1. PROTEÏNES
Les proteïnes són biopolímers (macromolècules orgàniques), d'elevat pes
molecular, constituïdes bàsicament per carboni (C), hidrogen (H), oxigen (O) i
nitrogen (N);
Estan formades per unitats estructurals (monòmers) anomenades aminoàcids.
Els polímers d’aminoàcids, les proteïnes, són complexos macromoleculars que
es construeixen i degraden amb gran facilitat dintre de les cèl·lules, i a això es
deu la capacitat de creixement, reparació i regulació en la matèria viva.
-Holoproteines: Formades només per aminoàcids
- Heteroproteines: Formades per aminoàcids més altres molècules o elements
addicionals no aminoacídics.
Constituents químics fonamentals i imprescindibles en la matèria viva perquè:
-
Són els "instruments moleculars" mitjançant els quals s'expressa
la informació genètica; és a dir, les proteïnes executen les ordres
dictades pels àcids nucleics.
-
Són substàncies "plàstiques" materials de construcció i reparació
de les seves pròpies estructures cel·lulars. Només
excepcionalment serveixen com font d'energia.
-
"Activitat biològica" (transport, regulació, defensa, reserva, etc...).
Diferència a les proteïnes d'altres principis immediats.
ELS AMINOÀCIDS.
Són les unitats bàsiques que formen les proteïnes. La seva denominació
respon a la composició química general que presenten, en la qual un grup
amino (-NH2) i altre carboxil o àcid (-COOH) s'uneixen a un carboni (-Cα-)
asimètric. Les altres dues valències d'aquest carboni queden saturades amb un
àtom d'hidrogen (-H) i amb un grup químic variable al que es denomina radical

2. (-R).
La cara oposada al grup R, segons la disposició del grup amino (-NH2) a
l'esquerra o a la dreta del es parla de " α-L-aminoàcids o de " α-D-aminoàcids
respectivament. En les proteïnes només es troben aminoàcids de configuració
L.
Les proteïnes estan formades per 20 aminoàcids diferents, per tant la seua
combinacions són gairebé infinites.
Els aminoàcids lliures (no units) poden estar carregats positiva o negativament
segons el medi.
Medi àcid
Es comporta com una base (el grup amino capta H+)
Medi bàsic
Es comporta com un àcid (el grup carboxil cedeix H+)
PH neutró
punt isoelèctric.
Es carrega positiva i negativa. (Ió híbrid.) Aquest Ph és
* Les substàncies que actuen com a un àcid o com una base depenent del
medi es diuen amfòteres.
Classificació:
- Apolars: La cadena “R” conté grups hidròfobos (que interaccionen amb altres
grups hidròfobes mitjançant forces de Van der Waals). Podem distingir:
a. Alifàtics, quan R és una cadena alifàtica (és a dir hidrocarbonatada)
b. Aromàtics, quan les cadenes R contenen anells aromàtics.
- Polars sense càrrega. Les cadenes “R” contenen grups polars capaços
d’establir enllaços d’hidrogen amb altres molècules.
- Polars amb càrrega. La cadena “R” conté grups amb càrrega elèctrica:

3. a. Amb càrrega positiva (bàsics) quan “R” conté grups amino (-NH2)
b. Amb càrrega negativa (àcids) quan “R” conté grups carboxil (-COOH)
Els aminoàcids que un organisme no pot sintetitzar i, per tant, han de ser
subministrats amb la dieta es denominen aminoàcids essencials
Propietats:
Sòlids; incolors; cristalitzables; d'elevat punt de fusió (habitualment per sobre
dels 200ºC); solubles en aigua; amb activitat òptica i amb un comportament
anfòter.
PÈPTIDS I ENLLAÇ PEPTÍDIC.
Els pèptids són cadenes lineals d'aminoàcids enllaçats per un enllaç químic de
tipus amídic (amida primària) denominat “Enllaç Peptídic”.
a) Oligopèptids, si el nº d'aminoàcids és menor 10
b) Polipèptids o cadenes polipeptídiques.- si el nº d'aminoàcids és
major 10.
L'enllaç peptídic és un enllaç covalent; i s'establix entre el grup carboxil (COOH) d'un aminoàcid i el grup amino (-NH2) de l'aminoàcid contigu immediat,
amb el consegüent despreniment d'una molècula d'aigua
.
Els 6 àtoms que el formen estan en el mateix pla units per enllaços covalents.
Per això es fort i no permet a la molecula moure’s. Sols pel carboni α.
- ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL.

