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PROTEÍNAS
CONCEPTO Y CARACTERÍSTICAS 
Son polímeros formados por la unión, mediante 
enlaces peptídicos, de unidades llamadas 
aminoácidos . 
Son moléculas muy complejas y su masa 
molecular es muy elevada, entre 6000 y 106 da, 
son macromoléculas. 
Algunas proteínas están constituidas por la unión 
de varios polímeros proteicos que en ocasiones 
pueden también contener otras moléculas 
orgánicas (lípidos, glúcidos, etc). En este último 
caso reciben el nombre genérico de prótidos.
CARACTERÍSTICAS 
Son las moléculas orgánicas más abundantes 
en las células, más del 50% 
del peso seco de la célula son proteínas. 
Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y 
N y casi todas tienen también S. Algunas tienen, 
además, otros elementos y en particular: P, Fe, Zn o 
Cu. El más característico de las proteínas es el N. 
Son los compuestos nitrogenados por 
excelencia de los seres vivos.
CARACTERÍSTICAS 
Las proteínas son moléculas específicas para 
cada especie, que marcan la individualidad de 
cada ser vivo. 
Son además de una gran importancia porque a través 
de ellas se va a expresar la información genética, de 
hecho el dogma central de la genética molecular nos 
dice: 
DNA────RNA────Proteína
FUNCIONES
FUNCIONES 
De reserva. En general no tienen función de 
reserva, pero pueden utilizarse con este fin en 
algunos casos especiales como por ejemplo en el 
desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, 
caseína de la leche y gliadina del trigo.
FUNCIONES 
Estructural. Constituyen muchas 
estructuras de los seres vivos. Las membranas 
celulares contienen proteínas. En el organismo, en 
general, ciertas estructuras -cartílago, hueso- están 
formadas, entre otras sustancias, por proteínas. 
Colágeno (resistencia), elastina (elasticidad) y 
fibrinógeno (coágulo). 
Las histonas en los cromosomas
FUNCIONES 
Enzimática. Todas las reacciones que se 
producen en los organismos son catalizadas por 
moléculas orgánicas, las enzimas ,que son proteínas. 
Cada reacción químicas que se producen en los seres 
vivos necesita su enzima
FUNCIONES 
Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el 
equilibrio osmótico del medio celular y 
extracelular. 
Transporte de gases, como es el caso de la 
hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina. 
Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las 
permeasas, moléculas que realizan los 
intercambios entre la célula y el exterior, son 
también proteínas.
FUNCIONES 
Movimiento. Actúan como elementos esenciales 
en el movimiento. Así, la actina y la miosina, 
proteínas de las células musculares, son las 
responsables de la contracción de la fibra 
muscular. 
Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que 
intervienen en los procesos de defensa frente a de 
los agentes patógenos, son proteínas. 
Inmunoglobulinas
FUNCIONES 
Hormonal. Las hormonas son sustancias 
químicas que regulan procesos vitales. Algunas 
proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la 
insulina, que regula la concentración de la glucosa en 
la sangre.
LOS AMINOÁCIDOS 
Son las unidades 
estructurales de las 
proteínas. Todos los 
aminoácidos que se 
encuentran en las 
proteínas, salvo la 
prolina, responden a 
esta fórmula general 
.
LOS AMINOÁCIDOS 
Como indica su nombre, tienen dos 
grupos funcionales característicos: el 
grupo carboxilo o grupo ácido (-COOH), y 
el grupo amino (-NH2). 
La cadena carbonada de los aminoácidos se 
numera comenzando por el grupo ácido, (C1), el 
grupo amino se encuentra siempre en el C2 o C 
α. Por lo tanto, los aminoácidos tienen en común 
los C1 (grupo carboxilo) y C2 (grupo amino) 
diferenciándose en el resto (R) de la molécula.
