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enzimas
ENZIMAS
• EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Cech,
y Sidney Altman las descubrieron. No eran
proteínas, sino ARN.
En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química
5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMAS
ENZIMAS
Llevan a cabo su función uniéndose de forma
específica al sustrato
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
Propiedades ENZIMAS
-Aceleran la velocidad de la reacción.
-No se consumen en el trascurso de la
reacción
Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos
BIOLÓGICOS QUÍMICOS
Son específicos para una determinada
reacción química o para un grupo de
reacciones químicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.
Aceleran cualquier reacción
inespecíficamente.
Son proteínas mayoritariamente ( hay
ARN (Ribozimas) con función
enzimática).
Son sustancias simples finamente
divididas.
Son saturables No son saturables.
Son altamente eficaces (son eficaces en
bajas concentraciones).
Son medianamente eficaces.
Puede ser regulada su actividad
catalítica.
No pueden ser regulados.
Son termolábiles y su actividad puede
variar también de acuerdo al pH del
medio.
No son termolábiles ni se alteran con
cambios de pH.
ENZIMAS: mecanismo acción.-
Se denomina estado de transición o estado
activado, aquél en el que la molécula de sustrato
tiene debilitados sus enlaces y tiene más
probabilidad de convertirse en producto.
ENZIMAS: mecanismo acción.-
La energía necesaria para alcanzar el estado de
activación se denomina ENERGIA DE
ACTIVACIÓN.
ENZIMAS: mecanismo acción.-
Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de
activación. Con lo que aceleran la velocidad de la
reacción.
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
Modelos unión e-s
Cinética enzimática
ENZIMAS
Factores que influyen
REGULACIÓN ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA.
• Activación enzimática.
• Inhibición enzimática
– Irreversible
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• Competitiva.
• Acompetitiva
– Enzimas alostéricas.
– Modificación covalente
– Rotura proteolítica de precursores
inactivos.
ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
• Un activador es una molécula que
al unirse al enzima (inactivo),
provoca cambios en su centro
activo y hace que funcione.
• A veces es el mismo sustrato el
que actúa como activador
Inhibición enzimática
• Un inhibidor es una sustancia que
disminuye o anula la actividad de
una enzima.
• Puede ser:
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• Muchos inhibidores enzimáticos que
actúan como fármacos, antibióticos o
conservantes;
• otros pueden ser tóxicos, potentes
venenos.
• Por ejemplo, la aspirina (acetilsalicilato)
inhibe la enzima que cataliza el primer
paso en la síntesis de prostaglandinas,
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ENZIMAS
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ENZIMAS
Inhibidor no competitivo
ENZIMAS
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ENZIMAS
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ENZIMAS
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una subunidad produce un cambio
conformacional que por contacto físico se
transmite a las subunidades vecinas,
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• La enzima que se une al
sustrato de forma cooperativa
se comporta a bajas
concentraciones de sustrato
como si se uniera mal al
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concentraciones es cada vez
más eficaz.
• Las enzimas que actúan así
regulan las concentraciones de
sustrato en valores constantes
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honmeostasis.
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ENZIMAS
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ENZIMAS
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ENZIMAS
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•          Un coenzima es un cofactor orgánico
•  
∀•           Los coenzimas actúan como dadores o receptores de grupos
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• 
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• Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como
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1.Vitaminas liposolubles, de naturaleza lipídica y
por tanto insolubles en agua y solubles en
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estas vitaminas produce una acumulación en el
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enzimáticos (salvo la K).
2. Vitaminas Hidrosolubles. Son solubles en agua,
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Enzimas 2010

  • 2.
  • 4.
  • 5. • EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Cech, y Sidney Altman las descubrieron. No eran proteínas, sino ARN. En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química 5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMAS
  • 6. ENZIMAS Llevan a cabo su función uniéndose de forma específica al sustrato
  • 8.
  • 11.
  • 18. Propiedades ENZIMAS -Aceleran la velocidad de la reacción. -No se consumen en el trascurso de la reacción
  • 19. Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos BIOLÓGICOS QUÍMICOS Son específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos. Aceleran cualquier reacción inespecíficamente. Son proteínas mayoritariamente ( hay ARN (Ribozimas) con función enzimática). Son sustancias simples finamente divididas. Son saturables No son saturables. Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones). Son medianamente eficaces. Puede ser regulada su actividad catalítica. No pueden ser regulados. Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio. No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.
