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Biología PAU Andalucía Proteínas

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Biología PAU Andalucía Proteínas

1 de 3
BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO
PREGUNTAS PROTEÍNAS SELECTIVIDAD (guión de respuestas)
1.- Describa la estructura básica de los aminoácidos y escriba su fórmula general [0,5]. Describa cómo se produce el
enlace que los une para formar las proteínas e indique cómo se llama este enlace [0,5]. Cite cuatro funciones de las
proteínas [0,4] y explique dos de ellas [0,6]. 2010-2011
Estructura del aminoácido: molécula orgánica formada por un carbono alfa al que están unidos un grupo amino (-NH3) y un grupo
carboxilo (-COOH), un radical variable (R) y un átomo de hidrogeno.. 0,4 puntos
Formula general de un aminoácido.......... 0,1 punto
Descripción del enlace: enlace que se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente con la perdida de
una molécula de agua........................... 0,4 puntos
Nombre: enlace peptídico......................... 0,1 punto
Funciones: catalítica o enzimática, protectora o defensiva, transportadora, reguladora, contráctil, reconocimiento celular,
estructural, reserva, etc. (Solo cuatro funciones, a 0,1 punto cada una)...... 0,4 puntos
Explicación breve de dos de las funciones.............. 0,6 puntos
2.- La figura 1 corresponde a una hormona constituida por la unión de 51 unidades representadas por bolas blancas
(Cys, Cisteína) y oscuras. La figura 2 corresponde a la estructura básica de cada una de estas unidades.
a).- ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece esta hormona? [0,25]. Escriba la fórmula del compuesto que se
formará al unirse dos de estas unidades como la de la figura 2 [0,25]. ¿Qué tipo de enlace se establece entre ellas?
[0,2]. Cite dos características de dicho enlace [0,3].
b).- ¿Qué tipo de enlace se establece entre las moléculas indicadas como Cys? [0,5]. Explique por qué las
macromoléculas como las de la figura 1 presentan una gran variedad a pesar de estar todas constituidas por las
mismas unidades [0,5]. 2010-2011
a).- Es una proteína (se admitirá también polipéptido) formada por dos cadenas polipeptídicas .................. 0,25 puntos
Fórmula de un dipéptido ............................................. 0,25 puntos
Enlace peptídico....................... 0,2 puntos
Enlace covalente fuerte, rígido sin rotación y con sus átomos en un plano (sólo 2 características a, 0,15 puntos cada una) ......0,3
puntos
b).- Enlace por puentes disulfuro................................. 0,5 puntos
Las proteínas presentan una gran variedad porque están formadas por diferentes combinaciones de aminoácidos....... 0,5 puntos
3.- Defina proteína [0,4] y nombre cinco de sus funciones biológicas [0,5]. Describa la estructura terciaria de una
proteína indicando dos enlaces e interacciones que la estabilizan [0,5]. Explique en qué consiste la desnaturalización
y la renaturalización de las proteínas [0,4]. Indique los enlaces que permanecen tras el proceso de desnaturalización
[0,2]. 2010-2011
Proteína: macromolécula integrada por una o varias cadenas peptídicas que resultan de la unión secuencial de un elevado número
de aminoácidos unidos por enlace peptídico...................................................................... 0,4 puntos
Funciones: catalítica o enzimática, protectora o defensiva, transportadora, reguladora, contráctil, reconocimiento celular,
estructural, reserva, etc. (Solo cinco, a 0,1 punto cada una) ................................................... 0,5 puntos
Estructura terciaria: plegamientos de la estructura secundaria (0,2 puntos), estableciendo puentes de hidrógeno, interacciones
electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals entre los radicales de la propia cadena
peptídica (solo dos, a 0,15 puntos cada uno)......... 0,5 puntos
Desnaturalización: pérdida de la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de una proteína y como consecuencia pérdida de su
funcionalidad............... 0,2 puntos
Renaturalización: recuperación de la estructura nativa de una proteína y su funcionalidad.......................... 0,2 puntos
Permanecen los enlaces peptídicos...................................................... 0,2 puntos
4.- Indique cuáles son las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización de proteínas [0,5], enumerando los enlaces
que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos [0,8]. Cite un agente que pueda hidrolizar y otro que
pueda desnaturalizar las proteínas [0,2]. 2003-2004
Nivel estructural afectado (primario en la hidrólisis y niveles superiores en la desnaturalización)
y el grado de reversibilidad de ambos procesos........................................... 0,5 puntos
Hidrólisis: enlace peptídico; productos: péptidos y aminoácidos; desnaturalización: enlaces débiles (fuerzas de Van der Waals,
puentes de hidrógeno, enlaces hidrofóbicos, etc.); productos: proteínas desconfiguradas.................................... 0,8 puntos
