PROTEÌNAS

Aminoácidos
Las unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas son
los aminoácidos.
Un aminoácido consta de:
* un grupo amino, un grupo carboxílico
* un átomo de hidrogeno
* y un grupo distinto R, enlazado al átomo de carbono que se llama el carbono
(alfa)
el grupo R se refiere a la cadena lateral que serán la identificación del aminoácido en
la cadena proteica.

140 aminoácidos se encuentran en distintos tejidos de origen animal y vegetal,
así como en los microorganismos.
De todos ello, solo 20 funcionan como monómeros o constituyentes básicos de
las proteínas y que por lo tanto serán de nuestro interés
Veinte tipos de cadenas laterales de aminoácidos que varían en tamaño, forma,
carga, capacidad de enlace de hidrogeno y reactividad química, se encuentran
comúnmente en las proteínas.
En el código genético están codificados los veinte distintos a-aminoácidos,
también llamados residuos, que constituyen los eslabones que conforman
péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y alcanzan altos pesos
moleculares se denominan proteínas.
Aminoácidos

126
Traducción de un mensaje de ARN en una proteína.

Los aminoácidos se encuentran unidos en la molécula de la proteína por
enlaces peptídico ( - CO-NH-) que se forman por condensación de - COOH de
un aminoácido con el -NH2 de otro.
Cuando varios aminoácidos se unen para dar un polímero de bajo peso
molecular éste se conoce como polipéptido, mientras que el término proteína
se usa generalmente para polímeros de peso molecular grande.
Clasificación
1. Según las propiedades de su cadena
Neutros polares, polares o hidrófilos fácil hidratación
Neutros no polares, apolares o hidrófobos No hidratación
Con carga negativa o ácidos
Con carga positiva o básicos

Clasificación
2. Según su obtención
Esenciales: Son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo.
Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la
ingesta directa a través de la dieta
No Esenciales: Son aquellos que el organismo sintetiza en concentraciones
suficientes.
3. Según la ubicación del grupo amino
Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 2 de la cadena
Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 3 de la cadena
Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 4 de la cadena

Esenciales No esenciales
Isoleucina Alanina
Leucina Tirosina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamato
Treonina Glutamina
Triptófano Glicina
Valina Prolina
Histidina Serina
Arginina Asparagina

REACTIVIDAD QUÍMICA
Se debe a la facilidad que tiene cada aminoácido para reaccionar y depende de
la naturaleza química de su radical (estabilidad – reactividad de las proteínas)
Alanina, Valina, Leucina,
soleucina
son aminoácidos inertes y no intervienen en
transformaciones químicas.
Arginina, Lisina poseen grupos aminos libres y son excelentes
agentes nucleófilos. Favorecen cambios de
oscurecimiento.
Histidina puede romperse por acción de agentes externos
y los subproductos también siguen rutas activa
Metiodina es propenso a transformaciones de oxidación
reducción

Asparraguina, Glutamina sensibles a la hidrólisis causada por ácidos y álcalis
convirtiéndose en ácido aspártico y ácido glutámico
Cisteína es el más activo y propicia muchos cambios algunos
favorables y otros indeseables
PROPIEDADES ÁCIDO – BASE
Se debe fundamentalmente a su naturaleza iónica anfotérica ácido-base
Carácter anfotérico (cap. Recibir y donar electrones)

Las propiedades ácido – base se establecieron por:
* Poseer puntos de fusión o de descomposición relativamente elevados (+
200ºC)
* Solubilidad en agua
* Propiedades típicas de sustancias estabilizadas por fuerzas de atracción entre
grupos de carga opuesta
* Constantes dieléctricas elevadas
* Grandes momentos dipolares (reflejo de la presencia de funciones negativas
y positivas dentro de la misma molécula)

