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Regulación de la EficaciaRegulación de la Eficacia
catalíticacatalítica
Los modificadores alostéricos de la actividadLos modificadores alostéricos de la actividad
enzimática. Efectos y fenómenos alostéricos.enzimática. Efectos y fenómenos alostéricos.
Efecto alostérico positivo y negativo.Efecto alostérico positivo y negativo.
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BIOQUIMICA UNT
Dra. María Reyes Beltrán
Enzimas alostéricas
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ENZIMAS ALOSTÉRICOSENZIMAS ALOSTÉRICOS
 Son enzimas que presentan dos centros
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moléculas reguladoras:
• el centro activo, en donde se une el
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TIPOS DE ENZIMASTIPOS DE ENZIMAS
ALOSTÉRICOSALOSTÉRICOS
 ENZIMAS HETEROTRÓPICAS,ENZIMAS HETEROTRÓPICAS, estimuladas oestimuladas o
inhibidas por un efector diferente del sustrato.inhibidas por un efector diferente del sustrato.
 ENZIMAS HOMOTRÓPICASENZIMAS HOMOTRÓPICAS. Estimuladas o. Estimuladas o
inhibidas por el sustrato, éstas tienen dos o másinhibidas por el sustrato, éstas tienen dos o más
sitios de unión para el sustrato.sitios de unión para el sustrato.
 La mayoría de enzimas son de tipo mixto,La mayoría de enzimas son de tipo mixto,
homotrópico-heterotrópicohomotrópico-heterotrópico, el sustrato y algún, el sustrato y algún
otro metabolito funcionan como moduladores.otro metabolito funcionan como moduladores.
REGULACIÓN ALOSTÉRICA
Procesos a nivel celular; regulación de ajuste fino de la
actividad enzimática, a través de efectos de
retroalimentación (negativa o positiva)
Alosterismo:
Una acción sobre la actividad enzimática que se desarrolla
fuera del Centro Activo (Jacob y Monod, 1960)
SITIO ALOSTERICO: Región específica del enzima
diferente del centro de fijación del sustrato
EFECTOR, MODULADOR OEFECTOR, MODULADOR O
MODIFICADOR ALOSTÉRICOMODIFICADOR ALOSTÉRICO
 ““Moléculas que regulan la enzima alostérica que se fijanMoléculas que regulan la enzima alostérica que se fijan
de manera no covalente a un sitio alostérico”de manera no covalente a un sitio alostérico”
 Altera la afinidad de la enzima por su sustrato, modificaAltera la afinidad de la enzima por su sustrato, modifica
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 Efectores HomotrópicosEfectores Homotrópicos: Molécula idéntica al: Molécula idéntica al
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Retroalimentación. Generalmente el producto finalRetroalimentación. Generalmente el producto final
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La cooperatividad (positiva) consiste en que la fijación de una
molécula de substrato favorece la fijación del siguiente, y así
hasta ocuparse toda la molécula
s s s ss s
s
s
s s
+ + +
1 2 3
En términos de Km veríamos que Km1 > Km2 > Km3
Existe también cooperatividad negativa, cuando la fijación de
una molécula de substrato dificulta la fijación del siguiente.
 CLASES DE ENZIMAS ALOSTÉRICAS PORCLASES DE ENZIMAS ALOSTÉRICAS POR
CINÉTICACINÉTICA

KK efector altera la Km pero no la Vmaxefector altera la Km pero no la Vmax ::
doble recíprocos similar a inhibidordoble recíprocos similar a inhibidor
competitivocompetitivo

VV efector altera la Vmax pero no la Kmefector altera la Vmax pero no la Km ::
doble recíprocos similar a inhibidor nodoble recíprocos similar a inhibidor no
competitivo; incrementan o disminuyen lacompetitivo; incrementan o disminuyen la
velocidad de descomposición del complejovelocidad de descomposición del complejo
ES en productos, la constante de velocidadES en productos, la constante de velocidad
catalítica Kcatalítica K33 queda afectada, no se modifica laqueda afectada, no se modifica la
constante de fijación de sustratoconstante de fijación de sustrato
Enz K Enz V
El comportamiento cooperativo implica:
1. Que hay más de un sitio de fijación de substrato
por molécula de enzima (estr.cuaternaria)
2. Que hay interacciones entre los sitios de fijación
No cooperativo, cuando ambos ligandos se unen con la misma afinidad
p.e. K1 = K2
Cooperatividad positiva es K2 << K1, segundo ligando se une mas
fuertemente que el primero!
