1.
PROTEINASPROTEINAS
Ing. Mg. María Teresa Pacheco
FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERIA EN ALIMENTOS
Carrera de Ingeniería en Alimentos
MODULO: QUIMICA DE LOS ALIMENTOS II
Quinto Semestre

2.
• Las proteínas so n sustancias
básicas para la vida: fo rman
parte de nuestras células y se
o btienen de la dieta y del
metabo lismo interno del
cuerpo .
• Las co ntienen las ho rmo nas
(la insulina es una proteína),
elsistema inmunitario (lo s
anticuerpo s so n pro teínas ), el
sistema genético (el ADN, en
realidad, es una pro teína), etc.

3.
PROTEINASPROTEINAS
POLIMEROS COMPLEJOSPOLIMEROS COMPLEJOS
HASTA 20
AMINOACIDOS
DISTINTOS
GRIEGO: Proteois =
primer orden
RIBOSOMAS

4.
SINTESIS:

5.
COMPOSICIÓN QUÍMICA:

6.
Grupo
prostético
De acuerdo a la
modificación

7.
m. carbohidratos
g. fosfato

8.
Plegamento de la cadena
polipeptídica
Cadenas polipeptídicas
lineales enrolladas
Ej. tropomiosina, colágeno,
queratina y elastinaactina y fibrina
De acuerdo a la
forma

9.
De acuerdo a la
función

10.
FUNCIONES:
aminoácidos:

11.
Función transportadora

12.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNASPROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

13.
SolubilidadSolubilidad
Solvatación deSolvatación de
la proteínala proteína
(pH)(pH)
Absorción de aguaAbsorción de agua
Enlaces de hidrógeno
Gelificación
Atrapamiento de agua
ViscoelasticidadViscoelasticidad
Emulsificación
Adsorción y
formación de
una película en
la interfase
Enlazando
aceite libre
Absorción
Formación deFormación de
EspumaEspuma

14.
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNASDESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

15.
• Agentes desnaturalizantes:
1. Calor.
2. Ácidos o Álcalis.
3. Alcohol.
4. Úrea (8M).
5. Metales pesados

16.
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
1. POR ADICIÓN DE ÁCIDOS O BASES:
•Proteína + HCl conc. o NaOH al 25% 
coágulo o precipitado.
•Ejemplo:
•Glucoamilasa (enzima) + 2,5 ml NaOH 1 M +
calor 5 min. PH 4,5  desnaturalización.

17.
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
2. POR EFECTO DEL CALOR:
•Proteína + Temperatura de 55 a 60ºC 
coágulo o precipitado.
•Ejemplo:
•Albúmina + calor a ebullición en baño de agua
 desnaturalización.

18.
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
3. POR EFECTO DEL ALCOHOL:
•Proteína + etanol  coágulo o precipitado.
•Ejemplo:
•5ml de Albúmina + 5 ml de etanol al 85% 
desnaturalización.

19.
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
4. POR CONTACTO CON METALES PESADOS:
•Proteína + Au, Hg, Pb, Ag, Cu  coágulo o
precipitado.
•Ejemplo:
•5 ml de Albúmina + HgCl2 al 5% o Pb(NO3)2 al
5%.  desnaturalización.

20.
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
5. POR AGENTES QUÍMICOS:
•Ácidos, sales  coágulo o precipitado.
•Ejemplos:
•3ml de sol. de Albúmina + 3ml de Reactivo de
Esbach (ác. Pícrico + ác. Cítrico 1:1 en 100ml) 
desnaturalización.

21.
• En el embarazo o en la lactancia aumentan las
necesidades de proteínas, de determinadas
vitaminas como el ácido fólico y la vitamina D, y
de ciertos minerales como el hierro, calcio y
magnesio. Por tanto, hay que aumentar su
ingesta a través de la dieta (únicamente se deben
tomar suplementos bajo prescripción médica).
Un síntoma muy habitual en las embarazadas es el estreñimiento.
Este se corrige bebiendo agua en abundancia , aumentando el
consumo de alimentos ricos en fibra (fruta, verduras, cereales
integrales, etc.) y haciendo ejercicio cada día.
NECESIDADES:

22.
• En la dieta diaria la combinación con las
proteínas de las lentejas o los garbanzos,
especialmente ricas en lisina, hacen que el plato
resultante aporte una cantidad de proteínas de
gran calidad biológica, igual o superior a las que
proporcionan la mayoría de productos de
origen animal.
Otros ejemplos de esta complementación proteínica:
cereales con leche o yogur, el arroz con leche, un
bocadillo de queso o una pizza casera.