Debido a sus grupos ionizables carboxilo, amino y otros, los aminoácidos son
capaces de desarrollar una carga (+) o (-) de acuerdo con el pH al que se encuentren.
Este estado químico se conoce como PUNTO ISOELÉCTRICO (pI) o de doble
unión
Debido a esto, los aminoácidos pueden tener tres estados que dependen del pH:
* a pH menor pI se encuentra en forma protonada o catiónica
* en el pI su carga es cero
* A pH mayores pI adquieren una carga negativa o aniónica
En cualquiera de sus tres estados pueden ligar iones de carga contraria por fuerzas
electrostáticas débiles

Las proteínas son moléculas de gran tamaño constituidas por carbono, hidrógeno,
nitrógeno y oxígeno. Algunas poseen además azufre y fósforo y, en menor proporción,
hierro, cobre y magnesio.
PROTEÍNAS
Poseen además una cadena lateral (R1), que es diferente para cada aminoácido (hay
20 tipos de cadenas laterales y por lo tanto, 20 aminoácidos distintos). Dependiendo
de las características del grupo R1, los aminoácidos se dividen en: no polares, polares
y con carga eléctrica (ácidos y básicos).

Algunas proteínas pueden ser tóxicas y otras pueden provocar
hipersensibilidad y alergia en ciertos individuos que la consumen
(lactoglobulina de la leche y la ovoalbúmina del huevo)
Para fines prácticos es posible definir a las proteínas alimentarias como
las proteínas que son fácilmente digeribles, no tóxicas, nutricionalmente
adecuadas, útiles en los alimentos y disponibles en abundancia
La proteína es un producto de la traducción ribosómica de una secuencia
de ARNm, que ha sufrido diversos procesos, siguiendo las reglas
establecidas en el código genético universal.

Los microorganismos tienen un número mínimo cercano a 3,000 clases de proteínas
que abarcan todo tipo de funciones:
- Regulación de procesos bioquímicos (forman parte de hormonas, vitaminas y
enzimas)
- Defensa (formación de anticuerpos)
- Transporte (por ejemplo, transporte de oxígeno en la sangre por medio de la
hemoglobina)
- Aporte energético (4 kcal/g de proteína)
- Catálisis (aceleran la velocidad de las reacciones químicas)
- Contracción muscular (a través de la miosina y la actina)
- Estructura y sostén del organismo (tejido conjuntivo).

La forma que adoptan las proteínas en el espacio depende de la secuencia de aminoácidos
(tipos de aminoácidos presentes y orden en el que se unen) y de las condiciones externas,
como el pH, la concentración de sales y la temperatura, entre otros. La estructura nativa
de una proteína (estructura que no fue modificada por ningún agente externo) puede
presentar cuatro niveles de organización
Niveles de organización de las proteínas
Estructura primaria. Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Estructura secundaria. Dentro de una misma proteína, se pueden encontrar zonas con
distintas estructuras secundarias y otras zonas sin una estructura definida
Estructura terciaria. Dentro de este tipo de estructuras se encuentran las proteínas
globulares y las fibrilares.
Estructura cuaternaria. Ejemplo de proteínas con estructura cuaternaria son la
hemoglobina (pigmento de la sangre), la miosina (una de las proteínas contráctiles del
músculo) y la caseína (proteína de la leche)

CLASIFICACIÒN
Por el tipo de proteínas
Proteínas Simples: Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo producen
aminoácidos.
Proteínas conjugadas: Son aquellas que al hidrolizarse, producen aminoácidos y
otros compuestos orgánicos e inorgánicos. Estas pueden ser: Metalproteínas,
nucleoproteínas, fosfoproteínas.
Por su conformación
Proteínas fibrosas: (Insolubles). Proporcionan rigidez a los tejidos (constituidas
por varias cadenas de polímeros unidas a lo largo de un eje recto común) fibras
estables e inertes a agentes físicos, químicos y enzimáticos

