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• Son biomoléculas formadas por C,
H, O y N
• Pueden contener S.
• Constituyen el grupo de moléculas
orgánicas más abundantes en los
seres vivos (+/- 50% del peso
celular seco)
• Son polímeros de unas unidades más
pequeñas: los aminoácidos.
• Los aminoácidos se unen por enlaces
peptídicos, formando polímeros,
denominados polipéptidos.
• Pueden contener componentes no
aminoacídicos:
• Los componentes no aminoacídicos pueden:
• Ser orgánicos o inorgánicos.
• Estar unidos a la fracción aminoacídica del
prótido:
• covalentemente
• mediante diversos tipos de uniones
químicas débiles
 Compuestos orgánicos de bajo peso
molecular.
 Se caracterizan por tener en el carbono a:
 Un grupo carboxilo: -COOH
 Un grupo amina: -NH2
 AMINOÁCIDOS: Diferenciamos:
▪ Proteícos o Primarios: son los 20 aa proteicos (forman
proteínas y son a-aminoácidos).Tienen el grupo amina
en el mismo carbono que el grupo carboxilo y se le
llama C a
▪ No proteícos: más de 150. Pueden ser o no a-
aminoácidos).
 Son:
▪ Sólidos.
▪ Solubles en agua.
▪ Incoloros o poco coloreados.
▪ Punto de fusión >200ºC.
aminoácidos
 Los aminoácidos no proteícos son
aminoácidos que no forman parte de las
proteínas
 Pueden ser a-aminoácidos o tener el grupo
amina en un carbono que no sea el a.
 Pueden funcionar como intermediarios
metabólicos o como neurotransmisores,
La cadena lateral es distinta en cada aa y
determina sus propiedades químicas y biológicas.
 Para designar los aminoácidos se utilizan
abreviaturas formadas por las tres primeras letras
de sus nombres en inglés (p.ej. glicina Gly).
 Los animales solo son capaces de sintetizar
algunos aminoácidos protéicos a partir de
compuestos más sencillos.
 El resto, llamados aminoácidos esenciales, no
pueden sintetizar. Deben ser ingeridos en la dieta.
 Los aminoácidos esenciales varían según especies.
 En el ser humano hay nueve aminoácidos
esenciales.
 Los seres autótrofos pueden sintetizar
todos los aminoácidos.
 Los alimentos fuente de aminoácidos
esenciales son: pescado, huevos, queso…
 Con los veinte aminoácidos proteícos, se
puede formar un número de proteínas
infinito, ya que una diferencia en el número
de los aminoácidos o el cambio de un
aminoácido por otro o en el orden en que se
disponen da lugar a una nueva proteína.
Alanina (Ala)
Arginina (Arg)
Asparragina (Asn)
Aspartato (Asp)
Cisteína (Cys)
Glutamato (Glu)
Glutamina (Gln)
Glicina (Gly)
Prolina (Pro)
Serina (Ser)
Tirosina (Tyr)
Histidina (His)
Isoleucina ((Ile)
Leucina (Leu)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Fenilalanina (Phe)
Treosina (Thr)
Triptófano (Trp)
Valina (Val)
Curiosidad
 Los aminoácidos se clasifican según sea el radical R que
de une al carbono a
 Se clasifican en:
 Neutros apolares.
▪ R es una cadena alifática (hidrocarbonada) por lo
que son hidrófobos.
▪ Son insolubles.
▪ A pH 7, su carga neta es 0, estando ionizados el
grupo carboxilo y el amina, compensando la carga
negativa (COO-) con la positiva NH3
+
 Polares sin carga.
▪ R es una cadena con radicales que forman puentes
de hidrógeno con el agua por lo que son hidrófilos.
▪ A pH 7 su carga neta es 0 porque sus grupos polares
(-OH, -NH2, -SH) carecen de carga.
▪ Se mantienen ionizados los grupos amina y
carboxilo
▪ Tanto en no polares como en polares sin carga, hay
aminoácidos aromáticos por tener R en forma de
anillo aromático (similar al benzeno).
 Polares con carga. A su vez pueden ser:
▪ Ácidos
▪A pH 7 tienen carga negativa ya que en R
hay un grupo ácido ionizado –COO-.
▪ Básicos
▪A pH 7 tienen carga positiva ya que en R
hay un grupo alcalino ( –NH3+, =NH2+,
=NH+)
*aromáticos
* *
*
 En todos los aminoácidos,
excepto en la glicina (en que
R=H), el carbono a es
asimétrico por estar enlazado
a cuatro grupos distintos.
 Debido a ello presentan
isomería geométrica y óptica
Carbono asimétrico
Glicina
 Los aminoácidos pueden presentar dos
configuraciones:
 D, si tienen el grupo amino a la derecha.
 L, si lo tienen a la izquierda
Configuración L
Configuración D
 Debido al carbono asimétrico también
tienen actividad óptica ya que desvían el
plano de la luz polarizada.
 Si lo desvían hacia la izquierda son
levógiros y si lo desvían hacia la derecha
son dextrógiros.
 Al igual que en los monosacáridos, esto es
independiente de que sean D o L, de
manera que tanto unos como otros,
pueden ser dextrógiros o levógiros.
 En disolución acuosa, los aminoácidos se
comportan a la vez como ácidos o como
bases. Se llama comportamiento anfótero.
 Se debe a que el grupo carboxilo cede un
protón, mientras que el grupo amino lo
capta.
 Se origina así una forma iónica dipolar (o
hermafrodita o zwitterion) que amortigua
las variaciones de pH.
Hermafrodita
o Zwiterion
 Si el medio en el que se encuentra la forma
dipolar se acidifica, el grupo –COO- capta los
protones, amortiguando la acidez y
comportándose como una base.
 Si el medio se alcaliniza, el grupo amino
ionizado –NH3
+ cede protones amortiguando
la alcalinidad y comportándose
como ácido.
Medio ácido Medio alcalino
 No todos los aminoácidos tienen el ión hermafrodita
(zwitterion) a pH neutro.
 Se llama punto isoeléctrico de un aminoácido al pH al
que el aminoácido adopta una forma dipolar neutra con
tantas cargas positivas como negativas (zwitterion).
 Depende del aminoácido en cuestión.
 La mayoría de aminoácidos tienen un punto isoelétrico
entre (5,07 y 6,02), excepto los ácidos (Ácido Aspártico y
Ácido Glutámico) que lo tienen menor y los básicos
(Histidina, Lisina y Arginina) que lo tienen mayor.
 En disolución acuosa, los aminoácidos se
ionizan según el pH y su propio Pi:
 En medio más alcalino que el Pi, se ioniza como
un ácido (los grupos -COOH liberan protones,
quedando como -COO-)
 En medio más ácido que su Pi, como una base
(los grupos -NH2 captan protones, quedando
como -NH3+)
 En medio con el pH igual a su Pi, como un ácido y
una base a la vez.
