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Metabolismo de Proteínas y
Aminoácidos.
Proteínas.
 Las proteínas son biomoleculas formadas por carbono, hidrogeno, oxigeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre, fosforo, hierro, magnesio y cobre.
 Son polímeros de aminoácidos que están unidos entre si mediante enlaces
peptidicos.
Clasificación de las proteínas.
Biosentisesis de aminoácido no
esenciales.
Los humanos sintetizamos de 12 a 20 aminoácidos comunes a partir de intermediarios anfibolicos de
la glucolisis y acido cítrico estos se dividen en esenciales y no esenciales.
Los esenciales son:
Arginina Mitionina
Fenilamina Histidina
Treonina Isoleucina
Triptofano Leucina
Valina Lisina
Estos se basan en las diferentes formas obtenidas alimenticia en las que sustituyen las proteínas.
 Los no esenciales en la nutrición
 Alanina
 Aspartato
 Cisteina
 Glutamato
 Glutamina
 Glisina
 Hidroxiprolina
 Hidroxilicina
 Prolina
 Serina
 tirocina
 En estos ahí 3 enzimas de importancia que son glutamato dexhidrogenasa,
glutamina sintetasa, aminostranferasa, ya que tienen posición en la biosentisis de
aminoácidos y el efecto combinado es obtener el ion aminonitrogenado de varios
aminoácidos.
 Glutamato: la aminacion reductiva del aceto glutarato es canalizada por el
glutamato deshidrogenasa, la aminacion del glutamato a la glutamina la canaliza
la glutamina sintetasa.
 Alanina: transaminacion del piruvato forma alanina
 Aspartato y aspargina: la conversión del aspartato en la asparagina la canaliza la asparagina
sintetaza.
 Serina: se produce por un grupo de oxidación de hidroxilo de intermediario glucotico 3
fosfogliserato lo convierte en acido oxo.
 Glicina: cataliza la síntesis a partir de glioxilato o alanina.
( otras vías importante en los mamíferos, son la formación de la glicina son de la colina y serina)
 Prolina: se forma a partir del glutamato cuando interviene en la reacciones de
catabolismo.
 Hidroxiprolina y hidroxilisina: ambas sustancia están presente sobre todo la
colágena.
 Tiroxina: su reacción es irreversible en la dieta no sustituye a la fenilamina es su
catalicis tiene poder reductor proporcionando tetrahidrobiopeptirina que se
obtienen en ultima instancia del NADPH.
 Selenociseina: no se considera un aminoácido normal se encuentra en sitios
activos de varias encimas.
Muchas de las reacciones se catalizan con oxidasas de función mixtas que requieren
vitamina C como multifactor
Los organismos pueden sintetizar nucleótidos de purina y pirimidina de Novo.
Por esto las purinas y las pirimidinas no son requeridas en la dieta. No constituyen
nutrientes esenciales.
También pueden utilizar nucleótidos de la dieta, pero muy poquito, por eso la síntesis de
novo es muy importante.
Los ácidos nucleicos ingeridos son digeridos con endonucleasas pancreáticas,
fosfodiesterasas y nucleosido fosforilasa. El epitelio intestinal tiene fosfatasa alcalina y
enzimas que degradan los nucleosidos. Las bases obtenidas, si no se utilizan, se degradan
a nivel intestinal. Solo 5% de los nucleótidos ingeridos pasa a la circulación, como base
libre o nucleosido.
Síntesis de Novo y Pool de aminoácidos.
 El pool de aminoácidos, esta constituido por los aminoácidos libres en los
diferentes lípidos corporales como el intersticial, el plasma y la linfa, entre otros.
 Existe un continuo intercambio entre estos a través de las distintas barreras,
membranas celulares, caplares y otras. La cantidad y concentracion de cada uno
de loas aminoácidos del pool es biológicamente constante.
Los procesos que aportan aminoácidos
son:
 La absorción intestinal.
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 La síntesis de aminoácidos.
Los procesos que no aportan aminoácidos
son:
 La síntesis de proteínas.
 La síntesis de otros compuestos nitrogenados.
 El catabolismo de aminoácidos.