4. L'estructura tridimensional d'una proteïna és un factor determinant en la seva
activitat biològica. Té un caràcter jerarquitzat.
Estructura primària
Successió lineal d'aminoàcids que formen la cadena peptídica i per tant indica
quins aminoàcids componen la cadena i en quin ordre que es troben.
L'ordenament dels aminoàcids en cada cadena peptídica, no és arbitrària sinó
que obeeix a un seqüència determinada en l’ADN.
Estructura secundaria
Disposició que adopta la cadena peptídica (estructura primària) en l’espai.
S’adquireix a mesura que es sintetitzada en els ribosomes. És deguda als girs i
plegaments que sofreix com a conseqüència de la capacitat de rotació del
carboni α i de la formació d'enllaços febles (ponts d'hidrogen) entre grups C=O i
N-H.
a) Formes en espiral. (configuració α- helicoïdal).
És dextrògira. Cada volta té 3.6 aminoàcids, no és un nombre enter per
a que el hidrogen i l’oxigen coincidisquen i es puguen unir per ponts
d’hidrogen.

5. b) Formes plegades. (configuració β o de fulla plegada): els ponts
d’hidrogen són intercatenaris.
Estructura terciària
Superplegaments de l'estructura secundària, constituint formes tridimensionals
geomètriques molt complicades que es mantenen per enllaços:
-
Dèbils: Atraccions iòniques electrostàtiques si són de diferent
càrrega; Ponts d’hidrogen si són polars; interaccions
hidrofòbiques si són apolars;...
-
Forts: Enllaços covalents com forces de disulfur.
Des del punt de vista funcional, aquesta estructura és la més important doncs,
quan l’assoleixen, és quan la majoria de les proteïnes adquireixen la seva
activitat biològica o funció.
Moltes proteïnes tenen estructura terciària globular caracteritzades per ser
solubles en dissolucions aquoses. (ex: mioglobulina amb hèlix α)
Algunes són solament una modificació de la estructura secundària allargada
donant lloc a les anomenades proteïnes filamentoses, que són insolubles en
aigua i dissolucions salines essent, per això, idònies en la consecució de
funcions esquelètiques. (ex: queratina i plomes)
Les formes de doblegar-se solen tindre dominis.

6. Estructura quaternària
S’uneixen dos o més cadenes polipeptídiques anomenades subunitats unides
per enllaços dèbils. (ex: la hemoglobina i els enzims alostèrics.)
PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
Solubilitat
Les proteïnes són solubles en aigua quan adopten una conformació globular.
La solubilitat és deguda als radicals (-R) lliures dels aminoàcids que, a
l'ionitzar-se, estableixen enllaços febles (ponts d'hidrogen) amb les molècules
d'aigua. Així, quan una proteïna es solubilitza queda recoberta d'una capa de
molècules d'aigua (capa de solvatació) que impedeix que es pugui unir a
altres proteïnes la qual cosa provocaria la seva precipitació (insolubilització).
Aquesta propietat és la qual fa possible la hidratació dels teixits dels éssers
vius.
Capacitat esmorteïdora
Les proteïnes tenen un comportament amfòter que les fa capaces de
neutralitzar les variacions de pH del medi, ja que poden comportar-se com un
àcid o una base i per tant alliberar o retirar protons (H+) del medi on es troben.

7. DESNATURALIZACIO I RENATURALIZACIÓ
ruptura dels enllaços que mantenien les seves estructures quaternària, terciària
i secundària, conservant-se solament la primària. En aquests casos les
proteïnes es transformen en filaments lineals i prims que s'entrellacen fins a
formar compostos fibrosos i insolubles en aigua. Perden la seva activitat
biològica. Pot ser reversible (renaturalització).
Causes: Canvis de pH que fan que es trenquen les atraccions al canviar la
càrrega. Ficar-les en aigua o dissolvents polars. L’augment de la temperatura
que comporta un augment de la energia cinètica i l’addició de substàncies
salines que trenquen els ponts d’hidrogen i produeixen la seua insolubilització.
Especificitat
És una de les propietats més característiques i importants, es refereix a que
cadascuna de les espècies d'éssers vius és capaç de sintetitzar les seves
pròpies proteïnes (diferents de les d'altres espècies. L'especificitat de les
proteïnes explica alguns fenòmens biològics com: la compatibilitat o no de
trasplantaments d’òrgans;... o els processos al·lèrgics i fins i tot algunes
infeccions.
CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES
1. Segons la composició

