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Aminoácidos y proteínas

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  1. 1. AMINOACIDOS Y PROTEINAS ESTRUCTURA Y FUNCIÓN Profesores: Mauricio Torres G. Patricia Mackenney
  2. 2. ¿¿Que son los aminoQue son los aminoáácidos?cidos? -Un aminoácido (AA) es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). -Los más estudiados son los que forman parte de las proteínas. -La mayoría de las proteínas contienen, en proporciones diferentes, distintas cantidades de sólo 20 AA (se conocen alrededor de 300). -El tipo de AA, el orden en que se unen, y su relación espacial establecen la estructura tridimencional y las propiedades biológicas de las proteínas.
  3. 3. AminoAminoáácidos presentes encidos presentes en proteinasproteinas
  4. 4. Los aminoLos aminoáácidos esencialescidos esenciales -Son los AA que deben ser consumidos en cantidades adecuadas a través de los alimentos, ya que ni el ser humano ni los animales superiores pueden sintetizarlos. -Son críticos para el crecimiento infantil y para conservar la salud en los adultos (reparación). -Los AA que pueden ser sintetizados por el organismo se conocen como AA no esenciales.
  5. 5. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su obtencin de acuerdo a su obtencióónn Aminoácidos condicionales: Enfermedad y estrés: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.
  6. 6. Aminoácidos Un a-aminoácido consta de un átomo de carbono central, al cual están unidos un grupo amino, un carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral (R) carbono quiral
  7. 7. Aminoácidos: isómeros ópticos L-alfa-aminoácido En los sistemas vivos el isómero más abundante es el L. El D sólo existe en pequeñas cantidades, por ejemplo en bacterias.
  8. 8. Los AA se comportan como ácidos y bases Como ácido: Como base: Las moléculas que poseen esta característica dual (se comportan como ácidos o bases) se llaman anfolitos.
  9. 9. Los AA pueden tener carga positiva,Los AA pueden tener carga positiva, negativa o ceronegativa o cero Los aminoLos aminoáácidos soncidos son zwitterioneszwitteriones a pH fisiola pH fisiolóógico (7,4)gico (7,4)
  10. 10. El punto isoeléctrico es el valor de pH al que un aminoácido presenta una carga neta igual al cero. Punto isoelPunto isoelééctrico de un AActrico de un AA
  11. 11. Punto isoelPunto isoelééctrico de un AActrico de un AA pI = ½ (pK1 + pK2) pI = ½ (2,34 + 9,60) pI = ½ (2,34 + 9,60) pI = 5.97
  12. 12. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad APOLARES: son aquellos AA que su cadena lateral no tiene carga. Alifáticos, en este caso su cadena lateral carece de enlaces dobles conjugados.
  13. 13. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad APOLARES AROMATICOS: su cadena lateral tiene enlaces conjugados. Son responsables de la absorbancia a 280nm, típica de las proteínas. Las nubes π de los anillos aromáticos pueden actuar como aceptores de puentes de hidrógeno o formar interacciones con grupos cargados positivamente.
  14. 14. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad POLARES: son aquellos AA que en su cadena lateral tienen grupos polares. Sin carga. Son aminoácidos que carecen de carga, en principio, pero tienen posibilidades de tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O ó N.
  15. 15. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad POLARES: son aquellos AA que en su cadena lateral tienen grupos polares. Con carga positiva: Son aminoácidos con un grupo básico extra en su cadena lateral. AA básicos
  16. 16. ClasificaciClasificacióón de acuerdo a su polaridadn de acuerdo a su polaridad POLARES: son aquellos AA que en su cadena lateral tienen grupos polares. Con carga negativa: Son aminoácidos con un grupo ácido extra en su cadena lateral. AA ácidos
  17. 17. Formación de un puente disulfuro por la oxidación del grupo sulfidrilo de dos moléculas de cisteína.
