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“Año del buen servicio al ciudadano”
UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL
FACULTAD DE EDUCACION INICIAL
PRIONES EN HUMANOS Y ANIMALES
ALUMNA:
CONDOR VELIZ, ANDREA BELEN
DOCENTE:
ESCATE DIAZ, JHONY
LIMA – PERÚ
2017
UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL
CONDOR VELIZ, ANDREA BELEN
ESCATE DIAZ, JHONY
PRIONES EN HUMANOS Y ANIMALES
BIOLOGIA GENERAL
21- JUNIO -2017
INDICE
1.Investigar todo lo relacionado con la Encefalitís Espongiforme
Bovina
2. Clasificar la información obtenia de acuerdo como
dispensable o indispensable para la resolución de nuestras
dudas.
3. Plasmar nuestros conocimientos obtenidos a través de la
literatura para formar una metodologia del tipo deductiva.
4. Armar estrategias y medidas preventivas acompañadas de la
Bioseguridad.
OBJETIVOS
1. Análisis- Para separar las ideas permitiendo una buena
comprensión del tema.
2. Síntesis.- Que permita entender la concordancia de
nuestras ideas.
3. Clasificación.- Que nos llevará a poner en nuestras ideas
en cada una de sus partes.
4. Conclusión.- Es el resultado final del estudio realizado con
anterioridad.
METODOLOGIA
INTRODUCCION
La Encefalopatía Espongiforme Bovina (EEB),
también conocida como la Enfermedad de las
vacas locas; es una enfermedad neurológica,
degenerativa, progresiva, transmisible y mortal
del ganado bovino.
ANTECEDENTES
- 1986 primer caso diagnosticado en bovinos en Gran Bretaña
- 1989 primeros casos importados en islas Malvinas y Omán
- 1989 primer caso nativo en Irlanda
- 1990 primer caso nativo en el continente europeo (Suiza)
- 2001 primer caso nativo en bovinos en Japón
- 2003 primer caso nativo en bovinos en Canadá
- 2003 primer caso en EE.UU en bovinos importados de Canadá
- 2005 primer caso nativo en EE.UU
HISTORIA
Lo que sigue pretende sólo ser una modesta introducción a
una cuestión apasionante. La historia de las encefalopatías
espongiformes subagudas, que actualmente se prefiere
denominar enfermedades por priones, se parece a una
novela por entregas desde sus inicios en la académica
neurología alemana de comienzos de siglo. Indígenas
caníbales de selvas tropicales, epidemias de locura en
animales domésticos, trascendentes desafíos a los
fundamentos de la biología tradicional, premios Nobel ya
concedidos o en vías de conceder o injustamente denegados,
insomnios incoercibles y mortales y un largo etcétera de
PATOLOGIA
-El Kuru, una enfermedad neurodegenerativa sólo ha sido observado entre las tribus de
Papuas de las montañas de Nueva Guinea.• La enfermedad de Creutzfeldt-Jacob, por el
contrario, ocurre en todo el mundo a razón de uno o 2 casos al año por millón de
habitantes, siempre a una edad de 60 o más años.
• La encefalopatía bovina espongiforme (BSE) o "enfermedad de las vacas locas" es una
enfermedad que, en el hombre, se presenta como una variante de la enfermedad de
Creutzfeltd-Jacob. A diferencia de la anterior, puede aparecer en personas jóvenes, incluso
adolescentes
.• Otras dos enfermedades también producidas por priones son la enfermedad de Gerstmann-Straussler-
Scheinker que se manifiesta por ataxia y otros signos de daños al cerebello y el insomnio familiar fatal, una
enfermedad en la que la demencia es consecuencia de las dificultades para dormir que experimenta el
paciente.
¿COMO SURGEN LAS PRIMERAS
REFERNCIAS?
Pues se remontan al siglo XVIII, cuando
varios ganaderos europeos describieron
una enfermedad neurodegenerativa letal
que afectaba a las ovejas y a las cabras, mal
al que se denominó «tembladera» (en
inglés, scrapie). El cerebro de estos
animales presentaba un aspecto
de esponja, de donde proviene el término
"espongiforme". A principios del siglo XX se
describieron los primeros casos de
encefalopatía espongiforme en el ser
humano, y la enfermedad se bautizó con el
nombre de enfermedad de Creutzfeldt-
Jakob.