Agentes hidrolíticos: enzimas, ácidos o bases; agentes desnaturalizantes: calor, pH, agentes químicos, etc.......... 0,2 puntos
5- Describa la estructura terciaria [0,75] y cuaternaria [0,75] de las proteínas haciendo especial hincapié en los
enlaces y las fuerzas que las estabilizan. 2003-2004
Estructura terciaria: plegamiento por interacciones entre zonas alejadas de la cadena
polipeptídica (interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro, etc.) ......................................... 0,75 puntos
Estructura cuaternaria: interacciones electrostáticas, enlaces iónicos entre diferentes cadenas polipeptídicas ........................ 0,75
puntos
6.- Enumere [0,5] y describa cinco funciones de las proteínas ilustrando cada una con un ejemplo [1]. 2003-2004
Funciones: estructural, transporte, enzimática, hormonal, defensa, contráctil, reserva, etc. ......................... 0,5 puntos
Estructural: citoesqueleto, colágeno, etc.; transporte: hemoglobina, seroalbúmina, etc.; enzimática: cualquier
enzima; hormonal: insulina, tiroxina, etc.; defensa: inmunoglobulinas, trombina, etc.; contráctil: miosina,
actina, etc.; reserva: caseína, ovoalbúmina, etc. (cada descripción y ejemplo 0,2 puntos).......... 1 punto
7.- A la vista de la imagen, conteste las siguientes
cuestiones:
a).- ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le sugiere
la figura adjunta? [0,25]. ¿Qué estructura representa?
[0,25]. ¿Qué tipos de enlaces estabilizan el entramado
molecular que se observa en la figura? [0,5].
b).- ¿Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de
complejidad conoce? [0,2]. Analice las principales
características de cada una de ellas [0,8]. 2003-2004
a).- La figura representa la estructura de una proteína ............................................................................... 0,25 puntos
Representa la estructura en a-hélice................................................ 0,25 puntos
Enlaces peptídicos y puentes de hidrógeno en zonas próximas de la cadena polipeptídica ..................... 0,5 puntos
b).- Hoja plegada ................................................................................................ 0,2 puntos
Características y tipos de enlaces que participan ......................................................................................... 0,8 puntos
8.- Describa cinco funciones desempeñadas por las proteínas en los seres vivos [1,5]. 2002-2003
Descripción de cinco funciones (estructural, transporte, enzimática, movimiento, contracción, reserva, inmunológica, etc., (cada
función 0,3 puntos) ................................................ 1,5 puntos
9.- Sabiendo que el tipo de cabello (rizado o liso) se debe a la estructura que adoptan sus componentes, explique,
razonadamente, por qué el calor puede alisar el cabello [0,5] y por qué este cambio es reversible [0,5]. 2002-2003
Desnaturalización de las proteínas por calor ..................................................................................... 0,5 puntos
Renaturalización de las proteínas ................................................................................................ 0,5 puntos
10.- Defina qué son los aminoácidos [0,25], escriba su fórmula general [0,25] y clasifíquelos en función de sus
radicales [0,5]. Describa el enlace peptídico como característico de la estructura de las proteínas [0,5]. 2002-2003
Definición en relación con la composición química, grupos funcionales y función precursora ........ 0,25 puntos
Fórmula general ................................................................................................................................. 0,25 puntos
Clasificación (ácidos, básicos, neutros polares y neutros apolares) ................................................. 0,5 puntos
Características (enlace covalente, estructura coplanaria, capacidad de giro, etc.) .......................... 0,5 puntos
11.- Enumere [0,3] y describa [1,2] los tipos de estructura secundaria en las proteínas. 2002-2003
Conformación en α-hélice y conformación β .................................................................................... 0,3 puntos
Descripción detallada de cada estructura secundaria, (0,6 puntos cada una) ................................. 1,2 puntos
12.- Analice la estructura secundaria [0,75] y terciaria [0,75] de las proteínas haciendo especial hincapié en las
fuerzas que las mantienen. 2002-2003
Análisis de la estructura secundaria: hélice α y hoja plegada mantenidas por enlaces peptídicos y enlaces de hidrógeno
................................................................................ 0,75 puntos
Análisis de la estructura terciaria: proteínas fibrosas y globulares mantenidas por enlaces peptídicos, puentes de
hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, fuerzas electrostáticas y puentes disulfuro ......................... 0,75 puntos
13.- Explique en qué consiste la desnaturalización proteica [0,5]. Indique qué tipos de enlaces se conservan y cuáles
se ven afectados [0,5]. ¿Qué factores provocan la desnaturalización? [0,5].