Cooperatividad negativa es K1 << K2 segundo ligando se une menos
fuertemente que el primero
La Cooperatividad positiva es una de las maneras de las
cuales los sistemas exhiben una unión o cinética
sigmoidea (la relación entre unir y el porcentaje catalítico
se observa lo más simplemente posible en el concepto
que el porcentaje es proporcional a [ES] el cuál refleja la
afinidad de unión).
" uno para todos y
todos para uno!"
Inhibicion Feedback se refiere a inhibicion de una enzyma en una vía
biosintética por un producto final de ella. Elevadas concentraciones de D inhibe
conversion de A en B. Tipicamente, D se une a un sitio alosterico especialmente
distinto del sitio catalitico de la enzyma reguladora. Los inhibidores Feedback son
efectores alostericos y de manera típica poco o no similares estructuralmente a
los substratos de las enzimas que ellos inhiben. En este ejemplo, el inhibidor
feedback D actúa como un efector alostérico negativo of Enz1.
Enz 1 Enz 2 Enz 3
A B C D
-
Ejemplo de retroinhibición:
La conversión de la L-treonina en L-
isoleucina está catalizada por una
secuencia de cinco enzimas.
La treonina deshidratasa es inhibida
alostéricamente y de forma específica
por la L-isoleucina, producto final de
la secuencia
La cinética de inhibición por retroalimentaciónLa cinética de inhibición por retroalimentación
puede ser competitiva, no competitiva,puede ser competitiva, no competitiva,
parcialmente competitiva o mixtaparcialmente competitiva o mixta.
Ejemplo:
Fosfofuctoquinasa
Regulador alostérico: Fructosa 2,6-bifosfato
(activador)
Regulador alostérico: ATP
(inhibidor)
REACCIÓN DE LA ASPARTATO TRANSCABAMILASA
(ATCasa)
CTP ATP
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El CTP estabiliza el estado T, haciendo más difícil la unión
del sustrato y la transición al estado R
Efecto del CTP sobre la cinética de la ATCasa
El ATP estabiliza el estado R, facilitando la unión del sustrato
Efecto del ATP (activador alostérico) sobre la
cinética de la ATCasa
RUTAS METABÓLICAS CONTROLADAS POR
RETROALIMENTACIÓN
Glicolisis Fosfofructokinasa ATP
Neoglucogénesis FBP fosfatasa AMP
Bios. Ács. Grasos AcetilCoA carboxilasa AcilCoA
Bios. Colesterol HMGCoA reductasa Colesterol
Bios. Purinas PRPP sintetasa AMP,GMP,IMP
Ruta Enzima Inhibidor
La union de ligandos a la
enzima perturba la posición
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su síntesis.su síntesis.
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 Impulsos nerviosos y unión de hormonasImpulsos nerviosos y unión de hormonas
((Primer mensajeroPrimer mensajero) a receptores de) a receptores de
superficie celular desencadenan cambiossuperficie celular desencadenan cambios
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 Inducen liberación o síntesis de efectoresInducen liberación o síntesis de efectores
alostéricos especializados llamadosalostéricos especializados llamados
segundos mensajeros:segundos mensajeros: 3’,5’-cAMP, Ca3’,5’-cAMP, Ca2+2+
,,
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  • 2.
  • 3.
  • 4. Enzimas alostéricas monoméricas: Ribonucleótido difosfato reductasa y Piruvato- UDP-N-acetilglucosamina transferasa; la mayoría son oligoméricas
  • 5. ENZIMAS ALOSTÉRICOSENZIMAS ALOSTÉRICOS  Son enzimas que presentan dos centros distintos a los que pueden unirse las moléculas reguladoras: • el centro activo, en donde se une el sustrato cuya reacción cataliza el enzima • el centro alostérico, en donde se pueden unir sustancias, que pueden activar o inhibir la actividad enzimática
  • 6. TIPOS DE ENZIMASTIPOS DE ENZIMAS ALOSTÉRICOSALOSTÉRICOS  ENZIMAS HETEROTRÓPICAS,ENZIMAS HETEROTRÓPICAS, estimuladas oestimuladas o inhibidas por un efector diferente del sustrato.inhibidas por un efector diferente del sustrato.  ENZIMAS HOMOTRÓPICASENZIMAS HOMOTRÓPICAS. Estimuladas o. Estimuladas o inhibidas por el sustrato, éstas tienen dos o másinhibidas por el sustrato, éstas tienen dos o más sitios de unión para el sustrato.sitios de unión para el sustrato.  La mayoría de enzimas son de tipo mixto,La mayoría de enzimas son de tipo mixto, homotrópico-heterotrópicohomotrópico-heterotrópico, el sustrato y algún, el sustrato y algún otro metabolito funcionan como moduladores.otro metabolito funcionan como moduladores.