Curiosidad
 Si un aminoácido tiene su punto isoeléctrico en
6,02 (alanina por ejemplo), significa que a pH
6,02, el aminoácido es neutro, teniendo igualadas
sus cargas positivas y negativas.
 A pH menor de 6,02, va a adquirir carga positiva al
combinarse con los H+ que sobran y que dan
carácter ácido (amortiguando el pH)
 A pH mayor de 6,02, tomará carga negativa al
ceder protones y amortiguar también el pH
pH <
isoeléctrico
pH > 7
pH >
isoeléctrico
Punto
isoeléctrico
 Se dispone de una disolución de alanina y treonina, cuyos pI son,
respectivamente, 6,02 y 6,6. Si se someten a electroforesis, ¿cuál se
dirigirá al ánodo y cuál al cátodo si el pH es de 6,3?
 Al ánodo o polo positivo se dirigirá el aminoácido que tenga carga
neta negativa, y al cátodo o polo negativo, el que tenga carga neta
positiva.
 La alanina tiene un pI menor que el pH de la disolución, por tanto,
el grupo NH3+ pierde protones y su carga neta, en esas condiciones
es negativa, es decir se dirigirá al ánodo.
 Por el contrario, la treonina tienen un pI mayor que el pH de la
disolución, por tanto el grupo –COO– acepta protones del medio, y
su carga neta, en esas condiciones es positiva, es decir, se dirigirá al
cátodo.
 Si el pI de la leucina es 5,98, escribe la fórmula de dicho
aminoácido a pH= 5,98 y a pH=10
 A pH 5,98 la leucina tiene carga neta 0. Aparece el
zwitterion.
 A pH=10 tiene carga neta negativa.
-
 Los aminoácidos se unen mediante un enlace
químico llamado enlace peptídico.
 Se obtienen así, cadenas llamadas péptidos.
 Se trata de un enlace covalente entre elOH
del grupo carboxilo de un aminoácido y un H
del amino del otro aminoácido.
 Se desprende una molécula de agua,
quedando los aminoácidos unidos C-N, sin
oxígeno intermedio como sucedía en
glúcidos y lípidos.
 Es un enlace covalente más corto que la mayoría de
enlaces C-N.
 Es un enlace rígido por lo que el C y el N del enlace
así como el H y el O unidos a ellos se mantienen
siempre en el mismo plano.
 Los enlaces que van a los Ca (tanto al que porta el
carboxilo, como al que porta el amina) sí que
pueden girar.
 El O del carboxilo y el H del amina siguiente se
disponen en lados opuestos del enlace
(configuración trans)
Aminoácido 1
Aminoácido 2
Enlace peptídico
Plano del enlace peptídico
La disposición espacial del enlace peptídico
hace que los átomos del grupo carboxilo y
los del grupo amino se sitúen en el mismo
plano con distancias y ángulos fijos.
Además presenta cierta rigidez que
inmoviliza en el plano los átomos que lo
forman.
Planos del enlace
peptídico (sin
capacidad de giro)
Enlaces
con
capacidad
de giro
 Si se unen dos aminoácidos, se forma un
dipéptido; si se unen tres, un tripéptido, etc.
Si es inferior a diez, oligopéptido y más de
diez, polipéptido.
 Cuando se alcanzan los 50 aminoácidos y/o
masa molecular superior a 5000 u, se
considera una proteína.
 Algunas proteínas tienen, además de
aminoácidos, otras moléculas que ya
veremos.
 La formación del enlace peptídico es una reacción
reversible.
 La reacción inversa es una reacción de hidrólisis.
 Requiere una molécula de agua y se obtienen los
dos aminoácidos originales.
 En la digestión, esta reacción la realizan las
enzimas proteasas.
 Mediante hidrólisis parcial de algunas proteínas
se pueden obtener péptidos más pequeños que
no son proteínas, aunque hay péptidos naturales
como la insulina que tienen funciones muy
importantes.
H2OHidrólisis Enlace peptídico
 La organización de una proteína viene
determinada por cuatro niveles
estructurales:
 Estructura primaria.
 Estructura secundaria.
 Estructura terciaria.
 Estructura cuaternaria.
 Cada una de estas estructuras corresponde
a la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura
primaria
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria
Estructura
secundaria
α-hélice
β-lámina plegada
 Corresponde a la secuencia de aminoácidos de la
proteína.
 Consiste en los aminoácidos que la constituyen y en
qué orden se colocan.
 De esta estructura dependen las demás y la función
de la proteína.
 Se considera extremo inicial al que tiene el
aminoácido con el grupo amino libre (extremo N-
inicial)
 Se considera extremo final al que tiene el
aminoácido con el grupo carboxilo libre (extremo C-
terminal)
 La cadena tiene un eje formado por el Ca, el C
carboxílico y el N del amino (Ca-CO-NH) que se
repite un número variable de veces.
 Las cadenas laterales de los aminoácidos (R) salen
de los Ca alternativamente a un lado o a otro del
eje.
 Los aminoácidos se numeran empezando desde el
extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal.
 Esta estructura depende exclusivamente de los
enlaces peptídicos que unen entre sí los
aminoácidos
Extremo N-inicial
ExtremoC-terminal
Eje formado por la repetición de Ca, grupo carboxílico y grupo aminas que se repiten
Enlaces peptídicos
 Es la disposición de la cadena de
aminoácidos (estructura primaria) en el
espacio.
 Debido a la capacidad de giro de los planos
de ciertos enlaces , uno respecto a otros, a
medida que los aminoácidos se van uniendo,
el péptido adopta una disposición estable.
 Se mantiene por puentes de hidrógeno
entre el –H del grupo amina de un
aminoácido y =O del carboxilo de otro
aminoácido que queda debajo en el giro o en
el pliegue .
Ca de aminoácido 1
Ca de aminoácido 2
Amina de
aminoácido 1
Carboxilo de
aminoácido 2
Puente de H entre
aminoácidos 1 y 2
 Según el número de puentes de
hidrógeno que pueda formar se
distinguen tres estructuras
secundarias:
 a-hélice.
 Hélice de colágeno.
 Conformación b o b-lámina plegada
α-hélice Conformación β
Puentes de hidrógeno
 Se forma al enrollarse la estructura primaria
helicoidalmente sobre sí misma con giro
dextrógiro.
 Se debe al establecimiento de puentes de
hidrógeno entre el –NH- de un aminoácido y el –
C=O- del cuarto aminoácido siguiente.
 La formación espontánea de estos enlaces hace
que los grupos carboxilo queden orientados en el
mismo sentido y los amino, en sentido contrario.
