O documento discute três tópicos: 1) O chifre de rinoceronte negro é procurado por suas supostas propriedades afrodisíacas, mas na verdade não tem propriedades químicas diferentes de cascos bovinos ou unhas humanas. 2) A extinção do rinoceronte negro está próxima devido a essa crença. 3) Em resumo, a crença no afrodisíaco do chifre de rinoceronte está levando a espécie à extinção, embora seu efeito químico

1. Proteínas
(a) The light produced by (b) Erythrocytes contain (c) The protein keratin,
fireflies is the result of a large amounts of the formed by all vertebrates,
reaction involving the oxygen-transporting protein is the chief structural
molecule luciferin and hemoglobin. component of hair,
ATP, catalyzed by the scales, horn, wool, nails,
enzyme luciferase and feathers.
The black rhinoceros is nearing extinction in the wild because of the belief prevalent in some parts
of the world that a powder derived from its horn has aphrodisiac properties. In reality, the chemical
properties of powdered rhinoceros horn are no different from those of powdered bovine hooves or
human fingernails.

2. Composição molecular de uma
célula de E. coli

3. Estrutura geral dos amionoácidos
de ocorrência biológica
Grupamento carboxilato
(ácido carboxílico)
Grupamento amino
Hidrogênio
Exceção:
Grupamento “R”,
ou cadeia lateral
Essa parte é que define as propriedades
cada aminoácido de acordo com suas
características de estrutura, tamanho,
caga elétrica , solubilidade prolina

4. Os aminoácidos possuem (pelo
menos) um carbono quiral
B A B C D
A C
D Centro
quiral
Exceção:
Estéreo isômeros
(enantiomeros)
Ópticamente ativos,
isto é mudam o plano de polarização da luz polarizada
Os aminoácidos utilizados nas proteínas são L-estereoisômeros glicina

5. Classificando os aminoácidos

6. Uma classificação dos aminoácidos

7. Outra classificação:

8. Apolares alifáticos
Prolina: tem uma cadeia alifática
Alanina , valina, leucina e isoleucina
ciclica na sua cadeia lateral. Sua
tendem a se agrupar no interior das
amina secundária (imino) confere
proteínas, estabilizando sua esrutura por
rigidez à região do polipeptídeo onde
meio de interações hidrofóbicas.
está presente.
Glicina: É o que tem a estrutura mais
simples. Embora esteja classificada
como apolar, sua cadeia lateral é muito
pequena para contribuir com as
interações hidrofóbicas
Metionina possui um grupamento tioéter
apolar (contendo enxofre) na sua cadeia
lateral.

9. Polares não carregados
São mais hidrofílicos que os
aminoácidos apolares porque contém
grupamentos funcionais capazes de
fazer pontes de hidrogênio com a
água.
A polaridade as serina e da treonina é
devida ao seus grupamentos hidroxila
(–OH).
A polaridade da cisteína é devida ao seu
grupamentoa sulfidrila (-SH).
Os grupamentos amida conferem
polaridade às cadeias laterais da
asparagina e da glutamina
Asparagina e glutamina são amidas de
outros dois aminoácidos também
Aspartato Glutamato encontrados em proteínas: aspartato e
glutamato

10. Cisteína e Cistina
A cisteína é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação
covalente do tipo dissulfeto . Esse dímero, que se chama cistína, é extremamente
apolar .
As ligações dissulfeto tem um papel muito importante na estrutura de muitas proteínas
formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de proteína

11. Aminoácidos aromáticos
São relativamente apolares (hidrofóbicos).
Os três podem participar de
interações hidrofóbicas
O grupamento hidroxila da tirosina pode formar
pontes de hidrogênio, é um importante
grupamento funcional no sítio catalítico de
fenol algumas enzimas.
indol Tirosina e triptofano são significativamente
mais polares do que fenilalanina, devido a
hidroxila fenólica da tirosina e ao nitrogênio
indólico do triptofano

12. Grupamentos R com carga positiva
(básicos)
Muito hidrofílicos
Apresentam carga elétrica positiva em pH
fisiológico
Lisina contem uma amina primária
imidazol Arginina contém um grupamento guanidino
amina
guanidino Histidina contém um grupamento imidazol

13. Grupamentos R com carga
negativa (ácidos)
Possuem carga negativa em pH fisiológico.

14. Os aminoácidos podem se comportar
como ácidos e como bases
Doador de H+
Aceptor de H+
Substância anfotérica,ou anfólito, ou anfiprótico

15. Curva de titulação da glicina
1+ 0 1- Dois patamares de tamponamento, um para
cada grupamento ativo do ponto de vista
ácido-base: uma amina e uma carboxila.
Em pH extremamente baixo temos a
predominância da forma totalmente
protonada
Em pH 2.34 ( pH =pKa temos a carboxila
semititulada e quantidades equimolares das
espécies negativa e neutra.
Em pH 5,97 a carboxila está totalmente
titulada, a espécie zwiteriônica é a
predominante
Informações obtidas com a curva de titulação:
Dois patamares de tamponamento
Valores de pK1 e pK2
Espécies envolvidas e suas cargas elétricas

16. Curva de titulação do glutamato
1+ 0 1- 2-
Quantos patamares? R: três
Quais os valores de pKs?
Quais as espécies (os estados de
protonação do glutamato) envolvidas?
Quais as cargas líquidas de cada espécie?

