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Cristhian Y. Hilasaca Zea
Sesión 08
Bioquímica de los
alimentos
Enzimas
Pautas de la sesión:
Tiempo aproximado: 20 minutos
Conservar el silencio durante la
presentación
Realizar preguntas
Momento en que responderé las
preguntas formuladas.
Objetivos de la sesión online:
✓ Definir las enzimas, su concepto, estructura,
propiedades y clasificación, así como su
especificidad, cinética, cuantificación y uso
industrial; organizando toda la información
provista, respondiendo con el vocabulario
adecuado y trabajando de manera grupal y
responsable.
Contenidos:
▪ Introducción
▪ Nomenclatura
▪ Las enzimas como catalizadores
▪ Especificidad
▪ Sitio activo
▪ Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas
▪ Cinética de las reacciones enzimáticas
▪ Cuantificación de la actividad enzimática
▪ Uso industrial de las enzimas
▪ Revisión de enzimas de importancia en alimentos
▪ Análisis químico con enzimas
▪ Tecnología de ADN recombinante aplicada a la producción y
modificación de enzimas de interés en alimentos
Una enzima es una proteína que actúa como catalizador
biológico, llevando a cabo reacciones bioquímicas a muy altas
velocidades, no se consume durante la reacción y en general
presenta un elevado grado de especificidad. Su nombre
proviene del griego y significa “en la levadura”, ya que a
mediados del siglo XIX, cuando se acuñó el término, se
pensaba que estos compuestos sólo actuaban en el interior de
las células. Luis Pasteur distinguió dos tipos de actividades,
“fermentos organizados” y “no organizados”, que se referían a
las enzimas asociadas a las células y a las extracelulares,
respectivamente. En 1897, E. Buchner demostró que un
extracto de levadura libre de células también podía producir
etanol a partir de azúcares. Sin embargo, poco se sabía sobre
la naturaleza química de las enzimas y no fue sino hasta
1926, con la cristalización de la ureasa por J. B. Sumner,
cuando se demostró la naturaleza proteica de las enzimas.
INTRODUCCIÓN
El uso de enzimas para la producción de alimentos
se remonta muchos siglos atrás. En la antigüedad,
diversos pueblos utilizaban las hojas de ciertas
plantas para envolver carne, lo que facilita la
acción de proteasas vegetales (papaína, bromelina
y ficina) sobre las proteínas del tejido animal,
provocando su ablandamiento.
Así mismo, algunos grupos humanos utilizaban el
estómago de corderos y becerros como recipiente,
causando accidentalmente la coagulación de la
leche con enzimas asociadas a este órgano. Ahora
se sabe que la acción de las proteasas presentes
en el estómago (principalmente quimosina) sobre
las caseínas provoca su coagulación, proceso que
es indispensable en la manufactura del queso.
En el sector alimentario, el interés actual
de la aplicación de enzimas en procesos
— tecnología enzimática — se enfoca a
la conservación de alimentos o de sus
componentes (por ejemplo, vitaminas), al
uso más eficiente de materias primas y
al mejoramiento de la calidad sensorial
de los alimentos (textura y sabor).
Así mismo, se han utilizado enzimas para: producir
alimentos bajos en calorías y eliminar compuestos
antinutricionales de ciertas materias primas.
Otros ejemplos de la tecnología enzimática actual se
enlistan a continuación:
❑ El uso de enzimas en medios no acuosos para la producción de compuestos quirales y para la
síntesis de polímeros especiales.
❑ La síntesis de edulcorantes, como el aspartamo, empleando la reacción inversa de una proteasa.
❑ La producción de ciclodextrinas a partir de almidón.
❑ El diseño de enzimas “a la medida” de acuerdo a los requerimientos del proceso — ingeniería de
proteínas y evolución dirigida — logrando modificar su estabilidad térmica o su especificidad.
❑ La producción a gran escala de enzimas por medios de ingeniería genética. La quimosina
recombinante fue la pionera en esta área.
❑ La aplicación de enzimas o de células inmovilizadas en la producción de materias primas de
aplicación en alimentos, como en la producción de jarabes fructosados, de trehalosa y de
isomaltulosa; de ácido fumárico; o de aminoácidos como el ácido aspártico o la alanina.
Varios organismos pueden producir enzimas con una misma actividad, lo que implica que poseen un
sitio activo muy similar; sin embargo, el resto de la cadena polipeptídica puede ser diferente, por lo
que tendrían tamaños diferentes.
NOMENCLATURA
NOMENCLATURA
1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción. En este grupo se incluyen las
deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas y peroxidasas.
2. Transferasas: promueven la transferencia de distintos grupos químicos entre una molécula
donadora y una aceptora. Dentro de las más estudiadas se incluye a las glicosil transferasas,
amino transferasas y fosfo transferasas.