  18. 18. Son polSon políímeros lineales construidos a partir demeros lineales construidos a partir de monmonóómeros conocidos comomeros conocidos como aminoaminoáácidos.cidos. Tienen una amplia gama de grupos funcionales, lo queTienen una amplia gama de grupos funcionales, lo que les permite reaccionar de muchas maneras, lo que a sules permite reaccionar de muchas maneras, lo que a su vez se traduce en mvez se traduce en múúltiples funciones.ltiples funciones. Las proteLas proteíínas, presentes en todas las cnas, presentes en todas las céélulas,lulas, constituyen aproximadamente la mitad del peso seco delconstituyen aproximadamente la mitad del peso seco del cuerpo.cuerpo. ProteProteíínas: generalidades.nas: generalidades.
  19. 19. ProteProteíínas: generalidades.nas: generalidades. Pueden proporcionar apoyo mecPueden proporcionar apoyo mecáánico (forman mnico (forman múúsculossculos y tendones).y tendones). Transportan y almacenan otras molTransportan y almacenan otras molééculas (hemoglobina,culas (hemoglobina, lipoprotelipoproteíínas).nas). Transmiten impulsos nerviosos, controlan el crecimientoTransmiten impulsos nerviosos, controlan el crecimiento y la diferenciaciy la diferenciacióón celular.n celular. Catalizan reacciones biolCatalizan reacciones biolóógicas (enzimas).gicas (enzimas).
  20. 20. Estructura primaria de las proteEstructura primaria de las proteíínasnas La secuencia de aminoLa secuencia de aminoáácidos de una protecidos de una proteíína sena se conoce comoconoce como ““estructura primariaestructura primaria””.. Cada proteCada proteíína tiene unana tiene una secuenciasecuencia úúnicanica y definida dey definida de aminoaminoáácidos.cidos. Cuando las cadenas polipeptCuando las cadenas polipeptíídicas contienen menos dedicas contienen menos de 50 residuos, se habla de50 residuos, se habla de oligopoligopééptidoptido.. Cuando las cadenas polipeptCuando las cadenas polipeptíídicas contienen 50dicas contienen 50 residuos o mresiduos o máás, se habla des, se habla de proteproteíínas.nas. Se conocen proteSe conocen proteíínas con mnas con máás de 100 000 residuos,s de 100 000 residuos, aunque la mayoraunque la mayoríía de las protea de las proteíínas contienen entre 50 ynas contienen entre 50 y 2000 residuos.2000 residuos.
  21. 21. Los péptidos y las proteínas se forman por la unión de aminoácidos, mediante un enlace llamado enlace peptídico. Enlace peptídico Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amino (-NH2) del segundo aminoácido. La característica principal de este enlace es que no permite el giro de los elementos unidos por él y además es muy estable. Péptidos y Proteínas
  22. 22. Enlace peptídico Ácido + amina = amida Polipéptidos: cadena de aminoácidos unidos por un enlace peptídico
  23. 23. Las cadenas polipeptídicas son flexibles aunque su conformación tiene restricciones Estructuras resonantes del enlace peptídico
  24. 24. Cadena principal o esqueleto polipeptídico y sus residuos (R)
  25. 25. Residuo amino terminal Residuo carboxilo terminal Inicio de la cadena polipeptídica Fin de la cadena polipeptídica Residuo aminoacídico
  26. 26. Estructura secundaria de proteEstructura secundaria de proteíínasnas La flexibilidad que tienen las cadenas polipeptLa flexibilidad que tienen las cadenas polipeptíídicasdicas permiten que sepermiten que se ““doblendoblen””.. Al doblarse, los residuos de diferentes partes de laAl doblarse, los residuos de diferentes partes de la cadena pueden interactuar unos con otros a travcadena pueden interactuar unos con otros a travééss de puentes de hidrde puentes de hidróógeno.geno. LaLa ““formaforma”” que adopta la cadena polipeptque adopta la cadena polipeptíídica sedica se conoce comoconoce como ““estructura secundariaestructura secundaria””.. Existen dos conformaciones (formas) principalesExisten dos conformaciones (formas) principales favorecidas por la flexibilidad y la formacifavorecidas por la flexibilidad y la formacióón den de puentes de hidrpuentes de hidróógeno de las protegeno de las proteíínas:nas: la hla héélicelice αααααααα yy laslas hojashojas β.β.β.β.β.β.β.β.
