El documento trata sobre la preocupación mundial por los alimentos y la nutrición. En países subdesarrollados, la mayoría de la población se dedica a la producción de alimentos, pero obtener los nutrientes adecuados es un problema permanente. La ciencia de los alimentos estudia aspectos como la seguridad, valor nutritivo e inocuidad de los alimentos.

2. La preocupación por los alimentos se extiende por todo el mundo aunque bajo
aspectos · distintos que varían de un lugar a otro. En los países subdesarrollados la
mayoría de la población se dedica a la producción de alimentos, no obstante, la
obtención de los distintos nutrientes en cantidades adecuadas es un problema
permanente.
guridad, valor nutritivo, inocuidad y facilidad de preparación para el consumo. La
Ciencia de los Alimentos es una materia interdisciplinar en la que están implicadas
principalmente la Bacteriología, la Química, la Biología y la Ingeniería. La Química de
los Alimentos, parte fundamental de la Ciencia de los Alimentos, trata de su
composición y propiedades y de los cambios químicos que sufren durante su
manipulación, procesado y almacenamiento

3. Objetivos
 Conocer el programa de la asignatura, su división en temas, su distribución temporal
y las razones para ello.
 Reconocer los objetivos generales de la asignatura
 Diferenciar entre los objetivos, métodos y condicionantes de la Bioquímica, de la
Fisiología, de la Nutrición y de la Bioquímica de los Alimentos.
 Conocer los hitos de la historia de la ciencia y la tecnología de los alimentos y su
relación con otras ciencias
 Seleccionar las fuentes a utilizar en función de una necesidad de información
concreta.
 Utilizar las principales fuentes de información electrónica

4. Bioquímica: Química de la vida
Estudia componentes químicos de los seres vivos,
especialmente proteínas, carbohidratos, lípidos y
ácidos nucleicos.

5. Qué es la
bioquímica?
Ciencia que estudia la composición
química de los seres vivos, estudia
pequeñas moléculas presentes en las
células y las reacciones químicas que
sufren estos compuestos que les
permiten obtener energía y generar
biomoléculas propias.

6. Áreas
Principales
• La química estructural
• El Metabolismo
• La química de los procesos o
biología molecular.

8. Células Eucariotas y Procariotas

9. Células
EucariotasEl material genético se encuentra dividido en
cromosomas que a su vez están formados por
proteínas y ADN, por lo que este último se
encuentra dentro del núcleo.

10. Célula
Procariota
Las células procariotas son las unidades básicas de
algunos seres vivos, como algunas bacterias. Son
simples y no tienen núcleo definido: su material
genético (como el ADN) está libre en el citoplasma, es
decir, el material que está dentro de la membrana
plasmática en la célula.

12. Organelos de la Célula Eucariota y Procariota
EUCARIOTA
Tienen un núcleo
rodeado por una
membrana doble, el
material genético se
halla separado del
resto
del contenido celular,
denominado
citoplasma, que es
donde encuentran
organoides complejos
denominados
ORGANELAS.
PROCARIOTA
Las células procariotas,
unidades básicas de
algunos seres vivos, son
aquellas células que no
presentan un núcleo
celular definido, y que su
material genético (ácido
desoxirribonucleico o ADN)
se encuentra disperso por
el citoplasma; la
información genética se
encuentra en la membrana
plasmática.

17.  La molécula de agua está formada por dos átomos de hidrógeno (H= unidos a un
átomo de oxìgeno (O) por medio de dos enlaces covalentes.

18. La clave para entender el comportamiento químico del agua es su estructura
molecular. Una molécula de agua consta de dos átomos de hidrógeno unidos a uno de
oxígeno y su estructura general es angular. Esto se debe a que el átomo de oxígeno,
además de formar enlaces con los átomos de hidrógeno, tiene dos pares de electrones
no compartidos. Todos los pares de electrones—compartidos o no—se repelen entre
ellos.

19.  Puentes de hidrógeno de las moléculas de agua
Gracias a su polaridad, las moléculas de agua se atraen entre sí con gran facilidad. El lado
positivo de una —un átomo de hidrógeno— se asocia con el lado negativo de otra —un
átomo de oxígeno.

