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COLEGIO BRAINS




          Las Proteínas
           Apuntes 1ºBachillerato
                 Aminoácidos, polipéptidos y proteínas
                             09/02/2013
Departamento CCNN                                         Colegio Brains




                             Índice: Las Proteínas

  1) Aminoácidos.
           Definición
           Composición
           Fórmula general.
           Características químicas
           Clasificación de los aminoácidos
           Carácter anfótero de los aminoácidos.
           Actividad óptica
           Aminoácidos esenciales y dieta



  2) Polipéptidos.
            Definición.
            Enlace peptídico: Formación y fórmula
            Carácter doble del enlace peptídico.



  3) Proteínas.
            Definición
            Propiedades
            Clasificación
            Funciones
            Niveles de organización estructural:
             Estructura Primaria:
                 o Definición
                 o Características.
                 o Forma de simbolizar esta estructura.
             Estructura Secundaria:
                 o Definición.
                 o Tipos y características.
                 o Forma de simbolizar esta estructura
             Estructura Terciaria
             Estructura Cuaternaria




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Aminoácidos:
  Definición:Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y
  un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés
  son aquellos que forman parte de las proteínas. Existen 20 diferentes que forman
  las proteinas.
  Composición: C, H, O, N y S: carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un poco de
  azufre.
  Formula general:


                                        "R" representa la cadena
                                        lateral, específica para
                                        cada aminoácido


  Grupo Amino        Grupo Carboxilo


  Características:
   Solubles en agua.
   Suelen ser insolubles en solventes orgánicos.
   Sólidos a temperatura ambiente.
   Cristalinos.
   Incoloros o poco coloreados
   No volátiles.
   Anfóteros: una sustancia anfótera es aquella que puede reaccionar ya sea
    como un ácido o como una base. Esto ocurre porque tiene un grupo amino y
    otro carboxílico. (Se comportan como sustancias tampón.)




   Punto isoeléctrico (pI): valor de pH en el cual el aminoácido tiene una carga
    neta 0.
   Actividad óptica: Todos los aminoácidos (exceptola glicina) tienen actividad
    óptica, por lo que cuando están disueltos, sus disoluciones tienen la capacidad
    de desviar el plano de polarización un rayo de luz polarizada que atraviesa la
    disolución. Si se desvía en sentido horario será dextrógiro y si se desvía en
    sentido anti horario será levógiro. Estas dos son las formas enantiómeras del
    aminoácido.
   Presentan isomería.
   Tienen un elevado punto de fusión.
   Se ionizan con facilidad.


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  Clasificación:
   Según su valor nutricional o la dietética:
   o Esenciales: hay 10 [Ej.: Leucina (Leu)].
   o No esenciales: hay 10 [Ej.: Alanina (Ala)].
   Según la polaridad de su grupo R:
   o No polares
   o Polares sin carga
   o Polares con carga (carga + y –)
   Según la naturaleza química de su grupo R:
   o Ácidos
   o Básicos
   o Neutros
   Proteicos (hay 20) y no proteicos

Polipéptidos:
   Definición: Un polipéptido es un compuesto orgánico formado por la unión de
   cierto número de 10 o más aminoácidos en forma de cadena lineal con enlaces
   peptídicos. (Es un péptido grande)
   Oligopéptido: - de 10 aminoácidos: 2aadipéptido; 3aatripéptido…
   Polipéptido: 10 o más aminoácidos. (Ej.: Glucagón)
   Enlace peptídico: El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece
   entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de
   otro aminoácido. En su formación se desprende una molécula de agua (H2O).




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          Carácter doble: se puede producir una reorientación en los enlaces y mover
          uno de los enlaces que unen el oxígeno con el carbono y pasan a unir el
          carbono con el nitrógeno con un doble enlace.
                                                                Nunca poner este como
                                                                ejemplo de enlace peptídico,
                                                                pero si se puede poner como
                                                                característica del enlace
                                                                peptídico.


Proteínas:
Definición:

    Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las
    proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son
    las biomoléculas más versátiles y más diversas.

Propiedades:

Las propiedades de las proteínas, como la solubilidad, la desnaturalización y la
especificidad, dependen básicamente de la naturaleza de los radicales de los
aminoácidos.

