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Aminoácidos y proteínas

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  1. 1. CONCEPTOS BÁSICOS DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS<br />GLORIA BORDA GUERRA<br />HUGO ROJAS S<br />DRS. EN CIECIAS QUIMICAS<br />
  2. 2. Aminoácidos<br />
  3. 3.
  4. 4. aNH3+<br />R<br />R<br />Carbon a<br />Carboxilo<br />L-Alanina<br />D-Alanina<br />
  5. 5. 20 aminoácidos son los constituyentes de las proteínas.<br />-amino y -carboxilo<br />Son óptimamente activos, excepto la glicina<br />Los a.a que conforman las proteinas, son L- a.a. aminoácidos<br />
  6. 6.
  7. 7. Centro quiral o asimétrico<br />
  8. 8. Quiral<br />No Quiral<br />
  9. 9. Imágenes que no se superponen<br />
  10. 10.
  11. 11.
  12. 12. CLASIFICACION SEGUN SU RADICAL<br />
  13. 13.
  14. 14.
  15. 15.
  16. 16. <br />
  17. 17.
  18. 18.
  19. 19. Guanidinio (Arg)<br />Indol (Trp)<br />Imidazol (His)<br />Grupos reactivos de algunos aminoácidos<br />
  20. 20. Clasificación de Aminoácidos<br /><ul><li>Esenciales:a.a que un organismo no puede sintetizar, tienen que ser suministrados con la dieta aminoácidos
  21. 21. No esenciales:a.a que el organismo puede sintetizar</li></ul>Para la especie humana son esenciales los aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina, arginina e histidina que se concidera esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto.<br />
  22. 22. Clasificación de Aminoácidos<br />
  23. 23. Ionización de aminoácidos<br />
  24. 24.
  25. 25.
  26. 26. A que equivale el pK?<br />Cuantos valores de pK tienen los aminoácidos?<br />
  27. 27. Punto isoeléctrico<br />pH en el cual la carga neta (suma de las cargas de los grupos ionizables) del aminoácido es 0<br />
  28. 28. Punto isoeléctrico Histidina<br />
  29. 29.
  30. 30.
  31. 31.
  32. 32. Péptidos y Proteínas<br />
  33. 33. Péptidos<br />Se conocen como péptidos a los compuestos que se originan de la unión de a.a mediante enlaces peptídicos. <br />El enlace peptídico es un enlace covalente y coplanar que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del amino-ácido contiguo inmediato, con desprendimiento de una molécula de agua. <br />
  34. 34. Enlaces Peptídicos<br />
  35. 35. Disposición espacial del péptido<br />El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. <br />Presenta cierta rigidez e inmovilización en el plano de los átomos que lo forman.<br />
  36. 36. Disposición espacial del péptido<br />
  37. 37. Figure 3-3a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)<br />
  38. 38. Clasificación de péptidos<br />Oligopéptido < 10 aaPolipéptido 10-100 aaProteína > 100 aa<br />
  39. 39. Dipéptido<br />
  40. 40. Cada polipéptido se escribe de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. <br />
  41. 41. PROTEÍNAS<br />Son polímeros formados por monómeros llamados aminoácidos.<br />Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de proteínas.<br />Son sustancias de elevado peso molecular.<br />Se encuentran formando parte de todas las células animales y vegetales. <br />
  42. 42. Cada proteína tiene una estructura funcional lógica y propia. <br />Características comunes a las demás proteínas.<br />Son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos.<br />
  43. 43. Clasificación de las proteínas<br />Según su conformación<br />Según su composición química<br />Según su función<br />
  44. 44. <ul><li>Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
  45. 45. Las histonas que forman parte de los cromosomas
  46. 46. El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
  47. 47. La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
  48. 48. La queratina de la epidermis. </li></ul>Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.<br /><ul><li>Insulina y glucagón
  49. 49. Calcitonina
  50. 50. Inmunoglobulina
  51. 51. Trombina y fibrinógeno
  52. 52. Citocromos
  53. 53. Ovoalbúmina, de la clara de huevo
  54. 54. Lactoalbúmina, de la leche</li></ul>Estructural<br />Enzimática<br />Hormonal<br />Defensiva<br />Transporte<br />Reserva<br />Funciones de proteínas<br />
  55. 55. Según su composición química<br />Simples u homoproteínas<br /> Hidrólisis genera solamente aminoácidos. Insulina, colágeno (globulares y fibrosas)<br />Conjugadas o heteroproteínas<br />Hidrólisis genera aminoácidos y otras moléculas no protéicas, (grupos prostéticos) <br />
  56. 56. Conjugadas<br />holoproteína = Apoproteína + grupo prostético<br />Apoproteína: parte proteica<br />Glico-, lipo-, nucleo, metalo y fosfo<br /> proteínas<br />
  57. 57. Conjugadas o Heteroproteínas<br />
  58. 58. Según su conformación<br />Fibrosas<br />Globulares<br />
  59. 59. Fibrosas<br />Estructurales y de sostén<br />Cadenas polipeptídicas ordenadas paralelas a lo largo de un eje<br />Insolubles en agua<br />Colágeno, queratina, elastina<br />
  60. 60. <ul><li>Colágenos</li></ul>Se encuentra en tejidos conjuntivos o conectivos y cartilaginosos. Tienen alto contenido de glicina, hidroxiprolina e hidroxilisina.<br /> No contiene a.a azufrados, ni triptofano<br /><ul><li>Queratinas</li></ul>tejido epitelial:epidermis: cabello, uñas, plumas.<br /> Tienen a.a con alto contenido de azufre y a.a. básicos como lisina, histidina y arginina.<br /><ul><li>Elastinas</li></ul>En tendones y vasos sanguíneos (tejidos elásticos)<br /> El 90% estan formadas por 5 a.a isoleucina, lisina, valina, prolina y glicina <br />
  61. 61. Globulares<br />Funcionales<br />Cadenas plegadas, adoptan formas esféricas o globulares<br />Solubles en agua (residuos hidrófobos en su interior)<br />Responsables del trabajo químico de la célula: síntesis, transporte, metabolismo<br />
  62. 62. Enzimática<br />Hormonal<br />Reconocimiento de señales<br />Transporte<br />Defensa<br />Reserva<br />Transducción de señales<br />
  63. 63. Estructura de las Proteínas<br />Estructura Primaria<br />Determinada por el orden de colocación de los a.a de la cadena peptídica.<br />Secuencia de a.a, clase, número de a.a<br />Aminoácidos que componen la cadena polipeptídica<br />La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.<br />Cada proteína tiene una única secuencia.<br />
  64. 64.
  65. 65. Estructura Secundaria<br />Alordenamiento o disposición de aminoácidos a lo largo de un eje en el espacio.<br />Presenta enlaces Puente de Hidrógeno: Carbono carbonilo de un a.a y el nitrógeno amídico de otro a.a <br /><ul><li>alfa-hélice
  66. 66. Beta planar hoja ß plegada</li></li></ul><li>Ser, Tre, Tyr<br />Ser, Tre, Tyr con Asp, Glu<br />
  67. 67. alfa-hélice<br />Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.<br />hélice o estructura geométrica en espiral<br />En la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos<br />Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas como el colágeno, la queratina, elastína<br />
  68. 68.
  69. 69.
  70. 70. Beta planar o hoja ß plegada<br />En esta disposición se forma una cadena en forma de zig-zag llamada disposición en lámina plegada.<br />Forma aplanada y extendida le da flexibilidad más no elasticidad<br />Consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zig-zag.<br />
  71. 71. hoja ß plegada paralela<br />
  72. 72.
  73. 73. hoja ß plegada antiparalela<br />
  74. 74.
  75. 75.
