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AMINOÁCIDOS: CARACTERÍSTICAS1

    A) INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos constituyen los bloques de construcción de las proteínas. Contienen en el carbono
alfa un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (-COO-); además poseen un grupo denominado R el
que es diferente en cada aminoácido. A excepción del aminoácido glicina, todos poseen cuando
menos un carbono asimétrico, lo que da lugar a la existencia de estereoisómeros del aminoácido. Los
aminoácidos presentes en proteínas pertenecen a la serie L.
La estructura de los aminoácidos varía con el pH. Su fórmula general a pH 7.0 es la de ión dipolar ó
Zwitterion: NH3+-CH(R) –COO-.

Pueden actuar como ácidos o como bases, por lo tanto se dice que son anfóteros. De acuerdo a lo
anterior, después de la hidrólisis en el estómago, los aminoácidos deberán tener carga positiva, ya
que el grupo amino acepta protones: NH3+-CH(R)-COOH

Cada aminoácido se diferencia por el grupo R. Este grupo les otorga diferencia en tamaño, carga,

capacidad de formación de puentes de hidrógeno y en reactividad química. La versatilidad de

funciones de las proteínas es el resultado de la diversidad en grupos R.

La conducta ácido-base facilita que los aminoácidos puedan actuar como quelantes ("atrapadores” de

iones), además facilita que puedan establecer, fácilmente atracciones electrostáticas con otros

aminoácidos o con otras moléculas.

Nueve de los 20 aminoácidos tienen cadenas laterales ionizables: Arg, Lys, His, Asp, Glu, Cys, Thr,

Tyr y Ser, aunque este último a pH muy alto (13.6).


B) CLASIFICACIÓN
Los aminoácidos pueden clasificarse en 5 grupos de acuerdo a su grupo R:


    1) Aminoácidos con grupo R no polar, alifático
•     GLICINA (Gly): No tiene actividad óptica, poca reactividad, su tamaño le permite gran ajuste.
      Facilita la conformación denominada "hoja plegada".

•     ALANINA (Ala), VALINA (VAL)*, LEUCINA (LEU)*, ISOLEUCINA (ILE)*: tienen grupos alifáticos
      y por lo tanto muestran la interacción hidrofóbica, influyendo por lo tanto en la conformación de la
      proteína. Algunos de ellos son esenciales (*).

•    METIONINA (Met): Aminoácido azufrado esencial. Donador de grupos metilo.


2) Aminoácidos con grupos R polares sin carga
•     SERINA (Ser): Por su grupo oxhidrilo es muy reactivo, es un nucleófilo (afín a zonas pobres en
      electrones). Se puede considerar como la versión hidroxilada de la alanina, por lo que es más reactivo que
      ésta. Es muy hidrofílico puede formar puentes de hidrógeno. Es un aminoácido fosforilable por lo que las
      proteínas ó enzimas que lo contienen pueden ser reguladas a través de este mecanismo covalente.


1 Recopiló: Hilda Flores Brito. Primera edición: 2008. Revisión: Febrero 2010


                                                                                                          1
•   TREONINA (Thr): Muy reactivo, hidrofílico, con gran capacidad de formar puentes de hidrógeno.
    Se puede considerar como el homólogo hidroxilado de la valina, pero más reactivo. Se considera
    un aminoácido esencial.

•   CISTEINA (Cys): Es un aminoácido azufrado. Su grupo R es un tiol ó sulfhidrilo, el que es
    ionizable (pKa= 8.5). Forma enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína dando lugar al
    aminoácido cistina.

•   PROLINA (PRO): Es el único aminoácido con el grupo α-amino sustituido (uno de sus hidrógenos
     está unido al grupo R formando un anillo, por lo que se considera a la Prolina como una amina
     secundaria (α-iminoácido), lo que repercute notable y negativamente en la formación de la α-
     hélice pues la interrumpe, dando lugar al arreglo conocido como "vuelta al azar". Su estructura
     cíclica le confiere estabilidad. Es un componente cuantitativamente importante del colágeno.

•   ASPARAGINA (Asn): Constituye la amida del ácido aspártico. Es débilmente básico.

•   GLUTAMINA (Gln): Constituye la amida del ácido glutámico. Al igual que Asn tiene capacidad de
    formar puentes de hidrógeno.


3) Aminoácidos con grupo R cargado negativamente a pH de 7.0
En este grupo se localizan el ÁCIDO ASPÁRTICO (Asp) y el ÁCIDO GLUTÁMICO (Glu), los que
poseen un grupo carboxilo adicional. Este grupo se encuentra ionizado a pH de 7.0.
A partir del ácido glutámico se obtiene el neurotransmisor llamado ácido gama-aminobutírico
(NH2-CH2-CH2-CH-(NH2)-COOH) y el carboxiglutamato, AA característico de la proteína de la
coagulación “Protrombina” y de otras proteínas que enlazan calcio.