  • 20. ENZIMAS: mecanismo acción.- Se denomina estado de transición o estado activado, aquél en el que la molécula de sustrato tiene debilitados sus enlaces y tiene más probabilidad de convertirse en producto.
  • 21. ENZIMAS: mecanismo acción.- La energía necesaria para alcanzar el estado de activación se denomina ENERGIA DE ACTIVACIÓN.
  • 22. ENZIMAS: mecanismo acción.- Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de activación. Con lo que aceleran la velocidad de la reacción.
  • 29.
  • 31.
  • 32.
  • 36.
  • 38.
  • 39.
  • 40.
  • 41. REGULACIÓN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. • Activación enzimática. • Inhibición enzimática – Irreversible – Reversible: • Competitiva. • Acompetitiva – Enzimas alostéricas. – Modificación covalente – Rotura proteolítica de precursores inactivos.
  • 42. ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA • Un activador es una molécula que al unirse al enzima (inactivo), provoca cambios en su centro activo y hace que funcione. • A veces es el mismo sustrato el que actúa como activador
  • 43. Inhibición enzimática • Un inhibidor es una sustancia que disminuye o anula la actividad de una enzima. • Puede ser: – Ión – Una molécula orgánica. – O el producto final de la reacción.
  • 44. Inhibición enzimática • Muchos inhibidores enzimáticos que actúan como fármacos, antibióticos o conservantes; • otros pueden ser tóxicos, potentes venenos. • Por ejemplo, la aspirina (acetilsalicilato) inhibe la enzima que cataliza el primer paso en la síntesis de prostaglandinas, implicadas en la producción del dolor.
  • 45. Inhibición enzimática • Inhibición irreversible. • Inhibición reversible. – Competitiva. – Acompetitiva.
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  • 47. Inhibición irreversible • Cianuro. Inhibe enzimas de la cadena respiratoria (origen: almendras amargas). • DFP (Inhibe acetilcolinesterasa) • Penicilina
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  • 55. ENZIMAS Inhibidor no competitivo •El inhibidor no compite con el sustrato. •Se une en un lugar diferente del centro activo. •La unión con el inhibidor puede: • cambia la forma del centro activo y hace que el sustrato no pueda unirse al enzima. •O no permite la catálisis •Este tipo de inhibición no se supera si añadimos más sustrato
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  • 65. Concepto de Cooperatividad • La unión de los sustratos al sitio activo de una subunidad produce un cambio conformacional que por contacto físico se transmite a las subunidades vecinas, facilitando las interacciones
  • 66. Cooperatividad de unión de sustrato homoalosterismo • La enzima que se une al sustrato de forma cooperativa se comporta a bajas concentraciones de sustrato como si se uniera mal al sustrato (Km elevada). • Cuando aumentan las concentraciones es cada vez más eficaz. • Las enzimas que actúan así regulan las concentraciones de sustrato en valores constantes y contribuyen a la honmeostasis. Homoalosterismo extremo
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  • 78. ENZIMAS Coenzimas ∀ •          Un coenzima es un cofactor orgánico •   ∀•           Los coenzimas actúan como dadores o receptores de grupos químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos. •  ∀•  A diferencia del apoenzima, el coenzima sí se modifica durante la reacción. •  ∀•    Los coenzimas no son específicos de un tipo de apoenzima, sino que un mismo coenzima puede actuar con muchos tipo de apoenzimas. •  ∀•  Muchos coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas como constituyentes de su estructura. • 
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  • 86. VITAMINAS • Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como coenzimas y Son nutrientes esenciales. • Son imprescindibles en   procesos metabólicos, para el  desarrollo y crecimiento de un organismos y el mantenimiento  de los tejidos. • Se necesitan en muy pequeña cantidad. • Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los  cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados. • En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS • El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos  y  enfermedades, incluso la muerte, que se denomina  AVITAMINOSIS,  si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS,   si la carencia es parcial.
  • 87. 1.Vitaminas liposolubles, de naturaleza lipídica y por tanto insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos.. Una ingesta excesiva de estas vitaminas produce una acumulación en el hígado y trastornos de hipervitaminosis. Son: A,D, E y K. No forman parte de cofactores enzimáticos (salvo la K). 2. Vitaminas Hidrosolubles. Son solubles en agua, y por tanto se difunden muy bien en la sangre y se eliminan por la orina. Su exceso no produce trastornos. Pertenencen a este grupo : Las vitaminas del grupo B y la vitamina C.