LOS AMINOÁCIDOS 
Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 
20 aminoácidos diferentes, por lo que habrá 
únicamente 20 restos distintos 
A destacar el hecho de que en todos los seres vivos 
sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos. En 
ciertos casos muy raros, por ejemplo en los 
venenos de algunas serpientes, podemos encontrar 
otros aminoácidos diferentes de estos 20 e incluso 
aminoácidos que no siguen la fórmula general.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES 
La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse 
unos a partir de otros, pero existen otros, 
aminoácidos esenciales, que no pueden ser 
sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. 
Son diferentes para cada especie, en la especie 
humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales 
son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, 
Phe y Trp
CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS 
APOLARES 
R no es polar, no posee cargas 
eléctricas al tener en él cadenas 
hidrocarbonadas. si están en gran 
abundancia en una proteína, la 
hacen insoluble en agua. 
POLARES 
NO 
IONIZABLES 
Restos con cortas cadenas 
hidrocarbonadas en las que hay 
funciones polares (alcohol, tiol o 
amida). Si una proteína los tiene en 
abundancia será soluble en agua.
CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS 
POLARES 
ÁCIDOS 
POLARES 
ÁCIDOS 
Presentan más de un grupo carboxilo. 
En las proteínas, si el pH es básico o 
neutro, estos grupos se encuentran 
cargados negativamente. 
POLARES 
BÁSICOS 
Presentan más de un grupo amino. 
En las proteínas, estos grupos amino, 
si el pH es ácido o neutro, están 
cargados positivamente.
PROPIEDADES DE LOS AA 
QUÍMICAS. Son anfóteros, o sea 
pueden captar o ceder H+ al medio, dependiendo del 
pH de este. Si la disolución es ácida, los aa captan 
H+ y se comportan como una base. Si la disolución es 
básica, ceden H+ y se comportan como un ácido. El 
punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aa 
presenta una carga neta igual al cero
PROPIEDADES DE LOS AA 
Isomería: Excepto en la glicocola, en el resto de 
los aminoácidos el Cα (el C que lleva la función 
amino) es asimétrico. Existirán dos 
configuraciones: D y L. Por convenio se considera 
que los aa presentes en los seres vivos pertenecen 
todos ellos a la serie L. No obstante, en los 
microorganismos (paredes bacterianas, 
antibióticos generados por bacterias) existen aa no 
proteicos tipo D. 
También presentan isomería óptica al igual que 
los monosacáridos
EL ENLACE PEPTÍDICO 
Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido 
con el grupo amino de otro ambos aminoácidos 
quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se 
trata de una reacción de condensación en la que se 
produce una amida y una molécula de agua. La 
sustancia que resulta de la unión es un dipéptido. 
Si son más de 100 o su peso molecular es superior 
a 5000 daltons, el polipéptido es una proteína.
EL ENLACE PEPTÍDICO 
Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus 
extremos un aminoácido con el grupo amino libre. 
Este será el aminoácido amino terminal (H-). En el 
otro extremo quedará libre el grupo carboxilo del 
último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal 
(-OH). Toda cadena proteica tendrá por lo tanto 
una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. 
Eje H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE 
PEPTÍDICO 
1. Es un enlace covalente que se 
establece entre un átomo de C y un 
átomo de N. Es muy resistente, lo 
que hace posible el gran tamaño y 
estabilidad de las moléculas 
proteicas.
2. Los estudios de Rayos X han llevado a la conclusión de que 
el enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto 
modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, 
el giro libre alrededor de él.
3. Todos los átomos que están unidos al carbono y al 
nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y 
ángulos característicos y están todos ellos en un mismo 
plano.
ESTRUCTURA DE LAS 
PROTEÍNAS 
Es la disposición espacial que adopta la molécula 
proteica. Las cadenas peptídicas, en condiciones 
normales de pH y temperatura, poseen solamente 
una conformación y ésta es la responsable de las 
importantes funciones que realizan. 
La compleja estructura de las proteínas puede 
estudiarse a diferentes niveles: primario, 
secundario, terciario y cuaternario.
NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA 
Viene dada por la secuencia: orden que siguen 
los aminoácidos de una proteína. Determina el 
resto de los niveles y como consecuencia la función 
de la proteína. 
