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[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
H 2 O 2     H 2 O + O 2
 
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
 
 
A + B  CD
Sítio ativo ou sítio catalítico é uma região  restrita de estrutura da enzima onde ocorre a ligação do substrato e onde a reação acontece.
ATIVIDADE CATALÍTICA ATIVIDADE CATALÍTICA enzima substrato substrato Enzima desnaturada Substrato não encaixa no sítio ativo Arquitetura tridimensional alterada enzima
Uma mudança na  configuração ou conformação   do  sítio ativo da enzima  (ligações fracas estão envolvidas), induzida pelo  substrato Substrato glicose Enzima (Hexoquinase) Enzima (Hexoquinase) Complexo Enzima-subtrato (Hexoquinase - Glicose)
 
As reações catalisadas por enzimas ocorrem em média  10 milhões de vezes  mais rapidamente que aquelas não catalisadas.  (NH 2 ) 2 CO + H 2 O -> CO 2  + 2 NH 3
[object Object],[object Object],[object Object]
Energia cinética Energia cinética Energia potencial Entrada de energia Saída de energia
Catálise enzimática da reação 1 Reação não catalisada – ondas não são altas o suficiente para sobrepujar a barreira geográfica Reação catalisada – ondas frequentemente sobrepujam a barreira córrego Leito seco de rio Reações não catalisadas Catálise enzimática da reação 1 (A) as bolas verdes representam o substrato; (B) as quadro paredes da caixa representam barreiras de ativação para quatro reações distintas. Após diminuir a barreira de ativação a energia das “ondas” permite a saída da bola verde; um rio bifurcado com várias barreiras serve pra ilustrar como uma série de reações catalisadas por enzimas determinam o caminho exato seguido por cada molécula dentro da célula
 
Sítio ativo Conformação no estado de transição Glicose + 6 O 2     6CO 2  + 6 H 2 O Progresso da reação Energia livre, G Glicose + 6O 2  G, energia livre de ativação  G, energia de ativação com enzimas  G, energia livre liberada Sítio ativo Conformação no estado de transição
[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
1.  Temperaturas extremas  - altas temperaturas podem desnaturar (unfold) a enzima. 2. pH  (a maior parte entre 6 - 8 pH próximo ao pH neutro) 3. Concentração iônica  (ions)
pH ótimo pH ótimo Pepsina Glicose 6-fosfatase
Temperatura ótima Temperatura ºC  Ativ. Enzimat.
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Termófilos, produzem cores brilhantes em fontes termais no Yellowstone Park Sistema hidrotermal criado pela erupção do vulcão  do monte Tarawera, N. Zelândia Lagos subglaciais Antárticos O primeiro extremofilo que teve seu genoma sequenciado foi  Methanococcus jannaschii , um MO q vive em respiradouros hidrotérmicos a 2.600m abaixo do nível do mar, onde as tempetaturas podem atingir o ponto de ebulição da água e a pressão é suficiente para esmagar um submarino. A salmoura vermelho vivo (archeabacteria halofílica  Dunaliella salina ) do lago Owens (California) contrasta fortemente com os depósitos de um branco resplandecente de carbonato de sódio.
 
 
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
A  B  +  C k 1 k -1 Constante de velocidade (k) mede quão rapidamente uma reação ocorre Concentração da enzima Velocidade da reação
v= k 1  [A]  Reação de 1 a  ordem (velocidade dependente da concentração de 1 reagente) v= k -1 [B][C] Reação de 2 a  ordem (velocidade dependente da concentração de 2 reagentes) Reação de ordem Zero (a velocidade é independente da concentração de reagentes) Constante de velocidade (k) mede quão rapidamente uma reação ocorre taxa (v, velocidade) = (constante de velocidade) (concentração de reagentes) A B  +  C k 1 k -1
 
Substrato 1 enzima Complexo Enzima-substrato Complexo Enzima-substrato Complexo enzima-produto Enzima + produto Substrato 2
Estado de transição Energia livre, G E + S  ES  EP  E + P k 1 k 2 k- 1 k- 2
Concentração da enzima Velocidade da reação Concentração do substrato Velocidade da reação Ponto de saturação Aumento da concentração não afeta a velocidade da reação
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Hiperbole retangular Velocidade máxima Metade da Velocidade máxima Concentração do substrato
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object]
[object Object],[S] +  K m  v  =  V max  [S]
A velocidade da reação depende da concentração do substrato A afinidade de uma enzima pelo substrato é dada pelo K m :
Quanto maior o K m  ,   menor a afinidade da enzima pelo substrato.
[object Object],[object Object],[object Object],E + S  ES  EP  E + P k 1 k 2 k- 1 k- 2
K cat  é o número de moléculas de substrato convertido a produto em uma dada unidade de tempo, por uma única molécula de enzima  Enzima
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
 