Catabolismo de proteínas y del
nitrógeno de aminoácidos
El Recambio De Proteína Ocurre En
Todas Las Formas De Vida
Proteasas Y Peptidasas Degradan
Proteínas Hacia Aminoácidos
El Intercambio Interórgano Mantiene
Las Concentraciones Circulantes De
Aminoácido
Biosíntesis De Urea
Hay Trastornos Metabólicos
Relacionados Con Cada Reacción Del
Ciclo De La Urea
Catabolismo de los esqueleto de carbono
en aminoacidos
 Esta trata sobre la conversión de estructura de carbono de los aminoácidos
comunes en intermediarias anfibolicos y enfermedades metabólicas y errores
oncogénico del metabolismo.
 El tratamiento consiste principalmente en ingerir dietas bajas en aminoácidos cuyo
catabolismo estén danados
La primera reacción de los catabólica de
los aminoácidos.
 Es la eliminación del Nitrogeno mediante transaminacion excepto en el caso de la
priolina trinina y lisina ya que el efecto residual hidrocarbonado se degrada luego
de intermediarios anfibolicos.
 Asparagina, aspartato, glutamina y glutamato forman el oxaloacetato por
reacciones análogas.
 Prolina: origina dexhidroprolina, glutamato y semihaldehido, y por ultimo
cetoglutarato.
 La hiperprolinemia tipo 1: es por una inerrupcion metabólicas y esta en una prolina
dexhidrogenasa.
 hiperprolehinemia tipo 2: esta en el glutamato semihaldehido dexhidrogenasa
 Arginina y Ornitina: se transforman en glutamato y semihaldehido elevan la
ornitrina del plasma y de la orina, ocasionan atrofa rotatoria de la retina.
 Histina: la transferencia del grupo forminino atetrahidrofolato forman glutamano y
luego acetataglutarato cuando ahí deficiencia de acido fólico se excreta FIGLU
 6 aminoácidos forman el piruvato son :
 serina, alanina, cistenia,y 2 carbonos de la treonina forman piruvato y después
acetil coa.
 Triptofano este compuesto se degradad en intermediarios anfibioliticos poe
medio de la via cinureninaantranilato.
 Trastonos metabólicos de los aminoácidos e cadena larga:
Enfemedad de orina de olor a jarabe de arce ( cetonuria de cadena ramificada.) esta
se reaciona el complejo de cetoacido dexcarboxilasa.

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Metabolismo de proteinas y aminoacidos BIOQUIMICA

  • 1. Metabolismo de Proteínas y Aminoácidos.
  • 2. Proteínas.  Las proteínas son biomoleculas formadas por carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre, fosforo, hierro, magnesio y cobre.  Son polímeros de aminoácidos que están unidos entre si mediante enlaces peptidicos.
  • 3. Clasificación de las proteínas.
  • 4.
  • 5.
  • 7. Los humanos sintetizamos de 12 a 20 aminoácidos comunes a partir de intermediarios anfibolicos de la glucolisis y acido cítrico estos se dividen en esenciales y no esenciales. Los esenciales son: Arginina Mitionina Fenilamina Histidina Treonina Isoleucina Triptofano Leucina Valina Lisina Estos se basan en las diferentes formas obtenidas alimenticia en las que sustituyen las proteínas.
  • 8.  Los no esenciales en la nutrición  Alanina  Aspartato  Cisteina  Glutamato  Glutamina  Glisina  Hidroxiprolina  Hidroxilicina  Prolina  Serina  tirocina
  • 9.  En estos ahí 3 enzimas de importancia que son glutamato dexhidrogenasa, glutamina sintetasa, aminostranferasa, ya que tienen posición en la biosentisis de aminoácidos y el efecto combinado es obtener el ion aminonitrogenado de varios aminoácidos.  Glutamato: la aminacion reductiva del aceto glutarato es canalizada por el glutamato deshidrogenasa, la aminacion del glutamato a la glutamina la canaliza la glutamina sintetasa.
  • 10.  Alanina: transaminacion del piruvato forma alanina  Aspartato y aspargina: la conversión del aspartato en la asparagina la canaliza la asparagina sintetaza.  Serina: se produce por un grupo de oxidación de hidroxilo de intermediario glucotico 3 fosfogliserato lo convierte en acido oxo.  Glicina: cataliza la síntesis a partir de glioxilato o alanina. ( otras vías importante en los mamíferos, son la formación de la glicina son de la colina y serina)
  • 11.  Prolina: se forma a partir del glutamato cuando interviene en la reacciones de catabolismo.  Hidroxiprolina y hidroxilisina: ambas sustancia están presente sobre todo la colágena.  Tiroxina: su reacción es irreversible en la dieta no sustituye a la fenilamina es su catalicis tiene poder reductor proporcionando tetrahidrobiopeptirina que se obtienen en ultima instancia del NADPH.