  27. 27. Los puentes de hidrógeno se forman entre los hidrógenos polares y carbonilos del esqueleto de la proteína
  28. 28. Hélice αααα
  29. 29. Hélice αααα
  30. 30. RESUMEN -Las proteínas están compuestas por distintas proporciones de 20 AA. -Los AA esenciales deben ser ingeridos en la dieta. -Los AA pueden tener distinta carga eléctrica. -A su pH isoeléctrico el AA tiene una carga neta cero. -Clasificación de acuerdo a su polaridad: -Apolares: alifáticos y aromáticos. -Polar: no cargados y cargados (ácidos y básicos). -Polímeros de aminoácidos: enlace peptídico. -Péptidos y proteínas: estructura primaria y secundaria.
  31. 31. Los PÉPTIDOS cumplen diversas funciones -Hormonas peptídicas: se pueden suministrar para corregir deficiencias. Ejemplo: la insulina (disminuye los niveles de glucosa en sangre)
  32. 32. Los PÉPTIDOS cumplen diversas funciones -Oxitocina: molécula del amor, conducta maternal y paternal, trabajo de parto y bajada de la leche. (9 residuos) -Vasopresina: controla la reabsorción de agua y concentra la orina. Aumenta la presión arterial. (9 residuos)
  33. 33. Los PÉPTIDOS cumplen diversas funciones -Bradiquinina: (9 residuos), inhibe la inflamación de los tejidos. -Glucagón: (29 residuos), aumenta la glicemia (metab. del glucógeno) -Edulcorante: Aspartame (2 residuos): NutraSweet
  34. 34. Los PÉPTIDOS cumplen diversas funciones -Antibióticos: Valinomicina (12 residuos), gramicidina (10 residuos). -Antitumorales: bleomicina (9 residuos), glicopéptido.
  35. 35. Estructura primaria de péptidos y proteínas La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria
  36. 36. La estructura primaria afecta la actividad biológica de las proteínas Cambio en la secuencia de AA Cambio en la estructura de la proteína Codón: triplete de nucleótidos
  37. 37. Cambio en la estructura primaria produce un cambio en la actividad biológica Anemia de células falciformes
  38. 38. Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Estructura secundaria de péptidos y proteínas
  39. 39. Conformación ββββ El esqueleto polipeptídico forma un zig-zag. Si se encuentran varias cadenas en zig-zag, una al lado de la otra, se forma la estructura llamada lámina β. Las láminas pueden ser paralelas o antiparalelas. Lámina β antiparalela Vista lateral Vista de arriba
  40. 40. Estructura secundaria de péptidos y proteínas
  41. 41. Canal iónico y el receptor de acetilcolina
  42. 42. Estructura terciaria de las proteEstructura terciaria de las proteíínasnas La estructura terciaria corresponde a laLa estructura terciaria corresponde a la distribucidistribucióón tridimensional de todos losn tridimensional de todos los áátomos ytomos y define ladefine la forma de la proteforma de la proteíína.na. La forma de las proteLa forma de las proteíínas estnas estáá definidadefinida fundamentalmente por dos factores: por lasfundamentalmente por dos factores: por las interacciones intermoleculares entre los grupos Rinteracciones intermoleculares entre los grupos R de las cadenas laterales y porde las cadenas laterales y por las interaccioneslas interacciones intermoleculares conintermoleculares con el medio en el cual seel medio en el cual se encuentra la proteencuentra la proteíínana
  43. 43. Estructura terciaria de proteínas Interacciones hidrofóbicas o de Van der Waals Puentes de hidrógeno Puentes disulfuro Enlaces iónicos
  44. 44. Mioglobina: transporta oxígeno en el músculo Los grupos funcionales de las cadenas laterales de las hélices αααα (o de las láminas ββββ) de distintas porciones de la proteína interactúan de manera que dan una forma tridimensional a la proteína Grupo prostético: sustancia no proteíca asociada a la proteína, importante para su función (en este caso un grupo hemo) Loop Estructura terciaria de proteínas
  45. 45. Proteínas conjugadas: poseen un grupo prostético que participa en la actividad biológica de la proteína. Ej: Lipoproteínas, contienen lípidos Glicoproteínas, contienen azúcares Metaloproteínas, contienen un metal.