La alteración de la estructura primaria por 
eliminación, adición o intercambio de los 
aminoácidos puede dar lugar a una proteína 
diferente o que la proteína no pueda realizar su 
función. 
H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala-Ile- 
Trp-Gly-......-Pro-Asn-Glu-OH
NIVEL O ESTRUCTURA 
SECUNDARIA 
Viene dada por la disposición de la estructura 
primaria en el espacio. 
Puede ser en hélice α, hélice de colágeno o en 
conformación ß. 
La hélice α y la conformación ß son las 
configuraciones más frecuentes.
NIVEL O ESTRUCTURA 
SECUNDARIA 
Conformación ß. Se origina cuando adopta 
una disposición en zig-zag. La estabilidad se 
consigue mediante la disposición en paralelo de 
varias cadenas con esta conformación, De esta 
manera pueden establecerse puentes de 
hidrógeno entre 
grupos C=O y -N-H. 
Los restos quedan 
alternativamente hacia 
arriba y hacia abajo..
Una molécula no tiene 
que estar constituida 
exclusivamente por un 
tipo de conformación. Lo 
normal es que las 
moléculas proteicas 
presenten porciones 
con hélices α, otras 
partes con 
conformaciones ß y 
partes que no tienen 
una conformación 
definida y que se llaman 
zonas irregulares
HÉLICE DE COLÁGENO 
Es una estructura helicoidal, formada por 
hélices más abiertas y rígidas que en 
la estructura de α -hélice. Esto es debido a 
la existencia de gran número de 
aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. 
Estos aminoácidos tienen una estructura 
ciclada, en forma de anillo, formando una 
estructura, también rígida, en el carbono 
asimétrico, lo que le imposibilita girar.
NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA 
El plegamientos de la estructura secundaria hace que la 
molécula adopte una estructura espacial tridimensional 
llamada estructura terciaria, que se va a estabilizar por la 
formación de las siguientes interacciones: 
1) Enlaces o puentes de hidrógeno. 
2) Interacciones ácido base. 
3) Puentes disulfuro, que se forman entre grupos -SH 
pertenecientes a dos moléculas de cisteína que reaccionan 
entre sí. 
-Cis-SH + HS-Cis- -Cis-S-S-Ci
En la estructura terciaria los restos se van a disponer en función de su 
afinidad con el medio. En medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan 
hacia el interior de la molécula mientras que los restos hidrófilos lo 
hacen hacia el exterior.
NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA 
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la 
filamentosa (escleroproteinas) y la globular 
(esferoproteinas). 
Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener 
función estructural, de protección o ambas a la vez y son 
insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, 
tienen esta conformación: la beta-queratina, el colágeno y 
la elastina. 
Las proteínas con conformación globular suelen ser 
solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares 
las enzimas, las proteínas de membrana y muchas 
proteínas con función transportadora.
NIVEL O ESTRUCTURA 
TERCIARIA 
Las proteínas globulares suelen tener diferentes 
fragmentos con alfa-hélices y conformaciones beta, 
pero las conformaciones beta suelen disponerse en 
la periferia y las hélices alfa en el centro de la 
molécula. 
Además, las proteínas globulares se doblan de tal 
manera que, en solución acuosa, sus restos 
hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos 
en el interior y, por el contrario, en un ambiente 
lipídico, los restos hidrófilos quedan en el interior 
y los hidrófobos en el exterior.
ESTRUCTURA CUATERNARIA 
Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o 
diferentes, se unen para formar un edificio 
proteico de orden superior, se disponen según lo 
que llamamos estructura cuaternaria. 
También se considera estructura cuaternaria la 
unión de una o varias proteínas a otras moléculas 
no proteicas para formar edificios 
macromoléculares complejos. Esto es frecuente en 
proteínas con masas moleculares superiores a 
50.000
ESTRUCTURA CUATERNARIA 
Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo 
proteico es un protómero y según el número de protómeros 
tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc. 
