Explica como se forman los aminoacidos , su estructura y como actuan como acidos y bases.

1. Integrantes:
Amira Tun Montalvo.
Heber Uc González.
Jairo Valentín Tamayo Zapata.
Alejandro castro.
Alejandro Juárez Acosta.

2.  La estructura general incluye un grupo amino
y un grupo carboxilo, los cuales están
enlazados al carbono α. : un grupo carboxilo
(rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrógeno (en negro) y la cadena lateral
(azul).

3.  El carbono α también esta unido a un hidrogeno y a
un grupo en la cadena lateral que se representa con
la letra R.
 El grupo R determina la identidad del aminoácido.
 La estructura típica de los aminoácidos es su forma
tridimensional o estereoquímica.
Leninhger, 2000.
Principios de
bioquímica.

4.  Entre las proteínas comúnmente solo
encontramos 20 aminoácidos.
 Alanina, arginina, asparagina,
aspartato, cisteína, fenilalanina,
glicina, glutamato, glutamina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, prolina, serina, tirosina,
treonina, triptófano y valina.

5.  Existen muchas formas de clasificar los
aminoácidos; las dos formas que se
presentan a continuación son las más
comunes.

6.  Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina,
Treonina, Glutamina y Tirosina.
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos:
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina,
Cisteína, Metionina, Prolina, Fenilalanina y
Triptófano.
 Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico y
Ácido glutámico.
 Con carga positiva, o básicos: Lisina, Arginina e
Histidina.
 Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina y Triptófano
(ya incluidos en los grupos neutros polares y
neutros no polares).

7.  A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos
por el cuerpo se los llama esenciales.
 Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Triptófano (Trp)
 Histidina (His)
 Fenilalanina (Phe)
 Isoleucina (Ile)
 Arginina (Arg)
 Metionina (Met)

8.  Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)

9.  Es la propiedad que tienen ciertas moléculas
de poder existir bajo dos formas que son
imágenes especulares la una de la otra, es
decir, una es la imagen reflejada en un espejo
de la otra.

10.  Un centro quiral encontrado frecuentemente
en las biomoleculas es un átomo de carbono
con cuatro grupos diferentes enlazados a el.
 La glicina tiene dos átomos de hidrogeno
enlazados al carbono α, ósea que la cadena
lateral de la glicina es un hidrogeno.

11.  Las moléculas quirales se diferencian de las
aquirales en que tienen actividad óptica.
 Desvían el plano en el que vibra la luz
polarizada. Una de las formas lo desvía a la
derecha y la otra a la izquierda.
 Por lo demás, ambas formas corresponden al
mismo compuesto y tienen idénticas
propiedades

12.  El interés de la Ciencia por estas moléculas
sería prácticamente anecdótico de no ser por
el hecho de que el grupo de compuestos más
amplio y característico de los que forma la
materia viva, responsable de la gran mayoría
de los fenómenos vitales, las proteínas.

13.  Existen dos formas de otro compuesto quiral:
los dos estereoisomeros, el L y D del
glieraldehido.
 Estas dos formas de glieraldehido son la base
de la clasificación de los aminoácidos en las
formas L y D.

15.  Los mas importantes son los grupos R, y se
clasifican en 2:
 1.- la naturaleza polar o no polar de la
cadena lateral.
 2.- la presencia de un grupo acido o alcalino
en la cadena lateral.
Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag 66.

16.  La glicina es el aminoácido mas simple.
Es el único caso en el cual, 2 hidrógenos están
unidos al carbono, en los demás, la cadena
lateral es la mas grande.
Se acostumbra a hacer referencia a los
aminoácidos con abreviaciones de tres letras
o una letra.
Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag. 66.

20.  Cada uno de estos aminoácidos posee una
cadena lateral no polar que no puede ceder o
aceptar protones o participar en puentes de
Hidrógeno o enlaces iónicos.
Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell.
Pag. 69

21.  Ejemplos:
 Alanina.
 Es un aminoácido esencial considerado como
glucogénico, que interviene en el
metabolismo de la glucosa.
 C3H7O2N

22.  Metionina.
 C5H11NO2S
 Es un aminoácido que contiene un átomo de
azufre y, es el primer aminoácido en la
síntesis de cualquier proteína.

