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PROTEINAS
CARRERA DE MEDICINA - BIOQUIMICA I
Dra. Verónica Rosas


 Son las moléculas constituyentes de máxima
importancia en los seres vivos.
 En los vertebrados son los compuestos orgánicos
mas abundantes. 50 % del peso seco de los tejidos.
 Todos los procesos biológicos dependen de la
presencia de proteínas
GENERALIDADES
PROTEÍNAS
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
 Ejemplos de sus funciones:
 Son proteínas casi todas las ENZIMAS (Son proteínas,
que favorecen y regulan las reacciones químicas en los seres vivos.)
 Son hormonas, reguladoras de actividades celulares
 Transportadoras Ejm.: Hemoglobina
 Participan en el sistema inmunitario
 Contracción muscular: actina y miosina.
 Integrante del COLÁGENO. Importancia para el
mantenimiento de tejidos de sostén.
GENERALIDADES PROTEÍNAS
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
 Son compuestos orgánicos, que contienen carbono,
hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y casi todas tienen
azufre.
 Son macromoléculas formadas por aminoácidos
Como los aminoácidos son los bloques unitarios con
los cuales se construye cada molécula de proteína, se
considerarán como su ESTRUCTURA Y
PROPIEDADES.
GENERALIDADES PROTEÍNAS
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
AMINOÁCIDOS

 Es una molécula orgánica
 Son constituyentes de proteínas
 Son compuestos que poseen un grupo ácido, grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).
 La «R» corresponde a cadena lateral
AMINOACIDOS.
DEFINICION Y ESTRUCTURA QUIMICA.
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
Se denomina ISÓMEROS, a compuestos
diferentes con la misma fórmula
molecular. Contienen igual número de
átomos. Pero están unidos entre si de
manera distinta.
ISOMERÍA ÓPTICA
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
 La mayoría posee un grupo ácido CARBOXILO y un
grupo AMINA, razón por la cual se los considera
neutros.
 A continuación los a.a. constituyentes de proteínas,
agrupados según las características de sus cadenas
laterales.
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
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
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
SEGÚN SU OBTENCIÓN LOS AMINOACIDOS PUEDEN SER:
 A los aminoácidos que deben ser captados como parte de
los alimentos se los llama ESENCIALES; la carencia de
estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del
crecimiento.
 A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio
organismo se los conoce como NO ESENCIALES.
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
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
Para el ser humano, los AMINOÁCIDOS ESENCIALES son:
• Valina (Val )
• Leucina (Leu )
• Treonina (Tre )
• Lisina (Lis )
• Triptófano (Trp )
• Histidina (His )
• Fenilalanina (Fen )
• Isoleucina (Ile )
• Arginina (Arg )
• Metionina (Met )
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
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
AMINOACIDOS ESCENCIALES