  76. 76. Estructura Terciaria<br />La disposición o conformación que toma la cadena peptídica producto de los dobleces condicionados por la interacción de las cadenas de los a.a ( radicales R de los a.a).<br />Conformación globular y tridimensional. <br />La conf. globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. <br />Se mantiene estable por los enlaces entre los radicales R de los a.a.<br />.<br />
  77. 77. Aparecen varios tipos de enlaces:<br />Puentes de disulfuro: dos residuos de cisteína (unión covalente) <br />puentes de hidrógeno:grupos hidroxilos alcohólicos y fenólicos o de los radicales R de a.a<br />hidroxilos alcohólicos y grupos carboxilos<br />Enlace iónico o salino: grupo amino y carboxilo del R de los a.a<br />Interacciones hifrófobas: Radicales apolares de los a.a<br />
  78. 78. Los grupos apolares se reúnen en forma compacta logrando una conformación de mayor estabilididad y de menor energía<br />Tiene muy pocos espacios libres en su interior<br />Sobre la superficie de las proteínas abundan los grupos polares <br />Describe la conformación definitiva y específica de la proteína.<br />
  79. 79. Glutámico<br />Valina<br />Lisina<br />Valina<br />Alanina<br />Figure 3-4 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)<br />
  80. 80. Puentes de H2<br />
  81. 81. Estructura Cuaternaria<br />Se establece por la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas peptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas peptídicas recibe el nombre deprotómero.<br />La unidad formada por varios protómeros se denominaoligómero<br />Solamente la unidad es activa biológicamente <br />
  82. 82. El número de protómeros varía:<br />dos: hexoquinasa<br />cuatro: hemoglobina<br />cuatro: Aldolasa <br />seis: Glutamato deshidrogenas<br /> 60 unidades proteicas como la cápsula del virus de la poliomielitis<br />
  83. 83.
  84. 84.
  85. 85.
  86. 86.
  87. 87.
  88. 88. Desnaturalización<br />Modificación de la conformación o nativa de una proteína por acción de agentes externos<br />Pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria por ruptura de enlaces que forman dichas estructuras. <br />El nivel primario no se afecta por ser un enlace covalente<br />
  89. 89. La desnaturalización lleva a:<br />perdida de la estructura<br />perdida de la actividad biológica<br />modificación de las propiedades físicas y químicas<br />
  90. 90. Agentes Desnaturalizantes:<br /><ul><li>Físicos: Calor</li></ul> radiaciones <br /> ultravioleta<br /> rayos x y <br /> Ultrasonido<br /> Agitación enérgica<br /><ul><li>Químicos:ácidos y bases fuertes</li></ul> urea<br />guanidina<br /> detergentes<br /> sales de metales pesados<br />
  91. 91. Biosíntesis de Aminoácidos y Proteínas<br />La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. <br />Las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. <br />
  92. 92. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres, proceso de digestión de las proteínas. Son absorbidos por las paredes del intestino, conducidos y transportados a la corriente sanguínea, llegan al hígado (sistema porta-hepático) donde ocurre su metabolismo y distribución a las células para su posterior utilización. <br />
  93. 93. Biosíntesis de Aminoácidos y Proteínas<br />
  94. 94. Consideraciones en la dieta<br />La carencia de proteínas causa una serie de problemas que incluyen:<br /><ul><li> Deficiencias de crecimiento
  95. 95. Alteraciones intelectuales en niños
  96. 96. Problemas de desarrollo en fetos
  97. 97. Sistema inmunológico deficiente </li></ul>Se recomienda dietas bajas en proteínas a personas con:<br /><ul><li> Problemas renales
  98. 98. Enfermedad de Parkinson
  99. 99. Enfermedades en las que el cuerpo no puede metabolizar las proteínas o sus componente</li></li></ul><li>Enzimas<br />Catalizadores biológicos selectivos de alta eficiencia y especificidad<br />Aumentan velocidad de las reacciones sin cambiar la posición del equilibrio (no hace más favorable una reacción)<br />Reduce la energía necesaria para la reacción<br />
  100. 100. Disminución en la Energía de activación <br />
  101. 101.
  102. 102.