  • 12.  Selenociseina: no se considera un aminoácido normal se encuentra en sitios activos de varias encimas. Muchas de las reacciones se catalizan con oxidasas de función mixtas que requieren vitamina C como multifactor
  • 13. Los organismos pueden sintetizar nucleótidos de purina y pirimidina de Novo. Por esto las purinas y las pirimidinas no son requeridas en la dieta. No constituyen nutrientes esenciales. También pueden utilizar nucleótidos de la dieta, pero muy poquito, por eso la síntesis de novo es muy importante. Los ácidos nucleicos ingeridos son digeridos con endonucleasas pancreáticas, fosfodiesterasas y nucleosido fosforilasa. El epitelio intestinal tiene fosfatasa alcalina y enzimas que degradan los nucleosidos. Las bases obtenidas, si no se utilizan, se degradan a nivel intestinal. Solo 5% de los nucleótidos ingeridos pasa a la circulación, como base libre o nucleosido.
  • 14. Síntesis de Novo y Pool de aminoácidos.  El pool de aminoácidos, esta constituido por los aminoácidos libres en los diferentes lípidos corporales como el intersticial, el plasma y la linfa, entre otros.  Existe un continuo intercambio entre estos a través de las distintas barreras, membranas celulares, caplares y otras. La cantidad y concentracion de cada uno de loas aminoácidos del pool es biológicamente constante.
  • 15. Los procesos que aportan aminoácidos son:  La absorción intestinal.  El catabolismo de proteínas histicas.  La síntesis de aminoácidos.
  • 16. Los procesos que no aportan aminoácidos son:  La síntesis de proteínas.  La síntesis de otros compuestos nitrogenados.  El catabolismo de aminoácidos.
  • 17. Catabolismo de proteínas y del nitrógeno de aminoácidos
  • 18. El Recambio De Proteína Ocurre En Todas Las Formas De Vida
  • 19. Proteasas Y Peptidasas Degradan Proteínas Hacia Aminoácidos
  • 20. El Intercambio Interórgano Mantiene Las Concentraciones Circulantes De Aminoácido
  • 22. Hay Trastornos Metabólicos Relacionados Con Cada Reacción Del Ciclo De La Urea
  • 23. Catabolismo de los esqueleto de carbono en aminoacidos  Esta trata sobre la conversión de estructura de carbono de los aminoácidos comunes en intermediarias anfibolicos y enfermedades metabólicas y errores oncogénico del metabolismo.  El tratamiento consiste principalmente en ingerir dietas bajas en aminoácidos cuyo catabolismo estén danados
  • 24. La primera reacción de los catabólica de los aminoácidos.  Es la eliminación del Nitrogeno mediante transaminacion excepto en el caso de la priolina trinina y lisina ya que el efecto residual hidrocarbonado se degrada luego de intermediarios anfibolicos.  Asparagina, aspartato, glutamina y glutamato forman el oxaloacetato por reacciones análogas.
  • 25.  Prolina: origina dexhidroprolina, glutamato y semihaldehido, y por ultimo cetoglutarato.  La hiperprolinemia tipo 1: es por una inerrupcion metabólicas y esta en una prolina dexhidrogenasa.  hiperprolehinemia tipo 2: esta en el glutamato semihaldehido dexhidrogenasa  Arginina y Ornitina: se transforman en glutamato y semihaldehido elevan la ornitrina del plasma y de la orina, ocasionan atrofa rotatoria de la retina.  Histina: la transferencia del grupo forminino atetrahidrofolato forman glutamano y luego acetataglutarato cuando ahí deficiencia de acido fólico se excreta FIGLU
  • 26.  6 aminoácidos forman el piruvato son :  serina, alanina, cistenia,y 2 carbonos de la treonina forman piruvato y después acetil coa.  Triptofano este compuesto se degradad en intermediarios anfibioliticos poe medio de la via cinureninaantranilato.  Trastonos metabólicos de los aminoácidos e cadena larga: Enfemedad de orina de olor a jarabe de arce ( cetonuria de cadena ramificada.) esta se reaciona el complejo de cetoacido dexcarboxilasa.