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Catabolismo de proteínas y del nitrógeno de los aminoácidos

El documento describe el catabolismo de proteínas y nitrógeno de aminoácidos en humanos. Explica que el nitrógeno de los aminoácidos se elimina principalmente a través del hígado en forma de urea, un proceso que involucra transaminación, desaminación oxidativa y el ciclo de la urea. También describe los trastornos asociados cuando este proceso se ve alterado, como la hiperamonemia.

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CAPITULO 28
CATABOLISMO DE
PROTEINAS DE NITROGENO
DE AMINOACIDOS
Q.F.B. Melba Fernández Rojas
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
En adultos normales, la ingestión de nitrógeno coincide con el
nitrógeno excretado.
Balance positivo de nitrógeno, un exceso de nitrógeno ingerido
sobre el nitrógeno excretado. Crecimiento y el embarazo.
Balance negativo de nitrógeno, la pérdida excede la ingestión.
Después de intervención quirúrgica, cáncer avanzado, y en los
trastornos nutricionales kwashiorkor y marasmo
IMPORTANCIA BIOMÉDICA….
Los trastornos genéticos defectos en los genes que codifican para
la ubiquitina, las ubiquitina ligasas, o las enzimas desubiquitinante,
participan en la degradación de ciertas proteínas.
El síndrome de Angelman, la enfermedad de Parkinson juvenil, el
síndrome de Von Hippel-Lindau, y la policitemia congénita.
El amoníaco, se forma en humanos a partir del nitrógeno α-amino de aminoácidos.
Los tejidos convierten el amoníaco en el nitrógeno amida del aminoácido no tóxico
glutamina.
La desaminación de la glutamina en el hígado libera amoníaco UREA
Si la función del hígado está alterada, como en cirrosis o hepatitis, las
concentraciones sanguíneas altas de amonio generan signos y síntomas clínicos.
IMPORTANCIA BIOMÉDICA….
RECAMBIO DE PROTEÍNA
La degradación y síntesis continuas de proteínas celulares (recambio) suceden en
todas las formas de vida.
Cada día, hay recambio de 1 a 2% de la proteína corporal total de humanos,
principalmente proteína muscular.
Los tejidos con reordenamiento estructural, como el tejido del útero en gestación,
el músculo estriado en la inanición, y el tejido de la cola del renacuajo durante la
metamorfosis, tienen índices altos de degradación de proteína.

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Catabolismo de proteínas y del nitrógeno de los aminoácidos

  • 1. CAPITULO 28 CATABOLISMO DE PROTEINAS DE NITROGENO DE AMINOACIDOS Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 3. En adultos normales, la ingestión de nitrógeno coincide con el nitrógeno excretado. Balance positivo de nitrógeno, un exceso de nitrógeno ingerido sobre el nitrógeno excretado. Crecimiento y el embarazo. Balance negativo de nitrógeno, la pérdida excede la ingestión. Después de intervención quirúrgica, cáncer avanzado, y en los trastornos nutricionales kwashiorkor y marasmo
  • 4. IMPORTANCIA BIOMÉDICA…. Los trastornos genéticos defectos en los genes que codifican para la ubiquitina, las ubiquitina ligasas, o las enzimas desubiquitinante, participan en la degradación de ciertas proteínas. El síndrome de Angelman, la enfermedad de Parkinson juvenil, el síndrome de Von Hippel-Lindau, y la policitemia congénita.
  • 5. El amoníaco, se forma en humanos a partir del nitrógeno α-amino de aminoácidos. Los tejidos convierten el amoníaco en el nitrógeno amida del aminoácido no tóxico glutamina. La desaminación de la glutamina en el hígado libera amoníaco UREA Si la función del hígado está alterada, como en cirrosis o hepatitis, las concentraciones sanguíneas altas de amonio generan signos y síntomas clínicos. IMPORTANCIA BIOMÉDICA….
  • 6. RECAMBIO DE PROTEÍNA La degradación y síntesis continuas de proteínas celulares (recambio) suceden en todas las formas de vida. Cada día, hay recambio de 1 a 2% de la proteína corporal total de humanos, principalmente proteína muscular. Los tejidos con reordenamiento estructural, como el tejido del útero en gestación, el músculo estriado en la inanición, y el tejido de la cola del renacuajo durante la metamorfosis, tienen índices altos de degradación de proteína.