23.
• Para una persona adulta, la cantidad
de proteínas necesaria puede oscilar
entre: 40-60 g de proteínas al día.
• En caso de embarazo, de ejercicio físico
intenso, de niños y adolescentes, entre
otros, se puede necesitar algo más.

24.
Que proteínas?
• Las proteínas están compuestas por 20 pequeñas
moléculas llamadas aminoácidos, ocho de los
cuales han de obtenerse de la dieta diaria, pues
el cuerpo no los fabrica por sí mismo (por eso se
llaman aminoácidos esenciales). Si faltara alguno,
las proteínas no podrían formarse.

25.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:

26.
AMINOACIDOAMINOACIDO
UNIDAD ESTRUCTURAL DE LAS
PROTEINAS
COOH
H C NH2
R
Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxílico (-COOH; ácido).

27.
La síntesis de los polipéptidos es una suma secuencial de aminoácidos
(estructura primaria), la cual tiene varias formas, que nos dan las siguientes
estructuras.
ESTRUCTURA:ESTRUCTURA: Son las biomoléculas más versátiles y diversasSon las biomoléculas más versátiles y diversas

28.
ESTRUCTURA:ESTRUCTURA: Son las biomoléculas más versátiles y diversasSon las biomoléculas más versátiles y diversas
Estructura PrimariaEstructura Primaria
Estructura SecundariaEstructura Secundaria
Estructura TerciariaEstructura Terciaria
Estructura CuaternariaEstructura Cuaternaria

29.
Es la secuencia lineal de aminoácidos en un polipéptid; sin ninguna referencia
a como la molécula se arregla en un espacio tridimensional.
Estructura Primaria
Se representa como una secuencia de
aminoácidos usando abreviaciones de tres
letras: por ejemplo al-glu-asp.
Debido a que todos lo polipéptidos son
sintetizados empezando por la
terminación N del aminoácido, es común
describir la estructura primaria con la
terminación N en la izquierda y el
carboxilo o terminación C en el lado
derecho.
Estas cadenas pueden ser desde dos hasta cientos de aminoácidos.

30.
Estructura Secundaria
Formación de puentes de
hidrógeno entre los grupos
C=O y N-H
Plegamiento de una cadena
de polipéptidos
Estructura helicoidal llamada
hélice Alfa.
Se refiere a arreglos regulares por los cuales los polipéptidos se doblan en
formas más compactas, estabilizadas por puentes de hidrógeno.
(Para mayor claridad, no se muestran
hidrógenos en el modelo de bola y
palos).

31.
Otro tipo de estructura secundaria, es la lámina plegada o beta
(parecida a un acordeón), donde la cadena polipeptídica se une por
puentes de hidrógeno entre el C=O y el N-H, agrupando regiones
diferentes del polipéptido o parejas entre dos diferentes
polipéptidos.

32.
Estructura Terciaria
En la estructura terciaria existen varios tipos de enlaces:
*El puente de hidrógeno que une entre cadenas de aminoácidos,
aparte de los existentes en la estructura secundaria.
*Enlaces iónicos entre aminoácidos cargados positivamente y
negativamente.
*Uniones hidrofóbicas, donde el lado hidrofóbico de las cadenas,
se asocian para remover agua.
*Uniones covalentes de dos grupos -SH para formar puentes
disulfuro -S-S. Estas uniones covalentes le dan fuerza extra a la
estructura.

33.
Algunas proteínas contienen múltiples cadenas de polipéptidos,
dando como resultado la estructura cuaternaria.
Estructura Cuaternaria
Una de las proteínas más grandes, es la
piruvato deshidrogenasa, que se localiza
en las mitocondrias, contiene 72 cadenas
polipeptídicas. Los polipéptidos individuales
son subunidades de una gran proteína.
Las estructuras cuaternarias se unen por
los mismos tipos de uniones químicas
encontradas en la estructura terciaria,
incluyendo una variedad de uniones débiles
y de los puentes de disulfuro

34.
• La fosfatasa alcalina es un ejemplo de una
proteína con muchos niveles de estructura.
• Consiste de dos cadenas de polipéptidos
que al plegarse, contiene regiones
considerables de estructuras secundarias
Alfa y Beta, así como también menos
regiones plegadas sólidamente de espiral
aleatoria.
Subunidad de fosfatasa alcalina
Las regiones de hélices Alfa, están
representadas por listones enrollados
turquesa, y las regiones Beta están
representadas por los listones azul
obscuro listones planos. Las regiones
de espiral aleatoria (ninguna estructura
regular) se muestran con las hebras
más delgadas.
La molécula de fosfatasa alcalina, contiene dos cadenas polipeptídicas, cada con un sitio activo
capaz de hidrolizar el fosfato. Este es un ejemplo de un homomultímero, donde ambas
subunidades son idénticas.
Algunas proteínas como la seda, contienen
únicamente estructura secundaria Beta; otros,
como mioglobina, contienen únicamente hélices
Alfa.