20.  Es un tipo de enlace muy particular, que aunque en algunos
aspectos resulta similar a las interacciones de tipo dipolo-dipolo,
tiene características especiales.
 Es un tipo específico de interacción polar que se establece entre
dos átomos significativamente electronegativos, generalmente O
N, y un átomo de H, unido covalentemente a uno de los dos
átomos electronegativos. En un enlace de hidrógeno tenemos
que distinguir entre el átomo DADOR del hidrógeno (aquel al
que está unido covalentemente el hidrógeno) y el ACEPTOR,
que es al átomo de O o N al cual se va a enlazar el hidrógeno.

22.  Ácidos fuertes: Se disocian completamente cuando se disuelven en
agua, por tanto, ceden a la solución una cantidad de iones H+.
 Bases fuertes : se disocia completamente, da todos sus iones OH¯.
Son las bases de los metales alcalinos y los alcalinotérreos. Ejemplos
hidróxido de sodio, de potasio. Pueden llegar a ser muy corrosivas en
bajas concentraciones.
 Ácidos débiles: no se disocian completamente con el agua, es decir,
liberan una parte pequeña de sus iones H+. Los ácidos débiles no
suelen causar daños en bajas concentraciones, pero por ejemplo el
vinagre concentrado puede causar quemaduras. Ejemplo el ácido
fosfórico, ácido sulfhídrico.
 Bases débiles: no se disocian completamente con el agua. Ejemplos
hidróxido de amonio, el amoníaco. Precisamente el amoníaco es una
base débil porque al disolverse en agua da iones amonio, es muy
soluble en agua, pero no se disocia del todo en el agua.

26. -pKa -pH -ácido -base

27. ¿Cómo preparar una solución amortiguadora
de pH 5 usando el par ácido acético y
acetato?

29. Carbohidratos
Grupo No. 2

30. ¿Qué son los carbohidratos?
Estos sirven como fuente de energía para todas las
actividades celulares vitales.
¿Qué es metabolismo?
Es el conjunto de reacciones bioquímicas y procesos
físico-químicos que ocurren en una célula y en el
organismo.
• ¿Qué es metabolismo de carbohidratos?
Los procesos bioquímicos de formación, ruptura y
conversión de los carbohidratos en los organismos vivos.
Son las principales moléculas destinadas al aporte de
energía, gracias a su fácil metabolismo.

31. Metabolismo de los carbohidratos
 El metabolismo de los carbohidratos consiste en:
 Digestión
 Transporte
 Almacenamiento
 Degradación
 Biosíntesis

36. Análisis de Carbohidratos
 Calidad Nutricional
 Estabilidad química
 Verificación de la calidad
 Control de procesos.

37.  Métodos químicos
 Métodos fluorimetrico
 Métodos enzimáticos
 Método cromatografía de gases
 Método cromatografía liquida

38. GENERALIDADES DE LA
GLUCOLISIS
 Ocurre en el citosol
 No necesita oxígeno.
 Sustrato inicial: una molécula de glucosa de 6 carbonos.
 Sustrato final: dos moléculas de piruvato de 3 carbonos.

39. FUNCIONES DE LA
GLUCOLISIS
- Es un proceso anaerobio
- Consiste en la oxidación de una molécula de glucosa para producir dos moléculas de
piruvato y atrapar una cantidad limitada de energía en forma de ATP
- Consta de diez reacciones

40. Se puede dividir en dos
Fases
Fase preparatoria: Consume energía y una
molécula de glucosa se convierte en dos
moléculas de gliceraldehído.
Fase productiva: Produce la energía y el
gliceraldehído se convierte en piruvato.

41. Enzimas Participantes
Hexoquinasa.
Isomerasa de fosfoglucosa.
Fosfofructoquinasa-1.
Aldolasa de fructosa .
Isomerasa de triosa fosfato.
Dehidrogenasa de gliceraldehído.
Quinasa de fosfoglicerato.
Fosfoglicerato mutasa.
Enolasa.
Piruvato quinasa.

