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4 proteina[2]

  1. 1. Proteínas Bioquímica, CHEM 4220 Universidad Interamericana de PR Recinto de Bayamón Prof. J. Roberto Ramirez Vivoni Prof. Alberto L. Vivoni Alonso Versión 2014
  2. 2. ¿Que son proteínas? • - son moléculas grandes, de origen biológico, y que consisten de una o más cadenas (polímeros) de aminoácidos. • - desempeñan muchas funciones en los organismos vivos entre las cuales se encuentran catalizar de reacciones participar en metabolismos, responder a estímulos, replicar DNA, transportar moléculas de un lugar del organismo a otro, unir tejidos y muchas otras. • - difieren de una a otra principalmente por la secuencia de los aminoácidos, que es contralada por la secuencia de nucleótidos en los genes. La secuencia particular resulta en un doblamiento de la proteína a una estructura tridimensional específica que determina su actividad.
  3. 3. Clasificación de proteínas  Fibrosas – proteínas estructurales organizadas en fibras o láminas con un solo tipo de estructura secundaria. Insolubles en agua. Ejemplos: queratinas (pelo, uñas), miosinas (músculos), colágeno  Globulares - proteínas celulares solubles. Poseen estructura tridimensional. Ej. Enzimas, hemoglobina, insulina, caseina en la leche  Conjugadas – Contienen grupos prostéticos (un grupo no-amino adicional)  Proteínas membránicas – se encuentra atravesando la membrana celular
  4. 4. • Apoproteína : La porción polipeptídica de una proteína, no incluye grupos prostéticos. • Haloproteína : Proteína activa con todos los componentes: polipétido, grupos prostéticos, sacáridos, etc. Proteínas conjugadas
  5. 5. Mioglobina - una proteína conjugada
  6. 6. • ….. una proteína globular de una sola hebra polipeptídica con 153 AA y que contiene el grupo prostético “hemo” en el centro. • La apoproteina se envuelve alrededor del hemo. • La proteina exhibe ocho (8) helices α, y un espinazo hidrofóbico. • Su peso molecular es 16,700 Dal.. • Es el pigmento que almacena el oxígeno en los músculos. Mioglobina
  7. 7. Funciones de proteínas • Enzimas: todas las enzimas, catalizadores de reacciones metabólicas, son proteínas globulares. • Anticuerpos: (inmunoglobulinas): son proteínas creadas en respuesta a antígenos foráneos que incluyen bacterias y viruses. Cada anticuerpo posee regiones que se pegan a un antígeno y lo destruyen o lo remueven del cuerpo. • proteínas de transporte: Ejemplos son hemoglobina y mioglobina que transportan oxígeno. • proteínas regulatorias: Estas controlan muchos aspectos de las funciones celulares incluyendo metabolismo y reproducción. Por ejemplo las hormonas que son proteínas como insulina, glucagon, oxitocina y otras regulan procesos metabólicos.
  8. 8. Funciones de proteínas 2 • proteínas estructurales: Estas son principalmente proteínas fibrosas. Se incluyen queratinas (Pelo y uñas), tendones, proteínas musculares, del corazón, lengua y otras. • proteínas de movimiento: Especialmente activas en músculos que expanden y contraen. Otras como espermas (flagella) • Nutrientes: Sirven como fuente de aminoácidos. Albumina del huevo y caseína en la leche son ejemplos de proteínas nutrientes.
  9. 9. Repaso estructura péptidos
  10. 10. Síntesis de proteínas por traducción
  11. 11. Representación de proteínas
  12. 12. Estructura de proteínas  4 niveles de complejidad o estructura.  “proteína nativa” se refiere a una proteína con la estructura y forma en que funciona biológicamente en la célula.
  13. 13. Estructura primaria de proteínas • ….. es la secuencia de aminoácidos en la cadena del polipéptido. • ….. es el resultado de traducción ("translation”) de información genética. • Cada proteína posee una estructura primaria que define su forma y función.
  14. 14. Estructura primaria: terminal C y N
  15. 15. Determinación de Estructura Primaria • Hidrólisis total (6N HCl) por varias horas y análisis cuantitativo de los AA libres indica cuales y con que frecuencia cada AA se encuentra en el péptido. • Aplicación del método de Edman (o degradación de Edman) permite determinar el AA en el terminal N, y luego asi uno a uno. Se puede analizar un péptido de 129 AA en dos horas por métodos automáticos. • Espectrometría de masa/masa acoplada • Del código genético
  16. 16. Estructura secundaria de proteínas • La secuencias de AA se dobla en estructuras repetitivas. • Se mantiene por muchos puentes de H entre el H amídico y el oxígeno del carbonilo de otra unidad. (4 piezas alejado) • Regiones diferentes pueden tener diferentes estructuras secundarias o ninguna. • Las dos estructuras mas comunes son: el hélice α y la lámina plegada β.