  • 7. REGULACIÓN ALOSTÉRICA Procesos a nivel celular; regulación de ajuste fino de la actividad enzimática, a través de efectos de retroalimentación (negativa o positiva) Alosterismo: Una acción sobre la actividad enzimática que se desarrolla fuera del Centro Activo (Jacob y Monod, 1960) SITIO ALOSTERICO: Región específica del enzima diferente del centro de fijación del sustrato
  • 8. EFECTOR, MODULADOR OEFECTOR, MODULADOR O MODIFICADOR ALOSTÉRICOMODIFICADOR ALOSTÉRICO  ““Moléculas que regulan la enzima alostérica que se fijanMoléculas que regulan la enzima alostérica que se fijan de manera no covalente a un sitio alostérico”de manera no covalente a un sitio alostérico”  Altera la afinidad de la enzima por su sustrato, modificaAltera la afinidad de la enzima por su sustrato, modifica la actividad catalítica máxima de la enzima o ambas.la actividad catalítica máxima de la enzima o ambas.  Los que inhiben la actividad enzimática, son efectoresLos que inhiben la actividad enzimática, son efectores negativos y los que la incrementan son positivosnegativos y los que la incrementan son positivos
  • 9. TIPOS DE EFECTORESTIPOS DE EFECTORES ALOSTÉRICOALOSTÉRICO  Efectores HomotrópicosEfectores Homotrópicos: Molécula idéntica al: Molécula idéntica al sustrato o el propio sustrato funciona como efectorsustrato o el propio sustrato funciona como efector positivo.positivo. Cooperatividad. Curva sigmoidea (vCooperatividad. Curva sigmoidea (v00) contra (S).) contra (S).  Efectores HeterotrópicosEfectores Heterotrópicos: Diferente del sustrato.: Diferente del sustrato. Retroalimentación. Generalmente el producto finalRetroalimentación. Generalmente el producto final de una vía.(Alostérico propiamente dicho)de una vía.(Alostérico propiamente dicho)
  • 10.
  • 11.
  • 12.
  • 13.
  • 14.
  • 15. MODELO SIMÉTRICO OMODELO SIMÉTRICO O CONCERTADO DE MONOD (1965)CONCERTADO DE MONOD (1965)
  • 16. MODELO SECUENCIAL DEMODELO SECUENCIAL DE KOSHLAND (1966)KOSHLAND (1966)
  • 17. La cooperatividad (positiva) consiste en que la fijación de una molécula de substrato favorece la fijación del siguiente, y así hasta ocuparse toda la molécula s s s ss s s s s s + + + 1 2 3 En términos de Km veríamos que Km1 > Km2 > Km3 Existe también cooperatividad negativa, cuando la fijación de una molécula de substrato dificulta la fijación del siguiente.
  • 18.  CLASES DE ENZIMAS ALOSTÉRICAS PORCLASES DE ENZIMAS ALOSTÉRICAS POR CINÉTICACINÉTICA  KK efector altera la Km pero no la Vmaxefector altera la Km pero no la Vmax :: doble recíprocos similar a inhibidordoble recíprocos similar a inhibidor competitivocompetitivo  VV efector altera la Vmax pero no la Kmefector altera la Vmax pero no la Km :: doble recíprocos similar a inhibidor nodoble recíprocos similar a inhibidor no competitivo; incrementan o disminuyen lacompetitivo; incrementan o disminuyen la velocidad de descomposición del complejovelocidad de descomposición del complejo ES en productos, la constante de velocidadES en productos, la constante de velocidad catalítica Kcatalítica K33 queda afectada, no se modifica laqueda afectada, no se modifica la constante de fijación de sustratoconstante de fijación de sustrato
  • 20. El comportamiento cooperativo implica: 1. Que hay más de un sitio de fijación de substrato por molécula de enzima (estr.cuaternaria) 2. Que hay interacciones entre los sitios de fijación
  • 21. No cooperativo, cuando ambos ligandos se unen con la misma afinidad p.e. K1 = K2 Cooperatividad positiva es K2 << K1, segundo ligando se une mas fuertemente que el primero! Cooperatividad negativa es K1 << K2 segundo ligando se une menos fuertemente que el primero
  • 22. La Cooperatividad positiva es una de las maneras de las cuales los sistemas exhiben una unión o cinética sigmoidea (la relación entre unir y el porcentaje catalítico se observa lo más simplemente posible en el concepto que el porcentaje es proporcional a [ES] el cuál refleja la afinidad de unión). " uno para todos y todos para uno!"