  46. 46. Estructura cuaternaria de las proteEstructura cuaternaria de las proteíínasnas A menudo, varias cadenas polipeptA menudo, varias cadenas polipeptíídicas iguales odicas iguales o diferentes se agregan (unen entre si) formando unadiferentes se agregan (unen entre si) formando una proteproteíína mna máás grande.s grande. La agregaciLa agregacióón ocurre a travn ocurre a travéés de interacciones entres de interacciones entre las cadenas laterales de un poliplas cadenas laterales de un polipééptido conptido con otro(sotro(s)) Cada cadena se conoce comoCada cadena se conoce como ““subunidadsubunidad”” Si una proteSi una proteíína tiene dos o mna tiene dos o máás subunidades se dices subunidades se dice que presentaque presenta estructura cuaternariaestructura cuaternaria
  47. 47. Ejemplo deEjemplo de structurastructura cuaternariacuaternaria La primera proteína multimérica que su estructura fue dilucidada fue la hemoglobina. Contiene 4 cadenas polipeptídicas y 4 grupos prosté- ticos heme. Por lo tanto, es un hetero-tetrámero.
  48. 48. Resumen niveles estructurales de las proteínas Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Residuos de aminoácidos Hélice α Organización espacial Subunidades ensambladas
  49. 49. Resumen estructura y función de proteínas La estructura tridimensional de una proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos. La función de una proteína depende de su estructura. Cada proteína tiene una estructura única. Mayoritariamente, las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de las proteínas son no covalentes (puentes de hidrógeno). El arreglo espacial de átomos en una proteína se llama conformación.
  50. 50. Es la más estable, y es en la que se encuentra en su entorno fisiológico. Depende de: Interacciones hidrofóbicas Interacciones electroestáticas Puentes de hidrógeno Puentes disulfuro Los residuos de aminoácidos hidrofóbicos se orientan hacia el interior de la proteína, lejos del agua. Los residuos de aminoácidos hidrofílicos se orientan hacia el exterior de la proteína, en contacto con el agua. Conformación nativa de una proteína
  51. 51. DesnaturalizaciDesnaturalizacióón de proten de proteíínasnas La conformaciLa conformacióón nativa puede cambiar en respuesta an nativa puede cambiar en respuesta a la exposicila exposicióón a agentes fn a agentes fíísico o qusico o quíímicos.micos. Cuando esto sucede se dice que la proteCuando esto sucede se dice que la proteíína se hana se ha desnaturado y pierde la funcidesnaturado y pierde la funcióón que posee.n que posee. Algunos agentesAlgunos agentes desnaturantesdesnaturantes son: altasson: altas temperaturas, rayos ultravioletas,temperaturas, rayos ultravioletas, áácidos y basescidos y bases fuertes, solventes orgfuertes, solventes orgáánicos, sales de metalesnicos, sales de metales pesados (mercurio, plomo), detergentes.pesados (mercurio, plomo), detergentes. El efecto de estos agentes es romper lasEl efecto de estos agentes es romper las interacciones responsables de las estructurasinteracciones responsables de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternariasecundaria, terciaria y cuaternaria
  52. 52. En algunos casos al eliminar el agente desnaturante la proteína recupera su conformación original (renaturación) y por lo tanto su funcionalidad DesnaturalizaciDesnaturalizacióón de proten de proteíínasnas
  53. 53. HidrHidróólisis (digestilisis (digestióón) de proten) de proteíínasnas
  54. 54. Punto isoelPunto isoelééctrico y solubilidad en aguactrico y solubilidad en agua de protede proteíínasnas • Puesto que las proteínas son especies cargadas, dependiendo su carga del pH del medio, se define el punto isoeléctrico, pI, como el pH en el cual la carga total de la proteína es igual a 0. Si una proteína cargada se expone a un campo eléctrico ésta migra hacia el polo de carga opuesta, y se detiene cuando el pH es igual al pI. • El pI es específico para cada proteína • Cuando las proteínas pierden las cargas, se hacen menos solubles en agua. Si el pH del medio es igual al pI, las proteínas pueden precipitar.