  17. 17. Hélice α • Se forma un espiral de derecha, como un tornillo común. • El oxígeno de cada grupo carbonilo está unido por un puente de H con un H amído que queda 4 AA alejado • Los muchos puentes H logran una estructura fuerte. • Cada vuelta cubre 5.4Å, y posee 3.6 AA. • Los grupos R quedan hacia afuera.
  18. 18. Hélice α
  19. 19. Cálculo en hélice alfa • Determine la longitud (an Angstroms) de una pieza con contiene 8 AA’s. • Un Angstrom = 10-9 metros
  20. 20. Vista lateral – distancia entre H y O de los puentes H es aprox 2.0 Å
  21. 21. Hélice α vista desde arriba
  22. 22. Hélice α i La estructura secundaria mas común y frecuente es el α hélice con las siguientes características: • Arrollamiento helicoidal (hélice dextro) • El espinazo lo sostienen puentes de hidrógeno entre cada H del grupo amídico con cada oxígeno del carbonilo. • El puente de H ocurre con el grupo cuatro (4) grupos aparte • La distancia que se repite el hélice es de 5.4Å, hay 3.6 AA por vuelta
  23. 23. Referencias sobre hélice α • http://webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/ alpha.htm • http://www.youtube.com/watch? v=eUS6CEn4GSA
  24. 24. Lámina plegada β -hebras conectadas lateralmente por 5 o mas puentes H (tipico 5 a10) formando lámina torcida
  25. 25. Lámina plegada β • Puede tener dos (2) orientaciones: • Con los terminales N juntos: una lámina plegada paralela • Alineada con terminal C y N juntos: lámina plegada anti-paralela
  26. 26. Lámina plegada β anti-paralela
  27. 27. Anti-paralela y paralela i
  28. 28. Lamina plegada
  29. 29. Polipéptido con helice, lámina y conectores
  30. 30. Se puede estimar de una forma semi-cuantitativa, el contenido de la estructura secundaria de un biopolímero (ej. Esta proteína es 40% hélice-α y 20% lamina plegada-β). Esto se logra espectroscópicamente ya que se observan diferencias en la absorción de hélices y láminas plegadas. También se utiliza la Resonancia Magnética Nuclear.
  31. 31. Estructura 3°: globulares y fibrosas i Proteinas Globures Proteinas fibrosas 1. Estructura compacta Estructura extendida 2. Soluble en agua Insoluble en agua 3. Estructura secundaria compleja Estructura secundaria simple (helices y laminas) 4. Estructura cuaternaria se mantiene Estructura cuaternaria se a base de fuerzas no-covalentes mantiene a base de puntes covalentes 5. Actuan en toda función del Estructurales: tendones, metabolismo: enzimas, transporte, huesos, músculo, hormonas, etc ligamentos, pelo, piel 6. Se desnaturalizan fácilmente No se desnaturalizan con Facilidad
  32. 32. Estructura terciaria de proteínas • La mayoria de proteínas celulares son solubles en la citoplasma y son globulares. • Estas poseen una estructura tri-dimensional (terciaria) distinta de la secundaria. • La hebra polipeptídica, con sus regiones de hélices y láminas, se envuelve alrededor de si de forma espontánea (estructura nativa).
  33. 33. La queratina en el pelo es fibrosa Seda: proteína fibrosa en forma de lámina plegada β antiparalela. Glicina hace 50% de AA y el otro 50% son alanina y serina. La seda no se estira fácilmente.
  34. 34. Explicación Est. 3°
  35. 35. Fuerzas que mantienen est. 3° en globulares  Fuerzas London (van der Waals) entre grupos R que son no-polares e hidrofóbicos.  Puentes H entre grupos R polares.  Puentes salinos entre AA de carga opuesta  Puentes disulfuros entre cisteinas (cistina)
  36. 36. Fortaleza de fuerzas intramoleculares en Kcal/mol • E • Puente salino (enlace iónico) ~150 • puente de Hidrógeno 10-16 • Fuerzas London < 1 • Puente disulfuro (S-S) 60 • Otros enlaces covalentes: C-N 65; C-C 80 ; C=C 145 ; C-H 98
  37. 37. Interacciones hidrofóbicas (London)
  38. 38. Puentes de hidrógeno
  39. 39. Puentes salinos
  40. 40. Puentes disulfuros (cistinas)
  41. 41. Est. 3°
  42. 42. Fuerzas intramoleculares
  43. 43. La conformación típica de la proteína en su ambiente celular se conoce como estado nativo o conformación nativa. Se asume que esta es la conformación mas estable termodinámicamente.
  44. 44. proteínas globulares • La estructura terciaria determina la función biológica de la proteína. • Mayormente los grupos R no-polares (hidrofóbicos) quedan en el interior de la estructura, unidos de cerca y lejos del agua. • Grupos R polares y con carga quedan en la superficie. • Son extremadamente compactas. • Prolina interrumple la hélice y frecuentemente se encuentra en los conectores.