AMINOACIDOS ESCENCIALES
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
Los AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES son:
• Alanina (Ala )
• Prolina (Pro )
• Glicina (Gli )
• Serina (Ser )
• Cisteína (Cis )
• Asparagina (Asn )
• Glutamina (Gln )
• Tirosina (Tyr )
• Ácido aspártico (Asp )
• Ácido glutámico (Glu )
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
HISTIDINA
✓ ES LA PROTEÍNA DEL COLÁGENO.
✓ Este aminoácido se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el
tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es esencial para el
crecimiento y la reparación de los tejidos.
✓ La Histidina, también es importante para el mantenimiento de las vainas de
mielina que protegen las células nerviosas, es necesario para la producción
tanto de glóbulos rojos y blancos en la sangre, protege al organismo de los
daños por radiación, reduce la presión arterial, ayuda en la eliminación de
metales pesados del cuerpo.
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
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
 Estos son algunos de ellos:
 Origen animal: Carnes. Pollo. Hígado de ternera.
Mortadela. Pescados. Lácteos. Leche en polvo
descremada. Huevos.
 Origen vegetal: Vegetales. Legumbres. Arroz
integral. Semillas. Cereales integrales. Levadura de
cerveza.
FUENTES DE HISTIDINA
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
ISOLEUCINA
La Isoleucina es necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza y
regula la glucosa en la sangre y los niveles de energía. Este aminoácido es
valioso para los deportistas porque ayuda a la curación y la reparación del
tejido muscular, piel y huesos. La cantidad de este aminoácido se ha visto
que es insuficiente en personas que sufren de ciertos trastornos mentales y
físicos.
LEUCINA
La leucina interactúa con los aminoácidos ISOLEUCINA Y VALINA para
promover la cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos y se
recomienda para pacientes pos-operados. Este aminoácido reduce los
niveles de glucosa en la sangre y colabora con la producción de la hormona
del crecimiento.
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
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
 Al igual que el resto de los aminoácidos, son muchos los
alimentos que lo contienen. Estos son algunos de ellos:
 Origen animal: Cordero. Ternera. Pollo. Pavo. Pescados.
Lácteos. Huevos.
 Origen vegetal: Algas marinas. Arroz integral. Cereales
integrales. Legumbres. Levadura de cerveza.
Semillas.Vegetales. Soja.
 Otros: Frutos secos.
FUENTES DE ISOLEUCINA
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
LISINA
Garantiza la absorción adecuada de calcio y
mantiene un equilibrio adecuado de nitrógeno en
los adultos.
Además, la lisina ayuda a formar colágeno que
constituye el cartílago y tejido conectivo.
Colabora con la producción de anticuerpos
reduce los niveles elevados de triglicéridos en
plasma.
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
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
 Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al día.
En cantidades mínimas se encuentra en todos los cereales
(gramíneas), pero es muy abundante en las legumbres,
levadura de cerveza y frutos secos. Contienen cantidades
significativas de lisina:
FUENTES DE LISINA
• Amaranto
• Berros Espárrago
• Espinaca
• Frijol
• Lenteja
• Lenteja Nuez de la India
• Quinoa
• Soja
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
METIONINA
 Es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de
azufre, lo que evita trastornos en piel y faneras, ayuda a
la descomposición de las grasas, y así prevenir la
acumulación de grasa en el hígado y las arterias.
 beneficioso para las mujeres que toman anticonceptivos
orales, ya que promueve la excreción de los estrógenos,
reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede
causar que el cerebro transmita mensajes equivocados,
por lo que es útil a las personas que sufren de
esquizofrenia.
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
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
FUENTES DE METIONINA
 Semillas de sésamo
 Nueces brasileñas
 Soja concentrada en proteínas
 Avena
 Cacahuetes
 Garbanzo
 Maíz
 Almendra
 Habas
 Lentejas
 Arroz
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
TREONINA
Es importante para la formación de colágeno, elastina y esmalte de los
dientes y ayuda a la función lipotrópica del hígado cuando se combina
con ácido aspártico
la metionina, previene la acumulación de grasa en el hígado, su
metabolismo.
TRIPTOFANO
Este aminoácido es un relajante natural, alivia el insomnio induciendo el
sueño normal, reduce la ansiedad y la depresión y estabiliza el estado de
ánimo, PREVIENE la migraña, incrementa la función del sistema
inmunológico. Ayuda en el control de peso mediante la reducción de
apetito.
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
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FUENTES DE TRIPTOFANO
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
FENILALANINA
 Aminoácidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina,
una sustancia química que transmite señales entre las células nerviosas
en el cerebro, promueve el estado de alerta y la vitalidad.
 La Fenilalanina eleva el estado de ánimo, disminuye el dolor,
AYUDA A LA MEMORIA Y EL APRENDIZAJE, que se utiliza para
tratar la artritis, depresión, la obesidad, la enfermedad de
Parkinson y la esquizofrenia.
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
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
 La fenilalanina se encuentra principalmente en
alimentos ricos en proteínas;
 Tanto de origen animal como las carnes rojas, el
pescado, huevos y productos lácteos;
 Como de origen vegetal como los espárragos,
garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja y dulces.
Asimismo se encuentra en muchas de las drogas
psicotrópicas usadas habitualmente.
FUENTES DE FENILALANINA
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
VALINA
 La Valina es necesaria para el metabolismo muscular y la
coordinación, la reparación de tejidos, y para el
mantenimiento del equilibrio adecuado de nitrógeno en el
cuerpo, que se utiliza como fuente de energía por el tejido
muscular.
 Este aminoácido es útil en el tratamiento de
enfermedades hepáticas.
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
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
ARGININA
 Este aminoácido retrasa el crecimiento de los tumores y el
cáncer mediante el refuerzo del sistema inmunológico,
aumenta el tamaño y la actividad de la glándula del timo,
que fabrica las células T, componentes cruciales del
sistema inmunológico.
 Ayuda en la desintoxicación del hígado neutralizando el
amoniaco, reduce los efectos de toxicidad crónica de
alcohol.
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
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
ARGININA:
 Facilita un aumento de masa muscular y una reducción de
grasa corporal,
 Liberación de hormonas de crecimiento, que es crucial
para el "crecimiento óptimo"
 Componente importante del colágeno que es bueno para
tratar los trastornos del tejido conectivo
 Estimula el páncreas para que libere insulina.
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
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FUENTES DE ARGININA
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NO SE DUERMAN !!!
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ÁCIDO ASPÁRTICO
 Previene la fatiga crónica y la depresión
 Protege el hígado, ayudando a la expulsión de amoniaco
 Se Combina con otros aminoácidos para formar moléculas que
absorben las toxinas y sacarlas de la circulación sanguínea.
 Ayuda a facilitar la circulación de ciertos minerales a través de
la mucosa intestinal, en la sangre y las células
 Colabora con la función del ARN y ADN, que son portadores de
información genética.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
CISTEÍNA
 La Cisteína funciona como un antioxidante de gran alcance en la
desintoxicación.
 Protege el cuerpo contra el daño por radiación, protege el hígado y
el cerebro de daños causados por el alcohol, las drogas y
compuestos tóxicos que se encuentran en el humo del cigarrillo,
 Se ha utilizado para tratar la artritis reumatoide y Ateroesclerosis.
 Otras funciones de este aminoácido es promover la recuperación
de quemaduras graves y la cirugía.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
ÁCIDO GLUTÁMICO
 Actúa como un neurotransmisor excitatorio del sistema
nervioso central, el cerebro y la médula espinal.
 Es un aminoácido importante en el metabolismo de azúcares y
grasas, ayuda en el transporte de potasio en el líquido
cefalorraquídeo,
 Actúa como combustible para el cerebro, ayuda a corregir los
trastornos de personalidad, y es utilizado en el tratamiento de la
epilepsia, retraso mental, distrofia muscular.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
GLUTAMINA
Es el aminoácido más abundante en los músculos. La
Glutamina ayuda a construir y mantener el tejido
muscular, Previene el desgaste muscular que puede
acompañar a reposo prolongado en cama o
enfermedades como el cáncer y el SIDA.
Este aminoácido es un "combustible de cerebros"
que aumenta la función cerebral y la actividad
mental.
Promueve un sistema digestivo saludable,
Es recientemente usado en el tratamiento de la
esquizofrenia y la demencia.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES

GLICINA
La Glicina retarda la degeneración muscular
Mejora el almacenamiento de glucógeno, liberando
así a la glucosa para las necesidades de energía,
promueve una próstata sana, el sistema nervioso
central y el sistema inmunológico.
Es un aminoácido útil para reparar tejidos dañados,
ayudando a su curación.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
ORNITINA
 Este aminoácido ayuda al metabolismo de la grasa
corporal (este efecto es mayor si se combina con la
arginina y carnitina),
 Es necesario para un sistema inmunológico saludable,
desintoxica el amoniaco, ayuda en la regeneración del
hígado y estimula la secreción de insulina.
 La Ornitina también ayuda a que la insulina funcione
como una hormona anabólica ayudando a construir el
músculo.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
ALANINA
Desempeña un papel importante en la transferencia de
nitrógeno de los tejidos periféricos hacia el hígado
Protege contra la acumulación de sustancias
tóxicas que se liberan en las células musculares
cuando la proteína muscular se descompone
rápidamente para satisfacer las necesidades de
energía, como lo que sucede con el ejercicio
aeróbico,
Fortalece el sistema inmunológico mediante la
producción de anticuerpos.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
PROLINA
 Funciones de este aminoácido son mejorar la textura de la
piel, ayudando a la producción de colágeno y reducir la
pérdida de colágeno a través del proceso de
envejecimiento.
 Ayuda en la cicatrización del cartílago y el
fortalecimiento de las articulaciones, los tendones y los
músculo cardíaco
 La Prolina trabaja con la vitamina C para ayudar a
mantener sanos los tejidos conectivos.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
SERINA
 Este aminoácido es necesario para el correcto metabolismo de
las grasas y ácidos grasos, el crecimiento del músculo, y el
mantenimiento de un sistema inmunológico saludable.
 La Serina es un aminoácido que forma parte de las vainas de
mielina protectora que cubre las fibras nerviosas,
 Es importante para el funcionamiento del ARN y ADN y
facilita la producción de inmunoglobulinas y anticuerpos.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
TAURINA
 La Taurina fortalece el músculo cardíaco, mejora la visión, y
ayuda a prevenir la degeneración macular,
 Es el componente clave de la bilis, la cual es necesaria para la
digestión de las grasas,
 Útil para las personas con aterosclerosis, edema, trastornos del
corazón, hipertensión o hipoglucemia.
 Es un aminoácido vital para la utilización adecuada de sodio,
potasio, calcio y magnesio,
 Ayuda a prevenir el desarrollo de arritmias cardiacas
potencialmente peligrosas. La taurina se ha utilizado para tratar
la ansiedad, epilepsia, y convulsiones.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
TIROSINA
 La Tirosina es un precursor de la adrenalina y la dopamina, que
regulan el estado de ánimo.
 Estimula el metabolismo y el sistema nervioso
 Ayuda en la producción de melanina (el pigmento responsable
del color del pelo y la piel) y en las funciones de las glándulas
suprarrenales, tiroides y la pituitaria,
 Se ha utilizado para tratamiento de la narcolepsia, ansiedad,
depresión.
AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
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
 Cuando un aminoácido esta disuelto en agua, se puede comportar
según el pH en como ácido o como base
 Los aminoácidos a pH (ácido) se encuentran mayoritariamente
en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH (básico) se
encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
 Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido,
donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma
magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro.
En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su
forma de ion dipolar o zwitterión.
PROPIEDADES QUÍMICAS DE
AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS
REACCIONES QUÍMICAS
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PÉPTIDOS
CARRERA DE MEDICINA - BIOQUIMICA I
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
 Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión
de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Los
péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la
naturaleza y son responsables de un gran número de
funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
 La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a
un péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque
los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:
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PÉPTIDOS
DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS

 Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
 Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.
 Proteína: más de 100 aminoácidos.
Los péptidos se diferencian de las proteínas ya que son más
pequeños que las proteínas pueden estar formadas por la
unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un
ejemplo de polipéptido es la INSULINA, compuesta por 51
aminoácidos.
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PÉPTIDOS
DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS

• El enlace peptídico es un enlace covalente entre
el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y
el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.
• El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace
covalente.
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ENLACES PEPTÍDICOS

✓ Además de su participación en la formación de
proteínas, muchos PEPTIDOS y sus derivados
desempeñan distintas funciones muy
importantes en los seres vivos.
✓ El tripéptido GLUTATIÓN, participa en una
gran cantidad de procesos redox intracelulares
como por ejemplo en el mantenimiento de la
hemoglobina en estado ferroso.
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PÉPTIDO DE ORIGEN
NO PROTÉICO

❖ Algunos péptidos con actividad hormonal:
La VASOPRESINA y la OXITOCINA,
Nanopéptidos producidos por la
neurohipófisis, regulan la reabsorción renal
de agua y la contracción de útero en el parto,
respectivamente. La INSULINA Y
EL GLUCAGÓN, producidas por el páncreas,
que son antagonistas y regulan el nivel de
glucosa en sangre.
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PÉPTIDO DE ORIGEN
NO PROTÉICO

❖ Los.Decapéptidos TIROCIDINA, GRAMICIDINA
y VALINOMICINA actúan como agentes
antibióticos.
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PÉPTIDO DE ORIGEN
NO PROTÉICO

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PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS PÉPTIDOS
CROMATOGRAFÍA EN CAPA FINA

❖ Muchas hormonas son polipéptidos, por
ejemplo el GLUCAGÓN, constituido por 29
aminoácidos , cuya función es:
❖ Propiciar la movilización de los almacenes
de glucógeno hepático y de triacilgliceroles
del tejido adiposo en los períodos
interalimentarios, o de ayuno fisiológico, lo
que nos permite disponer de energía para
realizar todas las funciones inherentes a la
vida.
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PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA

Otro ejemplo es el tripéptido
GLUTATIÓN interviene en la
formación de la estructura de
numerosas hormonas proteínicas y
polipeptídicas; también participa en
los mecanismos de defensa contra el
estrés oxidativo.
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PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA

Numerosos oligopéptidos sirven como
NEUROTRANSMISORES
Otros son HORMONAS LIBERADORAS como la
VASOPRESINA regula la reabsorción renal del agua
y OXITOCINA, regula la secreción de la leche, que
mediante estas el hipotálamo gobierna la función de
la hipófisis.
Otros son HORMONAS PRODUCIDAS EN EL
TRACTO GASTROINTESTINAL; otros oligopéptidos
OPERAN EN LA INDUCCIÓN DEL SUEÑO
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PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA

 Otro grupo de péptidos es el de las ENCEFALINAS, presentes en
el sistema nervioso central; producen analgesia al unirse a
receptores específicos en células del cerebro.
 Muchos péptidos pueden utilizarse con fines terapéuticos por ser
ANTIBIÓTICOS O AGENTES ANTITUMORALES. Entre los
antibióticos se encuentran la VALINOMICINA Y LA GRAMICIDINA
A. La BLEOMICINA es un péptido que se encuentra entre los
agentes antitumorales.
 Ciertas especies de hongos producen péptidos altamente tóxicos
para el ser humano (amanitina).
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PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA

PROTEÍNAS
CARRERA DE MEDICINA - BIOQUIMICA I
Dra. Verónica Rosas


 Las proteínas están conformadas por unidades más simples
llamadas aminoácidos. Estos son moléculas orgánicas con un
grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).
 La secuencia de aminoácidos será la responsable de las
funciones que cumplan las proteínas.
 ESTRUCTURA PRIMARIA
 Es la organización más básica de las proteínas. Está determinada
por la secuencia de aminoácidos presentes y el orden en que
estén enlazados. Esta unión es a través de enlaces peptídicos.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Se caracteriza porque se pliegan los residuos aminoacídicos de
la cadena polipeptídica. Esta se adapta teniendo en cuenta la
formación de enlaces de hidrógeno.
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DEFINICIÓN DE PROTEÍNAS
ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS
PROTEÍNAS

 ESTRUCTURA TERCIARIA
 Es la forma en que las cadenas polipeptídicas se pliegan en el
espacio. Su característica principal es que los aminoácidos apolares
se ubican hacia el interior y los polares hacia fuera.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Es una estructura que determina como se disponen espacialmente
las diferentes cadenas polipeptídicas de una proteína compuesta
por varios péptidos. Cada proteína posee una composición y
estructura especial que determina su funcionalidad dentro de cada
célula, tejido, órgano o sistema. Esto ayuda a entender qué son y
para que sirvan las proteínas dentro de nuestro organismo y qué
función cumplen cuando las ingerimos en nuestra comida diaria.
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ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS
PROTEÍNAS

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro
niveles estructurales denominados: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria.
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ELEMENTOS ESTRUCTURALES DE
LA CONFORMACIÓN PROTÉICA
ESTRUCTURA PRIMARIA

• La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
• Existen dos tipos de estructura secundaria:
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ESTRUCTURA SECUNDARIA

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

 La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una conformación globular.
 En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál
será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación
globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
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ESTRUCTURA TERCIARIA

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
 El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
 Los puentes de hidrógeno.
 Los puentes eléctricos.
 Las interacciones hifrófobas.
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ESTRUCTURA TERCIARIA

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

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
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
ALBUMINA
 La albúmina es una proteína que se encuentra en gran
proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal
proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser
humano. Es sintetizada en el hígado. La concentración normal
en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por
decilitro, y supone un 54,31 % de la proteína plasmática. El
resto de proteínas presentes en el plasma se llaman en
conjunto globulinas.
PROTEINAS SIMPLES.
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
ALBUMINA
 La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la
presión oncótica, necesaria para la distribución correcta de
los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y
el extravascular, localizado entre los tejidos.
PROTEINAS SIMPLES.
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
FUNCIONES DE LA ALBÚMINA
 Mantenimiento de la presión oncótica.
 Transporte de hormonas tiroideas.
 Transporte de hormonas liposolubles.
 Transporte de ácidos grasos libres.
 Transporte de bilirrubina no conjugada.
 Transporte de muchos fármacos y drogas.
 Unión competitiva con iones de calcio.
 Control del pH.
 Regulador de líquidos extracelulares.
PROTEINAS SIMPLES.
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
GLOBULINA
 La globulina es una proteína de la sangre. Junto con
la albúmina constituyen las dos proteínas séricas. Son
insolubles en agua, solubles en disoluciones salinas, que se
encuentran en todos los animales y vegetales.
 Entre las globulinas más importantes destacan las
seroglobulinas (de la sangre), las lactoglobulinas (de la
leche), las ovoglobulinas (del huevo), la legúmina, el
fibrinógeno, los anticuerpos (gamma-globulinas) y numerosas
proteínas de las semillas.
 Las globulinas son un importante componente de la sangre,
específicamente del plasma.
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
GLOBULINA
PRINCIPALES GRUPOS DE GLOBULINAS
 globulinas alfa 1 y 2.
 globulinas beta
 globulinas gamma
La globulina contribuye a la constitución del coágulo de sangre y
participa en la defensa del organismo en el sentido que
contiene anticuerpos. Por ejemplo, en caso de inflamación la tasa
de alfa 1 aumenta en la sangre.
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
HISTONAS
 Las histonas son proteínas estructurales abundantes que
juegan un papel importante en la organización y función del
ADN dentro del núcleo eucariotico.
 Permiten el empaquetamiento del ADN en los nucleosomas,
unidad básica de la cromatina, con el objetivo de acomodarlo
en el pequeño espacio nuclear.
Hay varios tipos
diferenciados que son
H1, H2A, H2B, H3, H4.
Contienen alta
proporción de lisina,
arginina e histidina.
Son fuertemente
básicas.
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
PROTAMINA
 Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No
se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos
(nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular.
 Las Protaminas son proteínas solubles en agua y en
polipéptidos básicos de bajo peso molecular. La cadena
polipeptídica consiste en 19 argininas y 8 o 9 aminoácidos no
básicos. Las protaminas se encuentran unidas al ADN de los
espermatozoides de algunos peces. Algunos ejemplos de
protaminas son la salmina (del salmón) y la esturina (de los
esturiones).
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
PROTEINAS COMPUESTAS. NUCLEOPROTEINAS
❖ Una nucleoproteina es una proteína que está
estructuralmente asociada con un ácido nucleico (que puede
ser ARN o ADN).
❖ Todas las células vivas contienen nucleoproteínas y algunos
de los sistemas vivos más simples, tales como los virus,
parecen estar formados casi exclusivamente por
nucleoproteínas. Más aún, un constituyente tan importante
de la célula como la cromatina nuclear, en gran parte está
constituida por nucleoproteínas, lo que indica que estos
compuestos participan en la reproducción celular y en la
transmisión de factores hereditarios de generación en
generación. Por esta razón cualquier anormalidad en el
mecanismo de formación de las nucleoproteínas va seguida
de alteraciones en el crecimiento, desarrollo y reproducción
de los organismos vivos.
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
PROTEINAS COMPUESTAS.
NUCLEOPROTEINAS
• Desde el punto de vista de la estructura química, las
nucleoproteínas están constituidas por diversos compuestos
dentro de los cuales tenemos en primer lugar a los ácidos
nucleicos que son sustancias complejas que por hidrólisis
ácida podemos descomponerlos en ácido fosfórico,
carbohidratos y bases orgánicas nitrogenadas. Estas
últimas son sustancias químicas estructurales de los ácidos
nucleicos que se agrupan en 2 tipos fundamentales : Bases
Púricas y Bases Pirimídicas.
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
CROMOPROTEINAS
❖
Son las proteínas, combinadas con un grupo prostético,
❖ se caracterizan porque la fracción no proteica presenta
coloración debido a la presencia de metales, presentan
un pigmento.
❖ Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos
respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno
(mioglobina), proteínas que intervienen en la
transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas),
pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).
Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1