Stanley Prusiner
Posteriormente se demostró que
estas enfermedades
eran transmisibles. El agente
patógeno, el prion, fue descubierto
en 1982 por Stanley Prusiner, quien
demostró que se trataba de
partículas puramente proteicas
sin ácido nucleico. En 1997 le fue
otorgado el Premio Nobel de
Fisiología o Medicina.
Prusiner sometió los priones a distintos
tratamientos para modificar las proteínas o los
ácidos nucleicos, intentando alterar su
capacidad infecciosa.
Sin embargo, si los sometía a la acción de enzimas que
atacaban específicamente a los ácidos nucleicos (nucleasas
para ADN y ARN), a radiación UV o a la modificación con
hidroxilamina, las partículas no perdían su infectividad.
Estos estudios indicaron que los priones
eran partículas patógenas de naturaleza
proteica y sin ácido nucleico.
Es un agente infeccioso formado por
una proteína denominada prionica capaz de
formar agregados moleculares aberrantes.
Prion: Proteinaceous
Infectious Particle , es
el agente infeccioso
responsable de varias
enfermedades
neurodegenerativas
encontradas en los
mamíferos formado
por una proteína
carente de genoma y
ácidos nucleicos
Su forma intracelular puede no
contener ácido nucleico.
Produce las
, que son un grupo
de
enfermedades neurológicas deg
enerativas tales como
la tembladera, la enfermedad
de Creutzfeldt-Jakob y
la encefalopatía espongiforme
bovina.
La proteína prión celular humana (hPrPC o simplemente
PrPC) consta de 253 aminoácidos la PrPSc también
contiene la misma cantidad de residuos, idénticos a los
que se deduce de la secuencia del gen que codifica para la
proteína prión normal Ambas isoformas son codificadas
por un único gen llamado PRNP, que en el ser humano se
localiza en el brazo corto del cromosoma 20 PrPC y PrPSc
poseen un peso molecular aparente de 33-35 kDa en geles
de SDS poliacrilamida.
A partir de tejido cerebral
procedente de un individuo
infectado se pueden extraer
vesículas membranosas ricas en
PrPSc. La proteolisis parcial de
estas vesículas da lugar
a partículas con forma de varilla,
visualizables al microscopio
electrónico.
La mayoría de estas partículas tienen un diámetro uniforme de 11
nm con una longitud media de 165 nm. Estas varillas son lisas,
parecidas a listones, y raramente aparecen retorcidas. Las varillas
están formadas por polímeros de PrPSc 27-30 (generada por la
proteolisis parcial de la PrPSc 33-35).
Se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas
con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un
organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo
tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y
convirtiéndola en prionEstos priones recién formados
pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una
reacción en cadena que produce grandes cantidades de la
proteína prion.
CONTAGIO
En cuanto a la enfermedad
de Encefalopatía Espongiforme Bovina
Además, la información científica
de que se dispone indica que existe
un riesgo de transmisión de la
madre afectada a los terneros
nacidos de ella.
La vía de transmisión de esta
enfermedad conocida hasta la fecha
es la ingestión por los animales de
alimentos contaminados con el
prión.
.
• Una proteína globular en forma de hélice alfa de una membrana neuronal
entra en contacto con una proteína PrpSc, que actúa de agente infeccioso
haciendo que la Prpc adquiera estructura plana en forma de lámina beta,
es decir, pasará a ser una PrpSc.
.
• Como consecuencia de este cambio conformacional, la nueva proteína no
puede ser degradada y actúa como agente infeccioso sobre otros Prpc
provocando el mal plegamiento de una manera exponencial.
.
• Este hecho es el causante de la acumulación de agregados de PrpSc en
forma de placas amiloides, agregados proteicos patógenos que se
acumulan en forma de fibras insolubles y que matan
las neuronas produciendo agujeros en el cerebro.
A partir de una ingesta contaminada, el agente patógeno es
transportado por el epitelio intestinal, desde donde entra a las
células M (especializadas en el transporte de macromoléculas y
partículas a través de las células del epitelio intestinal)
mediante transcitosis. A continuación, el agente entra dentro de
las células migratorias y de los macrófagos (sistema inmunitario).