3. Hidrolasas: llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes con la introducción de una molécula
de agua. Las enzimas hidrolíticas (que incluyen a las amilasas, esterasas, glicosidasas, lipasas
y proteasas, entre otras) son las que se utilizan, con mayor frecuencia, como aditivos en la
industria alimentaria.
4. Liasas: rompen enlaces para la eliminación de un determinado grupo químico del sustrato y
forman dobles ligaduras sin la introducción de moléculas agua. Entre ellas se encuentran:
aldolasas, descarboxilasas, deshidratasas y pectina liasa.
5. Isomerasas: catalizan el rearreglo espacial de grupos del sustrato sin modificar su composición
química; y son: epimerasas y racemasas.
6. Ligasas: promueven la unión covalente de dos moléculas acopladas con la ruptura de un
enlace pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CTP, como fuente de energía. El término ligasa es
sinónimo de sintetasa.
LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES
La uridina monofosfato es la enzima que cataliza
las reacciones de la orotato fosforribosiltransferasa
y la oritidina-5′-monofosfato decarboxilasa.
En caso de deficiencia, hay acumulación de ácido
orótico, que se manifiesta clínicamente por anemia
megaloblástica, nefropatía y cristaluria orótica,
malformaciones cardíacas, estrabismo e
infecciones recurrentes.
Bioquimica de los alimentos Sesion 08 (EPIIA-UNAJ).pdf
Una reacción es espontánea o termodinámicamente posible, cuando se
disminuye la energía libre de la reacción, es decir, el cambio total de la
energía de reacción es negativo (G < 0).
ESPECIFICIDAD
Las enzimas tienen la capacidad de catalizar
reacciones químicas de manera muy específica;
es decir, su intervalo de acción se limita a un
determinado tipo de compuesto que debe reunir
ciertas características estructurales para que
pueda ser utilizado como sustrato.
Su especificidad, propiedad que las hace muy
diferentes a muchos catalizadores no biológicos,
se puede abordar de diferentes maneras
Figura 8.1 Diagrama de energía
libre para una reacción química
efectuada con catalizador y sin
catalizador. El DG representa la
diferencia de energía libre entre
los estados inicial y final de la
reacción.
SITIO ACTIVO
La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde
sucede la "acción" catalítica).
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FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
1. Efecto del pH
La actividad de las enzimas depende fuertemente
de la concentración de iones hidronio del medio, ya
que esto afecta el grado de ionización de los
aminoácidos de la proteína, incluyendo a los del
sitio activo, del sustrato (en caso de ser ionizable),
o del complejo enzima-sustrato; de hecho el pH
influye en la estructura tridimensional de la proteína
y a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima
por el sustrato.
Figura 8.2. Efecto del pH en la actividad enzimática: (a), pH óptimo; (b), intervalo de estabilidad de
la enzima; (c), intervalo de inactivación reversible, y (d), inactivación irreversible.
La mayoría de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho en el que
presentan una actividad óptima, desactivándose en pHs extremos; aunque existen
excepciones, como la catalasa bovina o la α-amilasa que presentan un rango de actividad
óptima muy amplio.
2. Efecto de la temperatura
Como sucede con cualquier otra reacción química, la
velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementa con la
temperatura, al aumentar la energía cinética de las
moléculas, pero sólo en el intervalo en que la enzima es
estable y retiene su capacidad catalítica; en casos extremos,
cuando el incremento es muy grande, se favorece la
desnaturalización y consecuentemente la proteína pierde su
capacidad catalítica.
Figura 8.3. Efecto de la temperatura en la actividad catalítica de las enzimas.
3. Efecto de la concentración de sustrato
Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la
concentración de sustrato está en exceso en relación con la
concentración de enzima.
Esto se debe a que las colisiones “exitosas” con el reactivo
son más frecuentes, asegurando así que la mayor cantidad de
enzima se encuentre activa.
En estas condiciones, el producto se obtiene a la máxima
velocidad posible para la cantidad de enzima presente.
En caso de que la concentración de sustrato sea menor, la
velocidad de reacción disminuye generalmente de acuerdo
con un comportamiento.
Figura 8.4. Efecto de la concentración del sustrato en la velocidad de reacción de las enzimas.
4. Efecto de la actividad del agua
Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento
microbiano; sin embargo, aun en estas condiciones perdura la
acción de muchas enzimas.
Las verduras y las frutas deshidratadas están sujetas a
reacciones de deterioro cuando no se inactivan sus enzimas
con un tratamiento de escaldado.
Algunas enzimas llegan a actuar con un mínimo de agua,
como ocurre con las lipasas que contienen los aceites puros.