4) Aminoácidos con grupo R cargado positivamente a pH 7.0
•   Arginina (Arg) posee un grupo R muy básico (pKR = 12.5) además es rico en nitrógeno.

• Lisina (Lys) es un aminoácido con grupo R ionizable (pKR = 10.5). Es un aminoácido esencial.
Su presencia en proteínas favorece la Reacción de Maillard. La presencia de varias lisinas en la
secuencia primaria de una proteína interrumpe la formación de α-héIice. Lisina y arginina poseen los
grupos R más largos de todos los aminoácidos, son hidrofílicos y altamente polares.

•   Histidina (HIS): Es el único aminoácido con capacidad amortiguadora de pH a 7.0 (pK R = 6.0), es
    importante en proteínas plasmáticas y en hemoglobina para regular el pH a 7.2 - 7.4. De él se
    deriva la Histamina, sustancia que favorece la secreción del jugo gástrico. Está presente en el sitio
    activo de muchas enzimas, en las que es esencial para enlazar al sustrato.


5) Aminoácidos con grupo R aromático

Su anillo aromático posee nubes de electrones π deslocalizados, lo que les permite interaccionar con
otros sistemas π y transferir electrones.

•   FENILALANINA (Phe): Es altamente hidrofóbico. Absorbe luz U.V de 280 nm, lo que facilita su
    detección y la de las proteínas que lo contienen. Es un aminoácido esencial. Da lugar a la Tirosina.
•   TRIPTOFANO (Trp): Muy hidrofóbico. Su grupo R es el Indol. Es un precursor del ácido Indol
    acético (hormona vegetal). Junto con la tirosina se puede identificar a 280 nm (luz U.V). Es un
    aminoácido esencial. Su síntesis es muy compleja y su catabolismo incluye muchos pasos. A
    partir de él se obtiene el neurotransmisor serotonina.
•       TIROSINA (Tyr): Se puede considerar como el derivado hidroxilado de la Fenilalanina. Es un
        ácido débil (pKR = 10.07). Es mucho más reactivo que Phe y Trp. A partir de este aminoácido se
        obtienen las catecolaminas epinefrina ó adrenalina y norepinefrina ó noradrenalina.


     C) AMINOÁCIDOS ESENCIALES: Val, Leu, lle, Lis, Met, Trp, Thr, Arg, His, Phe.


D) AMINOÁCIDOS CON GRUPO R IONIZABLE: Cys, Asp, Arg, His, Tyr, Lis, Glu, Thr.

E) AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR:
E.1 Solo se hallan en proteínas específicas.

a)     Carboxiglutamato, en Trombina: HOOC - CH(COOH) (CH2 -CH-(NH2) - COOH

b) 4-hidroxiprolina en colágeno:

c)     5-hidroxilisina en colágeno: NH2-CH2-CH (OH)-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH

d) 6- N- metil lisina, en miosina: CH3~CH2(NH2)-CH2-CH2-CH2~CH (NH2)-COOH

e)     Selenocisteina en glutatión peroxidasa: HSe-CH2 - CH(NH2)COOH

f)     D-aminoácidos: D-glu en paredes bacterianas, D-ala en larvas de insectos, D-Ser en lombriz de

        tierra, D-VaI en actinomicina, D-Phe en gramicidina.

g) Desmosina, son cuatro lisinas condensadas, hallada en elastina, una proteína fibrosa.

h) 3-metil histidina, hallada en proteínas musculares.

E.2 Son intermediarios en el metabolismo de aminoácidos estándar
a) Homoserina: (OH)CH2CH2 CH (NH2)COOH. Precursor de treonina y metionina
b) Homocisteína: HS-CH2 CH2CH (NH2)COOH. Precursor de cisteína

E.3 Aminoácidos que no son α -aminoácidos por lo que no se hallan en proteínas
a)     β-Alanina. (NH2~CH2~CH2-COOH) presente en la molécula de ácido pantoténico de la Coenzima A.

b) DOPA, neurotransmisor derivado de Tirosina.

c)     Acido Gama-aminobutírico          (GABA): HOOC-CH2-CH2-CH2-NH2        es   un neurotransmisor

       obtenido a partir de glutámico.


E.4 α -aminoácidos que no se hallan en ninguna proteína.
       a) Ornitina: Se puede considerar como el homólogo inferior de la lisina e intermediario en la

síntesis de arginina: NH2-(CH2)3-CH(NH2)-COOH

       b) Citrulina: Intermediario en la síntesis de arginina. NH2-CO-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH


F) BIBLIOGRAFIA

1. Lehninger, L. A; D. Nelson y M. M. Cox. 1993. Principles of Biochemistry. N. Y.: Worth
   Publishers.
2. Stryer, L. 1988. Biochemistry. N.Y. : W.H. Freeman.