  • 7. Los aminoácidos no incorporados de inmediato en nueva proteína son degradados con rapidez. La principal porción de los esqueletos de carbono de los aminoácidos se convierte en intermediarios anfibólicos. En humanos el nitrógeno amino se convierte en urea y se excreta en la orina.
  • 8. Proteasas y peptidasas degradan proteínas hacia aminoácidos Las proteasas intracelulares hidrolizan enlaces peptídicos internos. Posteriormente se degradan hacia aminoácidos por endopeptidasas. Aminopeptidasas y carboxipeptidasas eliminan aminoácidos de manera secuencial desde las terminales amino y carboxilo, respectivamente
  • 9. Degradación dependiente de ATP y de ubiquitina La degradación de proteínas reguladoras de vida media breve, y las proteínas anormales o plegadas de modo erróneo, ocurre en el citosol, y requiere ATP y ubiquitina. Las moléculas de ubiquitina están fijas mediante enlaces no α-peptídicos que se forman entre el carboxilo terminal de la ubiquitina y los grupos ε-amino de residuos lisilo en la proteína blanco El residuo presente en su amino terminal influye sobre el hecho de si una proteína es ubiquitinada.
  • 11. El intercambio interórgano mantiene las concentraciones circulantes de aminoácidos El músculo genera más de la mitad del fondo común corporal total de aminoácidos libres El hígado es el sitio de las enzimas del ciclo de la urea necesarias para la eliminación del nitrógeno excesivo. El músculo y el hígado desempeñan funciones importantes en el mantenimiento de las concentraciones de aminoácidos en la circulación.
  • 12. Los aminoácidos libres: alanina y glutamina, se liberan del músculo hacia la circulación. La alanina se extrae principalmente en el hígado y la glutamina se extrae en el intestino y los riñones, y ambos convierten una porción importante en alanina. La glutamina sirve como una fuente de amoníaco para excreción por los riñones. Proporcionan una fuente importante de serina para captación por tejidos periféricos, incluso hígado y músculo. Los aminoácidos de cadena ramificada, en particular la valina, son liberados por el músculo y captados de por el cerebro
  • 13. • La alanina es un aminoácido gluconeogénico clave . • El índice de gluconeogénesis hepática a partir de alanina es mucho más alto que el proveniente de todos los otros aminoácidos.
  • 14. Los animales convierten el nitrógeno α-amino en productos terminales variados Amonotélicos Uricotélicos Ureotélicos
  • 15. Los seres humanos, son ureotélicos. Excretan urea no tóxica, altamente hidrosoluble. La urea no es tóxica para humanos, la concentración alta en sangre en pacientes con enfermedad renal es una consecuencia de función renal alterada, no una causa.
  • 17. ELIMINACION DEL NITROGENO DE LOS AMINOÁCIDOS Reacciones Transaminación Desaminación oxidativa Proporcionan amoníaco y aspartato Q.F.B. Melba Fernández Rojas 2 FUENTES PRINCIPALES PARA LA FORMACIÓN DE LA UREA
  • 20. Cada aminotransferasa es específica para un par de sustratos, pero inespecífica para el otro par. La alanina es un sustrato para la glutamato aminotransferasa, todo el nitrógeno amino proveniente de aminoácidos que pasan por transaminación puede concentrarse en el glutamato. L-glutamato es el único aminoácido que pasa por desaminación oxidativa.
  • 21. 1er. etapa del catabolismo: Transferencia de su grupo amino al α cetoglutarato 2da. etapa. El α cetoglutarato desempeña un papel fundamental por aceptar los grupos amino de los aa, convirtiéndose en glutamato, el cual puede desaminarse oxidativamente. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 22. El fosfato de piridoxal (PLP), un derivado de la vitamina B6 está presente en el sitio catalítico de todas las aminotransferasas, y desempeña un papel clave en la catálisis
  • 23. DESAMINACION OXIDATIVA Glutamato Deshidrogenasa provoca liberación del grupo amino en forma de amoníaco libre -NH3 Las reacciones se producen en hígado y riñón Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 24. El amoniaco producido por las bacterias entéricas y el amoniaco producido por los tejidos, se eliminan de la circulación por el hígado, y se convierten en urea. El amoniaco es tóxico para el sistema nervioso central. Cuando la sangre porta no pasa por el hígado, las cifras sanguíneas de amoniaco pueden alcanzar concentraciones tóxicas. Los síntomas de intoxicación por amoniaco son temblor, lenguaje cercenado, visión borrosa, coma y finalmente la muerte
  • 25. El amoníaco es tóxico para el cerebro Reacciona con α-cetoglutarato para formar glutamato. El decremento resultante de las cifras de α-cetoglutarato después altera la función del ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) en neuronas.