 La hélice tiene 3,6 aminoácidos por vuelta
 Un ejemplo sería la a-queratina (pelo, uñas)
α-hélice Puentes de hidrógeno
 La cadena de aminoácidos no forma una hélice,
sino una cadena en forma de zigzag debido a que
no pueden formarse enlaces cada 4 aminoácidos
porque la cadena está estirada al máximo que
permiten los enlaces covalentes que la forman.
 Cuando la cadena se dobla sobre sí misma, se
forman puentes de hidrógeno entre aminoácidos
alejados (nunca cada cuatro) y que quedan en
paralelo debido al plegamiento.
 Se forma una lámina plegada muy estable llamada
b-lámina plegada
 Cuando las
estructuras b tienen
el mismo sentido, la
hoja b resultante es
paralela y si las
estructuras b tienen
sentidos opuestos,
la hoja plegada
resultante es
antiparalela.
Paralela Antiparalela
Antiparalela
paralelo
Extremo N
Extremo C
antiparalelo
Extremo C
 Las proteínas que no forman estructura terciaria
se quedan en alguna de estas estructuras
secundarias alargadas y forman proteínas
fibrilares o filamentosas.
 Son insolubles en agua y en disoluciones salinas
por lo que tienen funciones esqueléticas
(estructurales)
 Las más conocidas son: el colágeno de huesos y
de tejido conjuntivo; la a-queratina de pelo, uñas,
pezuñas, plumas y cuernos; la b-queratina o
fibroína de la seda y la elastina del tejido
conjuntivo.
 Es la disposición que adopta en el espacio la
estructura secundaria al plegarse sobre sí misma
y adoptar una. forma tridimensional o globular
 Los radicales apolares se sitúan en el interior y los
polares hacia el exterior.
 Los tramos rectos de estas proteínas presentan
estructura secundaria en a-hélice o conformación
b, mientras que los tramos de giro carecen de
estructura secundaria.
 Se mantienen debido a enlaces entre los
radicales (R) de los aminoácidos por lo que
depende directamente de la secuencia de
los mismos (estructura primaria) y cada
proteína tiene la suya propia.
 Las proteínas que permanecen en estructura
terciaria aparecen como tridimensionales. Se les
llama proteínas globulares.
 Son solubles en agua y en disoluciones salinas al
situarse los radicales polares hacia el exterior en
contacto con el agua, y los apolares hacia el
interior. En todo caso, forman disoluciones
coloidales.
 Tienen funciones muy variadas además de las
estructurales: Biocatalizadoras, transporte,
defensa, etc.
Codos sin estructura α-
héliceGrupo hemo
Sectores con estructura
α-hélice
Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa
Elastina en estado relajado y extendido
Sectores en
α-hélice
Cadena polipeptídica de
elastina
Sectores en
conformación β
Codo en
estructura
primaria
Extendida
Relajada
 Es la que presentan las proteínas formadas por
dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria.
 Estas cadenas pueden ser idénticas o no, unidas
por enlaces no covalentes (débiles) o a veces, por
enlaces covalentes tipo enlace disulfuro.
 Cada cadena recibe el nombre de protómero.
 Según el número de protómeros tenemos:
 Dímeros (insulina)
 Trímeros (colágeno)
 Tetrámeros (hemoglobina)
 Pentámeros (ARN-polimerasa)
Hemoglobina Insulina
Enlace disulfuro
Cadena α
Cadena α
Cadena β
Cadena β
Grupo hemo
 PRIMARIA
 SECUNDARIA
 En α- hélice
 Lámina plegada: β-laminar
 TERCIARIA: se establecen uniones de tipo
Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta.
▪ Atracciones hidrofóbicas
▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos.
▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que
contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes.
 SOLUBILIDAD
 ESPECIFICIDAD FUNCIONAL
 DESNATURALIZACIÓN
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA
 Se debe a la cantidad de aminoácidos con radicales
polares, sobre todo, si tienen carga.
 Estos radicales establecen enlaces con las moléculas
de agua y así cada radical queda rodeado de
moléculas de agua lo que impide que se pueda unir a
otras moléculas proteicas lo que provocaría su
precipitación.
 Forman dispersiones coloidales debido a su elevado
peso molecular.
 Influyen sobre todo el pH, la temperatura y la fuerza
iónica del medio.
 Afecta solo a proteínas con estructura terciaria.
 Los cambios de pH y la
temperatura influyen en
la solubilidad de las
proteínas porque
modifican el grado de
ionización de los
radicales polares (a más
ionización, más
solubilidad.
 La concentración salina: las
proteínas requieren algo de
sal para entrar en
solución y son precipitadas
por concentraciones
relativamente elevadas de
sales.
 Cada proteína presenta una estructura
tridimensional específica y una secuencia de
aminoácidos también concreta.
 Con los 20 aminoácidos, en teoría, se pueden
hacer infinitas secuencias.
 Esto les permite diferenciar unas moléculas de
otras cuando interactúan con ellas.
 Es el caso de las proteínas enzimáticas, las
hormonas proteicas y los anticuerpos.
 Las proteínas homólogas son las que
realizan la misma función en especies
distintas.
 Son muy parecidas, pero no idénticas.
 Se puede hablar de:
 Especificidad de especie (proteínas
homólogas).
 Especificidad de individuo.
 Especificidad de especie: Es una de las
propiedades más características y se refiere a
que cada una de las especies de seres vivos
es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies)
 Si realizan la misma función son las llamadas
proteínas homólogas (de las que acabamos
de hablar) y difieren en algún aminoácido
Variaciones en la
insulina de distintas
especies.
 Especificidad de individuo: dentro de una
misma especie hay diferencias protéicas
entre los distintos individuos. (sistema
sanguíneo ABO)
 Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que
son comunes a todos los seres vivos.
 Especificidad de función: reside en la posición de
determinados aa en la estructura primaria.
posición aa estructura 1aria → estructura 3aria → función de esa proteína
 Una pequeña variación en la secuencia de aa puede
variar (o hacer que pierda) su función.
 La proteína representada necesita
para su estructura terciaria que en
las posiciones 1 y 2 haya
aminoácidos con grupo SH y en 3 y
4 aminoácidos con grupo carboxilo
y amina respectivamete (en R)
1 2
3 4
 Durante el proceso evolutivo se ha formado una
gran variedad de proteínas específicas de cada
especie, de cada individuo (lo que provoca
problemas de rechazo en trasplantes y
transfusiones) y de cada función.
 Las diferencias entre proteínas homólogas son más
acusadas cuanto más alejadas están las especies en
cuanto a su parentesco evolutivo.
 Si la proteína es previamente hidrolizada (como
pasa en el tubo digestivo), no supone ningún
problema.
 La desnaturalización de una proteína consiste en
la ruptura de los enlaces que mantenían sus
estructuras cuaternaria y terciaria (a veces,
también la secundaria), conservándose solamente
la primaria.
 En estos casos las proteínas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan
hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua por lo que precipitan.
