agua.
9. • La respiración se desarrolla en
dos etapas:
• El ciclo de Krebs
• Eltransporte terminal de
electrones .
• En el curso de la respiración,
las
moléculas
de
tres
carbonos de ácido pirúvico
producido por la glucólisis son
degradadas a grupos acetilo
de dos carbonos, que luego
entran al ciclo de Krebs.
• En el curso de la oxidación de
cada grupo acetilo se reducen
cuatro
aceptores
de
electrones (tres NAD+ y un
FAD) y se forma otra molécula
de ATP.
10. RESUMEN
• Casi toda la energía liberada a partir de la
oxidación de los carbohidratos, grasas y
proteínas se pone a disposición en las
mitocondrias como equivalentes reductores
(-H o electrones), los cuales se encauzan hacia
la cadena respiratoria, donde pasan por un
gradiente de redox de acarreadores hacia su
reacción final con oxígeno para formar agua.
11. RESUMEN
• Los acarreadores redox están agrupados en
cuatro complejos de cadena respiratoria en la
membrana mitocondrial interna. Tres de los
cuatro complejos rienen la capacidad para
usar la energía liberada en el gradiente redox
para bombear protones hacia el exterior de la
membrana, lo que crea un potencial
electroquímico entre la matriz y el espacio de
la membrana interna.
12. RESUMEN
• La ATP sintasa abarca la membrana y
actúa como un motor rotatorio usando la
energía potencial del gradiente de protón
o fuerza motríz de protón para sintetizar
ATP a partir de ADP y fosfato. De este
modo, la oxidación está estrechamente
acoplada a la fosforilación para satisfacer
las necesidades de energía de las células.
13. RESUMEN
• Dado que la membrana mitocondrial
interna es impermeable a protones y
otros iones, los transportadores de
intercambio especiales abarcan la
membrana para permitir que los iones
como OH-, ATP 4-, ADP 3- y
metabolitos, pasen sin descargar el
gradiente electroquímico a través de la
membrana.
14. RESUMEN
• Muchos venenos bien conocidos, como
el cianuro, suspenden la respiración
mediante inhibición de la cadena
respiratoria.
16. Los organismos aerobios pueden captar una proporción
mucho mayor de la energía libre disponible de los
sustratos respiratorios que los organismos anaerobios.
La mayor parte de este proceso tiene lugar dentro de las
mitocondrias, que se han denominado “centrales de
energía” de la célula.
17. Casi toda la energía que se libera durante la oxidación de
carbohidratos, ácidos grasos y aminoácidos queda
disponible dentro de mitocondrias como equivalentes
reductores (-H o electrones).
Las enzimas del ciclo de ácido cítrico y β-oxidación (en
mitocondrias), junto con la cadena respiratoria reúne y
transporta equivalentes reductores hacia su reacción final
con oxígeno:
FORMA:
H2O y MAQUINARIA PARA
LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
FOSFATO DE
ALTA ENERGÍA
19. LOS ELECTRONES:
Fluyen por la cadena respiratoria a través de un intervalo redox
desde NAD+/NADH hacia O2/2H2O.
Pasan por 3 complejos proteínicos grandes:
1. NADH-Q oxidorreductasa o ubiquinona (complejo I):
Transferencia de electrones desde NADH hacia coenzima Q (Q)
2. Q-Citocromo c o oxidorreductasa (complejo III): Pasa
electrones hacia el citocromo c.
3. Citocromo c oxidasa (complejo IV): completa la cadena, pasa
electrones hacia O2 y hace que se reduzca a H2O.
21. 4. Algunas sustancias con potenciales redox más positivos que
NAD+/NADH (succinato) pasan electrones hacia Q por medio
de un cuarto complejo, la succinato-Q reductasa (complejo II).
22. Los cuatro complejos
están embebidos en la
membrana mitocondrial
interna, pero Q y
citocromo c son
móviles.
El flujo de electrones a
través de los complejos I, III
y IV da por resultado el
bombeo de protones desde
la matriz mitocondrial hacia
el espacio intermembrana.