    Solubilidad: La solubilidad se debe a que sólo los grupos R polares o hidrófilos se
    hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen
    enlaces de hidrógeno con el agua; así la proteína se rodea de una capa de agua
    que impide su unión con otras proteínas y por tanto su precipitación. Las proteínas
    fibrosas son insolubles mientras que las globulares son hidrosolubles.
    Desnaturalización: Consiste en la rotura de los enlaces perdiéndose las
    estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos
    permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a
    adoptar una forma filamentosa.
    La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la
    temperatura o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Al perder
    sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas
    también pierden su actividad biológica. La proteína desnaturalizada suele
    precipitar.
    En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las
    proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su
    conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida.
    Especificidad: es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra en
    diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y de
    especie.
    Especificidad de función: reside en la posición que ocupan determinados
    aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia
    condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable de su
    función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos
    puede provocar la pérdida de la funcionalidad de la proteína.

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    Especificidad de especie: Existen proteínas que son exclusivas de cada especie.
    Lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en
    diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas
    proteínas se denominan homólogas. En el caso de la insulina, una de sus
    cadenas, la A, es idéntica en la especie humana, cerdo, perro, conejo y cachalote.
    Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero.
    Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, las proteínas son
    capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.

Clasificación:

       Holoproteínas: son aquellas que están compuestas exclusivamente por
       aminoácidos. Atendiendo a su estructura, se clasifican en dos grandes grupos:
          Proteínas Fibrosas (o escleroproteínas): Poseen estructuras más simples
          que las globulares. Los polipéptidos que las integran se hallan ordenados
          en haces paralelos. Son proteínas insolubles en agua y mantienen
          funciones estructurales o protectoras. Pertenecen a este grupo:

           o   El colágeno: Es el principal componente del tejido conjuntivo. Aparece
               en cartílagos, huesos, tendones…
           o La miosina: Es una proteína fibrosa responsable de la contracción
               muscular.
           o Las queratinas: Forman los cuernos, uñas, pelo, lana… de muchos
               animales.
           o La fibrina de la sangre, que interviene en los procesos de coagulación
               sanguínea.
           o La elastina: Localizada en el tejido conjuntivo. Es extremadamente móvil
               y flexible.
           Proteínas Globulares (o esferoproteínas): Son más complejas que las
           fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las integran forman una estructura
           compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua o en disoluciones
           polares y son las principales responsables de las actividades biológicas de
           la célula. Destacamos en este grupo:

           o     La actina: Junto a la miosina es responsable de la contracción muscular.
           o     Las albúminas: Proteínas con función de transporte de otras moléculas
                 o bien de reserva de aminoácidos. Aparece la seroalbúmina en la
                 sangre.
           o     Las globulinas: Proteínas de forma globular casi perfecta y son solubles
                 en disoluciones salinas.
           o     Histonas: Proteínas de carácter básico asociadas al ADN.

       Heteroproteínas: en su composición presentan una parte proteica formada por
       aminoácidos y otra porción no proteica llamada grupo prostético. Según la
       naturaleza del grupo prostético se denominarán:
          Cromoproteínas: El grupo prostético es una sustancia coloreada
          denominada pigmento. Destacamos la hemoglobina y la hemocianina
          (pigmento respiratorio de color azul por llevar Cu, aparece en la sangre de
          los crustáceos).
          Nucleoproteínas: El grupo prostético es un ácido Nucleico. Ejemplo: las
          histonas.

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           Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Ej.: inmunoglobulinas.



          Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido Fosfórico. Ejemplo: la
          caseína de la leche.
          Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Las principales lipoproteínas
          son:
          o VLDL: Lipoproteínas de muy baja densidad.
          o LDL: Lipoproteínas de baja densidad. Transportan colesterol del hígado
             a los tejidos para formar las membranas celulares. Si la cantidad de
             colesterol en el interior celular es elevada el colesterol no entra y
             permanece en el torrente sanguíneo a partir del cual se producen los
             depósitos en las paredes arteriales.
          o IDL: Lipoproteínas de densidad intermedia.
          o HDL: lipoproteínas de alta densidad. Su acción es contraria a la LDL.
             Transportan hasta el hígado el colesterol que retiran de las paredes
             arteriales por lo que los depósitos disminuyen.