5. Efecto de otros agentes en la actividad enzimática
Por su naturaleza química, las enzimas se ven afectadas por
todos los factores que influyen en las propiedades físicas y
químicas de las proteínas.
En el caso de la fuerza iónica, ésta altera su estructura
tridimensional, lo que trae consigo modificaciones del sitio
activo.
Por otra parte, los iones de metales pesados, como mercurio,
plata y plomo, generalmente inhiben la acción enzimática,
mientras que varios cationes y aniones actúan como
activadores; tal es el caso de los cationes de calcio, magnesio,
cobre, cobalto, sodio, níquel, potasio, manganeso, hierro y
cinc, así como aniones de cloro, bromo, yodo.
Por otro lado, muchos productos de origen animal y vegetal contienen proteínas capaces de
inhibir la actividad catalítica de algunas enzimas; su función biológica está relacionada con
mecanismos reguladores para evitar la activación prematura de proenzimas o como defensa
contra las enzimas que emplean insectos o microorganismos como elemento de ataque.
CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
Existen varios modelos que explican el funcionamiento de una enzima como catalizador,
siendo uno de los más aceptados el desarrollado por Michaelis y Menten en 1913. Este
modelo considera que cuando el reactivo o sustrato (S) está en contacto con la enzima (E),
rápidamente se combinan para formar un complejo enzima-sustrato (ES).
Posteriormente, de este complejo se liberan tanto el producto como la enzima, dejándola
disponible para combinarse con una nueva molécula de sustrato.
Es importante recordar que existe una relación entre la concentración de los reactivos con la
velocidad de reacción, lo que define el orden de una reacción química. En el caso de una
reacción enzimática la concentración de sustrato se debe mantener muy alta con relación a
la concentración de enzima, de tal forma que se trate de una reacción de orden cero
Figura 8.5. Velocidad de reacción enzimática con respecto a la concentración de enzima.
La línea punteada es la relación teórica, y la línea sólida la relación observada.
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USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS
De las miles de enzimas conocidas, sólo algunas decenas se producen a escala industrial, para
emplearse en la manufactura tanto de alimentos como de materias primas. Cada día aumenta el
número de reacciones industriales que se efectúan por rutas enzimáticas, principalmente debido a la
posibilidad que existe hoy en día de expresar cualquier gene en microorganismos modificados
genéticamente.
El empleo de enzimas tiene muchas ventajas:
a) Son muy específicas en su manera de actuar, por
lo que no propician reacciones secundarias
indeseables
b) Funcionan en condiciones moderadas de
temperatura y de pH y no requieren de condiciones
de procesamiento drásticas que puedan alterar la
naturaleza del alimento, ni de equipo muy costoso
c) Actúan en muy bajas concentraciones, entre 10-8 y
10-6 M
d) Su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH,
la temperatura y la concentración de enzima
e) Son fácilmente inactivadas una vez alcanzado el
grado de transformación deseado.
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REVISIÓN DE ENZIMAS DE IMPORTANCIA EN ALIMENTOS
Carbohidrasas
Algunos de los carbohidratos de los alimentos son polímeros, por ejemplo, celulosa,
pectinas, almidón, y pueden ser sujetos a una degradación enzimática, por lo que se debe
señalar que existen dos maneras principales en que una enzima hidrolítica interacciona con
un sustrato polimérico.
La actividad exo de las exoenzimas, remueve una unidad del polímero de alguno de sus
extremos, mientras que las endoenzimas tienen la capacidad de romper enlaces internos
en cualquier punto de la cadena del polímero.
Amilasas: Es capaz de romper las uniones glucosídicas adyacentes a ambos lados del enlace α-(1-6) de la
amilopectina, aunque no ataca específicamente este enlace. Las a-amilasas bacterianas provienen
principalmente del género Bacillus (B. subtilis, B. amyloliquefaciens, B. licheniformis) son metaloenzimas
dependientes del ión calcio que les ayuda a mantener su actividad y las estabiliza contra desnaturalización
térmica y degradación por proteasas.
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Aplicaciones industriales
Malteo. Durante la germinación de cereales las actividades de α- y β-amilasa se incrementan considerablemente.
Ésta es una función importante en la producción de malta a partir de la cebada, en el proceso llamado de malteo,
etapa esencial en la elaboración de cerveza.
Panificación. La acción amilolítica comienza al mezclar la harina con todos los ingredientes en estado húmedo,
produciendo maltosa y algo de glucosa, ya que la harina de trigo contiene mucha más β-que α-amilasa. Los mono y
disacáridos obtenidos sirven como sustrato para las levaduras en la producción de anhídrido carbónico y de etanol,
así como para efectuar las reacciones de oscurecimiento no enzimático durante la cocción que le dan la coloración
característica a los derivados de la panificación.