La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura 
cuaternaria, se consigue y mantiene mediante 
- enlaces de hidrógeno, 
- fuerzas de Van der Waals, 
- interacciones electrostáticas y 
- algún que otro puente disulfuro. 
Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por 
las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con 
un total de 146 aminoácidos) más la parte no proteica o grupos hemo. 
O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas, dos cadenas 
cortas y dos largas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Propiedades de la proteínas 
Dependen de los restos o radicales de los 
aminoácidos que quedan en su superficie y que 
podrán interaccionar mediante enlaces 
covalentes o no covalentes con otras moléculas. 
Solubilidad. Las proteínas solubles en agua, al 
ser macromoléculas, no forman verdaderas 
disoluciones sino dispersiones coloidales. 
Cada macromolécula proteica queda rodeada de 
moléculas de agua y no contacta con otras 
macromoléculas gemelas con lo que no puede 
producirse la precipitación.
Propiedades de la proteínas 
Especificidad. La especificidad de las proteínas 
puede entenderse de dos maneras. 
-Especificidad de función. Esto es, cada 
proteína tiene una función concreta, diferente. 
-Para cada especie, las proteínas con igual 
función varían.
DESNATURALIZACIÓN DE 
LAS PROTEÍNAS 
Es una pérdida total o parcial de los niveles de 
estructura superiores al primario y se debe a la 
desaparición de los enlaces débiles tipo puente de 
hidrógeno, Van der Waals, etc. 
Al alterarse su conformación espacial, la proteína 
perderá su funcionalidad biológica. 
Se debe a variaciones en el pH y en las T.
DESNATURALIZACIÓN DE 
LAS PROTEÍNAS 
En las proteínas globulares, solubles en agua, la 
desnaturalización está acompañada de una pérdida 
de la solubilidad y la consiguiente precipitación de 
la disolución. 
Puede existir una renaturalización casi siempre, 
excepto cuando el agente causante de la 
desnaturalización es el calor (coagulación de la 
leche, huevos fritos, "permanente" del cabello, 
etc.).
LAS ENZIMAS 
Son proteínas altamente especializadas que tienen 
como función la catálisis o regulación de la 
velocidad de las reacciones químicas que se llevan 
a cabo en los seres vivos. 
Cada enzima solo cataliza una reacción y al final de 
la reacción la enzima queda libre, ya que no se 
consume. 
Tienen una zona en su molécula de la que depende 
su función llamada: centro activo o locus. El centro 
activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula 
sobre la que se va a realizar la tranformación, 
molécula que llamaremos ligando o sustrato, que 
debe encajar en el centro activo.
LAS ENZIMAS 
En una reacción catalizada por enzima (E), los 
reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la 
sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato 
es modificado químicamente y se convierte en uno 
o más productos (P). Como esta reacción es 
reversible se expresa de la siguiente manera: 
E+S ES E+P 
La enzima libre se encuentra en la misma forma 
química al comienzo y al final de la reacción.
LAS ENZIMAS 
El ligando y el centro activo interaccionan 
mediante fuerzas químicas. debido a que ciertos 
radicales de los aminoácidos de la proteína, que 
están en el centro activo de la molécula, tienen 
afinidad química por determinados grupos 
funcionales presentes en el sustrato. 
Hay varias teorías sobre cómo es la unión ES: 
llave-cerradura y mano-guante (la más aceptada).
Acompañantes no proteicos de las enzimas 
COFACTORES: son iones inorgánicos que se unen 
temporalamente a las enzimas 
 Hierro Fe 2+ o Fe 3+ Oxidación / reducción 
 Cobre, Cu + o Cu 2+ Oxidación / reducción 
 Cinc, Zn2+ Ayuda a unir el NAD
Acompañantes no proteicos de las enzimas 
COENZIMAS: moléculas pequeñas que tiene 
C, interaccionan débilmente durante la 
catálisis. La mayor parte de las coenzimas son 
vitaminas, muchas de las cuales deben ser 
incorporadas con la dieta. 