  55. 55. Electroforesis Separación de moléculas de acuerdo a su carga en un campo eléctrico Si existe un gradiente de pH, las moléculas migrarán hasta encontrar su punto isoeléctrico, ya que a este pH, la molécula es neutra.
  56. 56. ClasificaciClasificacióón por su forman por su forma Proteínas fibrosas: -Son insolubles en agua. -Predomina un tipo de estructura secundaria. -Abundan en estructuras que dan soporte, forma y protección externa a los vertebrados. -Ej: Colágenos, Elastinas, Queratinas, Miosinas. Proteínas globulares: -Son solubles en agua. -Presentan varios tipos de estructuras secundarias. - Presente en la mayoría de las enzimas y proteínas reguladoras de metabolismo. -Ej: albúmina, mioglobina, hemoglobina, inmunoglobulinas.
  57. 57. αααα-queratina: presente en al piel, pelo, uñas. La estructura cuaternaria (dos cadenas) está estabilizada por puentes disulfuro. Proteínas fibrosas
  58. 58. Colágeno: compone el tejido conectivo como tendones, cartílago, la matriz orgánica de los huesos y la córnea del ojo. Las fibras son flexibles pero con una gran resistencia a la tracción. Aminoácidos presentes en el colágeno: Glicina 35% Alanina 11% Prolina 21% La gelatina (verdadera, no sucedáneo) deriva del colágeno y tiene poco valor nutricional porque no contiene aminoácidos esenciales para la dieta humana. Proteínas fibrosas
  59. 59. Fibroína de la seda: Es producida por insectos y arañas. En su estructura predomina la conformación β. Es rica en residuos de alanina y glicina (grupos R pequeños) lo que permite la formación de láminas β. La estructura es flexible a raíz de que no hay interacciones covalentes como puentes disulfuro. Proteínas fibrosas
  60. 60. Estructuras secundarias y propiedades de proteínas fibrosas Estructura Características Ejemplos α hélice, entrecruzada Rígido, estructuras α queratina del pelo, plumas por puentes diulfuro protectoras insolubles uñas de dureza y flexibilidad variables Conformación β Filamentos suaves y Fibroína de la seda flexibles Colágeno hélice Resistencia a la alta Colágeno de los tendones, triple tensión, sin estiramiento matriz de los huesos.
  61. 61. Mioglobina: Fue la primera proteína globular cuya estructura fue dilucidada en los años 50. Es una pequeña proteína que une oxígeno en las células musculares. Esta formada por una cadena polipeptídica que tiene un grupo prostético heme (hierro más protoporfirina). Proteínas globulares Histidina
  62. 62. ALBUMINA: es sintetizada por el hígado y es la proteína más abundante del plasma sanguíneo. Cumple funciones de transporte y regulación osmótica. Proteínas globulares La albumina es un buen transportador de lípidos y moléculas hidrofóbicas en el plasma sanguíneo.

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