Producción de edulcorantes. La aplicación industrial más importante de las enzimas amilolíticas es en la fabricación
de diferentes derivados del almidón; en este sentido se emplean conjuntamente varias enzimas en forma escalonada
para la producción de edulcorantes.
Figura 8.6. Procesamiento enzimático del almidón
LAS ENZIMAS COMO INDICADORES DE CALIDAD DE ALIMENTOS
El control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a cabo rutinariamente de manera
indirecta a través del análisis de la actividad de ciertas enzimas; la presencia o la ausencia de
algunas enzimas en particular se relaciona con una determinada condición microbiológica o
química de un producto. Por ejemplo, la pasteurización y el escaldado son procesos térmicos
que se han diseñado para la eliminación de ciertas enzimas o microorganismos.
En este sentido, se ha encontrado que la inactivación de la peroxidasa puede indicar el grado
de escaldado en vegetales, que como ya se ha explicado anteriormente, se utiliza para
inactivar enzimas que causan el oscurecimiento de tejidos vegetales. Si la peroxidasa se
inactiva totalmente, eso indicaría un tratamiento excesivo que repercutiría en detrimento de la
textura del vegetal. El tratamiento correcto sería tal que se conservara del 5 al 10% de la
actividad presente originalmente. La actividad de esta enzima también se ha utilizado para
determinar el tratamiento óptimo para desnaturalizar enzimas lipolíticas que pueden causar
rancidez en avena.
TECNOLOGÍA DE ADN RECOMBINANTE APLICADA A LA PRODUCCIÓN Y MODIFICACIÓN
DE ENZIMAS DE INTERÉS EN ALIMENTOS
El principio de la tecnología de ADN
recombinante, o ingeniería genética, es la
clonación, que consiste en obtener el gen que
codifica para la proteína de interés para después
insertarlo en un vector que, generalmente, tiene
una alta frecuencia de replicación.
Posteriormente, varias moléculas del vector, con
el gen clonado, se introducen en un organismo
hospedero donde se va a producir la enzima de
interés, proceso conocido como: transformación.
Bioquimica de los alimentos Sesion 08 (EPIIA-UNAJ).pdf
Figura 8.7. Algunos ejemplos de enzimas de aplicación en alimentos que han sido modificadas genéticamente.
Entre las propiedades de las enzimas que pueden modificarse por ingeniería genética están:
✓ Estabilidad térmica al pH o a la presencia
de disolventes orgánicos.
✓ Unión y regeneración del cofactor.
✓ Especificidad del sitio activo hacia el
sustrato o hacia la quiralidad del producto
obtenido.
✓ Aumento de la eficiencia catalítica.
✓ Adicionar elementos para facilitar
procesos de purificación e inmovilización.
Estas modificaciones repercuten en la obtención de enzimas para que cumplan de mejor manera los
requerimientos de la industria, incluyendo las demandas específicas de la industria alimentaria.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Applewhite, T.H. 1985. “Flavor quality assessment”, cap. 5, en Bailey’s Industrial Oil and fat Products, John Wiley and
Sons, Nueva York. E.U.A.
2. Ashie, I.N.A. 2003. Bioprocess Engineering of Enzymes. Food Technol. 57:44-51.
3. Barone, R., Briante, R., D’Auria, S., Febbraio, F., Vaccaro, C., Del Giudice, L., Borrelli, G.M., Di Fonzo, y Nucci, R.
1999. Purification and characterization of a lipoxygenase enzyme from durum wheat se-molina. J Agric Food Chem.
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4. Biacs, P.A., y Daood, H.G. 2000. Lipoxygenase-catalysed degradation of carotenoids from tomato in the presence of
antioxidant vitamins. Biochem Soc Trans. 28:839-45.
5. Bornscheuer, U.T. y Kazlauskas, R.J. 1999. Hydrolases in Organic Synthesis: Regio- and Stereoselective
Biotransformations. Wiley-VCH Verlag, GmbH. Weinheim, Alemania.
6. Brenda. Base de datos de enzimas. http://www.brenda.uni-koeln.de.
7. Buescher, R.W. 1975. Effects of ethylene on metabolic and quality attributes in sweet potato roots. J. Food Sci.
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8. Buescher, R.W., Hudson, J.M. y Adams, J.R. 1981. Utilization of calcium to reduce pectinolytic softening of cucumber
pickles in low-salt conditions. Lebensmitt.-Wiss. u. Technol. 14:65.
9. Chism, G.W. 1985. “Soy lipoxigenase”, cap. 9, en Flavor Chemistry of Fats and Oils, Ed. D. B. Min y T.H. Smouse,
American Oil Chemists’ Society, Champaign, E.U.A.