 Las proteínas desnaturalizadas ya no pueden
realizar sus funciones.
 Al volverse insolubles, como hemos dicho,
precipitan.
 Los factores que favorecen la
desnaturalización son:
 Temperaturas elevadas (por encima de 50-
60ºc) o muy bajas (por debajo de 10-15ºc)
 Variaciones del pH.
 Alta concentración de sales.
 Las proteínas tienen unas condiciones óptimas
de funcionamiento que dependen sobre todo
del pH y laTemperatura.
 Fuera de esos valores, se desnaturalizan y son
afuncionales
Desnaturalización por calor
Desnaturalización por pH
Renaturalización: como la
desnaturalización no afecta
a enlaces peptídicos, si se
vuelven a dar las
condiciones iniciales,
algunas proteínas pueden
recuperar su estructura.
Proteína en estado
normal
Proteína
desnaturalizada
Desnaturalización
Renaturalización
La desnaturalización es reversible
 Al formarse los enlaces peptídicos, desaparece
el carácter anfótero, ya que dichos enlaces
incluyen el grupo cargado de los aminoácidos
en el que radica esta propiedad.
 No obstante, la cadena polipeptídica puede
mostrar propiedades ácidas o alcalinas debidas
a grupos similares presentes en las cadenas
laterales (R) de sus aminoácidos por lo que, en
ese caso, mantienen su Capacidad
amortiguadora
 Así, cuando se añade ácido a una solución de proteínas,
los grupos –COO- (de R) captan los H+ pasando a –
COOH, comportándose como bases.
 Cuando se añade una base, los grupos –NH3 (de R)
ceden H+, pasando a NH2, comportándose como ácidos.
 En resumen, se comportan como ácidos (liberando
protones) o como bases (retirando protones) lo que
hace que funcionen como amortiguadoras del pH.
 Esta capacidad, no obstante, depende de los grupos R,
es decir de los aminoácidos concretos.
 FUNCIÓN ESTRUCTURAL
 FUNCIÓN DE RESERVA DE AMINOÁCIDOS
 TRANSPORTE
 FUNCIÓN CATALIZADORA O ENZIMÁTICA
 CONTRÁCTIL
 FUNCIÓN REGULADORA U HORMONAL
 FUNCIÓN DE DEFENSA INMUNITARIA
 HOMEOSTÁTICA
 A nivel celular:
 Forman parte de las membranas celulares.
 Forman cilios y flagelos (actina y tubulina).
 Sirven de soporte al ADN en la constitución de los
cromosomas (histonas).
 A nivel histológico:
 Forman estructuras epidérmicas (a-queratina)
 Forman parte de los tejidos conjuntivo,
cartilaginoso y óseo, particularmente de los
tendones (colágeno y elastina)
 En paredes de ciertos órganos (elastina)
 Nunca van a servir como reserva de energía. Sería
como calentar la casa quemando las puertas.
 Algunas proteínas sirven como reserva de aminoácidos
que se utilizarán en desarrollos posteriores de la vida
del ser.
 Aparecen en estructuras y sustancias de las que
surgirán nuevos seres (huevos, leche, semillas)
 Ovoalbúmina de la clara de huevo.
 Caseína de la leche.
 Zeína del maíz.
 Gluten en el trigo
 Regulan el paso a través de la membrana celular
(permeasas y bombas ).
 Transportan electrones en mitocondrias y cloroplastos
(citocromos).
 Algunas proteínas transportan sustancias
 Pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocianina,
mioglobina) transportan Oxígeno.
 Seroalbúmina transporta un gran número de
sustancias (ácidos grasos, entre otras).
 Lipoproteínas transportan lípidos hidrófobos
facilitando su viaje por el plasma o la linfa.
 Enzimática.
 Las enzimas son las proteínas que tienen función
biocatalizadora, es decir, que regulan las
reacciones bioquímicas. (se verán en tema aparte)
 Contráctil.
 Gracias a esta función se posibilita el movimiento.
 A nivel celular, la flagelina permite el movimiento
de cilios y flagelos y de las células.
 La actina y miosina al moverse entre sí, permiten
la contracción y relajación del músculo.
 Las hormonas son proteínas biocatalizadoras
(también las hay lipídicas) que se fabrican en
glándulas endocrinas.
 Son transportadas por la sangre hasta
determinadas células donde provocan distintas
reacciones.
 Insulina y glucagón del páncreas para regular
el metabolismo de la glucosa
 Tiroxina de la tiroides que regula el
metabolismo.
 Hormona del crecimiento de la hipófisis.
 Defensa:
 La realizan los anticuerpos (inmunoglobulinas) que se
asocian a antígenos (moléculas extrañas a los
organismos) y los neutralizan.
 Muchos antibióticos segregados por hongos o
bacterias también son péptidos.
 Homeostática:
 Esta función consiste en mantener constantes los
valores del medio interno (pH, salinidad, cantidad de
glucosa, etc.)
 Un ejemplo (aparte de los ya vistos) es el fibrinógeno
que coagula la sangre y tapona roturas de vasos.
 HOLOPRÓTIDOS (sólo aa = proteínas)
 Fibrosas o filamentosas
 Globulares
 HETEROPRÓTIDOS (aa + grupo prostético)
Formados por á.á. + componente no
aminoacídico
 Cromoproteínas
 Glucoproteínas.
 Lipoproteínas.
 Nucleoproteínas.
 Fosfoproteínas.
 Filamentosas.
 Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos,
cartilaginoso y conjuntivo.
 Elastinas. Forman una matriz elástica. Se
encuentran en los pulmones, arterias, etc.
 Queratinas. Aparecen en formaciones
epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y
pelos.
 Miosina y actina. Responsables de la
contracción muscular
 Globulares
 Albúminas. Regulan la presión osmótica de la
sangre y constituyen la reserva principal de
aminoácidos del organismo.Transportan
hormonas, ácidos grasos, etc.
 Globulinas. Incluyen a y b- globulinas (asociadas
en la hemoglobina), las (-globulinas
(anticuerpos),...
 Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los
cromosomas (protaminas en espermatozoides)
 Gluteninas y prolaminas. De semillas vegetales.
 Según la naturaleza del grupo prostético se
dividen en cinco grupos.
 Cromoproteínas. Su grupo prostético es una
sustancia coloreada o pigmento por llevar un
metal (hemoglobina, hemocianina),
▪ Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico
cerrado con un catión en su interior. Ej.
Hemoglobina, mioglobina, etc
▪ No porfirínicas. Con el anillo tetrapirrólico
abierto. Ej.la hemocianina.(azul), los
pigmentos biliares (bilirrubina y biliverdina)
Anillo tetrapirrólico
Hemoglobina
Anillo cerrado
Hemocianina
Anillo abierto
Bilirrubina
Anillo abierto
 Glucoproteínas. Su grupo prostético es un
azúcar como la glucosa unido a la proteína
mediante un enlace covalente.