                                                                                                 3

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  • 1. AMINOÁCIDOS: CARACTERÍSTICAS1 A) INTRODUCCIÓN Los aminoácidos constituyen los bloques de construcción de las proteínas. Contienen en el carbono alfa un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (-COO-); además poseen un grupo denominado R el que es diferente en cada aminoácido. A excepción del aminoácido glicina, todos poseen cuando menos un carbono asimétrico, lo que da lugar a la existencia de estereoisómeros del aminoácido. Los aminoácidos presentes en proteínas pertenecen a la serie L. La estructura de los aminoácidos varía con el pH. Su fórmula general a pH 7.0 es la de ión dipolar ó Zwitterion: NH3+-CH(R) –COO-. Pueden actuar como ácidos o como bases, por lo tanto se dice que son anfóteros. De acuerdo a lo anterior, después de la hidrólisis en el estómago, los aminoácidos deberán tener carga positiva, ya que el grupo amino acepta protones: NH3+-CH(R)-COOH Cada aminoácido se diferencia por el grupo R. Este grupo les otorga diferencia en tamaño, carga, capacidad de formación de puentes de hidrógeno y en reactividad química. La versatilidad de funciones de las proteínas es el resultado de la diversidad en grupos R. La conducta ácido-base facilita que los aminoácidos puedan actuar como quelantes ("atrapadores” de iones), además facilita que puedan establecer, fácilmente atracciones electrostáticas con otros aminoácidos o con otras moléculas. Nueve de los 20 aminoácidos tienen cadenas laterales ionizables: Arg, Lys, His, Asp, Glu, Cys, Thr, Tyr y Ser, aunque este último a pH muy alto (13.6). B) CLASIFICACIÓN Los aminoácidos pueden clasificarse en 5 grupos de acuerdo a su grupo R: 1) Aminoácidos con grupo R no polar, alifático • GLICINA (Gly): No tiene actividad óptica, poca reactividad, su tamaño le permite gran ajuste. Facilita la conformación denominada "hoja plegada". • ALANINA (Ala), VALINA (VAL)*, LEUCINA (LEU)*, ISOLEUCINA (ILE)*: tienen grupos alifáticos y por lo tanto muestran la interacción hidrofóbica, influyendo por lo tanto en la conformación de la proteína. Algunos de ellos son esenciales (*). • METIONINA (Met): Aminoácido azufrado esencial. Donador de grupos metilo. 2) Aminoácidos con grupos R polares sin carga • SERINA (Ser): Por su grupo oxhidrilo es muy reactivo, es un nucleófilo (afín a zonas pobres en electrones). Se puede considerar como la versión hidroxilada de la alanina, por lo que es más reactivo que ésta. Es muy hidrofílico puede formar puentes de hidrógeno. Es un aminoácido fosforilable por lo que las proteínas ó enzimas que lo contienen pueden ser reguladas a través de este mecanismo covalente. 1 Recopiló: Hilda Flores Brito. Primera edición: 2008. Revisión: Febrero 2010 1
  • 2. TREONINA (Thr): Muy reactivo, hidrofílico, con gran capacidad de formar puentes de hidrógeno. Se puede considerar como el homólogo hidroxilado de la valina, pero más reactivo. Se considera un aminoácido esencial. • CISTEINA (Cys): Es un aminoácido azufrado. Su grupo R es un tiol ó sulfhidrilo, el que es ionizable (pKa= 8.5). Forma enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína dando lugar al aminoácido cistina. • PROLINA (PRO): Es el único aminoácido con el grupo α-amino sustituido (uno de sus hidrógenos está unido al grupo R formando un anillo, por lo que se considera a la Prolina como una amina secundaria (α-iminoácido), lo que repercute notable y negativamente en la formación de la α- hélice pues la interrumpe, dando lugar al arreglo conocido como "vuelta al azar". Su estructura cíclica le confiere estabilidad. Es un componente cuantitativamente importante del colágeno. • ASPARAGINA (Asn): Constituye la amida del ácido aspártico. Es débilmente básico. • GLUTAMINA (Gln): Constituye la amida del ácido glutámico. Al igual que Asn tiene capacidad de formar puentes de hidrógeno. 