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/animations/enzyme_binding/enzyme_binding.htm Enzima Especificidade substrato Ligação a resíduos de aa no sítio catalítico Tripsina Lisina e arginina Aspartato (interação iônica com lys e arg) Quimiotripsina Fenilalanina, tirosina e triptofano Ser, 2 Gly (permite grandes grupos hidrofóbicos) Elastase Aminoácidos pequenos e hidrofóbicos, ex. alanina Val e Thr (permite somente pequenas cadeias laterais)
= ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],+ ,[object Object],[object Object],[object Object],ou ,[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object]
Algumas enzimas requerem um componente químico adicional chamado  cofator  para sua atividade
Algumas enzimas requerem uma molécula  orgânica ou metalorgânica complexa chamada  coenzima
 
 
O nome de uma enzima é baseado em: a) com o que ela reage; b) como ela reage; c) adiciona-se a terminação   ase  no final
Enzimas são classificadas de acordo com o grupo de reações químicas que catalisam !
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/  Classificação Internacional das Enzimas No  Classe  Tipo de reação catalisada 1 Oxido-redutases Transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos de H 2 Transferases Reações de transferência de grupos 3 Hidrolases Reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água) 4 Liases Adição de grupos em duplas ligações ou formação de duplas ligações por remoção de grupos 5 Isomerases Transferência de grupos em moléculas para formar formas isoméricas 6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N por reações de condensação acopladas a quebra de ATP
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
1,3 BPG + ADP  3, fosfoglicerato + ATP Bisfosfoglicerato e ADP ligam na fenda  Fosfoglicerato Quinase – possui 2 domínios separados por uma fenda Os dois domínios se aproximam e a reação de transferência de fosfato ocorre
Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)  http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
 
A quimiotripsina
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object]
Regulação de enzimas já produzidas Inibição competitiva Inibição não-competitiva Inibição por feed-back Modificação covalente Regulação genética
[object Object],Gene  Enzima Repressores
 
Alguns  hormônios podem atuar induzindo uma alteração na expressão gênica
Modificação covalente Inibição competitiva Inibição não-competitiva Inibição por feed-back Regulação de enzimas já produzidas Regulação genética
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object]
 
[object Object],[object Object]
 
 
Degradação de glicogênio Enzima inativa Enzima ativa epinefrina glucagon Proteína Kinase A AMPc + + AMPc Glicogênio fosforilase a Glicogênio fosforilase ATP  ADP P
[object Object],http://www.chem.wisc.edu/~gellman/research-pp-int.htm
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],Em geral, moléculas de baixo peso molecular
 
 
[object Object]
 
Forma ativa da enzima Forma inativa da enzima Subunidade reguladora Sítio ativo Sítio alostérico Subunidade catalítica subtrato Modulador positivo Modulador negativo
 
 
Enzima alostérica é aquela que tem um sítio regulador além do sítio catalítico Regulação alostérica, então é aquela que ocorre quando um regulador se liga ao sítio alostérico da enzima, ativando-a ou inibindo-a
 
 
 
Tipo de inibidor Sítio de ligação na enzima Efeito cinético Inibidor competitivo Especificamente no sítio catalítico, onde ele compete com o substrato pela ligação em um processo de equilíbrio dinâmico. Inibição pode ser revertida pelo substrato V max  inalterado; K m , definido como a  [S] requerida para chegar à 1/2 da atividade máxima, está aumentado Inibidor não competitivo Liga na E ou no complexo ES em outro sítio que não o sítio catalítico. Ligação do substrato inalterado, mas o complexo ESI não pode formar o produto. A inibição não pode ser revertida pelo substrato K m  parece inalterado; V max  está diminuindo proporcionalmente a concentração do inibidor. Inibidor incompetitivo ou misto Liga-se somente  ao complexo  ES em um sítio diferente do sítio catalítico. Ligação do substrato modifica a estrutura da enzima, fazendo o sítio de ligação do inibidor disponível.  A inibição não pode ser revertida pelo substrato.  V max  aparente diminui; K m , como definido pela [S] requerida para chegar a 1/2 da atividade máxima, está diminuído.
 
 
 
Inibição competitiva Inibição não competitiva Inibição mista
 
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
http://www.juliantrubin.com/encyclopedia/biochemistry/enzyme.html Aplicação Enzima usada Uso  Notas e exemplos Detergentes biológicos ,[object Object],[object Object],Remoção de manchas de proteínas por aplicação direta ou pré-lavagem; remoção de resíduos de amido Indústria de alimento ,[object Object],[object Object],Catálise da quebra do amido na farinha a glicose. Ação de leveduras no açúcar produzindo CO2. usado na produção de pão branco Abaixar o nível de proteína na farinha de trigo Alimentos  infantis Tripsina Pré-digestão de alimentos infantis Cervejaria  Enzimas da cevada são liberadas durante a etapa de amassar na produção de cerveja Amilases, glutamases e proteases Beta glicosidase Amiloglicosidase proteases Degradam proteínas e amido, produzindo aminoácidos, peptídeos e açucares simples, que são usados pela levedura para aumentar a fermentação; Melhora a filtração; Produção de cerveja com baixa caloria; Diminui a turbidez no estoque   Suco de frutas Celulases e pectinases Clarifica sucos de frutas Indústria do leite  Borracha  Papel Indústria fotográfica
Proteínas ajudaram na replicação do RNA e sintetizaram proteínas mais eficientemente. Elas também ajudaram formando a versão dupla fita do RNA a partir da qual provavelmente evoluiu o DNA DNA tomou conta. Ele usa o RNA para fazer proteínas, que ajudam ao DNA a fazer copias de si mesmo e transferir seus genes e a informação  para o RNA Moléculas de RNA começaram a sintetizar proteínas que podiam servir como catalisadores Moléculas de RNA evoluíram aprendendo a copiar a si mesmas RNA é formado de ribose e outros compostos orgânicos
(1) O intron do gruo I  Tetrahymena , (2)  the hammerhead ribozyme , (4) the hairpin ribozyme, and (5) the hepatitis delta virus ribozyme Thomas Cech, 1983
[object Object],[object Object],[object Object]
Walter & Engelke, 2002.  Biologist
 
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Tetrahymena thermophila  Potencial eletrostático da molécula

