Proteinas y clasificacion

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proteinas, aminoacidos, tipos de aminoacidos, grupos R, influencia de los grupos R y numero de aminoacidos en la estructura de una proteina, clasificacion de las proteinas de acuerdo a diversos criterios.

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Proteinas y clasificacion

  1. 1. Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina “Witremundo Torrealba” Núcleo Aragua Prof: Normig Zoghbi Integrantes: Kevin Pérez María José Perillo José Peroza
  2. 2. Proteínas Las proteínas o prótidos son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos. Biomoleculas mas versátiles y diversas.
  3. 3. NECESARIAS PARA LA VIDA POR: Función plasmática: constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de la célula. Función biorreguladora: (forman partes de las enzimas. Función de defensa: (los anticuerpos son proteínas).
  4. 4. Según su composición fisicoquímica pueden ser: Simples (holoproteinas): formada por sus aminoácidos o derivados. Conjugadas (heteroproteinas): formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas. Derivadas: formadas por sustancias provenientes de la desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
  5. 5. FUNCIONES Protectora: ejemplo trombina y fibrinógeno. Estructural: función mas importante por ejemplo el colágeno. Inmunológica: anticuerpos. Enzimática: ejemplo sacara y pepsina. Contráctil: ejemplo actina y miosina. Homeostática: colaboran en el equilibrio del pH
  6. 6. ¿AMINOÁCIDOS? Molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo Carboxilo (-COOH).
  7. 7. PROTEÍNAS = 20 AMINOÁCIDOS Esenciales: Leusina. Isoleusina. Valina. Lisina. Treonina. Metionina. Fenilalanina. Triptófano. No Esenciales: Alanina. Arginina. Acido Aspartico. Acido Glutamico. Cisteina. Tirosina. Histidina. Glicina. Serina. Prolina. Aspargina. Glutamina.
  8. 8. GRUPOS R (CADENA LATERAL) Encargados de diferenciar un aminoácido de otro y pueden ser: 1. Hidrofilicos: son solubles al agua, y se dividen en tres subgrupos: I. Acidos: son muy polares y gracias a su grupo acido de su cadena lateral tienen carga negativa a pH neutro. II. Básicos: contienen un grupo amino en su cadena lateral y tienen carga positiva a pH neutro. III. Neutros: no se encuentra grupo amino o carboxilo en su cadena R y por enden no tienen carga a pH neutro, son polares y forman puentes de Hidrogeno.
  9. 9. 2. Alifáticos: su cadena es hidrofobica, no son solubles al agua y tienden a encontrarse en el interior de las proteínas globulares en solución acuosa.
  10. 10. DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION DE PROTEINAS
  11. 11. Estado nativo, catalíticamente activo Adición de urea y mercaptoetanol Estado desplegado inactivo Eliminación de urea y mercaptoetanol Estado nativo, catalíticamente activo
  12. 12. Agentes Desnaturalizantes Físicos Temperatura
  13. 13. Detergentes Agentes Desnaturalizantes Químicos p H Soluciones Orgánicas
  14. 14. Sustitución de un aminoácido en la cadena polipeptídica de la Hb
  15. 15. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
  16. 16. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS: Según su composición: Simples (Holoproteinas) Complejas (Heteroproteinas) Según su conformación: Fibrosas Globulares Según su Solubilidad: Albuminas Globulinas Gluteinas Prolaminas
  17. 17. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS: Según su Función: Estructurales Enzimas Hormonas Toxinas Anticuerpos Transportadoras
  18. 18. Clasificación según su composición: Proteínas Simples (Holoproteinas):  Son proteínas compuestas únicamente por aminoácidos.  Histonas: Participan en la formación de nucleoproteínas.  Protaminas: están unidas al ADN de los espermatozoides.  Albuminoides: Se encuentran en TC, cabello, Uñas.
  19. 19. Histonas
  20. 20. Protaminas
  21. 21. Proteínas conjugadas (Heteroproteinas): Proteínas combinadas a sustancias que no son aminoácidos. Fracción ausente de aminoácidos denominada grupo prostético. En función al grupo prostético pueden ser:  Nucleoproteínas  Lipoproteínas  Glicoproteinas  Cromoproteínas  Metaloproteinas  Fosfoproteinas
  22. 22. Nucleoproteínas Proteínas combinadas con ácidos nucleídos. (Histonas, Protaminas) Lipoproteínas Son aquellas que tienen lípidos. (Lipoproteínas del plasma sanguíneo: VLDL,LDL,HDL. Lipovitelina: yemas de huevo) Glicoproteínas Son Proteínas que poseen como grupo prostético a los carbohidratos. (Fibrinógeno, Pepsina, Ovoalbúmina)
  23. 23. Cromoproteínas Metaloproteinas Fosfoproteínas Proteínas que poseen como grupo prostético un pigmento. Proteínas que poseen átomos metálicos. (Ferritina) Proteínas que poseen como grupo prostético al fosfato. (caseína, pepsina)
  24. 24. Lipoproteína
  25. 25. Clasificación según su conformación: Proteínas Fibrosas:  Son aquellas proteínas que poseen forma filamentosa Funciones estructurales Piel, TC, fibras animales. Queratina Proteínas mas importante del pelo y las uñas. Estructura de hélice. Colágeno Proteína mas abundante de la piel  Constitución de los tendones  Unidad básica tropocolageno. Seda (Fibrinógeno) Proteína dispuesta lineal  Estructura B plegable
  26. 26. Queratina Seda (Fibrinógeno)
  27. 27. Colágeno
  28. 28. Proteínas Globulares:  Son proteínas que presentan formas esféricas o elipsoidales. Un ejemplo de proteína globular el inhibidor de la tripsina pancreática Bovina.
  29. 29. Clasificación según su solubilidad: Albuminas:  Proteínas solubles en agua:  Seroalbumina  Ovoalbúmina  Lactoalbumina Globulinas:  Proteínas solubles en agua.  Son un importante componente del plasma.  Lactoglobulina  Seroglobulina  Ovoglobulinas Glutelinas:  Proteínas solubles en soluciones de ácidos o bases.  Trigo, avena, cebada. Prolaminas Son solubles en 50%-90% de alcohol.  Gliadina de trigo, centeno.
  30. 30. Clasificación según su función: Estructurales Se encuentran formando parte estructural de algún tejido. (Colágeno, Queratina, Fibrinógeno) Enzimas Proteínas con capacidad catalizadora.  ADN polimerasa Pepsina Hormonas Proteínas que actúan como mensajeros químicos.  Insulina, STH,ACTH,FSH.
  31. 31. Clasificación según su función: Toxinas Proteínas que provocan daños al ser humano. Toxina botulínica. Anticuerpos Proteínas formadas para defensa del organismo. Inmunoglobulina Transportadoras Proteínas capaces de unirse a diversas moléculas transportadoras. Hemoglobina Mioglobina Responsable s de la contracción Actina y miosina Anticuerpos
  32. 32. Hemoglobina y Mioglobina Son análogos moleculares Desempeñan funciones esenciales en el metabolismo.  Transporte y almacenamiento de O2  Eliminación de CO2
  33. 33. ANEMIA DE LAS CELULAS FALSIFORME Es una patología que causa que el glóbulo rojo se deforme y adquiera apariencia de una hoz. Los glóbulos rojos también padecen de una vida más corta provocando anemia por no ser reemplazados a tiempo.
  34. 34. Esta nueva forma provoca dificultad para la circulación de los glóbulos rojos, por ello se obstruyen los vasos sanguíneos y causan síntomas como dolor en las extremidades. 2 cadenas alpha 2 cadenas betas Hemoglobina
  35. 35. Tipos de proteínas Función de la hemoglobina Que tipo de proteína es el colágeno? Que pasa en la anemia falciforme? Que pasa si se sustituyen los aminoácidos en una reacción?
  36. 36. “ Sólo aquel que tiene la mente Positiva es el que permanece inmune a la enfermedad” Thomas Hamblin Muchas Gracias!!!!

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