3) Aminoácidos con grupo R cargado negativamente a pH de 7.0 En este grupo se localizan el ÁCIDO ASPÁRTICO (Asp) y el ÁCIDO GLUTÁMICO (Glu), los que poseen un grupo carboxilo adicional. Este grupo se encuentra ionizado a pH de 7.0. A partir del ácido glutámico se obtiene el neurotransmisor llamado ácido gama-aminobutírico (NH2-CH2-CH2-CH-(NH2)-COOH) y el carboxiglutamato, AA característico de la proteína de la coagulación “Protrombina” y de otras proteínas que enlazan calcio. 4) Aminoácidos con grupo R cargado positivamente a pH 7.0 • Arginina (Arg) posee un grupo R muy básico (pKR = 12.5) además es rico en nitrógeno. • Lisina (Lys) es un aminoácido con grupo R ionizable (pKR = 10.5). Es un aminoácido esencial. Su presencia en proteínas favorece la Reacción de Maillard. La presencia de varias lisinas en la secuencia primaria de una proteína interrumpe la formación de α-héIice. Lisina y arginina poseen los grupos R más largos de todos los aminoácidos, son hidrofílicos y altamente polares. • Histidina (HIS): Es el único aminoácido con capacidad amortiguadora de pH a 7.0 (pK R = 6.0), es importante en proteínas plasmáticas y en hemoglobina para regular el pH a 7.2 - 7.4. De él se deriva la Histamina, sustancia que favorece la secreción del jugo gástrico. Está presente en el sitio activo de muchas enzimas, en las que es esencial para enlazar al sustrato. 5) Aminoácidos con grupo R aromático Su anillo aromático posee nubes de electrones π deslocalizados, lo que les permite interaccionar con otros sistemas π y transferir electrones. • FENILALANINA (Phe): Es altamente hidrofóbico. Absorbe luz U.V de 280 nm, lo que facilita su detección y la de las proteínas que lo contienen. Es un aminoácido esencial. Da lugar a la Tirosina. • TRIPTOFANO (Trp): Muy hidrofóbico. Su grupo R es el Indol. Es un precursor del ácido Indol acético (hormona vegetal). Junto con la tirosina se puede identificar a 280 nm (luz U.V). Es un aminoácido esencial. Su síntesis es muy compleja y su catabolismo incluye muchos pasos. A partir de él se obtiene el neurotransmisor serotonina.
  • 3. TIROSINA (Tyr): Se puede considerar como el derivado hidroxilado de la Fenilalanina. Es un ácido débil (pKR = 10.07). Es mucho más reactivo que Phe y Trp. A partir de este aminoácido se obtienen las catecolaminas epinefrina ó adrenalina y norepinefrina ó noradrenalina. C) AMINOÁCIDOS ESENCIALES: Val, Leu, lle, Lis, Met, Trp, Thr, Arg, His, Phe. D) AMINOÁCIDOS CON GRUPO R IONIZABLE: Cys, Asp, Arg, His, Tyr, Lis, Glu, Thr. E) AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR: E.1 Solo se hallan en proteínas específicas. a) Carboxiglutamato, en Trombina: HOOC - CH(COOH) (CH2 -CH-(NH2) - COOH b) 4-hidroxiprolina en colágeno: c) 5-hidroxilisina en colágeno: NH2-CH2-CH (OH)-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH d) 6- N- metil lisina, en miosina: CH3~CH2(NH2)-CH2-CH2-CH2~CH (NH2)-COOH e) Selenocisteina en glutatión peroxidasa: HSe-CH2 - CH(NH2)COOH f) D-aminoácidos: D-glu en paredes bacterianas, D-ala en larvas de insectos, D-Ser en lombriz de tierra, D-VaI en actinomicina, D-Phe en gramicidina. g) Desmosina, son cuatro lisinas condensadas, hallada en elastina, una proteína fibrosa. h) 3-metil histidina, hallada en proteínas musculares. E.2 Son intermediarios en el metabolismo de aminoácidos estándar a) Homoserina: (OH)CH2CH2 CH (NH2)COOH. Precursor de treonina y metionina b) Homocisteína: HS-CH2 CH2CH (NH2)COOH. Precursor de cisteína E.3 Aminoácidos que no son α -aminoácidos por lo que no se hallan en proteínas a) β-Alanina. (NH2~CH2~CH2-COOH) presente en la molécula de ácido pantoténico de la Coenzima A. b) DOPA, neurotransmisor derivado de Tirosina. c) Acido Gama-aminobutírico (GABA): HOOC-CH2-CH2-CH2-NH2 es un neurotransmisor obtenido a partir de glutámico. E.4 α -aminoácidos que no se hallan en ninguna proteína. a) Ornitina: Se puede considerar como el homólogo inferior de la lisina e intermediario en la síntesis de arginina: NH2-(CH2)3-CH(NH2)-COOH b) Citrulina: Intermediario en la síntesis de arginina. NH2-CO-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH F) BIBLIOGRAFIA 1. Lehninger, L. A; D. Nelson y M. M. Cox. 1993. Principles of Biochemistry. N. Y.: Worth Publishers. 2. Stryer, L. 1988. Biochemistry. N.Y. : W.H. Freeman. 3