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Las proteinas

  1. 1. PROTEÍNAS ESTUCTURA Y FUNCIÓN
  2. 2. CONCEPTO DE PROTEÍNA • Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. • Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
  3. 3. • Son polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. • Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.
  4. 4. • Su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.
  5. 5. LOS AMINOÁCIDOS • Son las unidades básicas que forman las proteínas. • Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). • Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).
  6. 6. PUEDEN SER • No polares o hidrofóbicos • R polar no cargado • R polar con carga – Positiva (básicos) o – Negativa (ácidos)
  7. 7. AMINOÁCIDOS ESENCIALES para los seres humanos adultos Triptofano Fenilalanina Valina Leucina Isoleucina Treonina Metionina Lisina
  8. 8. Aminoácidos esenciales Los aminoácidos esenciales son aquellos que no se pueden sintetizar a partir de otros recursos de la dieta (el cuerpo humano no puede generarlos). Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución.
  9. 9. • Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácido esenciales, se dice que contiene proteínas de alta calidad o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos y los lácteos. • No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo ocho lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato.
  10. 10. • En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales: • fenilalanina • isoleucina • leucina • lisina • metionina • treonina • triptófano • valina • Y, sólo en niños: • arginina • histidina • Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente.
  11. 11. LOS PÉPTIDOS • Son cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos
  12. 12. CLASIFICACIÓN La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido • Si el nº de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido • Si es superior a 10 se llama polipéptido • Si el nº: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
  13. 13. UN POLIPÉPTIDO NO ES UNA PROTEÍNA • Las dos cadenas polipeptídicas que conforman la Insulina
  14. 14. ESTUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS • Esta estructura es un factor determinante en su actividad biológica
  15. 15. • La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. • Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
  16. 16. ESTRUCTURA PRIMARIA
  17. 17. ESTRUCTURA PRIMARIA • La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. • Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. • La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
  18. 18. ESTUCTURA SECUNDARIA
  19. 19. • La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. • Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. • Existen dos tipos de estructura secundaria: • la a(alfa)-hélice • la conformación beta
  20. 20. • Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre • el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
  21. 21. • En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
  22. 22. ESTRUCTURA TERCIARIA
  23. 23. • La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. • Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
  24. 24. • Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: • el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. • los puentes de hidrógeno • los puentes eléctricos • las interacciones hifrófobas.
  25. 25. • En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria…..
  26. 26. ESTRUCTURA CUATERNARIA
  27. 27. • Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. • Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. • El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.
  28. 28. ESPECIFICIDAD DE LA PROTEÍNAS • Puede ser entendida en dos sentidos: – Especificidad de función: dadas por la modificación de los sectores variables SITIOS ACTIVOS de los que depende directamente la función La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
  29. 29. Especificidad entre especies: diferencias producidas por el proceso evolutivo, y cada especie e incluso cada individuo puede tener sus propias proteínas Es decir: no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"
  30. 30. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS • Es la pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario. • Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. • Se debe a la desaparición de los enlaces tipo – Puente hidrógeno – Enlaces iónicos – Puente disulfuro – Interacción hidrofóbica – Fuerzas de Van der Waals
  31. 31. •Puede se reversible o irreversible •Los factores que la provocan pueden ser –Físicos •Calor •Presión –Químicos •Aumento o disminución –del pH –de la salinidad
  32. 32. FUNCIONES Estructurales (queratina, actina, miosina) Proteínas Componentes de (polipéptidos) Aminoácidos membrana Enzimática (catalizadores) Hormonas (glucagón, insulina) Transporte de oxigeno Anticuerpos Energética coagulación
  33. 33. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en : • HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos • HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina “grupo prostético”
  34. 34. FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS • Estructural Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.
  35. 35. • Enzimática Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas Lactasa, maltasa, Pepsina, etc. • Hormonal Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina
  36. 36. • Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno • Transporte Hemoglobina , Hemocianina , Citocromos • Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche
  37. 37. Sitio de Internet • http://www.arrakis.es/~lluengo/pprotei nas.html#GlossB

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