Proteínas globulares: (Solubles). Están formadas por cadenas polipeptídicas que
adoptan una forma esférica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas.
Se destacan por su importancia:
-Insulina (hormona reguladora de la glucosa en sangre)
-Mioglobina (transporte de oxígeno)
-Ribonucleasa (controla la síntesis de RNA)
Éste tipo de proteína realiza la mayor parte del trabajo químico de la célula
(síntesis, metabólico, transporte etc). La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares

Se destacan por su importancia:
-Colágeno: parte integral de huesos, cartílago y tejido conectivo
-Queratina: proporciona rigidez aciertos tejidos duros (uñas, cabello,
pesuñas, cuernos, plumas y la lana

Según solubilidad
Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor
y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la
Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del
huevo).
Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones
salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las
seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.
Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes
neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.
Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol
absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del
trigo.

Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo
estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el
tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna
presente en la membrana de los eritrocitos.
Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el
oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la
albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos
sentidos.
Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes
extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción
gamma globulínica de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función
es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la
infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de
coagulación.
Según Función Biológica

Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su
acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.
Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la
velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la
hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.
Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las
reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en
cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras
se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras
proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la
posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse,
contraerse, relajerse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes
mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la
actina y la miosina.

Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia
específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de
captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran
en las membranas de los organelos, permiten su interacción. Sin embargo, no son
proteínas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma.
El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi
todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos
funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.
Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana,
comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte
de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y
aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen
parte de la cadena respiratoria.

ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
Las propiedades de las proteínas ya sean inmunológicas, enzimáticas,
nutricionales, hormonales, etc., dependen de su conformación estructural.
Las proteínas presentan cuatro (4) estructuras las cuales están
ESTABILIZADAS por diferentes TIPOS de uniones químicas
Enlaces covalentes
Puente iónico
Puentes de hidrógeno
Fuerzas atractivas de Van der Waals.

DESNATURALIZACIÓN
Indica que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un importante
cambio en su conformación tridimensional, producido por movimientos de los
diferentes dominios de la proteína, que conlleva un aumento en la entropía de
las moléculas.
Este cambio conformacional trae como consecuencia pérdidas en estructura
secundaria, terciaria o cuaternaria, pero no cambios en la estructura primaria, es
decir, que la desnaturalización no implica una hidrólisis del enlace peptídico.

Pueden ocurrir modificaciones conformacionales debidas a:
Cambios térmicos
Químicos
Efectos mecánicos inducidos por calentamiento o enfriamiento
Tratamientos con agentes que forman puentes de hidrógeno, como la urea y el
cloruro de guanidinio
Cambios de pH
Aplicación de detergentes
Cambios en la fuerza iónica por adición de sales
Presencia de solventes orgánicos
Agitación

Desnaturalización por cambios de temperatura
Es uno de los agentes desnaturalizantes que se utilizan con mayor frecuencia
en alimentos ya que facilita la digestión de las proteínas, y logra desnaturalizar
los inhibidores de proteasas que frecuentemente se hallan en alimentos basados
en proteínas de leguminosas. Ambos procesos facilitan la digestión por las
enzimas hidrolíticas del tracto gastrointestinal.
Es común suponer que si una proteína se mantiene a bajas temperaturas se
podrá conservar mejor su estructura. Sin embargo, existen casos con un
comportamiento opuesto como la carboxipeptidasa que no puede almacenarse
a temperaturas de congelación pues corre el riesgo de inactivarse; y
lamioglobina cuya estabilidad es máxima a 30°C, y cuando su temperatura
disminuye se desestabiliza, al igual que si se baja de cero grados, se
desnaturaliza por frío.