35.
• No confundir el término "polipéptido" con el término
"proteína“. Polipéptido refiere a la estructura de una cadena
única. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre (la
terminación N y un grupo carboxilo (la terminación C).
• Proteína se refiere a la unión funcional total, creada cuando
uno o más polipéptidos se pliegan y llegan a ser unidades
funcionales. Algunas proteínas consisten en una cadena de
polipéptidos plegada, pero muchas proteínas contienen
múltiples polipéptidos y átomos inorgánicos como el zinc, el
hierro y el magnesio.

36.
• Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que
libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos"
aminoacídicos forman un dipéptido.
• Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido.
• Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que
están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
• Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-
aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono
alfa, es decir al carbono contiguo al grupo carboxilo.
Aminoácidos - Generalidades

37.
Existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de
aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y
tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas
polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas
cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la
masa molecular total supera las 5.000 uma.

38.
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de
un carbono central alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un
hidrógeno y la cadena lateral:
Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas,
son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula
prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se
encuentra ionizado.

39.
• Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su
forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran
en su forma aniónica (con carga negativa).
• Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la
carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto
de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el
aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

40.
Clasificación
• Existen muchas formas de clasificar los
aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son las más comunes:
• Según las propiedades de su cadena
• Según su obtención
*Aminoácidos esenciales sólo para los niños.
*Aminoácidos semiesenciales (Los necesitan infantes
prematuros y adultos con enfermedades específicas).

41.
Según las propiedades de su cadena
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su
cadena lateral:
•Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T),
Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
•Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala,
A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M),
Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
•Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico
(Glu, E).
•Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina
(His, H).
•Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W)
(ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

42.
Según su obtención
La carencia de a.a esenciales en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya
que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminoácidos esenciales son:
1. Valina (Val)
2. Leucina (Leu)
3. Treonina (Thr)
4. Lisina (Lys)
5. Triptófano (Trp)
6. Histidina (His)
7. Fenilalanina (Phe)
8. Isoleucina (Ile)
9. Arginina (Arg)
10. Metionina (Met)

43.
Los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo
se conocen como no esenciales y son:
1. Alanina (Ala)
2. Prolina (Pro)
3. Glicina (Gly)
4. Serina (Ser)
5. Cisteína (Cys)
6. Asparagina (Asn)
7. Glutamina (Gln)
8. Tirosina (Tyr)
9. Ácido aspártico (Asp)
10. Ácido glutámico (Glu)
Los datos actuales en cuanto al
número de aminoácidos y de enzimas
ARNt sintasas se contradicen hasta el
momento, puesto que se ha
comprobado que existen 22
aminoácidos distintos que intervienen
en la composición de las cadenas
polipeptídicas y que las enzimas ARNt
sintetasas no son siempre exclusivas
para cada aminoácido. El aminoácido
número 21 es la Selenocisteína que
aparece en eucariotas y procariotas y
el número 22 la Pirrolisina, que
aparece sólo en arqueas o
arqueobacterias.

44.
Aminoácidos modificados
• Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados
genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los
aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con
frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la
proteína.
Ej. la traducción comienza con en codón "AUG" que es además de señal de inicio
significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.

45.
• Algunos aminoácidos no proteicos actúan como
neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-
alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.
Tarea: Consultar las propiedades, funciones y la fuente alimenticia de cada
uno de los aminoácidos esenciales. Ojo: evaluación.

46.
ALGUNAS PROTEINAS IMPORTANTESALGUNAS PROTEINAS IMPORTANTES

47.
Hemoglobina
• Formada por 4 cadena proteicas (globinas: 2α y 2β).
• Cada cadena de globina tiene un grupo hemo.
• Cada Fe+2
puede unirse a una molécula de O2 (unión
débil, reversible, no covalente)
• Cada molécula de hemoglobina puede transportar
hasta 4 moléculas de O2.