 La parte glucídica puede ser variable.
▪ Mucoproteínas, forman parte de
mucosidades de secreción.
▪ Algunas hormonas (folículoestimulante,
luteoestimulante)
▪ Constituyentes de las membranas
celulares, transportan sustancias a través
de la membrana (Además de glucolípidos,
en las membranas hay glucoproteínas).
▪ Inmunoglobulinas que constituyen los
anticuerpos
 Lipoproteínas. Su grupo prostético son
lípidos unidos a la proteína mediante un
enlace no covalente.
▪ De las membranas citoplasmáticas.
▪ Las que transportan lípidos insolubles por el
plasma como el colesterol y los triglicéridos
desde el intestino hacia el hígado o los
tejidos adiposos para su almacenamiento.
 Las lipoproteínas que transportan el
colesterol son dos:
 LDL: (lipoproteína de densidad baja)
transporta colesterol desde el hígados a
las células y tejidos. (colesterol malo)
 HDL: (lipoproteína de densidad alta)
transporta colesterol hasta el hígado para
ser destruido. (colesterol bueno)
 Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un
ácido nucléico.
 Asociaciones de ADN e histonas o
protaminas (en espermatozoides) para
formar la cromatina del núcleo.
 Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el
ácido fosfórico.
 Caseína de la leche.
 Vitelina de la yema del huevo.
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  • 1.
  • 2. • Son biomoléculas formadas por C, H, O y N • Pueden contener S. • Constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos (+/- 50% del peso celular seco)
  • 3. • Son polímeros de unas unidades más pequeñas: los aminoácidos. • Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos, formando polímeros, denominados polipéptidos. • Pueden contener componentes no aminoacídicos:
  • 4. • Los componentes no aminoacídicos pueden: • Ser orgánicos o inorgánicos. • Estar unidos a la fracción aminoacídica del prótido: • covalentemente • mediante diversos tipos de uniones químicas débiles
  • 5.
  • 6.  Compuestos orgánicos de bajo peso molecular.  Se caracterizan por tener en el carbono a:  Un grupo carboxilo: -COOH  Un grupo amina: -NH2
  • 7.  AMINOÁCIDOS: Diferenciamos: ▪ Proteícos o Primarios: son los 20 aa proteicos (forman proteínas y son a-aminoácidos).Tienen el grupo amina en el mismo carbono que el grupo carboxilo y se le llama C a ▪ No proteícos: más de 150. Pueden ser o no a- aminoácidos).  Son: ▪ Sólidos. ▪ Solubles en agua. ▪ Incoloros o poco coloreados. ▪ Punto de fusión >200ºC. aminoácidos
  • 8.  Los aminoácidos no proteícos son aminoácidos que no forman parte de las proteínas  Pueden ser a-aminoácidos o tener el grupo amina en un carbono que no sea el a.  Pueden funcionar como intermediarios metabólicos o como neurotransmisores,
  • 9. La cadena lateral es distinta en cada aa y determina sus propiedades químicas y biológicas.
  • 10.  Para designar los aminoácidos se utilizan abreviaturas formadas por las tres primeras letras de sus nombres en inglés (p.ej. glicina Gly).  Los animales solo son capaces de sintetizar algunos aminoácidos protéicos a partir de compuestos más sencillos.  El resto, llamados aminoácidos esenciales, no pueden sintetizar. Deben ser ingeridos en la dieta.  Los aminoácidos esenciales varían según especies.  En el ser humano hay nueve aminoácidos esenciales.
  • 11.  Los seres autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos.  Los alimentos fuente de aminoácidos esenciales son: pescado, huevos, queso…  Con los veinte aminoácidos proteícos, se puede formar un número de proteínas infinito, ya que una diferencia en el número de los aminoácidos o el cambio de un aminoácido por otro o en el orden en que se disponen da lugar a una nueva proteína.
  • 12. Alanina (Ala) Arginina (Arg) Asparragina (Asn) Aspartato (Asp) Cisteína (Cys) Glutamato (Glu) Glutamina (Gln) Glicina (Gly) Prolina (Pro) Serina (Ser) Tirosina (Tyr) Histidina (His) Isoleucina ((Ile) Leucina (Leu) Lisina (Lys) Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Treosina (Thr) Triptófano (Trp) Valina (Val) Curiosidad
  • 13.
  • 14.  Los aminoácidos se clasifican según sea el radical R que de une al carbono a  Se clasifican en:  Neutros apolares. ▪ R es una cadena alifática (hidrocarbonada) por lo que son hidrófobos. ▪ Son insolubles. ▪ A pH 7, su carga neta es 0, estando ionizados el grupo carboxilo y el amina, compensando la carga negativa (COO-) con la positiva NH3 +
  • 15.
  • 16.  Polares sin carga. ▪ R es una cadena con radicales que forman puentes de hidrógeno con el agua por lo que son hidrófilos. ▪ A pH 7 su carga neta es 0 porque sus grupos polares (-OH, -NH2, -SH) carecen de carga. ▪ Se mantienen ionizados los grupos amina y carboxilo ▪ Tanto en no polares como en polares sin carga, hay aminoácidos aromáticos por tener R en forma de anillo aromático (similar al benzeno).
  • 17.
  • 18.  Polares con carga. A su vez pueden ser: ▪ Ácidos ▪A pH 7 tienen carga negativa ya que en R hay un grupo ácido ionizado –COO-. ▪ Básicos ▪A pH 7 tienen carga positiva ya que en R hay un grupo alcalino ( –NH3+, =NH2+, =NH+)
  • 19.
  • 21.
  • 22.  En todos los aminoácidos, excepto en la glicina (en que R=H), el carbono a es asimétrico por estar enlazado a cuatro grupos distintos.  Debido a ello presentan isomería geométrica y óptica Carbono asimétrico Glicina
  • 23.  Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones:  D, si tienen el grupo amino a la derecha.  L, si lo tienen a la izquierda
  • 25.  Debido al carbono asimétrico también tienen actividad óptica ya que desvían el plano de la luz polarizada.  Si lo desvían hacia la izquierda son levógiros y si lo desvían hacia la derecha son dextrógiros.  Al igual que en los monosacáridos, esto es independiente de que sean D o L, de manera que tanto unos como otros, pueden ser dextrógiros o levógiros.
  • 26.  En disolución acuosa, los aminoácidos se comportan a la vez como ácidos o como bases. Se llama comportamiento anfótero.  Se debe a que el grupo carboxilo cede un protón, mientras que el grupo amino lo capta.  Se origina así una forma iónica dipolar (o hermafrodita o zwitterion) que amortigua las variaciones de pH.
  • 27.
  • 29.  Si el medio en el que se encuentra la forma dipolar se acidifica, el grupo –COO- capta los protones, amortiguando la acidez y comportándose como una base.  Si el medio se alcaliniza, el grupo amino ionizado –NH3 + cede protones amortiguando la alcalinidad y comportándose como ácido.
  • 30. Medio ácido Medio alcalino
  • 31.  No todos los aminoácidos tienen el ión hermafrodita (zwitterion) a pH neutro.  Se llama punto isoeléctrico de un aminoácido al pH al que el aminoácido adopta una forma dipolar neutra con tantas cargas positivas como negativas (zwitterion).  Depende del aminoácido en cuestión.  La mayoría de aminoácidos tienen un punto isoelétrico entre (5,07 y 6,02), excepto los ácidos (Ácido Aspártico y Ácido Glutámico) que lo tienen menor y los básicos (Histidina, Lisina y Arginina) que lo tienen mayor.
  • 32.  En disolución acuosa, los aminoácidos se ionizan según el pH y su propio Pi:  En medio más alcalino que el Pi, se ioniza como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-)  En medio más ácido que su Pi, como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+)  En medio con el pH igual a su Pi, como un ácido y una base a la vez.
  • 34.  Si un aminoácido tiene su punto isoeléctrico en 6,02 (alanina por ejemplo), significa que a pH 6,02, el aminoácido es neutro, teniendo igualadas sus cargas positivas y negativas.  A pH menor de 6,02, va a adquirir carga positiva al combinarse con los H+ que sobran y que dan carácter ácido (amortiguando el pH)  A pH mayor de 6,02, tomará carga negativa al ceder protones y amortiguar también el pH
  • 35. pH < isoeléctrico pH > 7 pH > isoeléctrico Punto isoeléctrico
  • 36.  Se dispone de una disolución de alanina y treonina, cuyos pI son, respectivamente, 6,02 y 6,6. Si se someten a electroforesis, ¿cuál se dirigirá al ánodo y cuál al cátodo si el pH es de 6,3?  Al ánodo o polo positivo se dirigirá el aminoácido que tenga carga neta negativa, y al cátodo o polo negativo, el que tenga carga neta positiva.  La alanina tiene un pI menor que el pH de la disolución, por tanto, el grupo NH3+ pierde protones y su carga neta, en esas condiciones es negativa, es decir se dirigirá al ánodo.  Por el contrario, la treonina tienen un pI mayor que el pH de la disolución, por tanto el grupo –COO– acepta protones del medio, y su carga neta, en esas condiciones es positiva, es decir, se dirigirá al cátodo.
  • 37.  Si el pI de la leucina es 5,98, escribe la fórmula de dicho aminoácido a pH= 5,98 y a pH=10  A pH 5,98 la leucina tiene carga neta 0. Aparece el zwitterion.  A pH=10 tiene carga neta negativa. -
  • 38.
  • 39.  Los aminoácidos se unen mediante un enlace químico llamado enlace peptídico.  Se obtienen así, cadenas llamadas péptidos.  Se trata de un enlace covalente entre elOH del grupo carboxilo de un aminoácido y un H del amino del otro aminoácido.  Se desprende una molécula de agua, quedando los aminoácidos unidos C-N, sin oxígeno intermedio como sucedía en glúcidos y lípidos.
  • 40.  Es un enlace covalente más corto que la mayoría de enlaces C-N.  Es un enlace rígido por lo que el C y el N del enlace así como el H y el O unidos a ellos se mantienen siempre en el mismo plano.  Los enlaces que van a los Ca (tanto al que porta el carboxilo, como al que porta el amina) sí que pueden girar.  El O del carboxilo y el H del amina siguiente se disponen en lados opuestos del enlace (configuración trans)
  • 41. Aminoácido 1 Aminoácido 2 Enlace peptídico Plano del enlace peptídico La disposición espacial del enlace peptídico hace que los átomos del grupo carboxilo y los del grupo amino se sitúen en el mismo plano con distancias y ángulos fijos. Además presenta cierta rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo forman.
  • 42. Planos del enlace peptídico (sin capacidad de giro) Enlaces con capacidad de giro
  • 43.  Si se unen dos aminoácidos, se forma un dipéptido; si se unen tres, un tripéptido, etc. Si es inferior a diez, oligopéptido y más de diez, polipéptido.  Cuando se alcanzan los 50 aminoácidos y/o masa molecular superior a 5000 u, se considera una proteína.  Algunas proteínas tienen, además de aminoácidos, otras moléculas que ya veremos.
  • 44.  La formación del enlace peptídico es una reacción reversible.  La reacción inversa es una reacción de hidrólisis.  Requiere una molécula de agua y se obtienen los dos aminoácidos originales.  En la digestión, esta reacción la realizan las enzimas proteasas.  Mediante hidrólisis parcial de algunas proteínas se pueden obtener péptidos más pequeños que no son proteínas, aunque hay péptidos naturales como la insulina que tienen funciones muy importantes.
  • 46.
  • 47.  La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales:  Estructura primaria.  Estructura secundaria.  Estructura terciaria.  Estructura cuaternaria.  Cada una de estas estructuras corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.
  • 49.
  • 50.  Corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína.  Consiste en los aminoácidos que la constituyen y en qué orden se colocan.  De esta estructura dependen las demás y la función de la proteína.  Se considera extremo inicial al que tiene el aminoácido con el grupo amino libre (extremo N- inicial)  Se considera extremo final al que tiene el aminoácido con el grupo carboxilo libre (extremo C- terminal)
  • 51.  La cadena tiene un eje formado por el Ca, el C carboxílico y el N del amino (Ca-CO-NH) que se repite un número variable de veces.  Las cadenas laterales de los aminoácidos (R) salen de los Ca alternativamente a un lado o a otro del eje.  Los aminoácidos se numeran empezando desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal.  Esta estructura depende exclusivamente de los enlaces peptídicos que unen entre sí los aminoácidos
  • 52. Extremo N-inicial ExtremoC-terminal Eje formado por la repetición de Ca, grupo carboxílico y grupo aminas que se repiten Enlaces peptídicos
  • 53.