42. Reacciones de la glucolisis y
puntos de regulación
 La glucolisis es una vía citosolica en la cual una molécula de glucosa es oxidada a
dos moléculas de piruvato en presencia de oxígeno. En esta vía se conserva energía
en forma de atp y nadh

43. Fosforilacion de la glucosa
 La glucosa es fosforiladala en su carbono seis a glucosa seis fosfato por la enzima
hexocinasa con gasto de una molécula ATP

44. De glucosa seis fosfato a
fructuosa seis fosfato
 La enzima fosfohexosa isomerasa catalina la conversión de una aldosa a una cetosa

45. Fructuosa seis fosfato a
fructuosa 1-6 bifosfato
 La enzima fosfofructosinasa 1 cataliza la reacción donde se transmite un grupo
fosfato a la fructuosa proveniente del ATP

46.  La fructuosa 1-6 bifosfato se rompe en las triosas aldosa y cetosa por acción de la
enzima aldosa

47.  La triosa fosfato isomerasa convierte la lado las en gliceraldehido 3 fosfato que es la
triosa que si puede seguir en la glucolisis

48. Fase benéfica
 OXIDACION DEL GLICERALDEHIDO 3 FOSFATO A 1-3 BISFOSFOGLICERATO
 Es el paso en donde es catalizado por el gliceraldehido 3 fosfato
deshidrogenasa y gana una molécula NADH

49. En este paso Hay transferencia del enzima fosfoglicerato
cimas a que transfiere un grupo fosfato al ADP formando ATP
esta es la primera fosforilacion a nivel de sustrato

50.  A continuación se transfiere el grupo fosfato de el carbono 3 al carbono 2

51.  Se emplea la reacción gracias al enzima enolasa que deshidrata el 2 fosfoglicerato a
fosfoenolpiruvato

52.  El piruvato cinasa catalizador la reacción que da lugar a la segunda
fosforilacion a nivel de sustrato, en esta el piruvato aparece primero
en su forma enol y después pasa a forma ceto sin ayuda de alguna
enzima

53. Balance energético
 Por cada molécula de glucosa degradada se forman 2 de piruvato. se invierten 2 ATP
en la fase preparatoria y se forman 2 ATP por cada piruvato en la fase de beneficios.
Ademas la oxidación del gliceraldehido-3-P produce NADH; luego por cada glucosa
degradada se generan 2 ATP + 2 NADH
 - Balance global: Glucosa + 2 ADP + 2 NAD+ ------> 2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH
 - Recordar que cada NADH citoplasmático que entre en la cadena respiratoria
mitocondrial producirá 3 ATP
 Glucosa+ATP+2NAD+4ADP+2P—22Piruvato+2ADP+2NADH+2H+4TP+2H2O
 Glucosa+2NAD+2ADP+2P—2Piruvato+2NADH+2H+2ADP+2H2O

54. Regulación de la glucolisis
 La glucolisis se regula enzimaticamente en los primeros 3 puntos
irreversibles de esta ruta
1.G—G-6P (exoginasa)
2.F-6P—F-1,6-BP por medio de la PFK1
3.PEP—Piruvato (Piruvato quinasa)

55. Esquema general del
metabolismo de Carbohidratos

56.  Los glúcidos que contiene nuestro organismo proceden tanto de la dieta como del metabolismo interno.
Tanto en el hígado, como en la corteza renal se forman glúcidos, a partir de aminoácidos glucogénicos y
desde el glicerol de las grasas. Los glúcidos de la dieta deben ser digeridos hasta monosacáridos para que
puedan ser absorbidos hacia la sangre.

57. Vías de las pentosas fosfatos
 Ruta metabólica, relacionada con la glucolisis.
 Se utiliza glucosa para formar NADPH.
 Se obtiene NADPH el cual se utiliza en el metabolismo anabólico como una enzima.
 Es regulado por la insulina.
 Se produce en dos fases.