48.
IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO:
Transporte de O2 en la sangre
Transporte de O2:
Disuelto en plasma (2%)
Unido a Hemoglobina (98%)
Sangre con CO2
Sangre con O2

49.
Hemoglobina
Análisis:
El análisis de electroforesiselectroforesis de hemoglobina mide
los tipos de hemoglobina que se encuentran en el
torrente sanguíneo.
La hemoglobina, la proteína presente en los
glóbulos rojos que transporta oxígeno, tiene
varias formas moleculares, algunas normales y
otras anormales. La hemoglobina normal
transporta y libera oxígeno de manera eficiente,
mientras que la anormal no.

50.
El proceso de electroforesis aprovecha el hecho de que
los tipos de hemoglobinas tienen diferentes cargas
eléctricas. Durante la electroforesis, una corriente eléctrica
pasa a través de la hemoglobina en la muestra de sangre
de una persona, lo cual hace que los tipos de hemoglobina
se separen en diferentes momentos y formen bandas. Al
comparar la forma en la que se separan con la de una
muestra de sangre normal, los médicos pueden ver los
tipos y las cantidades de hemoglobina existentes en la
muestra de sangre.

51.
Algunos de los tipos más comunes de hemoglobina
normal son los siguientes:
Hemoglobina F: el tipo normal que se encuentra en el
feto y en el recién nacido. Es reemplazada por la
hemoglobina A después del nacimiento.
Hemoglobina A: el tipo normal que se encuentra con
más frecuencia en niños y adultos sanos.
Hemoglobinas S, C, D, E, M y cientos de tipos no muy
comunes: los tipos de hemoglobina anormal.

52.
• La mioglobina es una hemoproteína muscular,
estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la
hemoglobina.
• Proteína relativamente pequeña constituida por una
cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos
que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro,
y cuya función es la de almacenar y transportar
oxígeno.
• También se denomina miohemoglobina o
hemoglobina muscular.
Mioglobina

53.
• Las mayores concentraciones de mioglobina se
encuentran en el músculo esquelético y en el
músculo cardíaco, donde se requieren grandes
cantidades de O2 para satisfacer la demanda
energética de las contracciones.
• La mioglobina fue la primera proteína a la que se
determinó su estructura tridimensional por
cristalografía de rayos X en 1957. Es una proteína
extremadamente compacta y globular, en la que la
mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se
encuentran en el interior y muchos de los
residuos polares expuestos en la superficie.

54.
• Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una
conformación de a-hélice.
• Existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina,
designados de la A a la H.
• Dentro de una cavidad
hidrofóbica de la proteína se
encuentra el grupo prostético
hemo. Esta unidad no
polipeptídica se encuentra unida
de manera no covalente a la
mioglobina y es esencial para la
actividad biológica de unión de
O2 de la proteína.

55.
• En el centro de este anillo existe un hierro
ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la
oxidación y reducción del átomo de hierro son
esenciales para la actividad biológica. Para la
mioglobina y la hemoglobina la oxidación del
Fe+2 destruye su actividad biológica.
• El movimiento en el anillo Hem produce un
cambio conformacional de algunas regiones de
la proteína, lo que favorece la liberación de
oxígeno en las células deficientes de oxígeno,
en donde éste se requiere para la generación de
energía metabólica dependiente de ATP.

56.
Afinidad de la hemoglobina y la mioglobina por
el oxígeno
Mioglobina. Sistema de almacenaje de
O2

57.
Transporte de CO2
• 70 % en forma de bicarbonato (anhidrasa
carbónica)
• 20 % unido a hemoglobina (carbamino-Hb)
• 10 % disuelto en plasma

58.
Hb-
O2
CO2
O2
Anhidrasa carbónica
Tejidos corporales Capilares sanguíneos
Transporte de CO2 en sangre
Hb
O2

59.
Hb
Transporte de CO2 en sangre
O2
Hb-
O2
CO2
O2
Anhidrasa carbónica

60.
Reacciones de carga y descarga
Oxihemoglobina
(con O2)
Desoxihemoglobina
(sin O2)
Reacción de
descarga
Los eritrocitos con
oxihemoglobina
descargan el O2 a los
tejidos
Reacción de
carga
Los eritrocitos con
desoxihemoglobi
na
a su paso por los
pulmones
captan el O2
DesoxiHb +O2 OxiHb
Pulmones
Tejidos

61.
IMPORTANCIA EN ALIMENTOS
Tipos de mioglobina: