UNIVERSIDAD NACIONAL DE TUMBES
Facultad Ciencias de la Salud
Escuela académico profesional de Nutrición y
Dietética
TEMA: proteínas y aminoácidos esenciales.
CURSO: Bioquímica.
CICLO: II.
PROFESOR: Mg. Marcos Román Lizarzaburu.
Integrantes:
céspedes calderón Viviana.
Pérez Lavalle Tania.

1. INTRODUCCION:
Las proteínas son macromoléculas de enorme importancia biológica.
Prácticamente todas las funciones biológicas desempeñadas en todos los
organismos vivos (incluyendo a los virus incluso) son llevadas a cabo por
proteínas. Las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan
adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de
funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada
organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son
sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas constituyen alrededor del 50% del
peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa
de la participación de este tipo de sustancias.

2. CONCEPTO DEPROTEÍNA
Está compuesto por 4 elementos básicos en diferente proporción: carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, conteniendo frecuentemente azufre y, en menos
proporción, fósforo, hierro o cobalto. Por hidrolisis de esta molécula se logra la
liberación de los monómeros de aminoácidos que la constituyen los cuales se
encuentran ligados por uniones peptídicas.
Un aminoácido es un ácido orgánico en el cual el carbono unido con un grupo
carboxilo (-COOH) está unido también a un grupo amino (-NH2). Además dicho
carbono está ligado a un H y a un residuo lateral (R) que es diferente en cada
aminoácido.
En su constante renovación estructural, el organismo pierde material proteico
que tiene que reponer. Sus células poseen capacidad para sintetizar algunos aa,
pero otros, en cambio, solo pueden ser obtenidos a través de la alimentación,
llamados por este motivo esenciales. Estos son:
La leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina,
necesitando los niños en crecimiento cantidades adicionales de arginina e
histidina. Al contrario de lo que ocurre con las grasas e hidratos de carbono, el
organismo no forma depósitos de reserva de proteínas, pese a sus funciones
vitales ligadas a la estructura, crecimiento, renovación, reparación de tejidos y
órganos, a la forma de enzimas, hormonas, anticuerpos y hemoglobina, además
de su valor calórico adicional, aproximadamente el mismo el mismo que el de los
hidratos de carbono. Esto quiere expresar la absoluta necesidad que tenemos
de las proteínas alimenticias, razón por la que deben obligadamente en toda
dieta, en una proporción de un 10% a un 15% de una ración normocalórica.
El llamado valor biológico de las proteínas vienen dado en función a los
aminoácidos esenciales que entran en su composición, siendo, por tanto, un
concepto cuantitativo. Un valor igual a 100supondria una proteína alimentaria
perfecta, que estaría en condiciones de remplazar peso por peso a las proteínas
orgánicas. Y es que la ausencia o el déficit de uno o varios de los aminoácidos
esenciales originan la falta de un eslabón indispensable para la construcción de
las moléculas proteicas, lo que bloquea su síntesis, a despecho de la presencia
de todos los demás.
Esto implica la consideración de un importante factor cualitativo en el aporte
proteico, siendo bajo este punto de vista las proteínas de origen animal (carnes,
vísceras, pescados, huevos, leche) de mejor calidad que las de origen vegetal
(cereales, semillas de leguminosas, frutos secos). Sin embargo, estas últimas
son de alta importancia nutritiva si se las complementa debidamente con las
primeras: la mezcla de ambas origina un aporte alimenticio de excelente calidad
biológica (suplementación calórica).
El principal problema que plantea la ración proteica es un aspecto económico:
su alto coste y, en ración de ello, su disponibilidad limitada en amplios sectores
de la población y en grandes zonas del mundo con subdesarrollo social. Este
ello reviste caracteres especialmente trágicos entre su población infantil,
altamente necesitada de proteínas en su crecimiento y desarrollo.(1)

2.1 CLASIFICACIÓN DELASPROTEINAS
2.2 CLASIFICACION EN BASEASU FORMA Y COMPOSICION
En base a su composición.
* Simples: formadas por solo aminoácidos formando cadenas polipeptídicas.
* Conjugadas: contienen además en su estructura algún otro componente de
distinta naturaleza química grupo prostético, según sea la naturaleza de este
grupo se consideran:
* Glicoproteínas: poseen en su naturaleza azucares, por ej. Inmunoglobulinas,
colágeno, etc.
* Lipoproteínas: conjugadas con lípidos, encontradas en membranas celulares.
* Nucleoproteínas: unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas,
ribosomas y virus.
* Metaloproteínas: contienen uno o más iones metálicos, por ej. Algunas
enzimas.
* Hemoproteínas: tienen en su estructura un grupo hemoglobina, Mioglobina y
los citocromos.
En base a su forma.
* Globulares: tienden a ser más solubles en agua, debido a su superficie polar.
Tienden presentar mayor solubilidad en solventes como las soluciones salinas,
ácidos o bases diluidas o alcohol. La mayoría de las proteínas conocidas son
globulares, considerando todas las enzimas, proteínas del plasma y las
presentes en la membrana celular.
*Albuminas: fácilmente solubles en agua, lacto albumina, albumina del suero, la
ovoalbúmina (clara del huevo)
* Globulinas: escasamente solubles en agua, pero solubles en cloruro de sodio,
las ser globulinas (sangre), ovo globulina, inmunoglobulinas.