 Ej. Biotina transporta -COO- ; Co A -CH2-CH3 NAD y 
FAD transportan electrones 
 Se unen al centro activo de la enzima, 
movíéndose de una enzima a otra agregando 
o quitando grupos químicos al sustrato
Acompañantes no proteicos de las enzimas 
GRUPOS PROSTETICOS: 
están permanentemente unidos a las enzimas 
Ej: grupo Hemo une iones O2 y electrones, 
contiene el cofactor hierro 
Flavina, une electrones 
Retinal, cofactor en la absorción de la luz
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS 
Según su acción catalítica tenemos 6 grandes grupos 
o clases: 
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS 
Clase 2: TRANSFERASAS 
Clase 3: HIDROLASAS 
Clase 4: LIASAS 
Clase 5: ISOMERASAS 
Clase 6: LIGASAS
CLASIFICACIÓN DE LAS 
ENZIMAS 
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Catalizan 
reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia 
de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, 
según la reacción general: 
Ej: son la succinato 
deshidrogenasa o 
la citocromo c oxidasa. 
AH2 +B A-+BH2 
ARED + BOX AOX+ BRED
CLASIFICACIÓN DE LAS 
ENZIMAS 
Clase 2: 
TRANSFERASAS 
Catalizan la 
transferencia de un 
grupo químico 
(distinto del 
hidrógeno) de un 
sustrato a otro, según 
la reacción: 
A-B + C A + C-B 
Un ejemplo es la glucoquinasa, 
que cataliza: 
glucosa + ATP glucosa6P + 
ADP
CLASIFICACIÓN DE LAS 
ENZIMAS 
Clase 3: HIDROLASAS Catalizan las 
reacciones de hidrólisis: 
A-B + H2O AH + B-OH 
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la 
reacción: 
lactosa + agua glucosa + galactosa
CLASIFICACIÓN DE LAS 
ENZIMAS 
Clase 4: LIASAS Catalizan reacciones de 
ruptura o soldadura de sustratos: 
A-B A + B 
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que 
cataliza la reacción: 
ácido acetacético CO2 + acetona 
CH3-CO-CH2-COOH CO2 + CH3-CO-CH3
CLASIFICACIÓN DE LAS 
ENZIMAS 
Clase 5: ISOMERASAS Catalizan la 
interconversión de isómeros: 
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa 
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato 
y la fosfoglucosa isomerasa,
CLASIFICACIÓN DE LAS 
ENZIMAS 
Clase 6: LIGASAS Catalizan la unión de 
dos sustratos con hidrólisis simultánea de 
un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.): 
A + B + XTP A-B + XDP + Pi 
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que 
cataliza la reacción: 
piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi
REGULACIÓN-INHIBIDORES 
El metabolismo consiste en una serie de reacciones 
catalizadas por enzimas, donde los productos de una 
reacción se convierten en los reactivos de la siguiente, 
lo que se conoce como VÍAS METABÓLICAS.
REGULACIÓN-INHIBIDORES 
Las células deben poder regular estas vías 
metabólicas y lo hacen a través de reguladores 
enzimáticos, los inhibidores naturales regulan el 
metabolismo mientras que los artificiales son 
utilizados por la medicina, para destruir plagas, etc.
REGULACIÓN-INHIBIDORES 
Inhibición reversible: 
pueden ser 
1. inhibidores 
competitivos, los que 
se unen a la enzima en 
el sitio activo, 
impidiendo así su enlace 
con el sustrato.
REGULACIÓN-INHIBIDORES 
inhibidores no competitivos se unen a la enzima 
en un lugar diferente al sitio activo cambiando la 
forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio 
activo. Sus efectos son reversibles.
Modelo estructural de la proteasa del virus del SIDA unida a un inhibidor de la 
proteasa, el ritonavir. La estructura de la proteasa se muestra mediante cintas de 
color rojo, azul y amarillo, mientras que el inhibidor es representado por una 
estructura de esferas y varillas cerca del centro de la proteasa. Modelos creado a 
partir del PDB 1HXW.