Desnaturalización por cambios de pH
Un cambio en el pH del ambiente natural o fisiológico de las proteínas puede
acarrear modificaciones importantes en su conformación debido a cambios en
la ionización de las cadenas laterales cargadas porque se afecta el número de
los puentes salinos que estabilizan la estructura nativa
Desnaturalización por urea y cloruro de guanidinio
Debido a su pequeño tamaño son capaces de interrumpir directamente los
puentes de hidrógeno intramoleculares y pueden competir, con éxito por los
puentes de hidrógeno, con el agua ligada al interior de las moléculas

En el laboratorio es frecuente utilizar detergentes para el estudio de proteínas
desnaturalizadas gracias a la capacidad de sus moléculas anfifílicas, como el
dodecil sulfato de sodio (SDS) (CH3(CH2)11 OSO3
- Na+).
Desnaturalización con detergentes
Desnaturalización con disolventes orgánicos
Se usan solventes orgánicos en el procesamiento de alimentos cuando se desea
solubilizar sustratos, y para desplazar el equilibrio de algunas reacciones
enzimáticas al disminuir la concentración de agua del sistema.
Las proteínas disueltas en un sistema acuoso sufren cambios en su estructura
tridimensional cuando son trasladadas a un sistema con un solvente distinto.
La dirección del cambio, hacia una mayor o una menor solubilización,
dependerá del tipo de solvente al que se le traslade

Efecto de la adición de sales en la solubilidad de las proteínas
La definición de una sal indica que es un electrolito fuerte, que se disocia
fácilmente en agua donde es altamente soluble, y que no cambia apreciablemente
el pH de sus soluciones.
Se producen interacciones electrostáticas de las sales con los residuos de
aminoácidos cargados que en general se considera que estabilizan el plegamiento
original de la molécula cuando se encuentran en bajas concentraciones.
Un ejemplo es la precipitación selectiva de proteínas, muy utilizada como
proceso de separación de distintas proteínas y enzimas, con cantidades crecientes
de sulfato de amonio
Inactivación mecánica
Son fuertemente afectadas por las fuerzas cortantes o por la agitación

Proteólisis
En términos estrictos, la proteólisis no está considerada como una
desnaturalización, ya que se fragmenta con ella el esqueleto polipeptídico y por
lo tanto no se trata de un cambio de conformación, sino de un rompimiento
irreversible de enlaces covalentes de la proteína. Así mismo, durante las
operaciones del procesamiento de alimentos es frecuente encontrar
consecuencias más severas para la estructura proteínica, como cuando se
involucran la degradación proteolítica por la acción de proteasas que se
encuentren como impurezas en los tejidos o en las preparaciones enzimáticas.

MODIFICACIONES QUÍMICAS
El procesamiento de los alimentos frecuentemente induce cambios en las
proteínas a través de las operaciones que involucran la aplicación de calor para
cocer, evaporar, secar, pasteurizar o esterilizar o bien en las operaciones de
fermentación, irradiación, etcétera. La presencia de otros componentes en los
alimentos, como pueden ser los lípidos que han sufrido reacciones de rancidez,
o la presencia de azúcares reductores complica el cuadro, así como cuando se
encuentra involucrada la acción de microorganismos

Tratamientos térmicos moderados
Generalmente, estos tratamientos son benéficos y deseables debido a que la
desnaturalización de las proteínas facilita su digestión y mediante el escaldado se
logran inactivar enzimas como la polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento
no deseable como sucede con los champiñones, las papas, etcétera, y con el
escaldado se inactivan las lipoxigenasas. También con la pasteurización se
desactivan las lipasas de la leche. Otras moléculas de origen proteínico que es
deseable inactivar son las toxinas microbianas como la de Clostridium botulinum y
la de Staphylococcus aureus que, sin embargo, requieren temperaturas de 100ºC y
mayores respectivamente
Pirólisis
Los tratamientos térmicos drásticos como el asado de carnes y pescados a la
parrilla o al fuego directo y el horneado alcanzan temperaturas mayores de 200ºC
que dañan notablemente las superficies de los alimentos y los aminoácidos sufren
pirólisis convirtiéndose en mutágenos de acuerdo a la prueba de Ames.