23.  Serina, Treonina, Tirosina, Cisteina, Glutamina y
Asparagina.
 Estos aminoácidos tienen una carga igual a cero
a pH neutro, de tal manera que la cadena lateral
de la cisteina y tirosina pueden perder su protón
a pH alcalino.

24.  La serina, treonina y tirosina contienen
cada una un grupo hidroxilo que puede
participar en la formación de puentes de
Hidrógeno.
 La cadena lateral de la asparagina y
glutamina contiene un grupo carbonilo y un
amido, lo cuales pueden también participar
en la formación de puentes de Hidrógeno.

25.  Treonina
 C4H9NO3
 La treonina es un aminoácido polar, no
cargado a pH neutro. Participa en muchas
funciones que involucran a la glicina. Es
importante metabólicamente en el
crecimiento muscular del esqueleto, enzimas
digestivas y proteínas inmunes.

26. Aparecen en algunas proteínas, se generan por
modificación del aminoácido original, en un
proceso llamado modificación,
postraduccional.
Bioquímica de Mary K. Campbell, Shawn O. Farell. Pag. 70

27. Pagina 73-76

28.  Los aminoácidos de estructura general
normalmente tienen pH neutro (7).
 Es un compuesto químico que es
eléctricamente neutro pero que tiene cargas
positivas y negativas sobre átomos
diferentes.
El grupo carboxilo es acido y el grupo amino es
alcalino.
NH2-CHR-COOR (Forma de Aminoácido
Neutro)

29.  Al titular un aminoácido , su curva de
titulación indica la reacción de cada grupo
funcional al ion hidrogeno.
1 pK2 =
2
9.69
1
0
pH
8 pl = 6.02
6
pK1 =2.34
4
2
0 0 1 Moles de OH por
2 Aminoácido

30.  Los aminoácidos poseen valores de pKa
(Constante de acidez) , Dependiendo de esta
se les puede clasificar como ácidos o bases.
 Aminoácidos Alcalinos
Histidina, lisina , arginina
 Aminoácidos Ácidos
Acido aspártico y glutámico Acido Aspártico
⌂ Electroforesis
Método para separar moléculas en un campo
eléctrico , sirve ´para determinar las
propiedades importantes de las proteínas y
ácidos nucleicos

31.  Electroforesis
http://www.santafe-
conicet.gov.ar/servicios/comunica/electrofore
m

32. 

33. Calcular los valores pl de la Fenilalanina,
Leucina y Glutamina , utilizando la siguiente
tabla de valores pKa

34. http://www.calvo.qb.f
cen.uba.ar/Tabla%20
pKa.html

36.  Los péptidos (del griego πεπτός, peptós,
digerido) son un tipo de moléculas formadas
por la unión de varios aminoácidos mediante
enlaces peptídicos.

37.  Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos.
 Polipéptido: más de 10 aminoácidos.
 Proteína: más de 20 aminoácidos.

38. El enlace peptídico es un enlace entre el
grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el
grupo carboxilo (–COOH)

40.  El enlace peptídico es plano y por tanto no
existe rotación alrededor del enlace.
 El enlace peptídico posee un carácter de
doble enlace, lo que significa que es mas
corto que un enlace sencillo y, por tanto, es
rígido y plano

41.  El carácter parcial de doble enlace impide la
libre rotación del enlace que une los átomos
de C y N en el enlace peptídico Esta rigidez
del doble enlace limita las posibilidades
conformacionales de los péptidos.
 Existen dos configuraciones posibles:

45.  La Un ejemplo de un dipeptído de
combinación presencia natural es la
mas simple carnocina, que se encuentra
es un en el tejido muscular. Este
dipeptido en compuesto tiene el nombre
el cual dos alternativo de B-alanil-L-
residuos
histidina.
aminoácidos
están
ligados por
una unión
peptídica.