Diversidad funcional:

       Las proteínas son moléculas de una gran diversidad estructural, lo que les
       confiere la capacidad de intervenir en muchas y muy diversas funciones,
       pudiendo una misma proteína realizar más de una función. Algunas de las más
       importantes son:
          Reserva: Ejemplo: caseína de la leche, ovoalbúmina del huevo.
       Transporte: Proteínas transportadoras son:

        Lipoproteínas: Transportan lípidos.
        Citocromos: Transportan electrones. Como las que intervienen en la
         respiración celular y la fotosíntesis.
        Hemoglobina: Transporta oxígeno.

       Contráctil: La actina y la miosina llevan a cabo la contracción muscular.
       Protectora o defensiva: La trombina interviene en la coagulación sanguínea.
       Las inmunoglobulinas son proteínas de defensa.
       Hormonal: Por ejemplo: la insulina y glucagón, que poseen funciones
       antagónicas con respecto a la regulación de glucosa en sangre.
       Estructural: Por ejemplo: las fibras de colágeno, la queratina …
       Enzimática: Son proteínas que catalizan la práctica totalidad de las reacciones
       químicas que tienen lugar en las células vivas, regulando la velocidad de esas
       reacciones.




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       Homeostática: Participan en el equilibrio interno.
       Reconocimiento de señales químicas: Situadas en el exterior de las
       membranas celulares, existen proteínas encargadas del reconocimiento de
       señales químicas. Pueden reconocer virus, hormonas, anticuerpos…

Estructura:

       Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma,
       presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se
       cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación
       y su función, proceso denominado desnaturalización.
          Niveles de organización de las proteínas:




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        Estructura Primaria:
         Definición: Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está
          determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es
          decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están
          enlazados por medio de enlaces peptídicos. Es decir, solo se tienen en
          cuenta los enlaces peptídicos.
         Estructura: N-aa-aa-aa…aa-aa-C o C-aa-aa-aa…aa-aa-N
         Características:
          o Es una secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces
             peptídicos.
          o No es funcional (no hace nada).
          o Los radicales constituyentes del enlace están en el mismo plano.
          o Su estructura lineal definirá en gran medida las propiedades de niveles
             de organización superiores de la proteína. (Determinará la función de
             la proteína.)
          o No es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
        



        _________________________________________________




        Estructura Secundaria:
        La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local
         del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de
         hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un
         tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. (Es
         la estructura primaria plegada por los puentes/enlaces de hidrógeno.)
        Se producen enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y
         amino (-NH-).

            (Enlace intercatenario: enlace entre cadenas diferentes)
            (Enlace intracatenario: enlace dentro de una misma cadena)

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        Tipos:
         o Hélice alfa:Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una
             estructura helicoidal dextrógira (gira hacia la derecha) por las fuerzas
             de los enlaces de hidrógeno. La estructura se mantiene estable por
             los puentes de hidrógeno entre el grupo amino y el grupo carboxilo
             del aminoácido cuatro puestos posterior. De vuelta a vuelta hay una
             distancia de 0,54 Nm (nanómetros). Los aminoácidos prolina e
             hidroxiprolina son muy rígidos, lo que hace que la hélice alfa pierda
             estabilidad.




           o   Conformación beta o Lámina plegada: Alguna proteínas mantienen
               su formación primaria y se enlazan a otras. La estructura secundaria
               se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
               aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino
               de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos
               carboxilo de la opuesta.Se pueden unir de forma paralela o
               antiparalela (es más estable la antiparalela).




          1.   Antiparalela: se unen NC con CN.




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              2. Paralela: se une NC con NC o CN con CN.


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               N                                                                       C

           Se pueden formar capas de estas láminas como por ejemplo en la
           fibrolina de seda.

       o  Hélice de colágeno: Está formada únicamente con colágeno. Forma parte
          de por ejemplo los tendones. Forma proteínas muy rígidas. Es una hélice
          levógira (gira hacia la izquierda).Tiene mucha prolina, lo que hace que la
          hélice sea muy abierta.
       o Una misma proteína puede tener una mezcla de estas estructuras
          secundarias.
     Estructura Terciaria:

     El término estructura terciaria hace referencia al modo en que la proteína se
     encuentra plegada en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las
     uniones que se producen entre los radicales de los diferentes aminoácidos.