  103. 103. Figure 3-46 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)<br />
  104. 104. Estado de transicion<br />Estado de transicion<br />Energía de <br />Activación<br />Energía de <br />Activación<br />Energia<br />Sustrato<br />Producto<br />G -<br />G +<br />Producto<br />Sustrato<br />Reacción exergonica<br />Reacción endergonica<br />Energia<br />Progreso de la reacción<br />Progreso de la reacción<br />G<0: reacción favorable G>0: reacción no favorable<br />
  105. 105.
  106. 106. Figure 3-50a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)<br />
  107. 107.
  108. 108. Sitio activo <br />Figure 3-50b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)<br />
  109. 109. Efecto del pH sobre la actividad enzimática<br />pH extremos: desnaturalización o inactivación de la enzima<br />
  110. 110. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática<br />Aumento de Temperatura induce aumento de Vm<br />T>45°C: desnaturalización<br />
  111. 111. Constante de Michaelis-Menten<br />Vo depende de la concentración de sustrato ([S])<br />[E] es constante<br />
  112. 112. Vm (velocidad máxima): velocidad en la cual los sitios activos están saturados. Velocidad ya no depende de [S]<br />Km (constante de michaelis): concentración de sustrato a la cual la reacción se efectúa a la mitad de su velocidad máxima<br />A menor Km, mayor afinidad de la enzima por el sustrato<br />
  113. 113. Pendiente<br />Intercepto<br />
  114. 114. Inhibidores<br /><ul><li>Compuesto que se une a la enzima e interfiere con su actividad
  115. 115. Actúan:</li></ul> - Evitando formación del complejo ES<br /> - Bloqueando la reacción de formación de producto<br />
  116. 116.
  117. 117. I y S se unen al mismo sitio<br />
  118. 118.
  119. 119.
  120. 120.
  121. 121.
  122. 122.
  123. 123. Clasificación de las enzimas<br />De acuerdo a la clase general de reacción orgánica que es catalizada<br />1.Oxidoreductasas<br />2.Transferasas<br />3.Hidrolasa<br />4.Liasas<br />5.Isomerasas<br />6.Ligasas<br />
  124. 124. 1. Oxidoreductasas<br />Catalizan reacciones de oxidación-reducción<br />Oxidasas, deshidrogenasas, oxigenasas, peroxidasas<br />
  125. 125. 2. Transferasas<br />Catalizan reacciones de transferencia de un grupo. Pueden necesitar la presencia de co-enzimas.<br />Amino transferasas, quinasas, fosforilasas<br />
  126. 126. 3. Hidrolasas<br />Catalizan reacciones de hidrólisis<br /> Fosfatasas, fosfodiestearasas, peptidasas<br />
  127. 127. 4. Liasas(sintasas)<br /> Catalizan lisis de un sustrato.<br /> Adición de un sustrato a un doble enlace se un segundo sustrato<br />Decarboxilasas, aldolasas<br />
  128. 128. 5. Isomerasas<br /> Catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula<br />Mutasas<br />
  129. 129. 6.Ligasaso (sintetasas)<br />Catalizan unión de dos sustratos.<br />Necesitan ATP <br />Carboxilasas, sintetasas<br />
  130. 130. Especificidad<br />Cada una lleva a cabo una determinada función porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia. <br /> No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, se pone de manifiesto en el rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco<br />
  131. 131. 1. Especificidad sobre el Sustrato que actúa<br />2. Especificidad sobre la acción que realiza<br />1. Especificidad sobre el sustrato:<br />a.Absoluta <br /> b. Relativa<br />a. Absoluta: la enzima actúa sobre uno y solo un sustrato<br />b. Relativa: Actúa sobre un grupo de sustratos con estructuras similares<br /> Aminoácido oxidasa, produce la desaminación de varios a.a.<br />
  132. 132. 2. Especificidad sobre La acción:<br />Capacidad que tiene la enzima de catalizar una y solo una de las posibles transformaciones que tiene el sustrato.<br />

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