58.  Fase oxidativa: Se genera NADPH
 Fase no oxidativa: se sintetizan ribosa-5-fosfato y otros azúcares.
 Se inicia en caso que la célula necesite más NADPH que ribosa-5-fosfato.

59. Metabolismo del glucógeno
 La glucosa es almacenada como glucógeno.
 La regulación de las rutas metabólicas es vital para mantener
constantes los niveles de ATP.
 Alto nivel de ATP indica alto nivel de energía e induce a la
glucogénesis.
 Alto nivel de ADP y AMP indica un bajo nivel de energía induce a la
glucólisis.

60.  Glucogénesis: Síntesis de glucógeno a partir de glucosa.
 Glucogenólisis: Degradación del glucógeno.

61. Ciclo del Ácido Cítrico o Ciclo
de Krebs

62.  El Ciclo del Ácido Cítrico es la vía central de metabolismo aeróbico.
 También se conoce como Ciclo de los Ácidos Tricarboxílicos.

63. HISTORIA
 En 1920 Thumberg, Batelli y Stern.
 En 1935 Albert Szent-Görgyi propone una secuencia para la oxidación enzimática del
succinato:
 Ese mismo año, Martius y Knoop determinan la secuencia enzimática de oxidación
de Citrato:

64. Reacciones del Ciclo del Ácido
Cítrico

65.  Citrato Sintasa
 Aconitasa.
 Isocitrato Deshidrogenasa.
 a-Cetoglutarato Deshidrogenasa.
 Succinil-CoA Sintetasa.
 Succinato Deshidrogenasa.
 Fumarasa.
 Malato Deshidrogenasa.
 Funciones Catabólicas del Ciclo del Ácido Cítrico.

66. Ciclo de Glioxilato

67.  Permite a plantas y microorganismos la utilización de ácidos grasos.
 CARACTERISTICAS
 Ruta anabólica asimilativa.
 No se genera energía
 Se incorpora la utilización de compuestos orgánicos
 Fuentes de dos carbonos
Acetaro y compuestos que se deriven de Acetil-CoA

68. Presenta cinco reacciones
 Presenta cinco reacciones
 Permite generar glucosa a partir de ácidos grasos

71. • Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio
ácido, grupo carboxilo no se encuentra disociado
completamente, mientras que en disolución básica se encuentra
totalmente disociado.
• el caso inverso para el grupo amino que en un pH alto no se
encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado
• es por esto que los aminoácidos tiene tanto propiedades ácidas
y básicas dependiendo del medio donde se encuentren, esta es
la razón por la que se les cataloga con sustancias anfóteras.
• Los aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Propiedades ácido- base

75.  Electroforesis: se trata de un proceso en que algunas biomoléculas con carga se
separan a partir de su distinta velocidad de migración en un campo eléctrico.
 Cromatografía en capa Fina: es un procedimiento que se utiliza para separar
moléculas relativamente pequeñas.

76.  Electroforesis en Gel: La electroforesis consiste en aplicar una
corriente a través de un gel que contiene las moléculas de interés.
Con base en su tamaño y carga, las moléculas se desplazarán por el
gel en diferentes direcciones o a distintas velocidades, con lo que se
separan unas de otras.

77.  Las proteínas son biomoléculas de alto peso molecular constituidas
por una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
que se mantiene plegada de forma que muestra una estructura
tridimensional.

78. • La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie
de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Estructura de las proteínas

79. Desnaturalización de las
proteínas
• Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de
las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a
un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

80. Funciones de las proteínas
• Anticuerpos
• Proteínas contráctiles
• Función enzimática
• Proteínas hormonales
• Proteínas estructurales
• Proteínas de almacenaje
• Proteínas de transporte

81. Técnicas de análisis de
Proteínas
• Cuantificación de proteínas totales. Los
principales métodos empleados para la
determinación de proteínas totales son los
siguientes:
• Método del Biuret
• Método de Lowry
• Reacción de Folin

82. Técnicas de separación y
análisis de las proteínas
• Turbidimetría y nefelometría
• Inmunodifusión
• Electroforesis
• Inmunoelectroforesis
• Inmunoelectroforesis en cohete
• Inmunofijación
• Cromatografía