Una vez reconocido, se sintetiza un anticuerpo contra el prion,
pero no tiene ninguna eficacia, causa por la cual el prion es
transportado por el sistema inmunitario y se acumula en el bazo y
los ganglios linfáticos, que están muy inervados. Este hecho
produce el contagio al tejido nervioso y la consecuente muerte
neuronal y por ello, el cerebro adquiere un aspecto esponjoso.
Los priones causan enfermedades de tipo neurodegenerativo
denominadas clínicamente como encefalopatías espongiformes
transmisibles (EETs)
Los signos clínicos y la patología que producen varían dependiendo de la especie
afectada e incluso de cada animal afectado. En todos los casos el desarrollo de la
enfermedad es muy lento y los tiempos de incubación, con ausencia total de
síntomas, son extremadamente largos (2-10 años dependiendo de la especie y
de los individuos). En general, en los animales se pueden distinguir dos fases
--FASE PSÍQUICA: Se producen cambios en el
comportamiento y el temperamento
-FASE ORGÁNICA: Se observan alteraciones motoras
graves.
JJJJKLLHBHJVJJJBKKK
La clasificación de las enfermedades por priones
humanas deriva de los acontecimientos históricos
que acabamos de describir y contiene todas las
ignorancias que todavía persisten; es por tanto una
clasificación provisional. La que proponemos se basa
en de Silva (1996) y Ridley y Baker (1998).
Esporádicas:
Que aparecen sin causa aparente y actualmente no
tienen explicación científica
Enfermedad de Creutzfeldt Jakob
Clásica
Variante de Heidenhain
Variante de Brownell-Oppenheimer
Panencefalopática
Adquiridas:
Que son consecuencia de la interacción de la
PrpSc sobre la Prpc, que provoca su
transformación en PrpSc
-Kuru (canibalismo)
-Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob yatrogénica
Hormona de crecimiento
Gonadotrofina
Trasplante de cornea
Familiares;
Provocadas por alteraciones genéticas que
facilitan el plegamiento erróneo de la Prpc.
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob familiar
Síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker
Insomnio familiar fatal
Enfermedades por priones atípicas
(mutaciones)
FAMILIARES ESPORADICA ADQUIRIDAS
En los animales, las enfermedades asociadas a los priones originan
descoordinación en los movimientos, ceguera o la muerte. Las más
conocidas son la Encefalopatía Espongiforme Bovina (enfermedad de
las vacas locas, registrada por primera vez en el año 1984), causada
por la alimentación suplementaria del ganado vacuno con restos
ovinos y caprinos (que ya presentaban la enfermedad).
Otra enfermedad manifestada en animales es el Scrapie (en
ovejas y cabras), que no se transmite a los seres humanos pero sí
a los vacunos, capaces de transmitir la enfermedad a los seres
humanos. Esta patología también existe en felinos a pesar de que
hay muy pocos casos registrados.
Es interesante destacar que para las enfermedades prionicas humanas existe una
sensibilidad genética para ciertos homocigotos en el Codón 129 del gen, los
homocigotos Metionina y también Valina tienen más susceptibilidad a padecer la
enfermedad.
LOS PRIONES EN LVIDA NORMAL DE
LOS ORGANISMOS
Modelos en organismos del reino de
los hongos (Fungi), particularmente
en Saccharomyces cerevisiae, han permitido
observar las funciones que podrían tener los
priones en la vida normal de las células. En
estos organismos, los priones desempeñan
funciones tales como la regulación
metabólica del nitrógenoal introducir
Las investigaciones tendentes a describir la
naturaleza de los priones y los agregados
amioloides que forman permitieron observar
proteínas-priones en organismos en estado
natural, es decir, de una manera tal que no
puede decirse que estén relacionados con una
enfermedad.
TEORIA PRIONICA
TRATAMIENTO
Aunque todavía no sabemos demasiado sobre
como afectan los priones al cerebro, el hecho
de conocer la estructura tridimensional de las
partículas infectantes puede llevar al desarrollo
de fármacos. Si la PrPc tiene una estructura de
hélice a con cuatro regiones u hojas como
parece desprenderse de los estudios
de modelización molecular, un fármaco que se
uniese a las 4 hojas lo podría
estabilizar La amfotericina, un antibiótico que
que frena la exocitosis retarda el desarrollo de
las enfermedades por priones en el ratón.