REGULACIÓN-INHIBIDORES 
Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen 
covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unión es 
permanente e inactiva a la enzima destruyendo su 
capacidad de unirse al sustrato. 
Ej: el DIPF reacciona con el aa serina del sitio activo de la 
enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. 
Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de 
los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas 
nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque 
terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION 
(insecticida).
ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
Estas enzimas presentan una zona aparte 
del centro activo, 
donde se une el producto final de una vía 
metabólica, el cual inhibe el centro activo. 
Se trata de la primera enzima de la 
reacción que será inhibida por el producto 
cuando este sea suficiente para que no se 
acumule
Inhibidor alostérico
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 
simples u 
holoproteinas si al 
hidrolizarse sólo 
producen 
aminoácidos, que 
pueden ser según su 
estructura 
filamentosas y 
globulares 
conjugadas o 
heteroproteinas (si 
poseen una parte 
proteica y otra no 
proteica, el grupo 
prostético), se 
clasifican según la 
naturaleza del grupo 
prostético. 
Según su composición
Simples u Holoproteinas: Fibrosas o 
escleroproteínas 
característica ejemplos 
Forma alargada o 
fibrosa. 
Estructura -hélice. 
Insolubles en agua. 
Función estructural. 
Colágeno. Forman parte de los 
tejidos óseos, conjuntivo, y 
cartilaginoso .Resistencia a los 
tejidos 
Elastinas. Forman una matriz 
elástica. Se encuentran en los 
pulmones, arterias, etc 
Queratina, aparecen en 
formaciones epidérmicas: 
uñas, pelo, cuernos
esferoproteínas 
característica ejemplos 
•De forma esférica 
•Solubles en agua o 
disoluciones polares 
Albúminas. Fracción principal de las 
proteínas plasmáticas. Regula la 
presión osmótica de la sangre y 
constituye la reserva principal de 
proteínas del organismo. Transportan 
hormonas, ácidos grasos, etc. 
Globulinas. Incluyen  y - 
globulinas (asociadas en la 
hemoglobina), las gamma-globulinas 
(anticuerpos),... 
Protaminas e histonas. Asociadas 
al ADN en los cromosomas.
Conjugadas o heteroproteinas: Glucoproteinas y 
Cromoproteinas 
Glucoproteinas ejemplos 
•Su grupo prostético 
es un azúcar como la 
glucosa unido a la 
proteína mediante 
un enlace covalente 
Mucoproteínas, forman el mucus. 
Membranas celulares, transporte de 
sustancias, recepción de hormonas 
Fibrinógenos: Coagulación sanguínea 
Hormonas (FSH, LH..) 
Cromoproteinas ejemplos 
Su grupo prostético 
es un pigmento 
Hemoglobina (rojo-sangre), 
transporte de gases respiratorios.. 
Hemocianina(azul), transporte de 
gases en invertebrados
Conjugadas o hetoproteinas: Lipoproteinas y 
Nucleoproteinas 
Lipoproteínas ejemplos 
Grupo prostético: 
lípido polar o neutro 
unido a la proteína 
mediante un enlace 
no covalente. 
LDL: (lipoproteína de densidad 
baja) transporta colesterol desde el 
hígado a las células y tejidos 
HDL: (lipoproteína de densidad 
alta) transporta colesterol hasta el 
hígado para ser destruido. 
Nucleoproteínas ejemplos 
Grupo prostético: 
ácido nucleico. 
Las Histonas asociadas al ADN, 
formando los cromosomas.

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  • 2. CONCEPTO Y CARACTERÍSTICAS Son polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades llamadas aminoácidos . Son moléculas muy complejas y su masa molecular es muy elevada, entre 6000 y 106 da, son macromoléculas. Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímeros proteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc). En este último caso reciben el nombre genérico de prótidos.
  • 3. CARACTERÍSTICAS Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también S. Algunas tienen, además, otros elementos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El más característico de las proteínas es el N. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.