10. Coseteng, M.Y. y Lee, C.Y. 1987. Changes in apple polyphenol-oxidase and polyphenol concentration in relation to
degree of browning. J. Food Sci. 52:985.
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  • 2. Cristhian Y. Hilasaca Zea Sesión 08 Bioquímica de los alimentos Enzimas
  • 3. Pautas de la sesión: Tiempo aproximado: 20 minutos Conservar el silencio durante la presentación Realizar preguntas Momento en que responderé las preguntas formuladas.
  • 4. Objetivos de la sesión online: ✓ Definir las enzimas, su concepto, estructura, propiedades y clasificación, así como su especificidad, cinética, cuantificación y uso industrial; organizando toda la información provista, respondiendo con el vocabulario adecuado y trabajando de manera grupal y responsable.
  • 5. Contenidos: ▪ Introducción ▪ Nomenclatura ▪ Las enzimas como catalizadores ▪ Especificidad ▪ Sitio activo ▪ Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas ▪ Cinética de las reacciones enzimáticas ▪ Cuantificación de la actividad enzimática ▪ Uso industrial de las enzimas ▪ Revisión de enzimas de importancia en alimentos ▪ Análisis químico con enzimas ▪ Tecnología de ADN recombinante aplicada a la producción y modificación de enzimas de interés en alimentos
  • 6. Una enzima es una proteína que actúa como catalizador biológico, llevando a cabo reacciones bioquímicas a muy altas velocidades, no se consume durante la reacción y en general presenta un elevado grado de especificidad. Su nombre proviene del griego y significa “en la levadura”, ya que a mediados del siglo XIX, cuando se acuñó el término, se pensaba que estos compuestos sólo actuaban en el interior de las células. Luis Pasteur distinguió dos tipos de actividades, “fermentos organizados” y “no organizados”, que se referían a las enzimas asociadas a las células y a las extracelulares, respectivamente. En 1897, E. Buchner demostró que un extracto de levadura libre de células también podía producir etanol a partir de azúcares. Sin embargo, poco se sabía sobre la naturaleza química de las enzimas y no fue sino hasta 1926, con la cristalización de la ureasa por J. B. Sumner, cuando se demostró la naturaleza proteica de las enzimas. INTRODUCCIÓN
  • 7. El uso de enzimas para la producción de alimentos se remonta muchos siglos atrás. En la antigüedad, diversos pueblos utilizaban las hojas de ciertas plantas para envolver carne, lo que facilita la acción de proteasas vegetales (papaína, bromelina y ficina) sobre las proteínas del tejido animal, provocando su ablandamiento. Así mismo, algunos grupos humanos utilizaban el estómago de corderos y becerros como recipiente, causando accidentalmente la coagulación de la leche con enzimas asociadas a este órgano. Ahora se sabe que la acción de las proteasas presentes en el estómago (principalmente quimosina) sobre las caseínas provoca su coagulación, proceso que es indispensable en la manufactura del queso.
  • 8. En el sector alimentario, el interés actual de la aplicación de enzimas en procesos — tecnología enzimática — se enfoca a la conservación de alimentos o de sus componentes (por ejemplo, vitaminas), al uso más eficiente de materias primas y al mejoramiento de la calidad sensorial de los alimentos (textura y sabor).
  • 9. Así mismo, se han utilizado enzimas para: producir alimentos bajos en calorías y eliminar compuestos antinutricionales de ciertas materias primas. Otros ejemplos de la tecnología enzimática actual se enlistan a continuación: ❑ El uso de enzimas en medios no acuosos para la producción de compuestos quirales y para la síntesis de polímeros especiales. ❑ La síntesis de edulcorantes, como el aspartamo, empleando la reacción inversa de una proteasa. ❑ La producción de ciclodextrinas a partir de almidón. ❑ El diseño de enzimas “a la medida” de acuerdo a los requerimientos del proceso — ingeniería de proteínas y evolución dirigida — logrando modificar su estabilidad térmica o su especificidad. ❑ La producción a gran escala de enzimas por medios de ingeniería genética. La quimosina recombinante fue la pionera en esta área. ❑ La aplicación de enzimas o de células inmovilizadas en la producción de materias primas de aplicación en alimentos, como en la producción de jarabes fructosados, de trehalosa y de isomaltulosa; de ácido fumárico; o de aminoácidos como el ácido aspártico o la alanina.
  • 10. Varios organismos pueden producir enzimas con una misma actividad, lo que implica que poseen un sitio activo muy similar; sin embargo, el resto de la cadena polipeptídica puede ser diferente, por lo que tendrían tamaños diferentes.