83. Metabolismo de aminoácidos
y compuestos nitrogenados

84. Los aminoácidos introducidos por la dieta (exógenos) se
mezclan con aquellos liberados en la degradación de
proteínas endógenas y con los que son sintetizados.
Estos aminoácidos se encuentran circulando en sangre
y distribuidos en todo el organismo sin que exista
separación alguna entre aminoácidos de diferente
origen.
Existe, de esta manera, un conjunto de estos
compuestos libres en toda la circulación que
constituyen un fondo común o "pool de aminoácidos",
al cual las células recurre cuando debe sintetizar
nuevas proteínas o compuestos relacionados.

85. El destino más importante de los aminoácidos es su incorporación a
cadenas polipeptídicas, durante la biosíntesis de proteínas específicas
del organismo.
En segundo lugar, muchos aminoácidos son utilizados para la síntesis de
compuestos nitrogenados no proteicos de importancia funcional.
Finalmente los aminoácidos en exceso, como no pueden almacenarse,
son eliminados por orina o bien se utilizan principalmente con fines
energéticos. En éste caso sufren primero la pérdida de la función amina,
lo cual deja libre el esqueleto carbonado.
El grupo nitrogenado que se desprende como amoníaco, es eliminado en
el ser humano principalmente como urea.
Las cadenas carbonadas siguen diferentes rutas, que las llevan a
alimentar el ciclo del ácido cítrico o de Krebs para oxidarse
completamente en él hasta CO2 y H2O y producir energía.
Alternativamente, dichas cadenas pueden ser derivadas a las vías de
gluconeogénesis (aminoácidos glucogénicos) o de síntesis de ácidos
grasos o cuerpos cetónicos (aminoácidos cetogénicos).

86. Fijación biológica del
nitrógeno (FBN)
• Aunque estemos rodeados por una atmósfera que contiene casi el 80
por ciento de nitrógeno, nutriente que, junto con el agua, es factor
limitante para el crecimiento de las plantas, la mayoría de los seres
vivos son incapaces de aprovecharlo en la forma en que se encuentra
(N2) y sólo algunos organismos procarióticos pueden reducirlo a
amonio, en un proceso conocido como fijación biológica de nitrógeno.
Esta incorporación de nitrógeno a la biosfera ocurre gracias a la
existencia en las bacterias fijadoras de la enzima nitrogenasa, capaz de
realizar en las condiciones ambientales normales, una reacción química
que requiere más de 800o de temperatura y bastantes atmósferas de
presión en el procedimiento industrial Haber Bosch por el que se
producen unos 70 millones de Tn de amonio al año.
Este dato es fácil de conocer, mientras que la cantidad global de
nitrógeno fijado biológicamente es pura especulación, aunque se estima
razonablemente que puede estar alrededor de unos 170 millones de Tn
año.

87. • La dificultad de una estimación fiel deriva de la gran
variedad de microorganismos fijadores y de los
diferentes ecosistemas posibles. Una parte importante
de esa cifra global corresponde al nitrógeno fijado en el
mar por las cianobacterias que allí se desarrollan, y algo
más de la mitad se debe a la llamada fijación
simbiótica, que en contraposición con la libre, se da en
íntima asociación de los organismos fijadores con su
correspondiente planta hospedadora.
La importancia de la fijación biológica de nitrógeno no
deriva solamente de su contribución a la nutrición de las
plantas, con mayor significación agronómica en el caso de
la simbiótica, sino también por lo que supone al
contrarrestar el nitrógeno combinado que pasa a la
atmósfera por desnitrificación, actividad microbiana muy
importante en suelos poco aireados.

88. Reacciones de los
aminoácidos
• Transaminaciones
Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un
α-aminoácido a un α-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-
cetoácido, y el 2º en una α-aminoácido. Las enzimas que
catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan
el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.