  45. 45. ESTRUCTURA TERCIARIA DE PROTEINAS GLOBULARES I • La ET es principalmente determinada por la estructura primaria. • Puede, parcialmente, predecirse dicha ET De la secuencia de AA • También entra en juego el ambiente inmediato • En proteínas globulares, interacciones terciarias se estabilizan por la colocación de residuos de AA hidrofóbicos en el interior donde agua es excluida • De esta manera hay un enrequicimiento de residuos de AA polares en el exterior (exposición a agua) • Comúnmente puentes disulfuro asisten a la estabilización
  46. 46. proteínas fibrosas • …… son proteínas estructurales ordenadas en fibras o láminas que poseen un solo tipo de estructura secundaria. • Ejemplos son las queratinas que cubren el pelo, uñas, pezuñas, lana; miosinas en los músculos; colágeno, la más abundante proteína en el cuerpo humano en tendones, piel, vasos sanguineos.
  47. 47. Tropocolágeno – triple hélice de izquierda, cada tercer AA es glicina
  48. 48. Queratinas • ….. son proteínas fibrosas utilizadas por animales como elemento estructural. Son proteínas fuertes e insolubles. Hay dos tipos α- y β- queratinas. • Las α-queratinas se ven en mamíferos; las β-queratinas en aves y reptiles. • Las α-queratinas son hélices que se redoblan entre ellas formando filamentos. Estas proteínas contienen una porción alta de cisteínas (puentes disulfuro), resultando en una estructura rígida. El pelo humano es aprox 14% cisteína. • α-queratinas se encuentran en la epidermis lo que hacen la piel fuerte e hidrofóbica. En las partes donde hay exposición a presión y abrasión (ej manos y pies), la cantidad de células con queratina aumenta y se crean callos. La células con queratina se desprenden y son reemplazadas constantemente (caspa). • Las β-queratinas tienen una estructura de lámina plegada β que está torcida, no tienen puentes de disulfuro y son mas fuertes que α- queratinas.
  49. 49. Es exoesqueleto de la langosta es un ejemplo de queratina
  50. 50. Proteínas globulares o esferoproteínas son más solubles en agua i
  51. 51. Estructura cuaternaria  Algunas proteínas no se componen de un solo polipéptido sino que son el agregado de varios péptidos (quizas mas pequeños). Ej hemoglobina.  La asociación de varios polipéptidos para formar una proteína funcional define la estructura cuaternaria.  Las fuerzas que mantienen la est.4° son las mismas de las ests. 3°.
  52. 52. proteínas conjugadas • En algunos casos la estructura cuaternaria de una proteína funcional incluye un grupo no- protéico. • Este grupo se conoce como un grupo prostético. • Ejemplos son el grupo “heme” en hemoglobina que carga oxígeno; grupos sacáridos en glucoproteínas que sirven de receptores en la superficie celular.
  53. 53. Tetrámero de Hemoglobina
  54. 54. Grupo “heme” : porfirina con Fe
  55. 55. • Oxígeno , O2 • Monóxido de carbono , CO • Cianuro , - CN Afinidades del grupo hemo
  56. 56. Otras proteínas conjugadas i • Glucoproteinas – proteinas conjugadas con grupos sacáridos • Lipoproteínas – proteínas asociadas a lípidos
  57. 57. Glucoproteína – oligosacárido unido por terminal N de asparagina
  58. 58. Glucoproteína transmembránica con oligosacáridos unidos a Asn, Thr o Ser
  59. 59. i
  60. 60. Desnaturalización de proteínas globulares Desnaturalización ocurre cuando las estructuras 2° y 3° se desorganizan y se pierde la forma nativa por ende su función.  Temperatura  pH  solventes orgánicos y detergentes  metales pesados  estrés mecánico
  61. 61. Desnaturalización
  62. 62. Efecto de temperatura
  63. 63. Coagulación - ocurre cuando las hebras desnaturalizadas se entrelazan y se hacen insoluble
  64. 64. Efecto de pH (pH óptimo para función biológica)
  65. 65. Desnaturalización por ácido o base
  66. 66. Desnaturalización por alcohol
  67. 67. Desnaturalización por agentes reductores
  68. 68. Desnaturalización por metales • Sales de metales pesados desnaturalizan similar a ácidos y bases ya que las sales interrumpen los puentes salinos de proteínas. La reacción de una sal metálica usualmente forma una sal insoluble. • Sales metálicas son Hg+2 , Pb+2 , Ag+1 , Cd+2 , y otras • Usos medicinales son uso de AgNO3 para infecciones topicales, y “mercurocromo” para desinfectar heridas. • En caso de envenenamiento agudo con metales pesados, un antídoto común es administrar proteína clara de huevo (albúmina) y luego vomitar.
  69. 69. Resumen • Proteínas tienen funciones biológicas específicas. • Hay fibrosas y globulares • La globulares poseen estructuras 1°, 2° y 3°, a veces 4°. • Grupos prostéticos no son de AA • Proteínas globulares pueden desnaturalizarse

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