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Aminoácidos proteínas

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  1. 1. Son compuestos que contienen dos grupos funcionales A excepción de la glicina (que el carbono alfa tiene 2 átomos de H) todos los aminoácidos presentan al carbono alfa como asimétrico, puesto que está unido a 4 átomos-grupos de átomos diferentes, es decir es un átomo de carbono quiral.
  2. 2. Los aminoácidos naturales, que se encuentran en las proteínas tienen isomería óptica y pertenecen al la serie L. Son levógiros (-), giran el plano de polarización de la luz hacia la izquierda. Por ejemplo: HO-C=O O=C-OH ⌡ ⌡ H2N-C-H H-C-N2H ⌡ ⌡ CH3 H3C L alanina (-) D alanina (+) Los aminoácidos que se sintetizan en el laboratorio son óptimamente inactivos, porque se obtienen mezclas equimolares (mezclas racémicas) de las formas L y D, estas 2 formas son isómeros ópticos, o enantiómeros. El organismo humano sólo es capaz de utilizar los L isómeros de los aminoácidos.
  3. 3. ¿Cuál de estos aminoácidos es de carácter ácido, básico o neutro? Explica
  4. 4. PROPIEDADES ÁCIDO – BASE DE LOS AMINOÁCIDOS . Como los grupos funcionales que presentan los aa poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH, por eso, en el pH de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado. Interactúa con el H+ que Interactúa con el OH- aporta el agua, y el grupo hibrído que aporta el agua y el carboxílico lo acepta. grupo NH3+ cede un H+
  5. 5. Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica, y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica . Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En éste estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de zwitterion. Por lo tanto los aminoácidos en solución acuosa pueden comportarse como ácidos o bases, se dice que son anfóteros. Que predomine la forma de catión, de anión o de ión híbrido, en un aminoácido en solución acuosa dependerá del pH del medio.
  6. 6.  Si se logra un pH donde prevalezca la forma de ión híbrido, se dice que se llegó al PUNTO ISOELÉCTRICO del aminoácido (la carga de neta del ión es 0). El punto isoeléctrico no siempre coincide con un pH = 7.  Si la solución tiene un pH menor a su punto isoeléctrico, el aminoácido actuará como catión.  Si la solución tiene un pH mayor a su punto isoeléctrico, el aminoácido actuará como anión.  El punto isoeléctrico depende del número de grupos carboxílicos o aminas de la molécula de aminoácido.
  7. 7. Aminoácidos P.I glicina 6,0 alanina 6,0 PUNTO ISOELÉCTRICO DE triptofano 5,9 ALGUNOS aspártico 2,8 AMINOÁCIDOS . glutámico 3,2 lisina 9,7  neutros presentan un P.I comprendido entre 6- 7.  ácidos tienen un P.I entre 2,5 -5  básicos presentan un P.I entre 7,5 – 10,8.
  8. 8. FORMACIÓN DE PÉPTIDOS. Los aminoácidos al combinarse entre sí, forman PÉPTIDOS. La reacción se da entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del otro, con formación de agua. A esta reacción se le llama REACCIÓN DE CONDENSACIÓN.
  9. 9. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
  10. 10. Estructura primaria
  11. 11. Estructura Secundaria. Alfa hélice  Hoja plegada  Cordón
  12. 12. Estructura terciaria Las interacciones que estabilizan la estructura terciaria son variadas
  13. 13. Estructura Cuaternaria Los niveles de estructura de las proteínas se ejemplifican aquí con la hemoglobina, la proteína de los glóbulos rojos que transportan oxígeno. Todos los niveles de estructura de las proteínas están determinados por la secuencia de aminoácidos, las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos (principalmente puentes de hidrógeno) y las interacciones entre los grupos R y su entorno (por lo general agua o lípidos).
  14. 14. DESNATURALIZACIÓN Algunos factores que desnaturalizan las proteínas son:  Físicos.- por ejemplo el calor (elimina o reduce la capa protectora de agua, rompiendo los enlaces salinos y de hidrógeno, dejando al descubierto grupos cargados que al interaccionar agrupan las moléculas proteicas precipitándolas, la proteína coagula y es un cambio irreversible), las radiaciones, los ultrasonidos, etc. Químicos.- por la acción de ciertos reactivos como : Ácidos fuertes. Sales de metales pesados Sales neutras pH extremos, menores que 3 o mayores que 10 La desnaturalización normalmente lleva a una disminución de la solubilidad y a la pérdida de actividad biológica.
  15. 15. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS  Su composición: Proteínas simples por hidrólisis producen solamente aminoácidos Proteínas Conjugadas por hidrólisis producen no solamente aminoácidos, sino también otros compuestos orgánicos o inorgánicos •Glicoproteínas: contienen hidratos de carbono •Nucleoproteínas: contienen desoxirribonucleótidos o ribonucleótidos •Fosfoproteínas: contienen grupos fosfato •Metalproteínas: contienen átomos de metales, como el Fe, Zn o Cu •Lipoproteínas: contienen lípidos
  16. 16. Su estructura: Proteínas fibrosas Son ellas las que proporcionan apoyo mecánico a las células del individuo y a los organismos por entero. Proteínas globulares La mayor parte de las proteínas globulares solubles, se localizan en la porción fluida del citoplasma (citosol), en las regiones acuosas de los organelos, o en los líquidos extracelulares. Otras proteínas globulares están fijas o son parte de las membranas biológicas.
  17. 17. Su función biológica Queratina (piel, cabello, uñas), colágeno (tejido ESTRUCTURALES conectivo), fibroína (seda) CONTRACTILES Actina, miosina (del tejido muscular) REGULADORAS Hormonas: insulina, oxitocina, vasopresina DE TRASPORTE Hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina DE RESERVA Ovoalbúnima, caseína, gliadina INMUNOLOGICAS Gammaglobulinas (anticuerpos) Enzimas: tripsina, ribonucleasa, invertasa Toxinas: butolínica y diftérica; ponzoña de CATALITICAS serpiente

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