  • 12. NOMENCLATURA 1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción. En este grupo se incluyen las deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas y peroxidasas. 2. Transferasas: promueven la transferencia de distintos grupos químicos entre una molécula donadora y una aceptora. Dentro de las más estudiadas se incluye a las glicosil transferasas, amino transferasas y fosfo transferasas. 3. Hidrolasas: llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes con la introducción de una molécula de agua. Las enzimas hidrolíticas (que incluyen a las amilasas, esterasas, glicosidasas, lipasas y proteasas, entre otras) son las que se utilizan, con mayor frecuencia, como aditivos en la industria alimentaria. 4. Liasas: rompen enlaces para la eliminación de un determinado grupo químico del sustrato y forman dobles ligaduras sin la introducción de moléculas agua. Entre ellas se encuentran: aldolasas, descarboxilasas, deshidratasas y pectina liasa. 5. Isomerasas: catalizan el rearreglo espacial de grupos del sustrato sin modificar su composición química; y son: epimerasas y racemasas. 6. Ligasas: promueven la unión covalente de dos moléculas acopladas con la ruptura de un enlace pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CTP, como fuente de energía. El término ligasa es sinónimo de sintetasa.
  • 13. LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES La uridina monofosfato es la enzima que cataliza las reacciones de la orotato fosforribosiltransferasa y la oritidina-5′-monofosfato decarboxilasa. En caso de deficiencia, hay acumulación de ácido orótico, que se manifiesta clínicamente por anemia megaloblástica, nefropatía y cristaluria orótica, malformaciones cardíacas, estrabismo e infecciones recurrentes.
  • 15. Una reacción es espontánea o termodinámicamente posible, cuando se disminuye la energía libre de la reacción, es decir, el cambio total de la energía de reacción es negativo (G < 0).
  • 16. ESPECIFICIDAD Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones químicas de manera muy específica; es decir, su intervalo de acción se limita a un determinado tipo de compuesto que debe reunir ciertas características estructurales para que pueda ser utilizado como sustrato. Su especificidad, propiedad que las hace muy diferentes a muchos catalizadores no biológicos, se puede abordar de diferentes maneras
  • 17. Figura 8.1 Diagrama de energía libre para una reacción química efectuada con catalizador y sin catalizador. El DG representa la diferencia de energía libre entre los estados inicial y final de la reacción.
  • 18. SITIO ACTIVO La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde sucede la "acción" catalítica).
  • 20. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS 1. Efecto del pH La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentración de iones hidronio del medio, ya que esto afecta el grado de ionización de los aminoácidos de la proteína, incluyendo a los del sitio activo, del sustrato (en caso de ser ionizable), o del complejo enzima-sustrato; de hecho el pH influye en la estructura tridimensional de la proteína y a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima por el sustrato.
  • 21. Figura 8.2. Efecto del pH en la actividad enzimática: (a), pH óptimo; (b), intervalo de estabilidad de la enzima; (c), intervalo de inactivación reversible, y (d), inactivación irreversible.
  • 22. La mayoría de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho en el que presentan una actividad óptima, desactivándose en pHs extremos; aunque existen excepciones, como la catalasa bovina o la α-amilasa que presentan un rango de actividad óptima muy amplio.
  • 23. 2. Efecto de la temperatura Como sucede con cualquier otra reacción química, la velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementa con la temperatura, al aumentar la energía cinética de las moléculas, pero sólo en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad catalítica; en casos extremos, cuando el incremento es muy grande, se favorece la desnaturalización y consecuentemente la proteína pierde su capacidad catalítica.
  • 24. Figura 8.3. Efecto de la temperatura en la actividad catalítica de las enzimas.
  • 25. 3. Efecto de la concentración de sustrato Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de sustrato está en exceso en relación con la concentración de enzima. Esto se debe a que las colisiones “exitosas” con el reactivo son más frecuentes, asegurando así que la mayor cantidad de enzima se encuentre activa. En estas condiciones, el producto se obtiene a la máxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente. En caso de que la concentración de sustrato sea menor, la velocidad de reacción disminuye generalmente de acuerdo con un comportamiento.
  • 26. Figura 8.4. Efecto de la concentración del sustrato en la velocidad de reacción de las enzimas.
  • 27. 4. Efecto de la actividad del agua Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano; sin embargo, aun en estas condiciones perdura la acción de muchas enzimas. Las verduras y las frutas deshidratadas están sujetas a reacciones de deterioro cuando no se inactivan sus enzimas con un tratamiento de escaldado. Algunas enzimas llegan a actuar con un mínimo de agua, como ocurre con las lipasas que contienen los aceites puros.