89. • Cuando predomina la degradación, la mayoría de los
aminoácidos cederán su grupo amino al α-cetoglutarato
que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al α-
cetoácido correspondiente. Hay dos transaminasas, GOT y
GPT, cuyos niveles en suero tienen un importante
significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas,
abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los
tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en
suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio,
hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.

90. • Desaminación oxidativa
El AA pierde el grupo amino y pasa a-cetoácido.
Esta reacción reversible puede convertir el GLU
en α-cetoglutarato para su degradación, pero
también puede sintetizar GLU.
Luego es una reacción que actuará en sentido
degradativo o en sentido biosintético según las
necesidades celulares.

91. • Descarboxilacion
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o
sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas
(hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc):
histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc.
Desde la TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se
producen la familia de las catecolaminas: dopamina,
noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila a
triptamina y ésta se convierte en Serotonina.

92. Reconocimiento de
aminoácidos cetónicos y
glucogénicos.Cetónicos:
producen cuerpos
cetonicos,
convirtiendoce en
acetilCoA o
acetoacetilCoA.
Glucogénicos:
producen
intermediarios dela
gluconeogénesis
(piruvato,
oxalacetato,
fumarato,
succinilCoA o alfa-
cetoglutarato).

93. Participación del ciclo de krebs en
el catabolismo de aminoácidos.

94. Biosíntesis del grupo Hemo

97.  Algunas totalmente por proteínas
 Otras por parte proteica y componente no proteico (apoenzima ) y (cofactor) juntas
conforman la holoenzima.

99. Una de las principales características de las enzimas es su alta especificidad.
Las enzimas son específicas para:
 a) el substrato
 b) la reacción

100.  Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres
vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores
específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre
actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En
una reacción catalizada por un enzima:

102.  La especificidad de acción consiste en que la enzima solo cataliza una de las posibles
reacciones que puede seguir un substrato.
 En el caso del glutamato, por ejemplo, que puede experimentar diferentes transformaciones, se
requiere una enzima diferente para cada una de esas transformaciones:
 Glutamato a:

 Glutamina (Fijacion de amoniaco) : Glutamina sintetasa
 GABA (Descarboxilacion): Glutamato Descarboxilasa
 Alfacetoglutarato: Glutamato Deshidrogenasa

104.  Las enzimas se distinguen de los catalizadores no biológicos por su especificidad, presentan
distintos grados de especificidad:
 ESPECIFICIDAD ESTEREOQUIMICA: Muchas enzimas muestran preferencia por
determinado isómero óptico o geométrico

105.  ESPECIFICIDAD BAJA: El enzima no discrimina el sustrato y
únicamente presenta especialidad hacia el enlace que ataca
 ESPECIFICIDAD DE GRUPO: El enzima es periférico para determinado
enlace químico adyacente a un grupo especifico ejm: la tripsina en específica
para los enlaces pepiticos situados en el extremo carboxilo de la arginina y la
lisina
 ESPECIFICIDAD ABSOLUTA: Pueden atacar solo un sustrato y catalizar
una sola reacción. La mayoría de los enzimas pertenecen a esta categoría.

106.  es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica
que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama
el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio
activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio
activo, donde tiene lugar la catálisis.

107.  Es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la
participación de una sustancia llamada catalizador y aquellas que desactivan la catálisis son
denominados inhibidores.

109. La cinética enzimática estudia la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios
proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad
del enzima. La velocidad de una reacción catalizada
por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya
que en muchos casos no es necesario purificar o aislar
el enzima. La medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes
de sustrato.

112.  Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la
concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que
las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la
primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el
complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el
enzima libre:

113.  En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y
también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos
afirmar que:
 v1 = k1 [E] [S]
 v2 = k2 [ES]
 v3 = k3 [ES]

114.  Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que
la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es:
 [ET] = [E] + [ES]
 Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]

115.  Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la
cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a
lo largo de la reacción (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de
formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación
(v2+ v3):
 v1 = v2 + v3
 Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos
es constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.

116. Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
Despejando [ES], queda que: , siendo , en donde la
expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM,
o constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos
aporta una explicación sobre las razones que hacen de
la KM un parámetro cinético importante.
Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de
formación del producto es:

117. GRUPO NO. 1

122. Químicamente, los ácidos nucléicos son macromoléculas
formadas por la union de unicdaes más sencillas, los
nucléotidos.
Cada nucléotidos está compuesto
Por tres subunidades:
• Un grupo Fosfato
• Un glúcido (azúcar) de 5
• Átomos de carbon (una pentosa)
• Puede ser la ribose o la desoxirribosa
• Una base Nitrogenada

124. • Son largas cadenas de
nucleótidos unidos unos a
otros.
• La union de los nuclótidos se
produce entre el ácido
fosfórico (grupo fosfato) y la
pentose (azúcar) mediante un
enlace químico.
• El número de moléculas
diferentes de ácidos nucléicos
es casi infinito.

125. Es un cambio estructural de los
ácidos nucleicos, donde pierden su
estructura nativa.

126. • ARN mensajero (ARNm): Es quien lleva la información del núcleo al citoplasma
para sintetizar las cadenas peptídicas.
• ARN ribosomal o ribosómico (ARNr):Se asocia a proteínas y forma los
ribosomas, donde se sintetizan más proteínas.
• ARN de transferencia (ARNt): Su función es unir o enlazar aminoácidos y
transportarlos hacia los ARNm para poder sintetizar las proteínas.

128. La replicación del ADN origina nuevas moléculas de ADN en
forma semiconservativa. Este proceso tiene lugar en la etapa de S
del ciclo celular y permite la transmisión de la información célula a
célula.
La transcripción, es el proceso mediante el cual se originan
moléculas de ARNm que contienen información del ADN. La
transcripción inversa la realizan algunos virus (retrovirus).

131. Helicasa
ADNB
SSB

132. La base nitrogenada esta unida a la posición 1
del anillo de la pentosa por medio de un
enlace glucosídico a la posición N1 de
las pirimidinas o a la N9 de las purinas.

133.  Cuando el ADN o el ARN son rotos en sus nucleótidos
constituyentes, la ruptura puede llevarse a cabo en
cualquiera de los lados de los enlaces fosfodiester.
Dependiendo de las circunstancias, los nucleótidos tienen su
grupo fosfato unido a cualquiera de las posiciones 5´ ó 3´ de
la pentosa:

134.  Todos los nucleótidos pueden existir en una forma en la cual hay más de un grupo fosfato
unido a la posición 5´

135. Nucleótidos
 Los nucleótidos son los ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Están formados por la unión de
un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa.
 A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada. Se forman cuando se une
ácido fosfórico a un nucleósido en forma de ión fosfato (PO43-) mediante un enlace éster en
alguno de los grupos -OH del monosacárido.

136.  Se nombra como el nucleósido del que proceden eliminando
la a final y añadiendo la terminación 5´-fosfato, o bien
monofosfato; por ejemplo, adenosín-5´-fosfato o adenosín-
5´-monofosfato (AMP).
 Los nucleótidos pueden formarse con cualquier nucleósido,
con una nomenclatura idéntica.
 Veamos a continuación, a modo de ejemplo, los nucleótidos
de Adenosina:

137. Adenosina Monofosfatos
Nombre sistemático Abreviatura
 Adenosina-5'-monofosfato 5'-AMP, AMP
 Adenosina-3'-monofosfato 3'-AMP
 Adenosina-2'-monofosfato 2'-AMP
 Adenosina Polifosfatos
Nombre sistemático Abreviatura
 Adenosina-5'-monofosfato AMP
 Adenosina-5'-difosfato ADP
 Adenosina-5'-trifosfato ATP

138.  Molécula de ATP (adenosín trifosfato): Es el portador
primario de energía de la célula.
 El fosfato puede aparecer esterificado a dos grupos
simultáneamente. Tal es el caso de los llamados Nucleótidos
Cíclicos.
 Veremos de ejemplo los nucleótidos de las cuatro bases que
forman parte del DNA:

139. Desoxinucleótidos
Nombre sistemático Abreviatura
 Desoxiadenosina-5'-monofosfato dAMP
 Desoxiguanosina-5'-monofosfato dGMP
 Desoxicitidina-5'-monofosfato dCMP
 Timidina-5'-monofosfato TMP

140. Aparte de su carácter como monómeros de ácidos
nucleicos, la estructura de nucleótido está generalizada
entre las biomoléculas, y particularmente como
coenzimas.
 Niacina adenina dinucleótido (forma reducida, NADH).
 Flavina Adenina dinucleótido (FAD).
 Coenzima A (forma acetilada, Acetil-CoA).
 Uridina difosfato glucosa (UDPG).

141. Estructura

142.  Cada nucleótido es un ensamblado de tres componentes.
 Bases nitrogenadas: derivan de los
compuestos heterocíclicos aromáticos purina y pirimidina.
 Bases nitrogenadas purínicas: son la adenina (A) y
la guanina (G). Ambas forman parte del ADN y del ARN.
 Bases nitrogenadas pirimidínicas: son la timina (T),
la citosina (C) y el uracilo (U). La timina y la citosina
intervienen en la formación del ADN. En el ARN aparecen la
citosina y el uracilo.
 Bases nitrogenadas isoaloxacínicas: la flavina (F). No forma
parte del ADN o del ARN, pero sí de algunos compuestos
importantes como el FAD.

143.  Pentosa: el azúcar de cinco átomos de carbono; puede
ser ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN). La diferencia
entre ambos es que el ARN sí posee un grupo OH en el
segundo carbono.
 Ácido fosfórico: de fórmula H3PO4. Cada nucleótido puede
contener uno (nucleótidos-monofosfato, como el AMP), dos
(nucleótidos-difosfato, como el ADP) o tres (nucleótidos-
trifosfato, como el ATP) grupos fosfato.

144. Composición de los ácidos nucleicos:
nucleótidos
Existen dos tipos de ácidos nucleicos, el ácido desoxirribonucleico o ADN y el ácido
ribonucleico o ARN, que se diferencian en:
 El azúcar (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN.

145. Las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina,
citosina y timina en el ADN; y adenina, guanina, citosina
y uraciloen el ARN.

146.  La unión formada por la pentosa y la base nitrogenada se
denomina "nucleósido" y la unión del nucleósido con un
grupo fosfórico se denomina "nucleótido".

147.  Los nucleótidos se unen entre sí para formar el
polinucleótido por uniones fosfodiester entre el carbono 5'
de un nucleótido y el carbono 3' del siguiente:

148. Formación
 Los nucleótidos resultan de la unión mediante enlace éster
de la pentosa de un nucleósido con una molécula de ácido
fosfórico. Esta unión, en la que se libera una molécula de
agua, puede producirse en cualquiera de los grupos
hidroxilo libres de la pentosa.

149.  También es habitual nombrar a los nucleótidos como
fosfatos de los correspondientes nucleósidos; por ejemplo,
el ATP es el trifosfato de adenosina o adenosín-trifosfato.

150. FUNCIONES DE LOS
NUCLEÓTIDOS.
 Además de ser los sillares estructurales de los ácidos nucleicos, los nucleótidos desempeñan en
las células otras funciones no menos importantes.
 En concreto, el trifosfato de adenosina (ATP) actúa universalmente en todas las células
transportando energía, en forma de energía de enlace de su grupo fosfato terminal, desde los
procesos metabólicos que la liberan hasta aquellos que la requieren.

151.  En algunas reacciones del metabolismo, otros nucleótidos
trifosfato como el GTP, CTP y UTP, pueden sustituir al ATP
en este papel.

152. Primero que todo la bioquímica estudia la composición de los
seres vivos, además de moléculas y átomos. Con la
bioquímica se puede describir distintas formas sitio y
composiciones .La bioquímica es básica para la organismos
transgenicos y alimentos y demás cosas. La bioquímica se
basa en el concepto de que todo ser vivo, contiene carbono y
en general las moléculas biológicas están compuestas de
carbono hidrógeno, oxígeno y demás compuestos.