Explicación ......................................................................................................................................... 0,5 puntos
Enlaces peptídicos (no se alteran); disulfuro, hidrógeno, interacciones débiles (sí se alteran) ....... 0,5 puntos
Físicos (temperatura, etc.); químicos (pH, sustancias, etc.) ............................................................. 0,5 puntos
14.- Defina la estructura primaria de las proteínas, indique qué tipo de enlace la caracteriza y nombre los grupos
químicos que participan en el mismo [0,9]. Explique qué se entiende por desnaturalización de una proteína [0,5] y
nombre los orgánulos que están implicados en su síntesis y empaquetamiento [0,6].
Definición: secuencia lineal o conjunto de aminoácidos unidos en un determinado orden ... 0,3 puntos
Tipo de enlace: enlace peptídico ... 0,3 puntos
Grupos que participan: grupo carboxilo de un aminoácido y amino del otro ... 0,3 puntos
Desnaturalización: pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria que puede o no ser reversible ...0,5 puntos
Síntesis: ribosomas y retículo endoplásmico. Empaquetamiento: complejo de Golgi. (0,2 puntos cada orgánulo) ... 0,6 puntos
15.- ¿Conserva su poder nutritivo una proteína desnaturalizada? Razone la respuesta [1]. 2007-2008
El poder nutritivo de las proteínas radica en que son fuente de aminoácidos, la desnaturalización no afecta a la estructura primaria ni
a los aminoácidos y por tanto no afecta al poder nutritivo
16.- El colageno es una proteina de aspecto blanquecino que forma parte de estructuras resistentes como los
tendones. Al hervir el colageno se obtiene gelatina que es una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la
causa de este cambio [1]. 2008-2009
El cambio lo produce la desnaturalización de la proteína colágeno (por el aumento de la temperatura), es decir,
la pérdida de su estructura nativa

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  • 1. BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO PREGUNTAS PROTEÍNAS SELECTIVIDAD (guión de respuestas) 1.- Describa la estructura básica de los aminoácidos y escriba su fórmula general [0,5]. Describa cómo se produce el enlace que los une para formar las proteínas e indique cómo se llama este enlace [0,5]. Cite cuatro funciones de las proteínas [0,4] y explique dos de ellas [0,6]. 2010-2011 Estructura del aminoácido: molécula orgánica formada por un carbono alfa al que están unidos un grupo amino (-NH3) y un grupo carboxilo (-COOH), un radical variable (R) y un átomo de hidrogeno.. 0,4 puntos Formula general de un aminoácido.......... 0,1 punto Descripción del enlace: enlace que se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente con la perdida de una molécula de agua........................... 0,4 puntos Nombre: enlace peptídico......................... 0,1 punto Funciones: catalítica o enzimática, protectora o defensiva, transportadora, reguladora, contráctil, reconocimiento celular, estructural, reserva, etc. (Solo cuatro funciones, a 0,1 punto cada una)...... 0,4 puntos Explicación breve de dos de las funciones.............. 0,6 puntos 2.- La figura 1 corresponde a una hormona constituida por la unión de 51 unidades representadas por bolas blancas (Cys, Cisteína) y oscuras. La figura 2 corresponde a la estructura básica de cada una de estas unidades. a).- ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece esta hormona? [0,25]. Escriba la fórmula del compuesto que se formará al unirse dos de estas unidades como la de la figura 2 [0,25]. ¿Qué tipo de enlace se establece entre ellas? [0,2]. Cite dos características de dicho enlace [0,3]. b).- ¿Qué tipo de enlace se establece entre las moléculas indicadas como Cys? [0,5]. Explique por qué las macromoléculas como las de la figura 1 presentan una gran variedad a pesar de estar todas constituidas por las mismas unidades [0,5]. 2010-2011 a).- Es una proteína (se admitirá también polipéptido) formada por dos cadenas polipeptídicas .................. 0,25 puntos Fórmula de un dipéptido ............................................. 0,25 puntos Enlace peptídico....................... 0,2 puntos Enlace covalente fuerte, rígido sin rotación y con sus átomos en un plano (sólo 2 características a, 0,15 puntos cada una) ......0,3 puntos b).- Enlace por puentes disulfuro................................. 0,5 puntos Las proteínas presentan una gran variedad porque están formadas por diferentes combinaciones de aminoácidos....... 0,5 puntos 3.