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Aula4_Enzimas201102

  • 4.
  • 5. H 2 O 2  H 2 O + O 2
  • 6.  
  • 7.
  • 8.  
  • 9.  
  • 10. A + B CD
  • 11. Sítio ativo ou sítio catalítico é uma região restrita de estrutura da enzima onde ocorre a ligação do substrato e onde a reação acontece.
  • 12. ATIVIDADE CATALÍTICA ATIVIDADE CATALÍTICA enzima substrato substrato Enzima desnaturada Substrato não encaixa no sítio ativo Arquitetura tridimensional alterada enzima
  • 13. Uma mudança na configuração ou conformação do sítio ativo da enzima (ligações fracas estão envolvidas), induzida pelo substrato Substrato glicose Enzima (Hexoquinase) Enzima (Hexoquinase) Complexo Enzima-subtrato (Hexoquinase - Glicose)
  • 14.  
  • 15. As reações catalisadas por enzimas ocorrem em média 10 milhões de vezes mais rapidamente que aquelas não catalisadas. (NH 2 ) 2 CO + H 2 O -> CO 2 + 2 NH 3
  • 16.
  • 17. Energia cinética Energia cinética Energia potencial Entrada de energia Saída de energia
  • 18. Catálise enzimática da reação 1 Reação não catalisada – ondas não são altas o suficiente para sobrepujar a barreira geográfica Reação catalisada – ondas frequentemente sobrepujam a barreira córrego Leito seco de rio Reações não catalisadas Catálise enzimática da reação 1 (A) as bolas verdes representam o substrato; (B) as quadro paredes da caixa representam barreiras de ativação para quatro reações distintas. Após diminuir a barreira de ativação a energia das “ondas” permite a saída da bola verde; um rio bifurcado com várias barreiras serve pra ilustrar como uma série de reações catalisadas por enzimas determinam o caminho exato seguido por cada molécula dentro da célula
  • 19.  
  • 20. Sítio ativo Conformação no estado de transição Glicose + 6 O 2  6CO 2 + 6 H 2 O Progresso da reação Energia livre, G Glicose + 6O 2  G, energia livre de ativação  G, energia de ativação com enzimas  G, energia livre liberada Sítio ativo Conformação no estado de transição
  • 21.
  • 22.
  • 23. 1. Temperaturas extremas - altas temperaturas podem desnaturar (unfold) a enzima. 2. pH (a maior parte entre 6 - 8 pH próximo ao pH neutro) 3. Concentração iônica (ions)
  • 24. pH ótimo pH ótimo Pepsina Glicose 6-fosfatase
  • 25. Temperatura ótima Temperatura ºC Ativ. Enzimat.
  • 26.
  • 27.
  • 28. Termófilos, produzem cores brilhantes em fontes termais no Yellowstone Park Sistema hidrotermal criado pela erupção do vulcão do monte Tarawera, N. Zelândia Lagos subglaciais Antárticos O primeiro extremofilo que teve seu genoma sequenciado foi Methanococcus jannaschii , um MO q vive em respiradouros hidrotérmicos a 2.600m abaixo do nível do mar, onde as tempetaturas podem atingir o ponto de ebulição da água e a pressão é suficiente para esmagar um submarino. A salmoura vermelho vivo (archeabacteria halofílica Dunaliella salina ) do lago Owens (California) contrasta fortemente com os depósitos de um branco resplandecente de carbonato de sódio.
  • 29.  
  • 30.  
  • 31.
  • 32. A B + C k 1 k -1 Constante de velocidade (k) mede quão rapidamente uma reação ocorre Concentração da enzima Velocidade da reação
  • 33. v= k 1 [A] Reação de 1 a ordem (velocidade dependente da concentração de 1 reagente) v= k -1 [B][C] Reação de 2 a ordem (velocidade dependente da concentração de 2 reagentes) Reação de ordem Zero (a velocidade é independente da concentração de reagentes) Constante de velocidade (k) mede quão rapidamente uma reação ocorre taxa (v, velocidade) = (constante de velocidade) (concentração de reagentes) A B + C k 1 k -1
  • 34.  
  • 35. Substrato 1 enzima Complexo Enzima-substrato Complexo Enzima-substrato Complexo enzima-produto Enzima + produto Substrato 2
  • 36. Estado de transição Energia livre, G E + S ES EP E + P k 1 k 2 k- 1 k- 2
  • 37. Concentração da enzima Velocidade da reação Concentração do substrato Velocidade da reação Ponto de saturação Aumento da concentração não afeta a velocidade da reação
  • 38.
  • 39. Hiperbole retangular Velocidade máxima Metade da Velocidade máxima Concentração do substrato
  • 40.
  • 41.
  • 42.
  • 43. A velocidade da reação depende da concentração do substrato A afinidade de uma enzima pelo substrato é dada pelo K m :
  • 44. Quanto maior o K m , menor a afinidade da enzima pelo substrato.
  • 45.
  • 46. K cat é o número de moléculas de substrato convertido a produto em uma dada unidade de tempo, por uma única molécula de enzima Enzima
  • 47.
  • 48.  
  • 49.
  • 50.
  • 51.
  • 52. http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/animations/enzyme_binding/enzyme_binding.htm Enzima Especificidade substrato Ligação a resíduos de aa no sítio catalítico Tripsina Lisina e arginina Aspartato (interação iônica com lys e arg) Quimiotripsina Fenilalanina, tirosina e triptofano Ser, 2 Gly (permite grandes grupos hidrofóbicos) Elastase Aminoácidos pequenos e hidrofóbicos, ex. alanina Val e Thr (permite somente pequenas cadeias laterais)
  • 53.
  • 54.
  • 55. Algumas enzimas requerem um componente químico adicional chamado cofator para sua atividade
  • 56. Algumas enzimas requerem uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa chamada coenzima
  • 57.  
  • 58.  
  • 59. O nome de uma enzima é baseado em: a) com o que ela reage; b) como ela reage; c) adiciona-se a terminação ase no final
  • 60. Enzimas são classificadas de acordo com o grupo de reações químicas que catalisam !