  • 54.  Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio.  Debido a la capacidad de giro de los planos de ciertos enlaces , uno respecto a otros, a medida que los aminoácidos se van uniendo, el péptido adopta una disposición estable.  Se mantiene por puentes de hidrógeno entre el –H del grupo amina de un aminoácido y =O del carboxilo de otro aminoácido que queda debajo en el giro o en el pliegue . Ca de aminoácido 1 Ca de aminoácido 2 Amina de aminoácido 1 Carboxilo de aminoácido 2 Puente de H entre aminoácidos 1 y 2
  • 55.  Según el número de puentes de hidrógeno que pueda formar se distinguen tres estructuras secundarias:  a-hélice.  Hélice de colágeno.  Conformación b o b-lámina plegada
  • 57.  Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con giro dextrógiro.  Se debe al establecimiento de puentes de hidrógeno entre el –NH- de un aminoácido y el – C=O- del cuarto aminoácido siguiente.  La formación espontánea de estos enlaces hace que los grupos carboxilo queden orientados en el mismo sentido y los amino, en sentido contrario.  La hélice tiene 3,6 aminoácidos por vuelta  Un ejemplo sería la a-queratina (pelo, uñas)
  • 58. α-hélice Puentes de hidrógeno
  • 59.  La cadena de aminoácidos no forma una hélice, sino una cadena en forma de zigzag debido a que no pueden formarse enlaces cada 4 aminoácidos porque la cadena está estirada al máximo que permiten los enlaces covalentes que la forman.  Cuando la cadena se dobla sobre sí misma, se forman puentes de hidrógeno entre aminoácidos alejados (nunca cada cuatro) y que quedan en paralelo debido al plegamiento.  Se forma una lámina plegada muy estable llamada b-lámina plegada
  • 60.  Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b resultante es paralela y si las estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela. Paralela Antiparalela Antiparalela
  • 62.  Las proteínas que no forman estructura terciaria se quedan en alguna de estas estructuras secundarias alargadas y forman proteínas fibrilares o filamentosas.  Son insolubles en agua y en disoluciones salinas por lo que tienen funciones esqueléticas (estructurales)  Las más conocidas son: el colágeno de huesos y de tejido conjuntivo; la a-queratina de pelo, uñas, pezuñas, plumas y cuernos; la b-queratina o fibroína de la seda y la elastina del tejido conjuntivo.
  • 63.
  • 64.  Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma y adoptar una. forma tridimensional o globular  Los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares hacia el exterior.  Los tramos rectos de estas proteínas presentan estructura secundaria en a-hélice o conformación b, mientras que los tramos de giro carecen de estructura secundaria.
  • 65.  Se mantienen debido a enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos por lo que depende directamente de la secuencia de los mismos (estructura primaria) y cada proteína tiene la suya propia.
  • 66.  Las proteínas que permanecen en estructura terciaria aparecen como tridimensionales. Se les llama proteínas globulares.  Son solubles en agua y en disoluciones salinas al situarse los radicales polares hacia el exterior en contacto con el agua, y los apolares hacia el interior. En todo caso, forman disoluciones coloidales.  Tienen funciones muy variadas además de las estructurales: Biocatalizadoras, transporte, defensa, etc.
  • 67. Codos sin estructura α- héliceGrupo hemo Sectores con estructura α-hélice Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa Elastina en estado relajado y extendido Sectores en α-hélice Cadena polipeptídica de elastina Sectores en conformación β Codo en estructura primaria Extendida Relajada
  • 68.
  • 69.
  • 70.  Es la que presentan las proteínas formadas por dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.  Estas cadenas pueden ser idénticas o no, unidas por enlaces no covalentes (débiles) o a veces, por enlaces covalentes tipo enlace disulfuro.  Cada cadena recibe el nombre de protómero.  Según el número de protómeros tenemos:  Dímeros (insulina)  Trímeros (colágeno)  Tetrámeros (hemoglobina)  Pentámeros (ARN-polimerasa)
  • 71. Hemoglobina Insulina Enlace disulfuro Cadena α Cadena α Cadena β Cadena β Grupo hemo
  • 72.  PRIMARIA  SECUNDARIA  En α- hélice  Lámina plegada: β-laminar  TERCIARIA: se establecen uniones de tipo Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. ▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta. ▪ Atracciones hidrofóbicas ▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos. ▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes.
  • 73.
  • 74.  SOLUBILIDAD  ESPECIFICIDAD FUNCIONAL  DESNATURALIZACIÓN  CAPACIDAD AMORTIGUADORA
  • 75.
  • 76.  Se debe a la cantidad de aminoácidos con radicales polares, sobre todo, si tienen carga.  Estos radicales establecen enlaces con las moléculas de agua y así cada radical queda rodeado de moléculas de agua lo que impide que se pueda unir a otras moléculas proteicas lo que provocaría su precipitación.  Forman dispersiones coloidales debido a su elevado peso molecular.  Influyen sobre todo el pH, la temperatura y la fuerza iónica del medio.  Afecta solo a proteínas con estructura terciaria.
  • 77.  Los cambios de pH y la temperatura influyen en la solubilidad de las proteínas porque modifican el grado de ionización de los radicales polares (a más ionización, más solubilidad.  La concentración salina: las proteínas requieren algo de sal para entrar en solución y son precipitadas por concentraciones relativamente elevadas de sales.
  • 78.
  • 79.  Cada proteína presenta una estructura tridimensional específica y una secuencia de aminoácidos también concreta.  Con los 20 aminoácidos, en teoría, se pueden hacer infinitas secuencias.  Esto les permite diferenciar unas moléculas de otras cuando interactúan con ellas.  Es el caso de las proteínas enzimáticas, las hormonas proteicas y los anticuerpos.
  • 80.  Las proteínas homólogas son las que realizan la misma función en especies distintas.  Son muy parecidas, pero no idénticas.  Se puede hablar de:  Especificidad de especie (proteínas homólogas).  Especificidad de individuo.
  • 81.  Especificidad de especie: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies)  Si realizan la misma función son las llamadas proteínas homólogas (de las que acabamos de hablar) y difieren en algún aminoácido
  • 82. Variaciones en la insulina de distintas especies.
  • 83.  Especificidad de individuo: dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. (sistema sanguíneo ABO)  Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
  • 84.  Especificidad de función: reside en la posición de determinados aa en la estructura primaria. posición aa estructura 1aria → estructura 3aria → función de esa proteína  Una pequeña variación en la secuencia de aa puede variar (o hacer que pierda) su función.  La proteína representada necesita para su estructura terciaria que en las posiciones 1 y 2 haya aminoácidos con grupo SH y en 3 y 4 aminoácidos con grupo carboxilo y amina respectivamete (en R) 1 2 3 4
  • 85.  Durante el proceso evolutivo se ha formado una gran variedad de proteínas específicas de cada especie, de cada individuo (lo que provoca problemas de rechazo en trasplantes y transfusiones) y de cada función.  Las diferencias entre proteínas homólogas son más acusadas cuanto más alejadas están las especies en cuanto a su parentesco evolutivo.  Si la proteína es previamente hidrolizada (como pasa en el tubo digestivo), no supone ningún problema.
  • 86.
  • 87.  La desnaturalización de una proteína consiste en la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria y terciaria (a veces, también la secundaria), conservándose solamente la primaria.  En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua por lo que precipitan.  Las proteínas desnaturalizadas ya no pueden realizar sus funciones.
  • 88.  Al volverse insolubles, como hemos dicho, precipitan.  Los factores que favorecen la desnaturalización son:  Temperaturas elevadas (por encima de 50- 60ºc) o muy bajas (por debajo de 10-15ºc)  Variaciones del pH.  Alta concentración de sales.