- Defina proteína [0,4] y nombre cinco de sus funciones biológicas [0,5]. Describa la estructura terciaria de una proteína indicando dos enlaces e interacciones que la estabilizan [0,5]. Explique en qué consiste la desnaturalización y la renaturalización de las proteínas [0,4]. Indique los enlaces que permanecen tras el proceso de desnaturalización [0,2]. 2010-2011 Proteína: macromolécula integrada por una o varias cadenas peptídicas que resultan de la unión secuencial de un elevado número de aminoácidos unidos por enlace peptídico...................................................................... 0,4 puntos Funciones: catalítica o enzimática, protectora o defensiva, transportadora, reguladora, contráctil, reconocimiento celular, estructural, reserva, etc. (Solo cinco, a 0,1 punto cada una) ................................................... 0,5 puntos Estructura terciaria: plegamientos de la estructura secundaria (0,2 puntos), estableciendo puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals entre los radicales de la propia cadena peptídica (solo dos, a 0,15 puntos cada uno)......... 0,5 puntos Desnaturalización: pérdida de la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de una proteína y como consecuencia pérdida de su funcionalidad............... 0,2 puntos Renaturalización: recuperación de la estructura nativa de una proteína y su funcionalidad.......................... 0,2 puntos Permanecen los enlaces peptídicos...................................................... 0,2 puntos
  • 2. 4.- Indique cuáles son las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización de proteínas [0,5], enumerando los enlaces que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos [0,8]. Cite un agente que pueda hidrolizar y otro que pueda desnaturalizar las proteínas [0,2]. 2003-2004 Nivel estructural afectado (primario en la hidrólisis y niveles superiores en la desnaturalización) y el grado de reversibilidad de ambos procesos........................................... 0,5 puntos Hidrólisis: enlace peptídico; productos: péptidos y aminoácidos; desnaturalización: enlaces débiles (fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, enlaces hidrofóbicos, etc.); productos: proteínas desconfiguradas.................................... 0,8 puntos Agentes hidrolíticos: enzimas, ácidos o bases; agentes desnaturalizantes: calor, pH, agentes químicos, etc.......... 0,2 puntos 5- Describa la estructura terciaria [0,75] y cuaternaria [0,75] de las proteínas haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan. 2003-2004 Estructura terciaria: plegamiento por interacciones entre zonas alejadas de la cadena polipeptídica (interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro, etc.) ......................................... 0,75 puntos Estructura cuaternaria: interacciones electrostáticas, enlaces iónicos entre diferentes cadenas polipeptídicas ........................ 0,75 puntos 6.- Enumere [0,5] y describa cinco funciones de las proteínas ilustrando cada una con un ejemplo [1]. 2003-2004 Funciones: estructural, transporte, enzimática, hormonal, defensa, contráctil, reserva, etc. ......................... 0,5 puntos Estructural: citoesqueleto, colágeno, etc.; transporte: hemoglobina, seroalbúmina, etc.; enzimática: cualquier enzima; hormonal: insulina, tiroxina, etc.; defensa: inmunoglobulinas, trombina, etc.; contráctil: miosina, actina, etc.; reserva: caseína, ovoalbúmina, etc. (cada descripción y ejemplo 0,2 puntos).......... 1 punto 7.- A la vista de la imagen, conteste las siguientes cuestiones: a).- ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le sugiere la figura adjunta? [0,25]. ¿Qué estructura representa? [0,25]. ¿Qué tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular que se observa en la figura? [0,5]. b).- ¿Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de complejidad conoce? [0,2]. Analice las principales características de cada una de ellas [0,8]. 2003-2004 a).- La figura representa la estructura de una proteína ............................................................................... 0,25 puntos Representa la estructura en a-hélice................................................ 0,25 puntos Enlaces peptídicos y puentes de hidrógeno en zonas próximas de la cadena polipeptídica ..................... 0,5 puntos b).- Hoja plegada ................................................................................................ 0,2 puntos Características y tipos de enlaces que participan ......................................................................................... 0,8 puntos 8.- Describa cinco funciones desempeñadas por las proteínas en los seres vivos [1,5]. 