Desgraciadamente, parece tener poca
efectividad en el hombre.
ESPERO HAYAS
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SOBRE EL TEMA.

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PRIONES-ANDREABELEN

  • 1.
  • 2.
  • 3. “Año del buen servicio al ciudadano” UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL FACULTAD DE EDUCACION INICIAL PRIONES EN HUMANOS Y ANIMALES ALUMNA: CONDOR VELIZ, ANDREA BELEN DOCENTE: ESCATE DIAZ, JHONY LIMA – PERÚ 2017
  • 4. UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL CONDOR VELIZ, ANDREA BELEN ESCATE DIAZ, JHONY PRIONES EN HUMANOS Y ANIMALES BIOLOGIA GENERAL 21- JUNIO -2017
  • 5.
  • 7. 1.Investigar todo lo relacionado con la Encefalitís Espongiforme Bovina 2. Clasificar la información obtenia de acuerdo como dispensable o indispensable para la resolución de nuestras dudas. 3. Plasmar nuestros conocimientos obtenidos a través de la literatura para formar una metodologia del tipo deductiva. 4. Armar estrategias y medidas preventivas acompañadas de la Bioseguridad. OBJETIVOS
  • 8. 1. Análisis- Para separar las ideas permitiendo una buena comprensión del tema. 2. Síntesis.- Que permita entender la concordancia de nuestras ideas. 3. Clasificación.- Que nos llevará a poner en nuestras ideas en cada una de sus partes. 4. Conclusión.- Es el resultado final del estudio realizado con anterioridad. METODOLOGIA
  • 9. INTRODUCCION La Encefalopatía Espongiforme Bovina (EEB), también conocida como la Enfermedad de las vacas locas; es una enfermedad neurológica, degenerativa, progresiva, transmisible y mortal del ganado bovino.
  • 10. ANTECEDENTES - 1986 primer caso diagnosticado en bovinos en Gran Bretaña - 1989 primeros casos importados en islas Malvinas y Omán - 1989 primer caso nativo en Irlanda - 1990 primer caso nativo en el continente europeo (Suiza) - 2001 primer caso nativo en bovinos en Japón - 2003 primer caso nativo en bovinos en Canadá - 2003 primer caso en EE.UU en bovinos importados de Canadá - 2005 primer caso nativo en EE.UU
  • 12. Lo que sigue pretende sólo ser una modesta introducción a una cuestión apasionante. La historia de las encefalopatías espongiformes subagudas, que actualmente se prefiere denominar enfermedades por priones, se parece a una novela por entregas desde sus inicios en la académica neurología alemana de comienzos de siglo. Indígenas caníbales de selvas tropicales, epidemias de locura en animales domésticos, trascendentes desafíos a los fundamentos de la biología tradicional, premios Nobel ya concedidos o en vías de conceder o injustamente denegados, insomnios incoercibles y mortales y un largo etcétera de
  • 14. -El Kuru, una enfermedad neurodegenerativa sólo ha sido observado entre las tribus de Papuas de las montañas de Nueva Guinea.• La enfermedad de Creutzfeldt-Jacob, por el contrario, ocurre en todo el mundo a razón de uno o 2 casos al año por millón de habitantes, siempre a una edad de 60 o más años. • La encefalopatía bovina espongiforme (BSE) o "enfermedad de las vacas locas" es una enfermedad que, en el hombre, se presenta como una variante de la enfermedad de Creutzfeltd-Jacob. A diferencia de la anterior, puede aparecer en personas jóvenes, incluso adolescentes .• Otras dos enfermedades también producidas por priones son la enfermedad de Gerstmann-Straussler- Scheinker que se manifiesta por ataxia y otros signos de daños al cerebello y el insomnio familiar fatal, una enfermedad en la que la demencia es consecuencia de las dificultades para dormir que experimenta el paciente.
  • 15. ¿COMO SURGEN LAS PRIMERAS REFERNCIAS? Pues se remontan al siglo XVIII, cuando varios ganaderos europeos describieron una enfermedad neurodegenerativa letal que afectaba a las ovejas y a las cabras, mal al que se denominó «tembladera» (en inglés, scrapie). El cerebro de estos animales presentaba un aspecto de esponja, de donde proviene el término "espongiforme". A principios del siglo XX se describieron los primeros casos de encefalopatía espongiforme en el ser humano, y la enfermedad se bautizó con el nombre de enfermedad de Creutzfeldt- Jakob.