* Glutelinas: solubles en ácidos y bases diluidas, ejemplo, la Glutelina del trigo.
* Prolaminas: solubles en alcohol del 70al 80%, como la Ceína del maíz y la
Gliadina del trigo.
* Fibrosas: insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con
un numero variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras
resistentes. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte, las más
comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Se considera como estructura primaria a la secuencia lineal específica (sin
ramificaciones) de aminoácidos de una cadena polipeptídica la cual es el
resultado de la traducción de la información genética contenida en la secuencia
de nucleótidos del ADN. La importancia desde el punto de vista químico de la
estructura primaria, radica en la secuencia de los grupos laterales de los
aminoácidos (cadenas laterales, R) dado que es el componente variable de la
molécula que proporciona la identidad a la cadena. Por otra parte, el significado
biológico de esta secuencia se basa en el control que ella ejerce en la
organización de los niveles de complejidad superiores de la estructura proteica
ya que esta permitirá en última estancia la determinación de su actividad
biológica, es decir, la secuencia de aminoácidos tiene la información necesaria
para que la molécula adopte una conformación tridimensional adecuada.
Es tan importante esta secuencia que el cambio en solo un aminoácido como
resultado de una mutación, puede ser trágico para la vida de un organismo.
El grado de tolerancia a los cambios depende del grado de alteración de la
geometría que presente la estructura proteica, así como del comportamiento
químico que tiene la cadena lateral del aminoácido sustituido (polar, no polar,
básico o ácido).
Cabe resaltar que todas las proteínas sin importar su nivel de organización se
originan de una estructura primaria que posteriormente adopta una conformación
tridimensional específica. No obstante, una proteína que permanece con su
estructura primaria inmodificable pero funcional es la insulina, cuya secuencia de
aminoácidos se conoció por primera vez a principios de la década de 1950.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para
formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional específica. La
estructura secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por
formar una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta
está constituida por 3,6 aminoácidos.
La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del
grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del
enlace peptídico de otro. Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas
como el colágeno, la queratina, elastina.

. Colágeno. Orientación alfa-hélice
Otro tipo común de estructura secundaria es la hoja ß plegada, que se
caracteriza por presentarse de forma aplanada y extendida, además posee un
máximo de enlaces de hidrógeno entre los enlaces peptídicos. Esta estructura
consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se
mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zigzag.
La estructura laminar formada le confiere flexibilidad más no elasticidad (Figura
2). Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un extremo C-terminal en una
dirección y un extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con
hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en la misma dirección, paralelas,
o en dirección opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas proteínas es la fibroína
de la seda.
. Estructura secundaria en forma de hoja plegada.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es raro para una proteína entera permanecer con la estructura de a-hélice u hoja
ß-plegada. La mayoría de ellas adquieren formas tridimensionales complejas
denominadas estructuras terciarias, debido a que mientras la secundaria trata
fundamentalmente de la conformación de los aminoácidos adyacentes de la
cadena polipeptídica, la estructura terciaria describe la conformación definitiva y
específica de la proteína. Durante el enrollamiento de la cadena peptídica, para
dar origen a la estructura terciaria, los puentes de hidrógeno y las interacciones
iónicas e hidrofóbicas entre una parte de la cadena y otra son las fuerzas que
mantienen los pliegues en posiciónespacial correcta. Por otra parte, los puentes
desulfuro (-S-S-) que se forman entre los aminoácidos de cisteína pueden
acercar partes que se hayan distantes en una proteína, de hecho algunos sitios
activos de enzimas están constituidos por ellos. Además, en la proteína también
se forman algunos otros enlaces covalentes para mantener su estructura
terciaria que por lo general es globular.
Con respecto a la estructura terciaria de cadenas polipeptídicas largas, cabe
destacar la presencia de regiones compactas semiindependientes denominadas
dominios, que se caracterizan por poseer una geometría casi esférica específica
con un interior hidrofóbico y un exterior polar. El carácter independiente del
dominio es evidente cuando al separarlo de la cadena, su estructura primaria es
capaz de plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación nativa.
Una proteína puede presentar más de un dominio, a menudo interconectados
por un segmento polipeptídico carente de estructura secundaria regular (Figura
3) y alternativamente estar separados por una hendidura o una región menos
densa en la estructura terciaria de la proteína. Los diferentes dominios de una
proteína pueden gozar de movimiento relativo que está asociado con una
función. Así por ejemplo, en la enzima hexoquinasa, el sitio activo de unión del
sustrato glucosa está en una hendidura entre dos dominios, cuando la glucosa
se une a la hendidura, los dominios colindantes se cierran sobre el sustrato,
atrapándolo para la fosforilación.
Secuencia de conformación de la proteína hemoglobina.