     Las uniones pueden ser de distintos tipos:

      Puentes de hidrógeno
      Atracciones electrostáticas

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      Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals
      Puentes disulfuro




     Las características de una proteína y sus funciones biológicas que realiza
     dependen de la estructura terciaria que posea.
     Existen dos tipos de estructura terciaria:

      Fibrosa:
       o Tiene forma alargada. Mantiene esa forma porque se adhiere a otras
           similares.
       o No soluble en agua (Ej. Colágeno).
       o Suelen tener función estructural y protectora.
      Globular:
       o Tiene forma de ovillo.
       o Soluble en agua (Ej.: mioglobina).
       o Son proteínas con funciones normalmente dinámicas, como por ejemplo
           catalizar, transportar, funciones hormonales…

     Estructura Cuaternaria: Es la estructura que poseen tanto las proteínas fibrosas
     como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (llamadas
     subunidades, monómeros o protómeros) que pueden ser iguales o diferentes.
     Para que una proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos
     por uniones débiles que suelen ser puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der
     Waals o enlaces disulfuro.




                                       -11-

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Las proteínas

  • 1. COLEGIO BRAINS Las Proteínas Apuntes 1ºBachillerato Aminoácidos, polipéptidos y proteínas 09/02/2013
  • 2. Departamento CCNN Colegio Brains Índice: Las Proteínas 1) Aminoácidos. Definición Composición Fórmula general. Características químicas Clasificación de los aminoácidos Carácter anfótero de los aminoácidos. Actividad óptica Aminoácidos esenciales y dieta 2) Polipéptidos. Definición. Enlace peptídico: Formación y fórmula Carácter doble del enlace peptídico. 3) Proteínas. Definición Propiedades Clasificación Funciones Niveles de organización estructural:  Estructura Primaria: o Definición o Características. o Forma de simbolizar esta estructura.  Estructura Secundaria: o Definición. o Tipos y características. o Forma de simbolizar esta estructura  Estructura Terciaria  Estructura Cuaternaria -1-
  • 3. Departamento CCNN Colegio Brains Aminoácidos: Definición:Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Existen 20 diferentes que forman las proteinas. Composición: C, H, O, N y S: carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un poco de azufre. Formula general: "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido Grupo Amino Grupo Carboxilo Características:  Solubles en agua.  Suelen ser insolubles en solventes orgánicos.  Sólidos a temperatura ambiente.  Cristalinos.  Incoloros o poco coloreados  No volátiles.  Anfóteros: una sustancia anfótera es aquella que puede reaccionar ya sea como un ácido o como una base. Esto ocurre porque tiene un grupo amino y otro carboxílico. (Se comportan como sustancias tampón.)  Punto isoeléctrico (pI): valor de pH en el cual el aminoácido tiene una carga neta 0.  Actividad óptica: Todos los aminoácidos (exceptola glicina) tienen actividad óptica, por lo que cuando están disueltos, sus disoluciones tienen la capacidad de desviar el plano de polarización un rayo de luz polarizada que atraviesa la disolución. Si se desvía en sentido horario será dextrógiro y si se desvía en sentido anti horario será levógiro. Estas dos son las formas enantiómeras del aminoácido.  Presentan isomería.  Tienen un elevado punto de fusión.  Se ionizan con facilidad. -2-
  • 4. Departamento CCNN Colegio Brains Clasificación:  Según su valor nutricional o la dietética: o Esenciales: hay 10 [Ej.: Leucina (Leu)]. o No esenciales: hay 10 [Ej.: Alanina (Ala)].  Según la polaridad de su grupo R: o No polares o Polares sin carga o Polares con carga (carga + y –)  Según la naturaleza química de su grupo R: o Ácidos o Básicos o Neutros  Proteicos (hay 20) y no proteicos Polipéptidos: Definición: Un polipéptido es un compuesto orgánico formado por la unión de cierto número de 10 o más aminoácidos en forma de cadena lineal con enlaces peptídicos. (Es un péptido grande) Oligopéptido: - de 10 aminoácidos: 2aadipéptido; 3aatripéptido… Polipéptido: 10 o más aminoácidos. (Ej.: Glucagón) Enlace peptídico: El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. En su formación se desprende una molécula de agua (H2O). -3-