❖ ELECTROFORESIS
La electroforesis proteica es un método de separación de proteínas mediante la aplicación de
un campo eléctrico.
Existen diferentes tipos en función del tipo de separación empleado: Electroforesis de zona
(separación en función de la carga). Isoelectroenfoque y separación por tamaño en tamiz
molecular (también aplicable a ácidos nucleicos).
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3 PROTEINAS.pdf

  • 1. PROTEINAS CARRERA DE MEDICINA - BIOQUIMICA I Dra. Verónica Rosas
  • 2.
  • 3.   Son las moléculas constituyentes de máxima importancia en los seres vivos.  En los vertebrados son los compuestos orgánicos mas abundantes. 50 % del peso seco de los tejidos.  Todos los procesos biológicos dependen de la presencia de proteínas GENERALIDADES PROTEÍNAS Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 4.   Ejemplos de sus funciones:  Son proteínas casi todas las ENZIMAS (Son proteínas, que favorecen y regulan las reacciones químicas en los seres vivos.)  Son hormonas, reguladoras de actividades celulares  Transportadoras Ejm.: Hemoglobina  Participan en el sistema inmunitario  Contracción muscular: actina y miosina.  Integrante del COLÁGENO. Importancia para el mantenimiento de tejidos de sostén. GENERALIDADES PROTEÍNAS Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 5.   Son compuestos orgánicos, que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y casi todas tienen azufre.  Son macromoléculas formadas por aminoácidos Como los aminoácidos son los bloques unitarios con los cuales se construye cada molécula de proteína, se considerarán como su ESTRUCTURA Y PROPIEDADES. GENERALIDADES PROTEÍNAS Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 7.   Es una molécula orgánica  Son constituyentes de proteínas  Son compuestos que poseen un grupo ácido, grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).  La «R» corresponde a cadena lateral AMINOACIDOS. DEFINICION Y ESTRUCTURA QUIMICA. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 8.  Se denomina ISÓMEROS, a compuestos diferentes con la misma fórmula molecular. Contienen igual número de átomos. Pero están unidos entre si de manera distinta. ISOMERÍA ÓPTICA Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 9.   La mayoría posee un grupo ácido CARBOXILO y un grupo AMINA, razón por la cual se los considera neutros.  A continuación los a.a. constituyentes de proteínas, agrupados según las características de sus cadenas laterales. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 10.  Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 11.  SEGÚN SU OBTENCIÓN LOS AMINOACIDOS PUEDEN SER:  A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama ESENCIALES; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.  A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como NO ESENCIALES. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 12.  Para el ser humano, los AMINOÁCIDOS ESENCIALES son: • Valina (Val ) • Leucina (Leu ) • Treonina (Tre ) • Lisina (Lis ) • Triptófano (Trp ) • Histidina (His ) • Fenilalanina (Fen ) • Isoleucina (Ile ) • Arginina (Arg ) • Metionina (Met ) CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 14.  AMINOACIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 15.  Los AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES son: • Alanina (Ala ) • Prolina (Pro ) • Glicina (Gli ) • Serina (Ser ) • Cisteína (Cis ) • Asparagina (Asn ) • Glutamina (Gln ) • Tirosina (Tyr ) • Ácido aspártico (Asp ) • Ácido glutámico (Glu ) CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 16.  HISTIDINA ✓ ES LA PROTEÍNA DEL COLÁGENO. ✓ Este aminoácido se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos. ✓ La Histidina, también es importante para el mantenimiento de las vainas de mielina que protegen las células nerviosas, es necesario para la producción tanto de glóbulos rojos y blancos en la sangre, protege al organismo de los daños por radiación, reduce la presión arterial, ayuda en la eliminación de metales pesados del cuerpo. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 17.   Estos son algunos de ellos:  Origen animal: Carnes. Pollo. Hígado de ternera. Mortadela. Pescados. Lácteos. Leche en polvo descremada. Huevos.  Origen vegetal: Vegetales. Legumbres. Arroz integral. Semillas. Cereales integrales. Levadura de cerveza. FUENTES DE HISTIDINA Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 18.  ISOLEUCINA La Isoleucina es necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza y regula la glucosa en la sangre y los niveles de energía. Este aminoácido es valioso para los deportistas porque ayuda a la curación y la reparación del tejido muscular, piel y huesos. La cantidad de este aminoácido se ha visto que es insuficiente en personas que sufren de ciertos trastornos mentales y físicos. LEUCINA La leucina interactúa con los aminoácidos ISOLEUCINA Y VALINA para promover la cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos y se recomienda para pacientes pos-operados. Este aminoácido reduce los niveles de glucosa en la sangre y colabora con la producción de la hormona del crecimiento. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 19.   Al igual que el resto de los aminoácidos, son muchos los alimentos que lo contienen. Estos son algunos de ellos:  Origen animal: Cordero. Ternera. Pollo. Pavo. Pescados. Lácteos. Huevos.  Origen vegetal: Algas marinas. Arroz integral. Cereales integrales. Legumbres. Levadura de cerveza. Semillas.Vegetales. Soja.  Otros: Frutos secos. FUENTES DE ISOLEUCINA Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 20.  LISINA Garantiza la absorción adecuada de calcio y mantiene un equilibrio adecuado de nitrógeno en los adultos. Además, la lisina ayuda a formar colágeno que constituye el cartílago y tejido conectivo. Colabora con la producción de anticuerpos reduce los niveles elevados de triglicéridos en plasma. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 21.   Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al día. En cantidades mínimas se encuentra en todos los cereales (gramíneas), pero es muy abundante en las legumbres, levadura de cerveza y frutos secos. Contienen cantidades significativas de lisina: FUENTES DE LISINA • Amaranto • Berros Espárrago • Espinaca • Frijol • Lenteja • Lenteja Nuez de la India • Quinoa • Soja Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 22.  METIONINA  Es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre, lo que evita trastornos en piel y faneras, ayuda a la descomposición de las grasas, y así prevenir la acumulación de grasa en el hígado y las arterias.  beneficioso para las mujeres que toman anticonceptivos orales, ya que promueve la excreción de los estrógenos, reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede causar que el cerebro transmita mensajes equivocados, por lo que es útil a las personas que sufren de esquizofrenia. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 23.  FUENTES DE METIONINA  Semillas de sésamo  Nueces brasileñas  Soja concentrada en proteínas  Avena  Cacahuetes  Garbanzo  Maíz  Almendra  Habas  Lentejas  Arroz Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 24.  TREONINA Es importante para la formación de colágeno, elastina y esmalte de los dientes y ayuda a la función lipotrópica del hígado cuando se combina con ácido aspártico la metionina, previene la acumulación de grasa en el hígado, su metabolismo. TRIPTOFANO Este aminoácido es un relajante natural, alivia el insomnio induciendo el sueño normal, reduce la ansiedad y la depresión y estabiliza el estado de ánimo, PREVIENE la migraña, incrementa la función del sistema inmunológico. Ayuda en el control de peso mediante la reducción de apetito. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 25.  FUENTES DE TRIPTOFANO Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 26.  FENILALANINA  Aminoácidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, una sustancia química que transmite señales entre las células nerviosas en el cerebro, promueve el estado de alerta y la vitalidad.  La Fenilalanina eleva el estado de ánimo, disminuye el dolor, AYUDA A LA MEMORIA Y EL APRENDIZAJE, que se utiliza para tratar la artritis, depresión, la obesidad, la enfermedad de Parkinson y la esquizofrenia. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 27.   La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas;  Tanto de origen animal como las carnes rojas, el pescado, huevos y productos lácteos;  Como de origen vegetal como los espárragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente. FUENTES DE FENILALANINA Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 28.  VALINA  La Valina es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinación, la reparación de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de nitrógeno en el cuerpo, que se utiliza como fuente de energía por el tejido muscular.  Este aminoácido es útil en el tratamiento de enfermedades hepáticas. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 29.  ARGININA  Este aminoácido retrasa el crecimiento de los tumores y el cáncer mediante el refuerzo del sistema inmunológico, aumenta el tamaño y la actividad de la glándula del timo, que fabrica las células T, componentes cruciales del sistema inmunológico.  Ayuda en la desintoxicación del hígado neutralizando el amoniaco, reduce los efectos de toxicidad crónica de alcohol. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 30.  ARGININA:  Facilita un aumento de masa muscular y una reducción de grasa corporal,  Liberación de hormonas de crecimiento, que es crucial para el "crecimiento óptimo"  Componente importante del colágeno que es bueno para tratar los trastornos del tejido conectivo  Estimula el páncreas para que libere insulina. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 31.  FUENTES DE ARGININA Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 33.  ÁCIDO ASPÁRTICO  Previene la fatiga crónica y la depresión  Protege el hígado, ayudando a la expulsión de amoniaco  Se Combina con otros aminoácidos para formar moléculas que absorben las toxinas y sacarlas de la circulación sanguínea.  Ayuda a facilitar la circulación de ciertos minerales a través de la mucosa intestinal, en la sangre y las células  Colabora con la función del ARN y ADN, que son portadores de información genética. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 34.  CISTEÍNA  La Cisteína funciona como un antioxidante de gran alcance en la desintoxicación.  Protege el cuerpo contra el daño por radiación, protege el hígado y el cerebro de daños causados por el alcohol, las drogas y compuestos tóxicos que se encuentran en el humo del cigarrillo,  Se ha utilizado para tratar la artritis reumatoide y Ateroesclerosis.  Otras funciones de este aminoácido es promover la recuperación de quemaduras graves y la cirugía. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 35.  ÁCIDO GLUTÁMICO  Actúa como un neurotransmisor excitatorio del sistema nervioso central, el cerebro y la médula espinal.  Es un aminoácido importante en el metabolismo de azúcares y grasas, ayuda en el transporte de potasio en el líquido cefalorraquídeo,  Actúa como combustible para el cerebro, ayuda a corregir los trastornos de personalidad, y es utilizado en el tratamiento de la epilepsia, retraso mental, distrofia muscular. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 36.  GLUTAMINA Es el aminoácido más abundante en los músculos. La Glutamina ayuda a construir y mantener el tejido muscular, Previene el desgaste muscular que puede acompañar a reposo prolongado en cama o enfermedades como el cáncer y el SIDA. Este aminoácido es un "combustible de cerebros" que aumenta la función cerebral y la actividad mental. Promueve un sistema digestivo saludable, Es recientemente usado en el tratamiento de la esquizofrenia y la demencia. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES
  • 37.  GLICINA La Glicina retarda la degeneración muscular Mejora el almacenamiento de glucógeno, liberando así a la glucosa para las necesidades de energía, promueve una próstata sana, el sistema nervioso central y el sistema inmunológico. Es un aminoácido útil para reparar tejidos dañados, ayudando a su curación. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 38.  ORNITINA  Este aminoácido ayuda al metabolismo de la grasa corporal (este efecto es mayor si se combina con la arginina y carnitina),  Es necesario para un sistema inmunológico saludable, desintoxica el amoniaco, ayuda en la regeneración del hígado y estimula la secreción de insulina.  La Ornitina también ayuda a que la insulina funcione como una hormona anabólica ayudando a construir el músculo. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 39.  ALANINA Desempeña un papel importante en la transferencia de nitrógeno de los tejidos periféricos hacia el hígado Protege contra la acumulación de sustancias tóxicas que se liberan en las células musculares cuando la proteína muscular se descompone rápidamente para satisfacer las necesidades de energía, como lo que sucede con el ejercicio aeróbico, Fortalece el sistema inmunológico mediante la producción de anticuerpos. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 40.  PROLINA  Funciones de este aminoácido son mejorar la textura de la piel, ayudando a la producción de colágeno y reducir la pérdida de colágeno a través del proceso de envejecimiento.  Ayuda en la cicatrización del cartílago y el fortalecimiento de las articulaciones, los tendones y los músculo cardíaco  La Prolina trabaja con la vitamina C para ayudar a mantener sanos los tejidos conectivos. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 41.  SERINA  Este aminoácido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y ácidos grasos, el crecimiento del músculo, y el mantenimiento de un sistema inmunológico saludable.  La Serina es un aminoácido que forma parte de las vainas de mielina protectora que cubre las fibras nerviosas,  Es importante para el funcionamiento del ARN y ADN y facilita la producción de inmunoglobulinas y anticuerpos. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 42.  TAURINA  La Taurina fortalece el músculo cardíaco, mejora la visión, y ayuda a prevenir la degeneración macular,  Es el componente clave de la bilis, la cual es necesaria para la digestión de las grasas,  Útil para las personas con aterosclerosis, edema, trastornos del corazón, hipertensión o hipoglucemia.  Es un aminoácido vital para la utilización adecuada de sodio, potasio, calcio y magnesio,  Ayuda a prevenir el desarrollo de arritmias cardiacas potencialmente peligrosas. La taurina se ha utilizado para tratar la ansiedad, epilepsia, y convulsiones. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 43.  TIROSINA  La Tirosina es un precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el estado de ánimo.  Estimula el metabolismo y el sistema nervioso  Ayuda en la producción de melanina (el pigmento responsable del color del pelo y la piel) y en las funciones de las glándulas suprarrenales, tiroides y la pituitaria,  Se ha utilizado para tratamiento de la narcolepsia, ansiedad, depresión. AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 44.   Cuando un aminoácido esta disuelto en agua, se puede comportar según el pH en como ácido o como base  Los aminoácidos a pH (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).  Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión. PROPIEDADES QUÍMICAS DE AMINOÁCIDOS Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 45.  AMINOÁCIDOS REACCIONES QUÍMICAS Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 46.
  • 47.  PÉPTIDOS CARRERA DE MEDICINA - BIOQUIMICA I Dra. Verónica Rosas
  • 48.   Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.  La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente: Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PÉPTIDOS DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS
  • 49.   Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.  Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.  Proteína: más de 100 aminoácidos. Los péptidos se diferencian de las proteínas ya que son más pequeños que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la INSULINA, compuesta por 51 aminoácidos. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PÉPTIDOS DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS
  • 50.  • El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. • El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 ENLACES PEPTÍDICOS
  • 51.  ✓ Además de su participación en la formación de proteínas, muchos PEPTIDOS y sus derivados desempeñan distintas funciones muy importantes en los seres vivos. ✓ El tripéptido GLUTATIÓN, participa en una gran cantidad de procesos redox intracelulares como por ejemplo en el mantenimiento de la hemoglobina en estado ferroso. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PÉPTIDO DE ORIGEN NO PROTÉICO
  • 52.  ❖ Algunos péptidos con actividad hormonal: La VASOPRESINA y la OXITOCINA, Nanopéptidos producidos por la neurohipófisis, regulan la reabsorción renal de agua y la contracción de útero en el parto, respectivamente. La INSULINA Y EL GLUCAGÓN, producidas por el páncreas, que son antagonistas y regulan el nivel de glucosa en sangre. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PÉPTIDO DE ORIGEN NO PROTÉICO
  • 53.  ❖ Los.Decapéptidos TIROCIDINA, GRAMICIDINA y VALINOMICINA actúan como agentes antibióticos. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PÉPTIDO DE ORIGEN NO PROTÉICO
  • 54.  Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS PÉPTIDOS CROMATOGRAFÍA EN CAPA FINA
  • 55.  ❖ Muchas hormonas son polipéptidos, por ejemplo el GLUCAGÓN, constituido por 29 aminoácidos , cuya función es: ❖ Propiciar la movilización de los almacenes de glucógeno hepático y de triacilgliceroles del tejido adiposo en los períodos interalimentarios, o de ayuno fisiológico, lo que nos permite disponer de energía para realizar todas las funciones inherentes a la vida. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
  • 56.  Otro ejemplo es el tripéptido GLUTATIÓN interviene en la formación de la estructura de numerosas hormonas proteínicas y polipeptídicas; también participa en los mecanismos de defensa contra el estrés oxidativo. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
  • 57.  Numerosos oligopéptidos sirven como NEUROTRANSMISORES Otros son HORMONAS LIBERADORAS como la VASOPRESINA regula la reabsorción renal del agua y OXITOCINA, regula la secreción de la leche, que mediante estas el hipotálamo gobierna la función de la hipófisis. Otros son HORMONAS PRODUCIDAS EN EL TRACTO GASTROINTESTINAL; otros oligopéptidos OPERAN EN LA INDUCCIÓN DEL SUEÑO Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
  • 58.   Otro grupo de péptidos es el de las ENCEFALINAS, presentes en el sistema nervioso central; producen analgesia al unirse a receptores específicos en células del cerebro.  Muchos péptidos pueden utilizarse con fines terapéuticos por ser ANTIBIÓTICOS O AGENTES ANTITUMORALES. Entre los antibióticos se encuentran la VALINOMICINA Y LA GRAMICIDINA A. La BLEOMICINA es un péptido que se encuentra entre los agentes antitumorales.  Ciertas especies de hongos producen péptidos altamente tóxicos para el ser humano (amanitina). Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
  • 59.  PROTEÍNAS CARRERA DE MEDICINA - BIOQUIMICA I Dra. Verónica Rosas
  • 60.
  • 61.   Las proteínas están conformadas por unidades más simples llamadas aminoácidos. Estos son moléculas orgánicas con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).  La secuencia de aminoácidos será la responsable de las funciones que cumplan las proteínas.  ESTRUCTURA PRIMARIA  Es la organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos presentes y el orden en que estén enlazados. Esta unión es a través de enlaces peptídicos.  ESTRUCTURA SECUNDARIA  Se caracteriza porque se pliegan los residuos aminoacídicos de la cadena polipeptídica. Esta se adapta teniendo en cuenta la formación de enlaces de hidrógeno. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 DEFINICIÓN DE PROTEÍNAS ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS
  • 62.   ESTRUCTURA TERCIARIA  Es la forma en que las cadenas polipeptídicas se pliegan en el espacio. Su característica principal es que los aminoácidos apolares se ubican hacia el interior y los polares hacia fuera.  ESTRUCTURA CUATERNARIA  Es una estructura que determina como se disponen espacialmente las diferentes cadenas polipeptídicas de una proteína compuesta por varios péptidos. Cada proteína posee una composición y estructura especial que determina su funcionalidad dentro de cada célula, tejido, órgano o sistema. Esto ayuda a entender qué son y para que sirvan las proteínas dentro de nuestro organismo y qué función cumplen cuando las ingerimos en nuestra comida diaria. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS
  • 63.  Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
  • 64.  La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 ELEMENTOS ESTRUCTURALES DE LA CONFORMACIÓN PROTÉICA ESTRUCTURA PRIMARIA
  • 65.  • La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. • Existen dos tipos de estructura secundaria: Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 ESTRUCTURA SECUNDARIA
  • 66.  Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 ESTRUCTURA SECUNDARIA
  • 67.   La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.  En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 ESTRUCTURA TERCIARIA
  • 68.  Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:  El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.  Los puentes de hidrógeno.  Los puentes eléctricos.  Las interacciones hifrófobas. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 ESTRUCTURA TERCIARIA
  • 69.  Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1 ESTRUCTURA CUATERNARIA
  • 70.  Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 71.  Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 72.  ALBUMINA  La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Es sintetizada en el hígado. La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por decilitro, y supone un 54,31 % de la proteína plasmática. El resto de proteínas presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. PROTEINAS SIMPLES. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 73.  ALBUMINA  La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos. PROTEINAS SIMPLES. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 74.  FUNCIONES DE LA ALBÚMINA  Mantenimiento de la presión oncótica.  Transporte de hormonas tiroideas.  Transporte de hormonas liposolubles.  Transporte de ácidos grasos libres.  Transporte de bilirrubina no conjugada.  Transporte de muchos fármacos y drogas.  Unión competitiva con iones de calcio.  Control del pH.  Regulador de líquidos extracelulares. PROTEINAS SIMPLES. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 75.  GLOBULINA  La globulina es una proteína de la sangre. Junto con la albúmina constituyen las dos proteínas séricas. Son insolubles en agua, solubles en disoluciones salinas, que se encuentran en todos los animales y vegetales.  Entre las globulinas más importantes destacan las seroglobulinas (de la sangre), las lactoglobulinas (de la leche), las ovoglobulinas (del huevo), la legúmina, el fibrinógeno, los anticuerpos (gamma-globulinas) y numerosas proteínas de las semillas.  Las globulinas son un importante componente de la sangre, específicamente del plasma. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 76.  GLOBULINA PRINCIPALES GRUPOS DE GLOBULINAS  globulinas alfa 1 y 2.  globulinas beta  globulinas gamma La globulina contribuye a la constitución del coágulo de sangre y participa en la defensa del organismo en el sentido que contiene anticuerpos. Por ejemplo, en caso de inflamación la tasa de alfa 1 aumenta en la sangre. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 77.  HISTONAS  Las histonas son proteínas estructurales abundantes que juegan un papel importante en la organización y función del ADN dentro del núcleo eucariotico.  Permiten el empaquetamiento del ADN en los nucleosomas, unidad básica de la cromatina, con el objetivo de acomodarlo en el pequeño espacio nuclear. Hay varios tipos diferenciados que son H1, H2A, H2B, H3, H4. Contienen alta proporción de lisina, arginina e histidina. Son fuertemente básicas. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 78.  PROTAMINA  Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular.  Las Protaminas son proteínas solubles en agua y en polipéptidos básicos de bajo peso molecular. La cadena polipeptídica consiste en 19 argininas y 8 o 9 aminoácidos no básicos. Las protaminas se encuentran unidas al ADN de los espermatozoides de algunos peces. Algunos ejemplos de protaminas son la salmina (del salmón) y la esturina (de los esturiones). Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 79.  PROTEINAS COMPUESTAS. NUCLEOPROTEINAS ❖ Una nucleoproteina es una proteína que está estructuralmente asociada con un ácido nucleico (que puede ser ARN o ADN). ❖ Todas las células vivas contienen nucleoproteínas y algunos de los sistemas vivos más simples, tales como los virus, parecen estar formados casi exclusivamente por nucleoproteínas. Más aún, un constituyente tan importante de la célula como la cromatina nuclear, en gran parte está constituida por nucleoproteínas, lo que indica que estos compuestos participan en la reproducción celular y en la transmisión de factores hereditarios de generación en generación. Por esta razón cualquier anormalidad en el mecanismo de formación de las nucleoproteínas va seguida de alteraciones en el crecimiento, desarrollo y reproducción de los organismos vivos. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 80.  PROTEINAS COMPUESTAS. NUCLEOPROTEINAS • Desde el punto de vista de la estructura química, las nucleoproteínas están constituidas por diversos compuestos dentro de los cuales tenemos en primer lugar a los ácidos nucleicos que son sustancias complejas que por hidrólisis ácida podemos descomponerlos en ácido fosfórico, carbohidratos y bases orgánicas nitrogenadas. Estas últimas son sustancias químicas estructurales de los ácidos nucleicos que se agrupan en 2 tipos fundamentales : Bases Púricas y Bases Pirimídicas. Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 81.  CROMOPROTEINAS ❖ Son las proteínas, combinadas con un grupo prostético, ❖ se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de metales, presentan un pigmento. ❖ Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina). Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1
  • 82.  ❖ ELECTROFORESIS La electroforesis proteica es un método de separación de proteínas mediante la aplicación de un campo eléctrico. Existen diferentes tipos en función del tipo de separación empleado: Electroforesis de zona (separación en función de la carga). Isoelectroenfoque y separación por tamaño en tamiz molecular (también aplicable a ácidos nucleicos). Prof. Dra. Verónica Rosas Carrera de Medicina – UDABOL Bioquímica 1