  • 16.
  • 17. Stanley Prusiner Posteriormente se demostró que estas enfermedades eran transmisibles. El agente patógeno, el prion, fue descubierto en 1982 por Stanley Prusiner, quien demostró que se trataba de partículas puramente proteicas sin ácido nucleico. En 1997 le fue otorgado el Premio Nobel de Fisiología o Medicina.
  • 18. Prusiner sometió los priones a distintos tratamientos para modificar las proteínas o los ácidos nucleicos, intentando alterar su capacidad infecciosa. Sin embargo, si los sometía a la acción de enzimas que atacaban específicamente a los ácidos nucleicos (nucleasas para ADN y ARN), a radiación UV o a la modificación con hidroxilamina, las partículas no perdían su infectividad. Estos estudios indicaron que los priones eran partículas patógenas de naturaleza proteica y sin ácido nucleico.
  • 19.
  • 20. Es un agente infeccioso formado por una proteína denominada prionica capaz de formar agregados moleculares aberrantes. Prion: Proteinaceous Infectious Particle , es el agente infeccioso responsable de varias enfermedades neurodegenerativas encontradas en los mamíferos formado por una proteína carente de genoma y ácidos nucleicos
  • 21. Su forma intracelular puede no contener ácido nucleico. Produce las , que son un grupo de enfermedades neurológicas deg enerativas tales como la tembladera, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme bovina.
  • 22.
  • 23. La proteína prión celular humana (hPrPC o simplemente PrPC) consta de 253 aminoácidos la PrPSc también contiene la misma cantidad de residuos, idénticos a los que se deduce de la secuencia del gen que codifica para la proteína prión normal Ambas isoformas son codificadas por un único gen llamado PRNP, que en el ser humano se localiza en el brazo corto del cromosoma 20 PrPC y PrPSc poseen un peso molecular aparente de 33-35 kDa en geles de SDS poliacrilamida.
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  • 29.
  • 30. A partir de tejido cerebral procedente de un individuo infectado se pueden extraer vesículas membranosas ricas en PrPSc. La proteolisis parcial de estas vesículas da lugar a partículas con forma de varilla, visualizables al microscopio electrónico.
  • 31. La mayoría de estas partículas tienen un diámetro uniforme de 11 nm con una longitud media de 165 nm. Estas varillas son lisas, parecidas a listones, y raramente aparecen retorcidas. Las varillas están formadas por polímeros de PrPSc 27-30 (generada por la proteolisis parcial de la PrPSc 33-35).
  • 32.
  • 33. Se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prionEstos priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion.
  • 34.
  • 36. En cuanto a la enfermedad de Encefalopatía Espongiforme Bovina Además, la información científica de que se dispone indica que existe un riesgo de transmisión de la madre afectada a los terneros nacidos de ella. La vía de transmisión de esta enfermedad conocida hasta la fecha es la ingestión por los animales de alimentos contaminados con el prión.
  • 37. . • Una proteína globular en forma de hélice alfa de una membrana neuronal entra en contacto con una proteína PrpSc, que actúa de agente infeccioso haciendo que la Prpc adquiera estructura plana en forma de lámina beta, es decir, pasará a ser una PrpSc. . • Como consecuencia de este cambio conformacional, la nueva proteína no puede ser degradada y actúa como agente infeccioso sobre otros Prpc provocando el mal plegamiento de una manera exponencial. . • Este hecho es el causante de la acumulación de agregados de PrpSc en forma de placas amiloides, agregados proteicos patógenos que se acumulan en forma de fibras insolubles y que matan las neuronas produciendo agujeros en el cerebro.
  • 38.