  • 28. 5. Efecto de otros agentes en la actividad enzimática Por su naturaleza química, las enzimas se ven afectadas por todos los factores que influyen en las propiedades físicas y químicas de las proteínas. En el caso de la fuerza iónica, ésta altera su estructura tridimensional, lo que trae consigo modificaciones del sitio activo. Por otra parte, los iones de metales pesados, como mercurio, plata y plomo, generalmente inhiben la acción enzimática, mientras que varios cationes y aniones actúan como activadores; tal es el caso de los cationes de calcio, magnesio, cobre, cobalto, sodio, níquel, potasio, manganeso, hierro y cinc, así como aniones de cloro, bromo, yodo.
  • 29. Por otro lado, muchos productos de origen animal y vegetal contienen proteínas capaces de inhibir la actividad catalítica de algunas enzimas; su función biológica está relacionada con mecanismos reguladores para evitar la activación prematura de proenzimas o como defensa contra las enzimas que emplean insectos o microorganismos como elemento de ataque.
  • 30. CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS Existen varios modelos que explican el funcionamiento de una enzima como catalizador, siendo uno de los más aceptados el desarrollado por Michaelis y Menten en 1913. Este modelo considera que cuando el reactivo o sustrato (S) está en contacto con la enzima (E), rápidamente se combinan para formar un complejo enzima-sustrato (ES). Posteriormente, de este complejo se liberan tanto el producto como la enzima, dejándola disponible para combinarse con una nueva molécula de sustrato.
  • 31. Es importante recordar que existe una relación entre la concentración de los reactivos con la velocidad de reacción, lo que define el orden de una reacción química. En el caso de una reacción enzimática la concentración de sustrato se debe mantener muy alta con relación a la concentración de enzima, de tal forma que se trate de una reacción de orden cero
  • 32. Figura 8.5. Velocidad de reacción enzimática con respecto a la concentración de enzima. La línea punteada es la relación teórica, y la línea sólida la relación observada.
  • 34. USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS De las miles de enzimas conocidas, sólo algunas decenas se producen a escala industrial, para emplearse en la manufactura tanto de alimentos como de materias primas. Cada día aumenta el número de reacciones industriales que se efectúan por rutas enzimáticas, principalmente debido a la posibilidad que existe hoy en día de expresar cualquier gene en microorganismos modificados genéticamente.
  • 35. El empleo de enzimas tiene muchas ventajas: a) Son muy específicas en su manera de actuar, por lo que no propician reacciones secundarias indeseables b) Funcionan en condiciones moderadas de temperatura y de pH y no requieren de condiciones de procesamiento drásticas que puedan alterar la naturaleza del alimento, ni de equipo muy costoso c) Actúan en muy bajas concentraciones, entre 10-8 y 10-6 M d) Su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura y la concentración de enzima e) Son fácilmente inactivadas una vez alcanzado el grado de transformación deseado.
  • 38. REVISIÓN DE ENZIMAS DE IMPORTANCIA EN ALIMENTOS Carbohidrasas Algunos de los carbohidratos de los alimentos son polímeros, por ejemplo, celulosa, pectinas, almidón, y pueden ser sujetos a una degradación enzimática, por lo que se debe señalar que existen dos maneras principales en que una enzima hidrolítica interacciona con un sustrato polimérico. La actividad exo de las exoenzimas, remueve una unidad del polímero de alguno de sus extremos, mientras que las endoenzimas tienen la capacidad de romper enlaces internos en cualquier punto de la cadena del polímero. Amilasas: Es capaz de romper las uniones glucosídicas adyacentes a ambos lados del enlace α-(1-6) de la amilopectina, aunque no ataca específicamente este enlace. Las a-amilasas bacterianas provienen principalmente del género Bacillus (B. subtilis, B. amyloliquefaciens, B. licheniformis) son metaloenzimas dependientes del ión calcio que les ayuda a mantener su actividad y las estabiliza contra desnaturalización térmica y degradación por proteasas.
  • 41. Aplicaciones industriales Malteo. Durante la germinación de cereales las actividades de α- y β-amilasa se incrementan considerablemente. Ésta es una función importante en la producción de malta a partir de la cebada, en el proceso llamado de malteo, etapa esencial en la elaboración de cerveza. Panificación. La acción amilolítica comienza al mezclar la harina con todos los ingredientes en estado húmedo, produciendo maltosa y algo de glucosa, ya que la harina de trigo contiene mucha más β-que α-amilasa. Los mono y disacáridos obtenidos sirven como sustrato para las levaduras en la producción de anhídrido carbónico y de etanol, así como para efectuar las reacciones de oscurecimiento no enzimático durante la cocción que le dan la coloración característica a los derivados de la panificación. Producción de edulcorantes. La aplicación industrial más importante de las enzimas amilolíticas es en la fabricación de diferentes derivados del almidón; en este sentido se emplean conjuntamente varias enzimas en forma escalonada para la producción de edulcorantes.
