Proteinas

PROTEINAS Trabajo de Florencia Piacente Profesor Héctor “Cuqui” Lacarra Colegio Newlands 2625090184531000 ContenidoGrupos funcionales 4 TOC quot;
1-3quot;
Clasificación PAGEREF _Toc302238862 5Estructura PAGEREF _Toc302238863 6 Primaria PAGEREF _Toc302238864 6 Secundaria PAGEREF _Toc302238865 6 Terciaria PAGEREF _Toc302238866 7 Cuaternaria PAGEREF _Toc302238867 7Propiedades PAGEREF _Toc302238868 9 Solubilidad PAGEREF _Toc302238869 9 Especificidad PAGEREF _Toc302238870 9 Capacidad amortiguadora PAGEREF _Toc302238871 9 Desnaturalización PAGEREF _Toc302238872 10Funciones PAGEREF _Toc302238877 13Metabolismo de proteínas PAGEREF _Toc302238878 15Requerimiento diario de proteínas PAGEREF _Toc302238879 17Las proteínas en los alimentos PAGEREF _Toc302238880 18Bibliografía PAGEREF _Toc302238881 19 Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos que desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Las proteínas son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones. Además, pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.Grupos funcionales 30778453810000Los aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas. Todos los aminoácidos constan de dos grupos funcionales: un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH 2). Estos grupos son funcionalmente importantes porque los enlaces covalentes que se establecen entre el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido forman el enlace peptídico (con eliminación de una molécula de agua), que es un tipo de enlace covalente característico de las proteínas. El gran número de aminoácidos diferentes que existe permite que las células produzcan un gran número de proteínas diferentes con propiedades bioquímicas distintas. Por ejemplo, las proteínas que están en contacto directo con regiones muy hidrofóbicas de la célula, como aquellas inmersas en la zona rica en lípidos de la membrana citoplasmática, contienen por lo general una proporción global más alta de aminoácidos hidrófobos (o regiones muy ricas en tales aminoácidos) que la que está presente en proteínas que funcionan en el ambiente acuoso del citoplasma. El número de aminoácidos varía de una proteína a otra y se conocen proteínas con tan solo 15 aminoácidos mientras que otras contienen 10.000. Como las proteínas pueden variar en lo que respecta a composición, secuencia y número de aminoácidos, es fácil comprender que sea posible una enorme diversidad de estructuras y funciones proteicas. Clasificación Dependiendo del criterio de clasificación que utilicemos, las proteínas se pueden agrupar de diversas maneras. La clasificación que incluimos en la tabla que acompaña el texto se basa en su composición y las divide en: simples (si al hidrolizarse sólo producen aminoácidos) y conjugadas (si poseen una parte proteica y otra no proteica, el grupo prostético). A su vez las simples, se clasifican según su estructura en filamentosas y globulares, y dentro de éstas, según el tipo de función que desempeñan. Las conjugadas se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Estructura Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos (más de 100) unidos mediante enlaces peptídicos. La estructura de las proteínas es la composición y forma que adopta dicha cadena en el espacio. Tal conformación responde a cuatro niveles de organización, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior. A estos niveles se los denomina, respectivamente, estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. ,[object Object]

386715-63500Estructura secundaria. Hace referencia a la disposición espacial de los aminoácidos que componen una proteína. Mediante estudios de difracción de rayos X, se ha determinado que la estructura primaria de los péptidos se pliega según dos estructuras secundarias posibles denominadas α-hélice y β-laminar (u hoja plegada).▪ La ordenación α-hélice: La cadena poli peptídica se enrolla en espiral sobre sí misma, la estructura se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. Las cadenas laterales de los aminoácidos quedan hacia el exterior de la hélice. ▪ La ordenación β-laminar o de hoja plegada: La cadena poli peptídica conserva su estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante puentes de hidrógeno intercatenarios, entre grupos C=O y -N-H. Los radicales R van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes con conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman zonas irregulares. 45593027495500 ,[object Object],▪ Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. ▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta. ▪ Atracciones hidrofóbicas ▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras terciarias: las fibrosas (o filamentosas) y las globulares, aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria. ▪ Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma de haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos; el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel, vasos sanguíneos. ▪ Las proteínas globulares presentan una forma esférica o de ovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones de transporte, como la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos; otras actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc. 45529514986000 ,[object Object],Propiedades ▪ Solubilidad Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que las globulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad es debida a los radicales (-R) polares libres de los aminoácidos que se encuentran en la superficie externa y, al ionizarse, establecen enlaces (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos ▪ Especificidad Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de trasplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc. o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones. Por otra parte, cada proteína desempeña una función específica. La función de una proteína depende de su estructura tridimensional. Una proteína no puede desempeñar su función si no tiene la forma adecuada para hacerlo o no puede unirse de forma complementaria a otras moléculas sobre las que debe actuar. ▪ Capacidad amortiguadora Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. Casi todos los procesos biológicos son dependientes del pH; un pequeño cambio en el pH lleva a un gran cambio en la velocidad de un proceso. Lo anterior es cierto no solo para aquellas reacciones en donde está involucrado directamente el ion H+, sino también para aquellas en donde aparentemente no está involucrado. Las interacciones iónicas juegan, además, un papel fundamental en la estructura y reconocimiento de las macromoléculas de los seres vivos. Las células y organismos mantienen un pH específico y constante manteniendo sus biomoléculas en su estado iónico óptimo que generalmente se encuentra alrededor de pH 7.0. En los organismos multicelulares el pH de los fluidos extracelulares está también fuertemente regulado. La constancia en el pH se logra gracias a los amortiguadores biológicos que son mezclas de ácidos débiles y sus bases conjugadas. ▪ Desnaturalización La desnaturalización de las proteínas supone el que éstas pierdan sus estructuras secundarias y terciarias, es decir su forma tridimensional, aunque mantengan su estructura primaria mediante los enlaces peptídicos. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie pérdida de las propiedades biológicas Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible La desnaturalización afecta a los distintos niveles estructurales de la siguiente forma: En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompen. La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de: Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos. Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos. Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos. En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias. La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por la desnaturalización Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Las La polaridad del disolvente: La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos. La fuerza iónica: Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o cloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos compiten por el agua y rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original. El pH: Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados. La temperatura: Cuando la temperatura es elevada, aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. Ejemplos comunes de desnaturalización de proteínas: Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme. Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalización), que se produce por calentamiento de la lacto albúmina de la leche. La proteína de la leche se llama caseína y se desnaturaliza cuando el pH de la leche se modifica. La caseína se desnaturaliza cuando le agregas a un vaso de leche suficiente jugo de limón para modificar el pH de la leche. Funciones Las funciones de las proteínas son de gran importancia aunque mucha gente piensa que sirven sólo para crear los músculos y poco más, sin embargo, las funciones de las proteínas son varias y bien diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños... Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: Por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se unen a otras moléculas de otras proteínas y las funciones que realizan incluyen la creación una estructura mayor, mientras que otras proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los antígenos específicos, hormonas a sus receptores específicos, reguladores de la expresión génica al ADN, etc. Las funciones de las proteínas son las siguientes: Función defensiva: crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes, son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos. Funciones reguladoras: de las proteínas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas, que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes. Función enzimática: Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo. Las proteínas que realizan esta función son las más especializadas y numerosas. Función homeostática: Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Función contráctil: La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. Función estructural: es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Por ejemplo, el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Función de reserva: función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de esta función son la lacto albúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. Función de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realiza la hemocianina. Otros ejemplos son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre Metabolismo de las proteínas El nitrógeno es muy abundante en la naturaleza, se presenta como nitrógeno molecular (N2) formando parte del aire, en los suelos se encuentra en forma de nitratos, amoniaco. ¿Cómo obtienen el nitrógeno los organismos animales? Nosotros no podemos utilizar las formas inorgánicas de nitrógeno y requerimos la utilización de este elemento en formas de compuestos nitrogenados. Las plantas absorben los nitratos y el amoniaco del suelo y sintetizan aminoácidos, así los animales dependen de las plantas para la obtención de nitrógeno metabólicamente útil. Esta transformación que sufre el nitrógeno destaca la relación entre los seres vivos y el medio, constituyendo