  • 23. Inhibicion Feedback se refiere a inhibicion de una enzyma en una vía biosintética por un producto final de ella. Elevadas concentraciones de D inhibe conversion de A en B. Tipicamente, D se une a un sitio alosterico especialmente distinto del sitio catalitico de la enzyma reguladora. Los inhibidores Feedback son efectores alostericos y de manera típica poco o no similares estructuralmente a los substratos de las enzimas que ellos inhiben. En este ejemplo, el inhibidor feedback D actúa como un efector alostérico negativo of Enz1. Enz 1 Enz 2 Enz 3 A B C D -
  • 24. Ejemplo de retroinhibición: La conversión de la L-treonina en L- isoleucina está catalizada por una secuencia de cinco enzimas. La treonina deshidratasa es inhibida alostéricamente y de forma específica por la L-isoleucina, producto final de la secuencia La cinética de inhibición por retroalimentaciónLa cinética de inhibición por retroalimentación puede ser competitiva, no competitiva,puede ser competitiva, no competitiva, parcialmente competitiva o mixtaparcialmente competitiva o mixta.
  • 25. Ejemplo: Fosfofuctoquinasa Regulador alostérico: Fructosa 2,6-bifosfato (activador) Regulador alostérico: ATP (inhibidor)
  • 26. REACCIÓN DE LA ASPARTATO TRANSCABAMILASA (ATCasa) CTP ATP - +
  • 27. El CTP estabiliza el estado T, haciendo más difícil la unión del sustrato y la transición al estado R Efecto del CTP sobre la cinética de la ATCasa
  • 28. El ATP estabiliza el estado R, facilitando la unión del sustrato Efecto del ATP (activador alostérico) sobre la cinética de la ATCasa
  • 29. RUTAS METABÓLICAS CONTROLADAS POR RETROALIMENTACIÓN Glicolisis Fosfofructokinasa ATP Neoglucogénesis FBP fosfatasa AMP Bios. Ács. Grasos AcetilCoA carboxilasa AcilCoA Bios. Colesterol HMGCoA reductasa Colesterol Bios. Purinas PRPP sintetasa AMP,GMP,IMP Ruta Enzima Inhibidor
  • 30.
  • 31. La union de ligandos a la enzima perturba la posición del equilibrio entre las dos conformaciones. Activador alostérico:Activador alostérico: favorece la unión delfavorece la unión del sustratosustrato Inhibidor alostérico: impideInhibidor alostérico: impide la unión del sustratola unión del sustrato
  • 32. Regulación por Retroalimentación eRegulación por Retroalimentación e Inhibición por RetroalimentaciónInhibición por Retroalimentación  Regulación por RetroalimentaciónRegulación por Retroalimentación:: Término fenomenológico desprovisto deTérmino fenomenológico desprovisto de inferencias mecanicistasinferencias mecanicistas  Inhibición por RetroalimentaciónInhibición por Retroalimentación: Mecanismo: Mecanismo para la regulación de la actividad enzimática.para la regulación de la actividad enzimática.  Ejemplo: La HMG-CoA reductasa es afectadaEjemplo: La HMG-CoA reductasa es afectada por el colesterol de la dietapor el colesterol de la dieta por regulación porpor regulación por retroacciónretroacción pero no por inhibición, netamente espero no por inhibición, netamente es disminuyendo la expresión del gen que codificadisminuyendo la expresión del gen que codifica su síntesis.su síntesis.
  • 33. Hormonas actúan medianteHormonas actúan mediante segundos mensajeros alostéricossegundos mensajeros alostéricos  Impulsos nerviosos y unión de hormonasImpulsos nerviosos y unión de hormonas ((Primer mensajeroPrimer mensajero) a receptores de) a receptores de superficie celular desencadenan cambiossuperficie celular desencadenan cambios del índice de reacciones catalizadas pordel índice de reacciones catalizadas por enzima dentro de células blanco.enzima dentro de células blanco.  Inducen liberación o síntesis de efectoresInducen liberación o síntesis de efectores alostéricos especializados llamadosalostéricos especializados llamados segundos mensajeros:segundos mensajeros: 3’,5’-cAMP, Ca3’,5’-cAMP, Ca2+2+ ,, 3’,5’-cGMP, polifosfoinositoles.3’,5’-cGMP, polifosfoinositoles.