  • 42. Figura 8.6. Procesamiento enzimático del almidón
  • 43. LAS ENZIMAS COMO INDICADORES DE CALIDAD DE ALIMENTOS El control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a cabo rutinariamente de manera indirecta a través del análisis de la actividad de ciertas enzimas; la presencia o la ausencia de algunas enzimas en particular se relaciona con una determinada condición microbiológica o química de un producto. Por ejemplo, la pasteurización y el escaldado son procesos térmicos que se han diseñado para la eliminación de ciertas enzimas o microorganismos. En este sentido, se ha encontrado que la inactivación de la peroxidasa puede indicar el grado de escaldado en vegetales, que como ya se ha explicado anteriormente, se utiliza para inactivar enzimas que causan el oscurecimiento de tejidos vegetales. Si la peroxidasa se inactiva totalmente, eso indicaría un tratamiento excesivo que repercutiría en detrimento de la textura del vegetal. El tratamiento correcto sería tal que se conservara del 5 al 10% de la actividad presente originalmente. La actividad de esta enzima también se ha utilizado para determinar el tratamiento óptimo para desnaturalizar enzimas lipolíticas que pueden causar rancidez en avena.
  • 44. TECNOLOGÍA DE ADN RECOMBINANTE APLICADA A LA PRODUCCIÓN Y MODIFICACIÓN DE ENZIMAS DE INTERÉS EN ALIMENTOS El principio de la tecnología de ADN recombinante, o ingeniería genética, es la clonación, que consiste en obtener el gen que codifica para la proteína de interés para después insertarlo en un vector que, generalmente, tiene una alta frecuencia de replicación. Posteriormente, varias moléculas del vector, con el gen clonado, se introducen en un organismo hospedero donde se va a producir la enzima de interés, proceso conocido como: transformación.
  • 46. Figura 8.7. Algunos ejemplos de enzimas de aplicación en alimentos que han sido modificadas genéticamente.
  • 47. Entre las propiedades de las enzimas que pueden modificarse por ingeniería genética están: ✓ Estabilidad térmica al pH o a la presencia de disolventes orgánicos. ✓ Unión y regeneración del cofactor. ✓ Especificidad del sitio activo hacia el sustrato o hacia la quiralidad del producto obtenido. ✓ Aumento de la eficiencia catalítica. ✓ Adicionar elementos para facilitar procesos de purificación e inmovilización. Estas modificaciones repercuten en la obtención de enzimas para que cumplan de mejor manera los requerimientos de la industria, incluyendo las demandas específicas de la industria alimentaria.
  • 48. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS 1. Applewhite, T.H. 1985. “Flavor quality assessment”, cap. 5, en Bailey’s Industrial Oil and fat Products, John Wiley and Sons, Nueva York. E.U.A. 2. Ashie, I.N.A. 2003. Bioprocess Engineering of Enzymes. Food Technol. 57:44-51. 3. Barone, R., Briante, R., D’Auria, S., Febbraio, F., Vaccaro, C., Del Giudice, L., Borrelli, G.M., Di Fonzo, y Nucci, R. 1999. Purification and characterization of a lipoxygenase enzyme from durum wheat se-molina. J Agric Food Chem. 47:1924-31. 4. Biacs, P.A., y Daood, H.G. 2000. Lipoxygenase-catalysed degradation of carotenoids from tomato in the presence of antioxidant vitamins. Biochem Soc Trans. 28:839-45. 5. Bornscheuer, U.T. y Kazlauskas, R.J. 1999. Hydrolases in Organic Synthesis: Regio- and Stereoselective Biotransformations. Wiley-VCH Verlag, GmbH. Weinheim, Alemania. 6. Brenda. Base de datos de enzimas. http://www.brenda.uni-koeln.de. 7. Buescher, R.W. 1975. Effects of ethylene on metabolic and quality attributes in sweet potato roots. J. Food Sci. 40:1018. 8. Buescher, R.W., Hudson, J.M. y Adams, J.R. 1981. Utilization of calcium to reduce pectinolytic softening of cucumber pickles in low-salt conditions. Lebensmitt.-Wiss. u. Technol. 14:65. 9. Chism, G.W. 1985. “Soy lipoxigenase”, cap. 9, en Flavor Chemistry of Fats and Oils, Ed. D. B. Min y T.H. Smouse, American Oil Chemists’ Society, Champaign, E.U.A. 10. Coseteng, M.Y. y Lee, C.Y. 1987. Changes in apple polyphenol-oxidase and polyphenol concentration in relation to degree of browning. J. Food Sci. 52:985.