Racemización y formación de aminoácidos modificados
La consecuencia más directa de la racemización es una disminución del valor
nutrimental ya que los D-aminoácidos no son reconocidos por las enzimas
digestivas, se absorben en menor proporción en la mucosa intestinal y no se
pueden utilizar en los procesos fisiológicos
Entrecruzamientos
Las radiaciones ionizantes son capaces de formar indirectamente
entrecruzamientos que dañan el valor nutrimental de las proteínas. Un
mecanismo lo constituye la producción de radicales libres de OH provenientes
de la ionización del agua, que pueden inducir la formación de entrecruzamientos
en las proteínas

Formación de acrilamida en altas temperaturas
En 2002, investigadores suecos encontraron niveles significativos de acrilamida,
compuesto altamente neurotóxico, teratógeno y mutágeno en productos ricos en
carbohidratos, como pueden ser papas a la francesa, papas fritas, botanas, pan,
pan tostado, etc, como resultado de los procesos térmicos realizados a altas
temperaturas

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad, nutricional o
no, que interviene en su utilización. Este comportamiento depende de las
propiedades físicas y químicas que se afectan durante el procesamiento,
almacenamiento, preparación y consumo del alimento.
Las características sensoriales resultan de más importancia para el consumidor
que el valor nutricional, el que frecuentemente se altera para lograr buenas
cualidades organolépticas, como textura, sabor, color y apariencia, las que a su
vez son el resultado de interacciones complejas entre los ingredientes.

Clasificación según Cheftel
Propiedades de hidratación. Dependen de las interacciones proteína–agua y
son: absorción de agua, capacidad de mojado (humectación), capacidad de
hinchamiento, capacidad de retención de agua, adhesividad, dispersabilidad,
solubilidad y la viscosidad como propiedad hidrodinámica
Propiedades relacionadas con interacciones proteína-proteína. Se trata de las
propiedades de precipitación, gelación, formación de estructuras como pueden
ser la formación de masa, de fibras, de películas, la adhesión y la cohesión.
Propiedades de superficie. Dependen en forma importante de la composición
superficial de la proteína,puesto que de acuerdo a la misma dependerá la
capacidad de ligar grasas y sabores. La emulsificación y el espumado son dos
propiedades relacionadas más directamente con los fenómenos de superficie.
En realidad, estos grupos de propiedades están interrelacionados; por ejemplo, la
gelación involucra no solamente interacciones proteína-proteína sino también
proteína-agua, en tanto la viscosidad y la solubilidad dependen de las relaciones
entre proteína-agua y proteína-proteína.

Las proteínas poseen un papel fundamental en la nutrición, ya que
proporcionan nitrógeno y aminoácidos que podrán ser utilizados para la síntesis
de proteínas y otras sustancias nitrogenadas.
Cuando se ingieren aminoácidos en exceso o cuando el aporte de hidratos de
carbono y grasa de la dieta no es suficiente para cubrir las necesidades
energéticas las proteínas se utilizan en la producción de energía
Existen dos factores que determinan el valor nutricional de fuentes proteínicas
en cuanto a que éstas cubran los requerimientos de nitrógeno y aminoácidos
garantizando un crecimiento y mantenimiento adecuado del individuo, que son:
el contenido proteínico y la calidad de la proteína
PROPIEDADES NUTRICIONALES DE LAS PROTEÍNAS

Contenido Proteínico Forman la base de la dieta, el porcentaje debe
asemejarse al de los cereales (8-10%) para satisfacer las necesidades
proteínicas de los adultos en tanto se consuma una cantidad adecuada para
cubrir los requerimientos energéticos.
Calidad de la proteína Depende tanto de la proporción de aminoácidos
indispensables que contiene en relación con los requerimientos humanos, como
de la biodisponibilidad de los mismos, término que se refiere a la capacidad
para incorporar los aminoácidos de la dieta a las estructuras corporales y que
puede verse afectada tanto por una mala digestión como por una absorción
incompleta.