  • 61. http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ Classificação Internacional das Enzimas No Classe Tipo de reação catalisada 1 Oxido-redutases Transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos de H 2 Transferases Reações de transferência de grupos 3 Hidrolases Reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água) 4 Liases Adição de grupos em duplas ligações ou formação de duplas ligações por remoção de grupos 5 Isomerases Transferência de grupos em moléculas para formar formas isoméricas 6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N por reações de condensação acopladas a quebra de ATP
  • 62.  
  • 63.  
  • 64.  
  • 65.  
  • 66.  
  • 67.  
  • 68.  
  • 69.  
  • 70.  
  • 71.  
  • 72.  
  • 73. 1,3 BPG + ADP 3, fosfoglicerato + ATP Bisfosfoglicerato e ADP ligam na fenda Fosfoglicerato Quinase – possui 2 domínios separados por uma fenda Os dois domínios se aproximam e a reação de transferência de fosfato ocorre
  • 74. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB) http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
  • 75.  
  • 77.
  • 78.
  • 79.
  • 80.
  • 81.
  • 82. Regulação de enzimas já produzidas Inibição competitiva Inibição não-competitiva Inibição por feed-back Modificação covalente Regulação genética
  • 83.
  • 84.  
  • 85. Alguns hormônios podem atuar induzindo uma alteração na expressão gênica
  • 86. Modificação covalente Inibição competitiva Inibição não-competitiva Inibição por feed-back Regulação de enzimas já produzidas Regulação genética
  • 87.
  • 88.
  • 89.  
  • 90.
  • 91.  
  • 92.  
  • 93. Degradação de glicogênio Enzima inativa Enzima ativa epinefrina glucagon Proteína Kinase A AMPc + + AMPc Glicogênio fosforilase a Glicogênio fosforilase ATP ADP P
  • 94.
  • 95.
  • 96.  
  • 97.  
  • 98.
  • 99.  
  • 100. Forma ativa da enzima Forma inativa da enzima Subunidade reguladora Sítio ativo Sítio alostérico Subunidade catalítica subtrato Modulador positivo Modulador negativo
  • 101.  
  • 102.  
  • 103. Enzima alostérica é aquela que tem um sítio regulador além do sítio catalítico Regulação alostérica, então é aquela que ocorre quando um regulador se liga ao sítio alostérico da enzima, ativando-a ou inibindo-a
  • 104.  
  • 105.  
  • 106.  
  • 107. Tipo de inibidor Sítio de ligação na enzima Efeito cinético Inibidor competitivo Especificamente no sítio catalítico, onde ele compete com o substrato pela ligação em um processo de equilíbrio dinâmico. Inibição pode ser revertida pelo substrato V max inalterado; K m , definido como a [S] requerida para chegar à 1/2 da atividade máxima, está aumentado Inibidor não competitivo Liga na E ou no complexo ES em outro sítio que não o sítio catalítico. Ligação do substrato inalterado, mas o complexo ESI não pode formar o produto. A inibição não pode ser revertida pelo substrato K m parece inalterado; V max está diminuindo proporcionalmente a concentração do inibidor. Inibidor incompetitivo ou misto Liga-se somente ao complexo ES em um sítio diferente do sítio catalítico. Ligação do substrato modifica a estrutura da enzima, fazendo o sítio de ligação do inibidor disponível. A inibição não pode ser revertida pelo substrato. V max aparente diminui; K m , como definido pela [S] requerida para chegar a 1/2 da atividade máxima, está diminuído.
  • 108.  
  • 109.  
  • 110.  
  • 111. Inibição competitiva Inibição não competitiva Inibição mista
  • 112.  
  • 113.
  • 114.
  • 115. Proteínas ajudaram na replicação do RNA e sintetizaram proteínas mais eficientemente. Elas também ajudaram formando a versão dupla fita do RNA a partir da qual provavelmente evoluiu o DNA DNA tomou conta. Ele usa o RNA para fazer proteínas, que ajudam ao DNA a fazer copias de si mesmo e transferir seus genes e a informação para o RNA Moléculas de RNA começaram a sintetizar proteínas que podiam servir como catalisadores Moléculas de RNA evoluíram aprendendo a copiar a si mesmas RNA é formado de ribose e outros compostos orgânicos
  • 116. (1) O intron do gruo I Tetrahymena , (2) the hammerhead ribozyme , (4) the hairpin ribozyme, and (5) the hepatitis delta virus ribozyme Thomas Cech, 1983
  • 117.
  • 118. Walter & Engelke, 2002. Biologist
  • 119.  
  • 120.
  • 121. Tetrahymena thermophila Potencial eletrostático da molécula

Notas del editor

  1. Sem a catálise as reações químicas necessárias para a manutenção dos processos biológicos ocorreria em uma escala de tempo incompatível com a vida.
  2. Uma enzima especialmente rápida é a urease, a enzima que converte uréia am amônia e dióxido de carbono. Microorganismos do solo tem urease que quebra a uréia que os animais liberam na urina. A urease acelera a quebra da uréia por um fator de 100 trilhões.
  3. Ligações covalentes fortes unem átomos em moléculas. Para fazer novas ligações os átomos devem colidir com força suficiente um estado de transição de alta energia. À temperatura do corpo, poucas colisões tem suficiente energia para estabelecer novas ligações.
  4. O substrato sempre é convertido em produto?
  5. Algumas enzimas atuam sobre um ou 2 tipos de substratos. Outros podem trabalhar sobre uma variedade maior de substratos. Em ambos os casos, os substratos alternativos são sempre membros de uma mesma classe de moléculas. Por exemplo, a sacarase é muito mais seletiva que a pepsina, mas mesmo a pepsina que é uma enzima mais inespecífica só atua sobre proteínas
  6. A – curva sigmoidal e não hiperbólica