8. -
Holoproteïnes o proteïnes simples. Estan formades únicament per
cadenes polipeptídiques.
-
Heteroproteïnes. A més de les cadenes polipeptídiques (grup
proteic), estan compostes també d'una banda no proteica que es
denomina grup prostètic i que és necessari per a que la proteïna
desenvolupi la seva funció. Una proteïna conjugada sense el seu
grup prostètic es denomina apoproteïna. En aquest grup estan
les glucoproteïnes (glúcid), hemoproteïnes com la hemoglobina
(grup hemo). Les cromoproteïnes donen color i inclouen
hemoproteïnes.
1. Segons estructura terciària
-
Globulars
-
Fibroses
1. Segons la funció
FUNCIONS PROTEIQUES
 Estructural
Certes glucoproteïnes formen part de les membranes cel·lulars i actuen com
receptors o faciliten el transport de substàncies. Les histones, formen part dels
cromosomes que regulen l'expressió dels gens.
- Altres proteïnes confereixen elasticitat i resistència a òrgans i teixits: ex: El
col·lagen
 Enzimàtica
Les proteïnes amb funció enzimàtica són les més nombroses i especialitzades.
Actuen com biocatalitzadores de les reaccions químiques del metabolisme
cel·lular.
 Hormonal ex: insulina
 Reguladora: Algunes proteïnes regulen l'expressió de certs gens i
unes altres regulen la divisió cel·lular (com la ciclina).
 Tampó: pel caràcter amfòter (homeòstasi)
 Defensa: Les inmunoglogulines actuen com anticossos enfront de
possibles antígens. La trombina i el fibrinogen contribueixen a la
formació de coàguls sanguinis per a evitar hemorràgies.

9.  Mobilitat: Contracció muscular: actina i miosina
 Transport: L’hemoglobina transporta oxigen en la sang dels
vertebrats. L’hemocianina transporta oxigen en la sang dels
invertebrats. La mioglobina transporta oxigen en els músculs.
 De reserva: L’ovoalbúmina de la clara d'ou.
 Simultànies.
 Receptores: s’adapten a altres substancies.
ÀCIDS NUCLEICS
Composició química:
Els àcids nucleics són polímers formats per la unió de nucleòtids. Els nucleòtids
són les unitats més senzilles que es van repetint al llarg de la cadena.
- Àcid fosfòric (H3PO4). Es troba en els nucleòtids en forma d’ió fosfat.
- Pentosa. Pot ser de dos tipus:
1-La ribosa, que és la que es troba en els nucleòtids de l’àcid ribonuclèic
(ARN). El seu no procedeix del laboratori Rockefeller Institute of Biochemistry
on es va identificar per primera vegada
2-Desoxirribosa, que forma part de l’àcid desoxirribonucleic (ADN). El seu son
fa referència a que falta un grup hidroxil (-OH) en el segon carboni
- Base nitrogenada. Segons la seva estructura trobam:
Púriques: Deriven de la purina i són: l’adenina (A) i la guanina (G)
Pirimídiques: Deriven de la pirimidina i són: la citosina (C), la timina (T), que es
exclisva de l’ADN, i l’uracil (U) que és exclusiu de l’ARN

10. Nucleòsids
Els nucleòsids es formen per mitjà de la unió d'una ribosa o d'una desoxiribosa
amb una base nitrogenada, mitjançant un enllaç N-glicosídic entre el carboni
1' de la pentosa i el nitrogen 1' de la base nitrogenada. si aquesta és
pirimidínica, o el nitrogen 9 si és una base púrica.
Nucleòtids
Els nucleòtids es formen per mitjà de la unió d'una molècula d'àcid fosfòric un
nucleòsid, a través del grup hidroxil del cinquè carboni (carboni 5') de la
pentosa. Així doncs, es tracta d'un ester fosfòric del nucleòsid. Per tant, els
nucleòtids tenen un caràcter àcid gràcies a l grup fosfat, que s'ionitza.
-Per tant, els nucleòtids de ARN són: L'adenosina-5'-monofosfat (AMP), el
guanosina-5'-monofosfat (GMP), el citidina-5'-monofosfat (CMP) i l'uridina-5'monofosfat (UMP),
-Els nucleòtids d'ADN són el desoxiadenosina-5'-monofosfat (dAMP), el
desoxiguanosina-5'-monofosfat (dGMP), el desoxicitidina 5`-monofosfat
(dCMP) i el desoxitimidina-5' monofosfat (dTMP).