  • 26. La glutamina sintetasa fija el amoníaco como glutamina
  • 27. Glutaminasa y asparaginasa desamidato glutamina y asparagina 2 isoformas de glutaminasa mitocondrial en humanos: hepático y renal. Las glutaminasas, que son productos de diferentes genes, difieren respecto a su estructura, cinética y regulación. La concentración de glutaminasa hepática aumenta en respuesta a ingestión alta de proteína. La glutaminasa tipo renal aumenta en los riñones en la acidosis metabólica.
  • 28. Glutaminasa y asparaginasa desamidato glutamina y asparagina La liberación hidrolítica del nitrógeno amida de la glutamina como amoníaco, catalizada por la glutaminasa favorece la formación de glutamato. La acción de la glutamina sintetasa y de la glutaminasa cataliza la interconversión de ion amonio libre y glutamina.
  • 29. La formación y secreción de amoníaco mantienen el equilibrio acidobásico La excreción hacia la orina del amoníaco producido por las células de los túbulos renales facilita la conservación de catión y la regulación del equilibrio acidobásico La acidosis metabólica incrementa la producción de amoníaco a partir de aminoácidos renales intracelulares, en especial glutamina. La alcalosis metabólica la aminora
  • 30. Transporte del NH3 En los seres humanos existen 2 mecanismos para transportar el NH3 1. Glutamina sintetasa (mayoría de tejidos) 2. Utilizado por el músculo, implica la transaminación del piruvato, para formar alanina Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 32. Q.F.B. Melba Fernández Rojas REACCIONES DEL CICLO DE LA UREA
  • 33. La urea es el principal producto terminal del catabolismo de nitrógeno en humanos La síntesis de 1 mol de urea necesita 3 mol de ATP. NH3, Aspartato, 5 enzimas. N-acetilglutamato funciona sólo como un activador de enzima.
  • 36. 111
  • 39. Trastornos metabólicos relacionados con cada reacción del ciclo Los trastornos del ciclo de la urea se caracterizan por hiperamonemia, encefalopatía y alcalosis respiratoria. Cuatro de las cinco enfermedades metabólicas, deficiencias de carbamoil fosfato sintetasa l, ornitina carbamoil transferasa, argininosuccinato sintasa y liasa suscitan la acumulación de precursores de urea Los síntomas clínicos comunes comprenden vómitos, aversión de alimentos con alto contenido de proteína, ataxia intermitente, irritabilidad, letargo y retraso mental grave
  • 40. Exceso de Proteínas Cuando hay un exceso de proteínas, el cuerpo no tiene la opción de almacenarlas como ocurre con la grasa . Por un lado supone una alteración metabólica al disminuir el pH y por otro la sobrecarga de algunos órganos vitales para contrarrestar esa bajada de pH y la eliminación de catabolitos. Al oxidar los aminoácidos de las proteínas para eliminarlos, aumenta la concentración plasmática de amonio (NH4+), que altera el pH y lo vuelve ácido. Acidifican el medio afectando a funciones neuronales, cardiovasculares y respiratorias. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 41. El organismo reacciona a la toxicidad del amonio y en el hígado forma urea, menos tóxico pero que de todas formas hay que eliminar. El riñón, aumenta el volumen de orina reteniendo más agua para poder eliminar este exceso de urea y amoníaco. Esto conlleva cierto grado de deshidratación. Por otro lado, este amonio también se neutraliza con fosfatos para poder excretarlo, en concreto con fosfato cálcico, ya sea del calcio procedente de la dieta o directamente del propio hueso, por lo que puede haber riesgo de descalcificación ósea. Q.F.B. Melba Fernández Rojas
  • 42. CONSECUENCIAS DE DIETA HIPERPROTÉICA TOXICIDAD NH3 MAL OLOR VOLÚMEN ORINA DESHIDRATACION SOBRECARGA FOSFATO DE CALCIO DESCALCIFICACIÓN PURINAS ÁCIDO ÚRICO GOTA