2002-2003 Descripción de cinco funciones (estructural, transporte, enzimática, movimiento, contracción, reserva, inmunológica, etc., (cada función 0,3 puntos) ................................................ 1,5 puntos 9.- Sabiendo que el tipo de cabello (rizado o liso) se debe a la estructura que adoptan sus componentes, explique, razonadamente, por qué el calor puede alisar el cabello [0,5] y por qué este cambio es reversible [0,5]. 2002-2003 Desnaturalización de las proteínas por calor ..................................................................................... 0,5 puntos Renaturalización de las proteínas ................................................................................................ 0,5 puntos 10.- Defina qué son los aminoácidos [0,25], escriba su fórmula general [0,25] y clasifíquelos en función de sus radicales [0,5]. Describa el enlace peptídico como característico de la estructura de las proteínas [0,5]. 2002-2003 Definición en relación con la composición química, grupos funcionales y función precursora ........ 0,25 puntos Fórmula general ................................................................................................................................. 0,25 puntos Clasificación (ácidos, básicos, neutros polares y neutros apolares) ................................................. 0,5 puntos Características (enlace covalente, estructura coplanaria, capacidad de giro, etc.) .......................... 0,5 puntos 11.- Enumere [0,3] y describa [1,2] los tipos de estructura secundaria en las proteínas. 2002-2003 Conformación en α-hélice y conformación β .................................................................................... 0,3 puntos
  • 3. Descripción detallada de cada estructura secundaria, (0,6 puntos cada una) ................................. 1,2 puntos 12.- Analice la estructura secundaria [0,75] y terciaria [0,75] de las proteínas haciendo especial hincapié en las fuerzas que las mantienen. 2002-2003 Análisis de la estructura secundaria: hélice α y hoja plegada mantenidas por enlaces peptídicos y enlaces de hidrógeno ................................................................................ 0,75 puntos Análisis de la estructura terciaria: proteínas fibrosas y globulares mantenidas por enlaces peptídicos, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, fuerzas electrostáticas y puentes disulfuro ......................... 0,75 puntos 13.- Explique en qué consiste la desnaturalización proteica [0,5]. Indique qué tipos de enlaces se conservan y cuáles se ven afectados [0,5]. ¿Qué factores provocan la desnaturalización? [0,5]. Explicación ......................................................................................................................................... 0,5 puntos Enlaces peptídicos (no se alteran); disulfuro, hidrógeno, interacciones débiles (sí se alteran) ....... 0,5 puntos Físicos (temperatura, etc.); químicos (pH, sustancias, etc.) ............................................................. 0,5 puntos 14.- Defina la estructura primaria de las proteínas, indique qué tipo de enlace la caracteriza y nombre los grupos químicos que participan en el mismo [0,9]. Explique qué se entiende por desnaturalización de una proteína [0,5] y nombre los orgánulos que están implicados en su síntesis y empaquetamiento [0,6]. Definición: secuencia lineal o conjunto de aminoácidos unidos en un determinado orden ... 0,3 puntos Tipo de enlace: enlace peptídico ... 0,3 puntos Grupos que participan: grupo carboxilo de un aminoácido y amino del otro ... 0,3 puntos Desnaturalización: pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria que puede o no ser reversible ...0,5 puntos Síntesis: ribosomas y retículo endoplásmico. Empaquetamiento: complejo de Golgi. (0,2 puntos cada orgánulo) ... 0,6 puntos 15.- ¿Conserva su poder nutritivo una proteína desnaturalizada? Razone la respuesta [1]. 2007-2008 El poder nutritivo de las proteínas radica en que son fuente de aminoácidos, la desnaturalización no afecta a la estructura primaria ni a los aminoácidos y por tanto no afecta al poder nutritivo 16.- El colageno es una proteina de aspecto blanquecino que forma parte de estructuras resistentes como los tendones. Al hervir el colageno se obtiene gelatina que es una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la causa de este cambio [1]. 2008-2009 El cambio lo produce la desnaturalización de la proteína colágeno (por el aumento de la temperatura), es decir, la pérdida de su estructura nativa