23. Q acepta electrones mediante el
complejo I y el complejo II
A. La NADH-Q oxidorreductasa o complejo I es una proteína grande,
en forma de L, que cataliza la transferencia de electrones desde
NADH hacia Q, junto con la transferencia de 4 H+ a través de la
membrana:
NADH + Q + 5 H+
NAD + QH2 + 4H+
Matriz
Espacio Intermembrana
B. En el complejo II (succinato-Q reductasa), se forma FADH2
durante la conversión de succinato en fumarato en el ciclo del
ácido cítrico y luego los electrones pasan por centros Fe-S hacia Q.
• El glicerol-3-fosfato y la acil-Co-A también pasan electrones hacia
Q con participación de flavoproteínas.
24. El ciclo Q acopla transferencia de
electrones al transporte de protones
en el complejo III
Los electrones se pasan desde QH2 hacia citocromo c por medio del
complejo III:
QH2 + 2cIT c oxidado +
Q+ 2Cit c reducido +
2H+ MATRIZ
4H+ espacio intermembrana
Se cree que el proceso incluye: Citocromos c1, bL, y bH, y un Fe- S
Riesk.
Q puede existir en tres formas: quinona oxidada, quinol reducido o
semiquinona.
25. El oxígeno molecular se reduce
hacia agua por medio del complejo IV
El complejo IV oxida el citocromo c reducido, con la reducción
concominante de O2 hacia dos moléculas de agua:
4Cit c reducido + O2 + 8H+ matriz
4Cit c oxidado+ 2H2O + 4H+ espacio
intermenbrana
De las ocho H+ eliminados de la matriz, cuatro se usan para formar dos
moléculas de agua, y cuatro se bombean hacia el espacio
intermembrana.
De este modo por cada par de electrones que pasa por la cadena desde
NADH o FADH2, el complejo IV bombea 2H+ a través de la membrana.
26. EL
TRANSPORTE
DE
ELECTRONES
CREA UNA
GRADIENTE DE
PROTÓN PARA
LA SINTESÍS
DE ATP
El flujo de electrones por la
cadena respiratoria genera ATP
por medio de fosforilación
oxidativa.
La teoría quimiosmótica (Peter
Mitchell-1961) postula que los dos
procesos están acoplados
mediante un gradiente de
protón a través de la
membrana mitocondrial. La
fuerza motriz de protón
impulsa el mecanismo de síntesis
de ATP.
27. Los complejos I, III y IV actúan como bombas de protones.
Dado que la membrana mitocondrial interna es
impermeable a iones en general, y en especial a protones.
Estos de acumulan en el espacio intermenbrana, lo que crea
la fuerza motriz de protón predicha por la teoría
quimiosmótica.
28. El ADP capta, en forma de fosfato de alta energía, una
proporción importante de energía libre de los procesos
catabólicos.
El ATP resultante se denomina “moneda” de energía de la
célula (impulsa procesos que requieren energía).
30. COENZIMAS DE OXIDO
REDUCCION
La fosforilación oxidativa comienza con la
entrada de electrones en la cadena
respiratoria. La mayoría de esos electrones
provienen de la acción de ciertas enzimas
llamadas deshidrogenasas que colectan los
electrones de diferentes vías catabólicas y
las canalizan en los aceptores universales de
electrones que son los: (1) nucleótidos de
nicotinamida (NAD+ ó NADP+) y (2) los
nucleótidos de flavina
31. Mecanismo por el cual los electrones liberados por los sustratos que
se han oxidado en las fases
previas del catabolismo, pasan por una serie de intermediarios hasta
llegar al O2 y producir H2O.
En su forma mas simple , la cadena respiratoria se puede
esquematizar así :
S
H2
NA
DH
Comp
.I
Co
Q
succin
ato
Comp
. II
Comp.
III
Citocro
mo C
Comp.
IV
O
2
32. COMPLEJOS ENZIMÁTICOS DE LA CADENA RESPIRATORIA
COMPLEJO I : NADH - CoQ oxidorreductasa :
transferencia de electrones
NADH
+
entre NADH y CoQ :
Comp. I
H+ +
CoQ
+
NAD+
cataliza la
CoQ H2
Además de la parte proteínica, el COMPLEJO I posee los
siguientes grupos prostéticos :
- FMN ( flavina mononucleótido ) : acepta dos electrones y
dos protones.
- Conglomerados Fe - S (4) : transporta electrones por medio
del átomo de hierro.