17. Propriedades químicas e convenções
relacionadas aos pK da
Código de
Código de
Peso pK do
Peso pK do
carboxilato
carboxilato
aminoácidos
pK da
cadeia
cadeia
Códigomolecular
uma
Códigomolecular
uma pK da
pK da lateral
três letras letra
três letras letra lateral
amina
amina
!!!??
!!!??

18. Propriedades químicas e convenções
relacionadas aos aminoácidos (cont.)
pI – PontoÍndice de
pI – Ponto
isoelétrico
Índice de
hidrofobicid
isoelétrico
hidrofobicid
O que é Ponto isoelétrico?
O que é Ponto isoelétrico? ade Frequencia (%)
ade Frequencia (%)
Ponto isoelétrico é o valor
Ponto isoelétrico é o valor
de pH no qual a soma total
de pH no qual a soma total
das cargas de uma
das cargas de uma
molécula (carga líquida) é
molécula (carga líquida) é
igual a zero
igual a zero pI > 7
pI > 7
básicos
básicos
O que é Índice de
O que é Índice de pI < 7
pI < 7
hidrofobicidade?simplesmente uma
É
hidrofobicidade?simplesmente uma
É ácidos
ácidos
estatística que mostra o
estatística que mostra o
É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias laterais dos
É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias laterais dos
percentual com que cada
percentual com que cada
aminoácios vão procurar ambientes aquosos (como o citoplasma) ou
aminoácios vão procurar ambientes aquosos (como o citoplasma) ou
aminoácido aparece num
aminoácido aparece num
lipídicos (como as membranas celulares). Valores negativos
lipídicos (como as membranas celulares). Valores negativos
universo de 1500 proteínas
universo de 1500 proteínas
indicam hidrofilicidade, enquanto valores positivos indicam
indicam hidrofilicidade, enquanto valores positivos indicam
seqüenciadas
seqüenciadas
hidrofobiciadade.
hidrofobiciadade.
Pode ser usado para estimar como uma proteína de membrana se
Pode ser usado para estimar como uma proteína de membrana se
insere na bicamada lipídica
insere na bicamada lipídica

19. Peptídeos são cadeias de
aminoácidos
Dois aminoácidos podem se ligar
covalentemente através de uma
ligação peptídica (amarelo) pra
formar um dipeptídeo
Essa ligação ocorre com a liberação
de uma molécula de água.
Trata-se de uma reação de condensação
Em condições bioquímicas padrão o
equilíbrio está favorece a formação de
aminoácidos em fez de dipeptídeos.
Para deslocar a reação no sentido de polimerização
é nescessário ativar o ácido carboxílico.
Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida formando tri-, tetra-,
pentapeptídeos e assim por diante...
As proteínas são polímeros lineares de centenas a milhares de aminoácidos

20. Peptídeos e Proteínas
Cadeias laterais
Seril-glicil-tyrosil-alanil-leucina
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu
Amino Carboxi
terminal Ligações peptídicas terminal
A nomenclatura começa pela ponta amino-terminal, que é escrita à esquerda
Embora a hidrólise das ligações peptídicas seja uma reação exergônica (favorável
termodinamicamente) ela ocorre lentamente devido à sua alta energia de ativação.
Isso quer dizer que as ligações peptídicas são bem estáveis, apresentam uma meia-
vida de sete anos na maioria das condições fisiológicas.

21. Dados moleculares sobre algumas
proteínas

22. Composição de aminoácidos de
duas proteínas

23. Algumas proteínas apresentam outros
grupamentos químicos além de
aminácidos

24. Lipoproteina (ex.)
Lipoproteína de baixa
densidade LDL
Função:
transporte de
lipídeos
Composição:
Apoprotéinas
Ester de colesterol
Colesterol
Fosfolipídios
Triacilgliceróis

25. Glicoproteína (ex.)
Glicoproteínas de superfície
celular
Função:
Reconhecimento celular
Proteção
Hidratação

26. Heme proteína (ex. 1)
Hemoglobina
Funções:
Transporte de O2
Transporte de CO2

27. Heme proteína (ex. 2)
Citocromos:
Função:
Cadeia de transporte
de elétrons
(respiração celular)

28. Heme proteína (ex. 3)
Citocromos P450
Funções
Detoxificação
Síntese de hormônios
esteróides
OBS:
Freqüentemente tem
atividade de hidroxilação

29. Níveis na estrutura de proteínas
A estrutura primária  seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e
inclui todas as pontes dissulfeto.
Estrutura secndária  padroês em hélice, folhas, e alças frequentemente assumidos
Estrutura terciária  como os blocos (domínios) de estrutura secundária se agrupam
para formar monomêros
Estrutura quaternária como os monomêros se agrupam para formar oligomêros

30. Fatores que participam no
enovelamento de uma proteína
Interações hidrofóbicas
Pontes dissufeto
Pontes de hidrogênio
As cadeias laterais dos
aminoácidos determinam o
enovelamento das
proteínas
Interações eltroestáticas