Ejemplos de proteínas con este nivel de organización terciaria son: algunas
enzimas como la lisozima, algunas proteínas estructurales de la membrana, etc.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Como se mencionó anteriormente muchas proteínas tienen dos o más cadenas
plegadas de polipéptidos (subunidades) para formar su estructura terciaria. En
la estructura cuaternaria se consideran moléculas proteicas superiores a los 50
mil Dalton en donde las subunidades constitutivas pueden ser idénticas o
diferentes y se asocian para formar dímeros, trímeros y tetrámeros. En algunos
casos las cadenas aisladas son inactivas, pero en otros pueden cumplir la misma
función que el complejo, aunque con diferente cinética. El ejemplo más conocido
es la hemoglobina en donde las interacciones hidrofóbicas, los enlaces de
hidrógeno y los enlaces iónicos ayudan a mantener las cuatro subunidades
juntas para formar una molécula funcional, así cada subunidad de hemoglobina
se pliega de manera similar a la estructura terciaria de mioglobina.
Dado que la hemoglobina dentro de los glóbulos rojos está constituida por dos
cadenas alfa y dos cadenas beta (Figura 4) que permiten tomar una molécula de
oxígeno, para "atrapar" moléculas adicionales de oxígeno, las cuatro
subunidades cambian ligeramente su conformación y los enlaces iónicos se
rompen para exponer las cadenas y facilitar esta función. Esto indica que las
asociaciones estrechas de las cadenas de polipéptidos dentro de la misma
proteína proporcionan un tipo de comunicación entre las unidades y se puede
entender que en las cadenas de aminoácidos existen dos tipos de información:
uno que genera la conformación adecuada de las estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias y otro que permite la reactividad correcta de las
moléculas.
Función estructural
Algunas proteínas constituyen
estructuras celulares.
Ciertas glucoproteínas forman parte
de las membranas celulares y actúan
como receptores o facilitan el
transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los
cromosomas que regulan la expresión
de los genes.
Otras proteínas confieren elasticidad y
resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo
fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo
elástico.
La queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda
segregan fibrina para fabricar las telas
de araña y los capullos de seda,
respectivamente.

Función enzimática
Las proteínas
con función
enzimática son
las más
numerosas y
especializadas.
Actúan como
biocatalizadores
de las
reacciones
químicas del
metabolismo
celular.
Función hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza
proteica, como la insulina y el glucagón
(que regulan los niveles de glucosa en
sangre), o las hormonas segregadas por
la hipófisis, como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo
del calcio).
Función reguladora
Algunas proteínas regulan
la expresión de ciertos
genes y otras regulan la
división celular (como la
ciclina).
Función homeostática
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con
otros sistemas amortiguadores para mantener constante el
pH del medio interno.

Función defensiva
· Las inmunoglobulinas
actúan como anticuerpos
frente a posibles antígenos.
· La trombina y el
fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos
sanguíneos para evitar
hemorragias.
· Las mucinas tienen efecto
germicida y protegen a las
mucosas.
· Algunas toxinas
bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de
serpientes, son proteínas
fabricadas con funciones
defensivas.
Función de transporte
· La hemoglobina
transporta oxígeno en la
sangre de los
vertebrados.
· La hemocianina
transporta oxígeno en la
sangre de los
invertebrados.
· La mioglobina
transporta oxígeno en
los músculos.
· Las lipoproteínas
transportan lípidos por la
sangre.
· Los citocromos
transportan electrones.
Función contráctil
· La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
· La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función de reserva
· La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
· La lactoalbúmina de la leche.
2.3 LAS FORMULA DE LOS AMINOACIDOS SON:(2)

3. Bibliografía:
1. Repullo Picasso, nutrición humana y dietética, 2° ed. 2006. Pág. (18-20).Marbán libro,
S. L.
2. Información disponible en: https://www.uco.es/zootecniaygestion/menu.php?tema= 148.