el ciclo del nitrógeno en la naturaleza. La forma de obtención de nitrógeno metabólicamente útil lo constituye el nitrógeno aminoacídico. Formas de ingreso: A diferencia de los carbohidratos y lípidos la variedad de proteínas que ingresan al organismo es superior y proviene de los tejidos animales y vegetales, así si las proteínas de los alimentos aportan los aminoácidos que contienen el nitrógeno metabolitamente útil al organismo, determina que estas proteínas de las dietas son un requerimiento nutricional que permite mantener el equilibrio metabólico y posibilita una adecuada reposición de las pérdidas de nitrógeno. Digestión y absorción: Las proteínas que forman parte de las dietas son degradadas por la acción de enzimas proteolíticas (proteasas y peptidasas) presentes en el aparato digestivo, las cuales las convierten en aminoácidos. Las proteasas son las que hidrolizan enlaces peptídicos localizados en el interior de las cadenas de proteínas, suelen actuar sobre sustratos de alto peso molecular y su acción produce fragmentos peptídicos de longitud variables. Las peptidasas hidrolizan enlaces peptídicos localizados en los extremos de las cadenas de proteínas o próximos a ellas, suelen atacar péptidos de bajo peso molecular y en su acción se liberan dipéptidos y aminoácidos libres. Los aminoácidos obtenidos de la degradación de las proteínas son absorbidos por la mucosa intestinal. Aminoácidos esenciales y no esenciales: Los aminoácidos esenciales son aquellos que el organismo no pueden sintetizar y es necesario adquirirlos mediante la dieta. Los aminoácidos no esenciales son aquellos que el organismo puede sintetizar. El valor biológico de las proteínas es el grado de eficiencia de las proteínas para satisfacer las necesidades del organismo. Vías de eliminación de amoníaco: El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos nitrogenados de bajo peso molecular, origina amoníaco (NH3). El mismo se reincorpora al metabolismo, aunque las cantidades que se producen son superiores a la que se elimina por un mecanismo de excreción urinaria. Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una sustancia tóxica cuyo aumento en la sangre y los tejidos puede crear lesiones en el tejido nervioso. Dentro de los mecanismos que dispone el organismo humano para la eliminación del amoníaco se encuentran: La excreción renal El ciclo de la urea. Excreción renal: El riñón es capaz de eliminar amoníaco por la orina en forma de sales de amonio. En este órgano, el amoníaco obtenido se combina con iónes H+ formando amonio que se elimina combinado con aniones. La excreción urinaria de sales de amonio consume H+, por lo que estas reacciones dependen de los mecanismos renales de regulación del pH sanguíneo. Síntesis y excreción de Urea: Es el mecanismo más eficaz que dispone el organismo para la eliminación del amoníaco. La síntesis de la Urea se lleva a cabo en el hígado y de este órgano alcanza al riñón, donde se elimina por la orina. La Urea es un compuesto de baja toxicidad. En este proceso 2 moléculas de amoníaco y una de CO2 son convertidas en urea. Es un proceso cíclico que consta de varias etapas que al final se obtiene arginina que al hidrolizarse libera Urea. Requerimiento diario de proteínas La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores. En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud y las RDA USA recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan, como reflejan las tablas mínimas de proteínas, que también podéis consultar. El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico se queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un rendimiento energético igual al de los hidratos de carbono, su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades. Las proteínas en los alimentos 35985457493000La carne en general, las aves de corral, el pescado, los huevos y los productos lácteos son alimentos muy diferentes entre sí. Son diferentes respecto del origen de procedencia, diferentes sabores, aspectos, texturas, o diferentes usos culinarios. Sin embargo, todos estos alimentos pertenecen dentro del mundo de la nutrición a la misma familia. En general, las carnes de origen animal tienen una gran riqueza en proteínas. Se caracterizan por un buen valor biológico ya que contienen todos los aminoácidos esenciales. Estos alimentos son los proveedores de proteínas cuya calidad es esencial para una dieta equilibrada. Sin embargo, a causa de sus contenidos en grasas, se recomienda combinarla con verduras, hortalizas, u otros alimentos bajos en grasas que equilibren la dieta.Casi todos los alimentos contienen proteínas; sólo el azúcar carece de ellas, ya que se podría considerar por su carácter cristalino como un mineral. Sin embargo, esta cantidad de proteínas se distribuyen de forma desigual: - La carne, el pescado, los huevos y los productos lácteos son los alimentos más ricos en proteínas. - Posteriormente destaca el sector de los cereales, las patatas y las legumbres.- Para finalizar, y de forma pobre y escasa tenemos las hortalizas y las frutas, que apenas superan el 2 %. Los alimentos de origen vegetal, por desgracia, no contienen todos los aminoácidos indispensables para una adecuada nutrición. Necesitan combinarse entre ellos. Por ejemplo mezclar las legumbres con un cereal como puede ser el arroz. Bibliografía http://temasdebioquimica.wordpress.com http://es.wikipedia.org http://www.iesbanaderos.org http://www.monografias.com http://secundaria.us.es http://laguna.fmedic.unam.mx http://www.ehu.es http://proteinas.org.es http://biblioteca.idict.villaclara.cu http://www.tenisiberoamericano.com.ar http://www.alimentos-proteinas.com

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