  • 39. A partir de una ingesta contaminada, el agente patógeno es transportado por el epitelio intestinal, desde donde entra a las células M (especializadas en el transporte de macromoléculas y partículas a través de las células del epitelio intestinal) mediante transcitosis. A continuación, el agente entra dentro de las células migratorias y de los macrófagos (sistema inmunitario). Una vez reconocido, se sintetiza un anticuerpo contra el prion, pero no tiene ninguna eficacia, causa por la cual el prion es transportado por el sistema inmunitario y se acumula en el bazo y los ganglios linfáticos, que están muy inervados. Este hecho produce el contagio al tejido nervioso y la consecuente muerte neuronal y por ello, el cerebro adquiere un aspecto esponjoso.
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  • 42. Los priones causan enfermedades de tipo neurodegenerativo denominadas clínicamente como encefalopatías espongiformes transmisibles (EETs) Los signos clínicos y la patología que producen varían dependiendo de la especie afectada e incluso de cada animal afectado. En todos los casos el desarrollo de la enfermedad es muy lento y los tiempos de incubación, con ausencia total de síntomas, son extremadamente largos (2-10 años dependiendo de la especie y de los individuos). En general, en los animales se pueden distinguir dos fases --FASE PSÍQUICA: Se producen cambios en el comportamiento y el temperamento -FASE ORGÁNICA: Se observan alteraciones motoras graves.
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  • 44. JJJJKLLHBHJVJJJBKKK La clasificación de las enfermedades por priones humanas deriva de los acontecimientos históricos que acabamos de describir y contiene todas las ignorancias que todavía persisten; es por tanto una clasificación provisional. La que proponemos se basa en de Silva (1996) y Ridley y Baker (1998).
  • 45. Esporádicas: Que aparecen sin causa aparente y actualmente no tienen explicación científica Enfermedad de Creutzfeldt Jakob Clásica Variante de Heidenhain Variante de Brownell-Oppenheimer Panencefalopática Adquiridas: Que son consecuencia de la interacción de la PrpSc sobre la Prpc, que provoca su transformación en PrpSc -Kuru (canibalismo) -Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob yatrogénica Hormona de crecimiento Gonadotrofina Trasplante de cornea Familiares; Provocadas por alteraciones genéticas que facilitan el plegamiento erróneo de la Prpc. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob familiar Síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker Insomnio familiar fatal Enfermedades por priones atípicas (mutaciones)
  • 47.
  • 48.
  • 49. En los animales, las enfermedades asociadas a los priones originan descoordinación en los movimientos, ceguera o la muerte. Las más conocidas son la Encefalopatía Espongiforme Bovina (enfermedad de las vacas locas, registrada por primera vez en el año 1984), causada por la alimentación suplementaria del ganado vacuno con restos ovinos y caprinos (que ya presentaban la enfermedad). Otra enfermedad manifestada en animales es el Scrapie (en ovejas y cabras), que no se transmite a los seres humanos pero sí a los vacunos, capaces de transmitir la enfermedad a los seres humanos. Esta patología también existe en felinos a pesar de que hay muy pocos casos registrados.
  • 50.
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  • 52. Es interesante destacar que para las enfermedades prionicas humanas existe una sensibilidad genética para ciertos homocigotos en el Codón 129 del gen, los homocigotos Metionina y también Valina tienen más susceptibilidad a padecer la enfermedad.
  • 53.
  • 54. LOS PRIONES EN LVIDA NORMAL DE LOS ORGANISMOS
  • 55. Modelos en organismos del reino de los hongos (Fungi), particularmente en Saccharomyces cerevisiae, han permitido observar las funciones que podrían tener los priones en la vida normal de las células. En estos organismos, los priones desempeñan funciones tales como la regulación metabólica del nitrógenoal introducir Las investigaciones tendentes a describir la naturaleza de los priones y los agregados amioloides que forman permitieron observar proteínas-priones en organismos en estado natural, es decir, de una manera tal que no puede decirse que estén relacionados con una enfermedad.
  • 58. Aunque todavía no sabemos demasiado sobre como afectan los priones al cerebro, el hecho de conocer la estructura tridimensional de las partículas infectantes puede llevar al desarrollo de fármacos. Si la PrPc tiene una estructura de hélice a con cuatro regiones u hojas como parece desprenderse de los estudios de modelización molecular, un fármaco que se uniese a las 4 hojas lo podría estabilizar La amfotericina, un antibiótico que que frena la exocitosis retarda el desarrollo de las enfermedades por priones en el ratón. Desgraciadamente, parece tener poca efectividad en el hombre.
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