11. Unió de nucleòtids
Els àcids nucleics són polinucleòtids. Els nucleòtids s'uneixen entre si per mitjà
del radical fosfat situat al carboni 5' d'un nucleòtid, i del radical hidroxil (-OH)
del carboni 3’ de l’altre nucleòtid. Per tant la unió és fa mitjançant enllaços
fosfodièster.
Nucleòtids que no formen parts del àcids nucleics
Coenzims
El NAD+ intervé en reaccions d’occid-reducció. Dos nucleòtids units: adenina i
nicotinamida.
NAD+
NADH
NADP
NADPH
FMN
FMNH2
FAD
FADH2
Coenzim A participa en les reaccions d’acilació: prové de la degradació dels
àcids grassos. El coenzim s’emporta els carbonis de l’àcid gras de dos en dos.
Nucleòtids derivats de l’ AMP
Si al nucleòtid Adenosinmonofosfòric (AMP) se li incorpora una molècula d’àcid
fosfòric es formarà ADP i si aquest se li uneix una altra igual serà ATP. Açò
requereix un aport energètic.
Si s’hidrolitza l’ATP en ADP i aquest en AMP alliberarà energia que serà útil.
Hidròlisi d’ATP és una font energètica.
ATP + H2O
ADP + H3PO4 + energia (hidròlisi)

12. ADP + + H2O
AMP + H3PO4 + energia
Nucleòtids cíclics
Té el àcid fosfòric esterificat en el OH dels carbonis 3 i 5 de la ribosa.
ADN
L'àcid desoxiribonucleic o ADN està format per una cadena de nucleòtids
d'adenina, guanina, citosina i timina, units entre si per mitjà d'enllaços
fosfodiester formats en sentit 5' —> 3', és a dir, formats entre el carboni 3' del
darrer nucleòtid de la cadena i el carboni 5' del nou nucleòtid que s'hi afegeix.
-
En cèl.lules eucariotes: ADN nuclear està associat a proteïnes,
les anomenades histones. També hi ha una petita quantitat d'un
grup heterogeni de proteïnes, anomenades proteïnes no
històniques. Aquesta associació forma la fibra de cromatina. ADN
dels mitocondris i dels cloroplasts és similar al de les cèl.lules
procariotes.
-
En cèl.lules procariotes: Està associat a proteïnes semblants a les
histones, a RNA i a proteïnes no històniques, formant una
condensació anomenada nucleoide, que a diferència del nucli, no
està delimitat per cap membrana envoltant.

13. -
En virus: També en virus s’han observat proteïnes bàsiques
associades a ADN
Estructura
Estructura primària
És la seqüència de nucleòtids d'una sola cadena o filaments que es pot
presentar com un simple filament estès o bé una mica doblegada en si mateixa.
L'estructura secundària
És la disposició en l’espai de dos filaments o cadenes de polinucleòtids en
doble hèlix, amb les bases nitrogenades enfrontades i unides amb ponts
d'hidrogen.
Model de doble hèlix
L'ADN, és una doble hèlix de 20 A de diàmetre, formada per dues cadenes de
polinucleòtids enrotllats.
- .Els grups hidròfobs (-CH3 i –CH=) de les bases es disposes cap a l’interior
de la molècula, de manera que s’estableixen interaccions hidrofòbiques que
proporcionen, juntament amb els ponts d’hidrogen, estabilitat a la
macromolècula.
- Les pentoses i els grups fosfat queden a l’exterior i la ionització d’aquest
últims proporciona el caràcter àcid d’aquesta molécula.
Les cadenes d’ADN que formen la doble hèlix són:
- Antiparal.les. Tenen enllaços 5’ – 3’ orientats en sentits contraris.
- Complementàries. Les dues cadenes no són iguals sinó que, si a una
cadena hi ha timina, en l’altra, al mateix nivell, hi ha adenina. Aixi mateix si en
una hi ha citosina en l’altra hi ha guanina. Per tat la seqünciació de cada
cadena és diferent.
L’enrotllament de la doble hèlix és destrogir i plectonòmic, perque se separin
les dues cadenes l’una ha de girar respecte a l’altra.
Formes de La doble hèlix
La forma B va ser la que van descriure Watson i Crick. És una hèlix dextrogira
amb les bases complementàries situades en plans horitzontals. La forma B és
la forma més normal.