  • 89.  Las proteínas tienen unas condiciones óptimas de funcionamiento que dependen sobre todo del pH y laTemperatura.  Fuera de esos valores, se desnaturalizan y son afuncionales
  • 90. Desnaturalización por calor Desnaturalización por pH Renaturalización: como la desnaturalización no afecta a enlaces peptídicos, si se vuelven a dar las condiciones iniciales, algunas proteínas pueden recuperar su estructura.
  • 92.
  • 93.  Al formarse los enlaces peptídicos, desaparece el carácter anfótero, ya que dichos enlaces incluyen el grupo cargado de los aminoácidos en el que radica esta propiedad.  No obstante, la cadena polipeptídica puede mostrar propiedades ácidas o alcalinas debidas a grupos similares presentes en las cadenas laterales (R) de sus aminoácidos por lo que, en ese caso, mantienen su Capacidad amortiguadora
  • 94.  Así, cuando se añade ácido a una solución de proteínas, los grupos –COO- (de R) captan los H+ pasando a – COOH, comportándose como bases.  Cuando se añade una base, los grupos –NH3 (de R) ceden H+, pasando a NH2, comportándose como ácidos.  En resumen, se comportan como ácidos (liberando protones) o como bases (retirando protones) lo que hace que funcionen como amortiguadoras del pH.  Esta capacidad, no obstante, depende de los grupos R, es decir de los aminoácidos concretos.
  • 95.
  • 96.  FUNCIÓN ESTRUCTURAL  FUNCIÓN DE RESERVA DE AMINOÁCIDOS  TRANSPORTE  FUNCIÓN CATALIZADORA O ENZIMÁTICA  CONTRÁCTIL  FUNCIÓN REGULADORA U HORMONAL  FUNCIÓN DE DEFENSA INMUNITARIA  HOMEOSTÁTICA
  • 97.  A nivel celular:  Forman parte de las membranas celulares.  Forman cilios y flagelos (actina y tubulina).  Sirven de soporte al ADN en la constitución de los cromosomas (histonas).  A nivel histológico:  Forman estructuras epidérmicas (a-queratina)  Forman parte de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo, particularmente de los tendones (colágeno y elastina)  En paredes de ciertos órganos (elastina)
  • 98.  Nunca van a servir como reserva de energía. Sería como calentar la casa quemando las puertas.  Algunas proteínas sirven como reserva de aminoácidos que se utilizarán en desarrollos posteriores de la vida del ser.  Aparecen en estructuras y sustancias de las que surgirán nuevos seres (huevos, leche, semillas)  Ovoalbúmina de la clara de huevo.  Caseína de la leche.  Zeína del maíz.  Gluten en el trigo
  • 99.  Regulan el paso a través de la membrana celular (permeasas y bombas ).  Transportan electrones en mitocondrias y cloroplastos (citocromos).  Algunas proteínas transportan sustancias  Pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocianina, mioglobina) transportan Oxígeno.  Seroalbúmina transporta un gran número de sustancias (ácidos grasos, entre otras).  Lipoproteínas transportan lípidos hidrófobos facilitando su viaje por el plasma o la linfa.
  • 100.  Enzimática.  Las enzimas son las proteínas que tienen función biocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioquímicas. (se verán en tema aparte)  Contráctil.  Gracias a esta función se posibilita el movimiento.  A nivel celular, la flagelina permite el movimiento de cilios y flagelos y de las células.  La actina y miosina al moverse entre sí, permiten la contracción y relajación del músculo.
  • 101.  Las hormonas son proteínas biocatalizadoras (también las hay lipídicas) que se fabrican en glándulas endocrinas.  Son transportadas por la sangre hasta determinadas células donde provocan distintas reacciones.  Insulina y glucagón del páncreas para regular el metabolismo de la glucosa  Tiroxina de la tiroides que regula el metabolismo.  Hormona del crecimiento de la hipófisis.
  • 102.  Defensa:  La realizan los anticuerpos (inmunoglobulinas) que se asocian a antígenos (moléculas extrañas a los organismos) y los neutralizan.  Muchos antibióticos segregados por hongos o bacterias también son péptidos.  Homeostática:  Esta función consiste en mantener constantes los valores del medio interno (pH, salinidad, cantidad de glucosa, etc.)  Un ejemplo (aparte de los ya vistos) es el fibrinógeno que coagula la sangre y tapona roturas de vasos.
  • 103.
  • 104.  HOLOPRÓTIDOS (sólo aa = proteínas)  Fibrosas o filamentosas  Globulares  HETEROPRÓTIDOS (aa + grupo prostético) Formados por á.á. + componente no aminoacídico  Cromoproteínas  Glucoproteínas.  Lipoproteínas.  Nucleoproteínas.  Fosfoproteínas.
  • 105.
  • 106.  Filamentosas.  Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, cartilaginoso y conjuntivo.  Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc.  Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y pelos.  Miosina y actina. Responsables de la contracción muscular
  • 107.  Globulares  Albúminas. Regulan la presión osmótica de la sangre y constituyen la reserva principal de aminoácidos del organismo.Transportan hormonas, ácidos grasos, etc.  Globulinas. Incluyen a y b- globulinas (asociadas en la hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),...  Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas (protaminas en espermatozoides)  Gluteninas y prolaminas. De semillas vegetales.
  • 108.
  • 109.  Según la naturaleza del grupo prostético se dividen en cinco grupos.  Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento por llevar un metal (hemoglobina, hemocianina), ▪ Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico cerrado con un catión en su interior. Ej. Hemoglobina, mioglobina, etc ▪ No porfirínicas. Con el anillo tetrapirrólico abierto. Ej.la hemocianina.(azul), los pigmentos biliares (bilirrubina y biliverdina)
  • 111.  Glucoproteínas. Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente.  La parte glucídica puede ser variable. ▪ Mucoproteínas, forman parte de mucosidades de secreción. ▪ Algunas hormonas (folículoestimulante, luteoestimulante)
  • 112. ▪ Constituyentes de las membranas celulares, transportan sustancias a través de la membrana (Además de glucolípidos, en las membranas hay glucoproteínas). ▪ Inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos
  • 113.  Lipoproteínas. Su grupo prostético son lípidos unidos a la proteína mediante un enlace no covalente. ▪ De las membranas citoplasmáticas. ▪ Las que transportan lípidos insolubles por el plasma como el colesterol y los triglicéridos desde el intestino hacia el hígado o los tejidos adiposos para su almacenamiento.
  • 114.  Las lipoproteínas que transportan el colesterol son dos:  LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígados a las células y tejidos. (colesterol malo)  HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido. (colesterol bueno)
  • 115.  Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucléico.  Asociaciones de ADN e histonas o protaminas (en espermatozoides) para formar la cromatina del núcleo.  Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.  Caseína de la leche.  Vitelina de la yema del huevo.