33. La NADH- ubiquinona oxidorreductasa, también conocida
como NADH deshidrogenasa ocomplejo I, es el
primer complejo proteico en la cadena de transporte de
electrones. Es uno de ensamblajes enzimáticos de membrana
de mayor tamaño, y el mayor de la cadena respiratoria.
34. COMPLEJO II : Succinato - CoA oxidorreductasa : cataliza
la transferencia de
electrones entre succinato y CoA :
CO2
CH2
CO2
CH2
-
CO2
succinat
o
Comp. II
-
+
Co
Q
HC
CO2
CH
-
+
CoQ
H2
fumar
ato
La enzima succinato-Q oxidorreductasa, también conocida
como complejo II o sucinato deshidrogenasa, es el segundo
punto de entrada en la cadena de transporte de electrones.
Es inusual debido a que esta enzima es la única que forma
parte de los procesos del ciclo de Krebs y de la cadena de
transporte de electrones.
35. El COMPLEJO II tiene los siguientes grupos prostéticos :
- FAD ( flavina- adenina dinucleótido ) : acepta dos
electrones y dos protones .
- Conglomerados Fe - S : transporta los electrones por
medio del átomo de hierro.
36. COMPLEJO III : CoQ - Citocromo C oxidorreductasa :
cataliza la transferencia de
electrones desde la CoQ hasta el Citocromo
C:
Complejo
CoQH2
+ 2
( 2 cit. C III
)
Fe2+ ( 2 cit. C ) + 2H+
Fe3+
CoQ
+
2
El COMPLEJO III tiene los siguientes componentes :
-Citocromos b y C1: proteínas que tienen el grupo HEMO
como grupo prostético.
-Conglomerados Fe - S.
37. La reacción catalizada por el complejo III es la oxidación de
una molécula de ubiquinol y la reducción de dos moléculas
de citocromo c, una proteína hemo libremente asociada con
la mitocondria. A diferencia de la coenzima Q, que
transporta dos electrones, el citocromo c transporta solo
uno.
38. COMPLEJO IV : Citocromo C oxidasa : cataliza la
transferencia de los electrones
desde el citocromo C hasta el oxígeno
molecular :
Complejo
2+ ( 2 cit. C ) + 2H+ + 1/2 O
2Fe
IV 2
2 cit. C ) + H2O
Los componentes del COMPLEJO IV son :
-Dos proteínas con grupo HEMO :
citocromos a y a3 .
-El átomo de cobre : se alterna entre las
formas Cu+ y Cu2+ .
2Fe3+ (
39. ATP sintasa
(complejo V)
ATP sintasa, también llamada complejo V, es la enzima
final del proceso de la fosforilación oxidativa. Esta
enzima se encuentra en todas las formas de vida y
funciona de la misma manera tanto en procariotas
como en eucariotas. Esta enzima usa la energía
almacenada en un gradiente de protones a través de la
membrana para llevar a cabo la síntesis de ATP desde
ADP y fosfato (Pi).
40. La ATP-Sintasa es un complejo enzimático localizado en
la membrana mitocondrial
interna, que está formado por dos componentes
principales llamados fracción F1 y fracción Fo.
El componente F1 proyecta hacia la matriz
mitocondrial y
el Fo forma un poro o canal través de la membrana
mitocondrial interna.
41. ALGUNOS COMPUESTOS QUE
INTERFIEREN EN LA CADENA
RESPIRATORIA Y LA EN LA CADENA
RESPIRATORIA Y LA FOSFORILACION
Tipo de interferencia: Inhibición de la transferencia
OXIDATIVA
de electrones
•
Cianuro (CN-)
•
Monóxido de carbono (CO)
•
Monóxido de carbono (CO)
•
Azida sódica (Na3N)
•
•
•
•
•
Inhiben la citocromo oxidasa (Complejo IV)
Bloquea la transferencia de electrones desde el
citocromo b al citocromo c1
Antimicina A
Rotenona
Amital
Piercidina A
Malonato
Inhiben la transferencia de electrones desde un centro
Fe-S de la NADHdeshidrogenasa (Complejo I) a
laubiquinona (CoQ)
Inhibe la transferencia de electrones anivel de la
succinato deshidrogenasa(Complejo II)