  • 5. Departamento CCNN Colegio Brains Carácter doble: se puede producir una reorientación en los enlaces y mover uno de los enlaces que unen el oxígeno con el carbono y pasan a unir el carbono con el nitrógeno con un doble enlace. Nunca poner este como ejemplo de enlace peptídico, pero si se puede poner como característica del enlace peptídico. Proteínas: Definición: Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Propiedades: Las propiedades de las proteínas, como la solubilidad, la desnaturalización y la especificidad, dependen básicamente de la naturaleza de los radicales de los aminoácidos. Solubilidad: La solubilidad se debe a que sólo los grupos R polares o hidrófilos se hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno con el agua; así la proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y por tanto su precipitación. Las proteínas fibrosas son insolubles mientras que las globulares son hidrosolubles. Desnaturalización: Consiste en la rotura de los enlaces perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad biológica. La proteína desnaturalizada suele precipitar. En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida. Especificidad: es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra en diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y de especie. Especificidad de función: reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de la funcionalidad de la proteína. -4-
  • 6. Departamento CCNN Colegio Brains Especificidad de especie: Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se denominan homólogas. En el caso de la insulina, una de sus cadenas, la A, es idéntica en la especie humana, cerdo, perro, conejo y cachalote. Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran. Clasificación: Holoproteínas: son aquellas que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Atendiendo a su estructura, se clasifican en dos grandes grupos: Proteínas Fibrosas (o escleroproteínas): Poseen estructuras más simples que las globulares. Los polipéptidos que las integran se hallan ordenados en haces paralelos. Son proteínas insolubles en agua y mantienen funciones estructurales o protectoras. Pertenecen a este grupo: o El colágeno: Es el principal componente del tejido conjuntivo. Aparece en cartílagos, huesos, tendones… o La miosina: Es una proteína fibrosa responsable de la contracción muscular. o Las queratinas: Forman los cuernos, uñas, pelo, lana… de muchos animales. o La fibrina de la sangre, que interviene en los procesos de coagulación sanguínea. o La elastina: Localizada en el tejido conjuntivo. Es extremadamente móvil y flexible. Proteínas Globulares (o esferoproteínas): Son más complejas que las fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las integran forman una estructura compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua o en disoluciones polares y son las principales responsables de las actividades biológicas de la célula. Destacamos en este grupo: o La actina: Junto a la miosina es responsable de la contracción muscular. o Las albúminas: Proteínas con función de transporte de otras moléculas o bien de reserva de aminoácidos. Aparece la seroalbúmina en la sangre. o Las globulinas: Proteínas de forma globular casi perfecta y son solubles en disoluciones salinas. o Histonas: Proteínas de carácter básico asociadas al ADN. Heteroproteínas: en su composición presentan una parte proteica formada por aminoácidos y otra porción no proteica llamada grupo prostético. Según la naturaleza del grupo prostético se denominarán: Cromoproteínas: El grupo prostético es una sustancia coloreada denominada pigmento. Destacamos la hemoglobina y la hemocianina (pigmento respiratorio de color azul por llevar Cu, aparece en la sangre de los crustáceos). Nucleoproteínas: El grupo prostético es un ácido Nucleico. Ejemplo: las histonas. -5-
  • 7. Departamento CCNN Colegio Brains Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Ej.: inmunoglobulinas. Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido Fosfórico. Ejemplo: la caseína de la leche. Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Las principales lipoproteínas son: o VLDL: Lipoproteínas de muy baja densidad. o LDL: Lipoproteínas de baja densidad. Transportan colesterol del hígado a los tejidos para formar las membranas celulares. Si la cantidad de colesterol en el interior celular es elevada el colesterol no entra y permanece en el torrente sanguíneo a partir del cual se producen los depósitos en las paredes arteriales. o IDL: Lipoproteínas de densidad intermedia. o HDL: lipoproteínas de alta densidad. Su acción es contraria a la LDL. Transportan hasta el hígado el colesterol que retiran de las paredes arteriales por lo que los depósitos disminuyen. Diversidad funcional: Las proteínas son moléculas de una gran diversidad estructural, lo que les confiere la capacidad de intervenir en muchas y muy diversas funciones, pudiendo una misma proteína realizar más de una función. Algunas de las más importantes son: Reserva: Ejemplo: caseína de la leche, ovoalbúmina del huevo. Transporte: Proteínas transportadoras son:  Lipoproteínas: Transportan lípidos.  Citocromos: Transportan electrones. Como las que intervienen en la respiración celular y la fotosíntesis.  Hemoglobina: Transporta oxígeno. Contráctil: La actina y la miosina llevan a cabo la contracción muscular. Protectora o defensiva: La trombina interviene en la coagulación sanguínea. Las inmunoglobulinas son proteínas de defensa. Hormonal: Por ejemplo: la insulina y glucagón, que poseen funciones antagónicas con respecto a la regulación de glucosa en sangre. Estructural: Por ejemplo: las fibras de colágeno, la queratina … Enzimática: Son proteínas que catalizan la práctica totalidad de las reacciones químicas que tienen lugar en las células vivas, regulando la velocidad de esas reacciones. -6-