14. La forma A també és una hèlix dextrogira, però les bases complementàries es
troben en plans inclinats. No se n'ha trobat en condicions fisiológiques.
La forma Z és una hèlix levogira, i té un enrotllament irregular que provoca
una configuració en zig-zag, Es pensa que la forma Z constitueix senyals per a
les proteïnes reguladores de l'expressió del missatge genètic.
Estructura terciària
Les molècules d'ADN circular, com l'ADN bacterià o l'ADN mitocondrial,
presenten una estructura terciària
EMPAQUETAMENT
L’ADN aconsegueix una condensació elevada gràcies als diferents nivells
d’empaquetament que presenta i gràcies a les histones o protamines.
CLASSIFICACIÓ
Segons l’estructura:
- ADN monocatenari, d’un sol filament. És molt estrany, se n'ha trobat de forma
lineal en els parvovirus i de forma circular en el virus X174
- ADN bicatenari, de dos filaments.
Segons la forma:
- ADN circular, com passa als bacteris, en els mitocondris, en els cloroplasts i
en algun virus
- ADN lineal, com el del nucli de les cèl.lules eucariotes i el d’alguns virus
Segons el tipus de molècules que serveixen per a empaquetar:
- L’ADN del nucli eucariota, va associat a histones. En el cas dels
espermatozoides l’ADN va associat a protamines.
- L’ADN dels procariotes es troba associat a proteïnes semblants a les
histones, a ARN i a proteïnes no històniques.
- També s'han observat en els virus associacions amb proteïnes bàsiques
pròpies o amb histones de la cèl.lula parasitada
ARN

15. L'àcid ribonucleic o ARN està constituït per nucleòtids de ribosa, amb les bases
adenina, guanina, citosina i uracil. Per tant, no té timina com l'ADN. Aquests
ribonucleòtids s'uneixen entre si amb enllaços fosfodiester en sentit igual que
en l'ADN. A diferència d'aquest, l'ARN és gairebé sempre monocatenari,
excepte en els reovirus, que és bicatenari.
3.1 ARN MISSATGER (ARNm)
Característiques::
- És monocatenari, bàsicament lineal
-Té la funció de transmetre la informació continguda en l'ADN i portar-la fins als
ribosomes, perquè s'hi sintetitzin les proteïnes à partir dels aminoàcids que
aporten els ARNt.
3.1 ARN DE TRANSFERÈNCIA (ARNt)
Característiques:
-Conté entre 70 i 90 nucleòtids, té un pes molecular aproximadament de
25.000
-És troba al citoplasma en forma de molècula dispersa.
- Hi ha uns cinquanta tipus d'ARNt
-Té com a funció transportar aminoàcids específics fins als ribosomes, on,
segons la seqüència especificada en un ARN missatger (transcrita, al seu torn,
de l'ADN), se sintetitzen les proteïnes.
-L'ARNt és monocatenari.
-Presenta zones amb estructura secundària en doble hèlix, deguda a la
complementarietat entre les bases d'uns segments i les d’altres, i zones amb
estructura primària o lineal, que formen nanses o bucles, per això la molècula
té forma de trèvol. En realitat, la molècula està molt més replegada, i adopta
una estructura terciària en forma de L
- El braç D s'anomena així perquè conté dihidrouridina,
- El braç T, conté ribotimidina,
- El braç anticodó, conté un triplet de nucleòtids, anomenat anticodó, que és
complementari d’un triplet de l ARNm anomenat codó. A l’anticodó hi ha
diferents triplets, que estan en correspondència amb l’aminoàcid que capta
específicament cada ARNt.
- Un braç acceptor d'aminoàcids, en el qual hi trobam:

16. A l'extrem 5' dels ARNt sempre es localitza un ribonucleòtid de guanina, amb el
grup fosfat lliure.
A l'extrem 3', que és on s'enllaça l'aminoàcid, sempre s'hi troba el triplet CCA.
El grup terminal -OH del nucleòtid A és el que s'uneix al grup carboxil de
l'aminoàcid.
3.3 ARN RIBOSÒMIC (ARNr)
Característiques:
És l'ARN que constitueix, en part, els ribosomes. Aquest tipus d'ARN
representa el 60 % del pes d'aquests orgànuls. L'ARNr presenta segments
lineals i segments en doble hèlix (estructura secundària), gràcies a la presència
de seqüències complementàries de ribonucleòtids al llarg de la molècula.
FUNCIONS:
ADN: Portador de l’informació genètica
ARN:
-
Transmissió de la info als ribosomes

17. .
Conversió de la sequencia de ribonucleotidsen una sequencia
d’aminoacids
Emmagatzemament de la info genetica