46. • Es un tripeptido de ocurrencia común: tiene considerable
importancia fisiológicas debido a que es un neutrotralisador
(depurador) de los agentes oxidantes.
• Se piensa que algunos agentes oxidantes son dañinos a los
organismo y desempeñan un papel en el desarrollo del
cáncer.
• Su composición de aminoácidos y de su orden de unión , el
glutatión es una y-glutamil-l-cisteinilglicina.

47. El grupo amino de la cisteína esta
ligado a el. El grupo carboxilo de la
Figura A: cisteína esta enlazado, a su vez, al
GSH (Glutatión grupo amino de la glicina. El grupo
reducción) carboxilo de la glicina forma el otro
extremo de la molécula el extremo
C-terminal.

48. Esta normalmente neutralizada los
Figura B: agentes oxidantes reaccionando con
(Reacción de ellos. La forma oxidada del glutatión es
oxido- generada a partir de dos moléculas del
péptido reducido formando un puente
reducción) de desulfuró entre los grupos -SH de
los residuos de las dos cisteínas.
Oxidación
-2H- 2e-
2CSHn GSSG
⁺2H ⁺2e-
Reducción

49. Figura C: La estructura
GSSG (Glutatión completa del
oxidado) glutatión oxidado se
muestra en la figura.

50. Conexiones bioquímicas
QUIMICA ORGANICA
Los aminoácidos visitan diferentes lugares
Los aminoácidos tienen funciones biológicas
diferentes y no solo son partes de las
proteínas y ni de los oligopeptidos.
Acido glutámico
Aminoácidos de cadena Histidina
ramificada El glutamato monosodico, o MSG, es
Si el grupo de la
un derivado del acido glutámico que
Los ácidos ramificados histidina es removido,
tiene un amplio uso como resaltador
como isoleucina, leucina se convierte en
del sabor. Causa una reacción
y valina. Estos son histamina, la cual es un
fisiológica en algunos individuos,
aminoácidos esenciales potente vasodilatador,
tales como escalofríos, dolor de
en el sentido de que el que aumenta el
cabeza y vértigo.. Este problema se
cuerpo no puede diámetro de los
conoce como Síndrome de restaurant
sintetizarlo conductos sanguíneos .
chino.

51. Conexiones bioquímicas
Nutrición
ASPARTAME, (un péptido dulce) L-aspartil-L-fenilalanina
Este dipeptido es cerca de 200 mas La industria de las bebidas bajas
dulce que el azúcar. en calorías es uno de los
El derivado tiene un grupo metilo en el mercados mas grandes para el
extremo C-terminal- y un enlace aspartame. El uso de este
estérico al grupo carboxilo. El derivado edulcorante fue aprobado por la
éster metílico es llamado Aspartame y administración de alimentos y
es comercializado como un sustituto Bebidas (FDA) de Estados Unidos
de azúcar bajo diferentes marcas en 1981 después de intensivas
comerciales, NutraSee, es una de ellas pruebas.

52. El residuo aspartilo tiene un grupo a-amino, libre
que esta en el estremo N-terminal de la molécula
y el residuo fenilalanil tiene un grupo carboxilo
libre, que esta en el extremo C-terminal

53. Conexiones bioquímicas
Aliados en la salud
FINILCETONURIA: pequeñas moléculas que tienen
grandes efectos
“Errores natales del metabolismo”
Debido a que implican defectos en el ADN
de los individuos afectados.
Los errores en
La fenilcetonuria (PKU) es
enzimas que La evidencia
catalizan las
un ejemplo bien conocido. disponibles sugiere
reacciones de En estas condición, la que el fenilpiruvato,
fenilalanina, el que es una
aminoácidos suelen
fenilcetona, causa
tener consecuencias fenilepiruvato, el fenil- retraso mentales al
desastrosas, lactato y el fenilacetato se interferir con la
muchas de ellas acumulan todos en la conversación del
derivan de severas piruvato a acetil-CoA..
sangre y en la orina.
de retrazo mental.