  • 8. Departamento CCNN Colegio Brains Homeostática: Participan en el equilibrio interno. Reconocimiento de señales químicas: Situadas en el exterior de las membranas celulares, existen proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas. Pueden reconocer virus, hormonas, anticuerpos… Estructura: Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. Niveles de organización de las proteínas: -7-
  • 9. Departamento CCNN Colegio Brains Estructura Primaria:  Definición: Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Es decir, solo se tienen en cuenta los enlaces peptídicos.  Estructura: N-aa-aa-aa…aa-aa-C o C-aa-aa-aa…aa-aa-N  Características: o Es una secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. o No es funcional (no hace nada). o Los radicales constituyentes del enlace están en el mismo plano. o Su estructura lineal definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. (Determinará la función de la proteína.) o No es más que el orden de aminoácidos que la conforman.  _________________________________________________ Estructura Secundaria:  La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. (Es la estructura primaria plegada por los puentes/enlaces de hidrógeno.)  Se producen enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-). (Enlace intercatenario: enlace entre cadenas diferentes) (Enlace intracatenario: enlace dentro de una misma cadena) -8-
  • 10. Departamento CCNN Colegio Brains  Tipos: o Hélice alfa:Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira (gira hacia la derecha) por las fuerzas de los enlaces de hidrógeno. La estructura se mantiene estable por los puentes de hidrógeno entre el grupo amino y el grupo carboxilo del aminoácido cuatro puestos posterior. De vuelta a vuelta hay una distancia de 0,54 Nm (nanómetros). Los aminoácidos prolina e hidroxiprolina son muy rígidos, lo que hace que la hélice alfa pierda estabilidad. o Conformación beta o Lámina plegada: Alguna proteínas mantienen su formación primaria y se enlazan a otras. La estructura secundaria se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta.Se pueden unir de forma paralela o antiparalela (es más estable la antiparalela). 1. Antiparalela: se unen NC con CN. -9-
  • 11. Departamento CCNN Colegio Brains N C C N N C C N 2. Paralela: se une NC con NC o CN con CN. N C C N C N C N C Se pueden formar capas de estas láminas como por ejemplo en la fibrolina de seda. o Hélice de colágeno: Está formada únicamente con colágeno. Forma parte de por ejemplo los tendones. Forma proteínas muy rígidas. Es una hélice levógira (gira hacia la izquierda).Tiene mucha prolina, lo que hace que la hélice sea muy abierta. o Una misma proteína puede tener una mezcla de estas estructuras secundarias. Estructura Terciaria: El término estructura terciaria hace referencia al modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales de los diferentes aminoácidos. Las uniones pueden ser de distintos tipos:  Puentes de hidrógeno  Atracciones electrostáticas -10-
  • 12. Departamento CCNN Colegio Brains  Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals  Puentes disulfuro Las características de una proteína y sus funciones biológicas que realiza dependen de la estructura terciaria que posea. Existen dos tipos de estructura terciaria:  Fibrosa: o Tiene forma alargada. Mantiene esa forma porque se adhiere a otras similares. o No soluble en agua (Ej. Colágeno). o Suelen tener función estructural y protectora.  Globular: o Tiene forma de ovillo. o Soluble en agua (Ej.: mioglobina). o Son proteínas con funciones normalmente dinámicas, como por ejemplo catalizar, transportar, funciones hormonales… Estructura Cuaternaria: Es la estructura que poseen tanto las proteínas fibrosas como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (llamadas subunidades, monómeros o protómeros) que pueden ser iguales o diferentes. Para que una proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos por uniones débiles que suelen ser puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals o enlaces disulfuro. -11-