  • 4. CARACTERÍSTICAS Las proteínas son moléculas específicas para cada especie, que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética, de hecho el dogma central de la genética molecular nos dice: DNA────RNA────Proteína
  • 6. FUNCIONES De reserva. En general no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo.
  • 7. FUNCIONES Estructural. Constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso- están formadas, entre otras sustancias, por proteínas. Colágeno (resistencia), elastina (elasticidad) y fibrinógeno (coágulo). Las histonas en los cromosomas
  • 8. FUNCIONES Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por moléculas orgánicas, las enzimas ,que son proteínas. Cada reacción químicas que se producen en los seres vivos necesita su enzima
  • 9. FUNCIONES Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular. Transporte de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas, moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, son también proteínas.
  • 10. FUNCIONES Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular. Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a de los agentes patógenos, son proteínas. Inmunoglobulinas
  • 11. FUNCIONES Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre.
  • 12. LOS AMINOÁCIDOS Son las unidades estructurales de las proteínas. Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas, salvo la prolina, responden a esta fórmula general .
  • 13.
  • 14. LOS AMINOÁCIDOS Como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo carboxilo o grupo ácido (-COOH), y el grupo amino (-NH2). La cadena carbonada de los aminoácidos se numera comenzando por el grupo ácido, (C1), el grupo amino se encuentra siempre en el C2 o C α. Por lo tanto, los aminoácidos tienen en común los C1 (grupo carboxilo) y C2 (grupo amino) diferenciándose en el resto (R) de la molécula.
  • 15. LOS AMINOÁCIDOS Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes, por lo que habrá únicamente 20 restos distintos A destacar el hecho de que en todos los seres vivos sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos. En ciertos casos muy raros, por ejemplo en los venenos de algunas serpientes, podemos encontrar otros aminoácidos diferentes de estos 20 e incluso aminoácidos que no siguen la fórmula general.
  • 16. AMINOÁCIDOS ESENCIALES La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp
  • 17. CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS APOLARES R no es polar, no posee cargas eléctricas al tener en él cadenas hidrocarbonadas. si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua. POLARES NO IONIZABLES Restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.
  • 18. CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS POLARES ÁCIDOS POLARES ÁCIDOS Presentan más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente. POLARES BÁSICOS Presentan más de un grupo amino. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.
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  • 22. PROPIEDADES DE LOS AA QUÍMICAS. Son anfóteros, o sea pueden captar o ceder H+ al medio, dependiendo del pH de este. Si la disolución es ácida, los aa captan H+ y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden H+ y se comportan como un ácido. El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aa presenta una carga neta igual al cero
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  • 25. PROPIEDADES DE LOS AA Isomería: Excepto en la glicocola, en el resto de los aminoácidos el Cα (el C que lleva la función amino) es asimétrico. Existirán dos configuraciones: D y L. Por convenio se considera que los aa presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos generados por bacterias) existen aa no proteicos tipo D. También presentan isomería óptica al igual que los monosacáridos
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  • 28. EL ENLACE PEPTÍDICO Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido. Si son más de 100 o su peso molecular es superior a 5000 daltons, el polipéptido es una proteína.
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  • 31. EL ENLACE PEPTÍDICO Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el grupo amino libre. Este será el aminoácido amino terminal (H-). En el otro extremo quedará libre el grupo carboxilo del último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Eje H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
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  • 33. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO 1. Es un enlace covalente que se establece entre un átomo de C y un átomo de N. Es muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
  • 34. 2. Los estudios de Rayos X han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.
  • 35. 3. Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.
  • 36. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las importantes funciones que realizan. La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles: primario, secundario, terciario y cuaternario.
  • 37. NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los aminoácidos puede dar lugar a una proteína diferente o que la proteína no pueda realizar su función. H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala-Ile- Trp-Gly-......-Pro-Asn-Glu-OH
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  • 39. NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA Viene dada por la disposición de la estructura primaria en el espacio. Puede ser en hélice α, hélice de colágeno o en conformación ß. La hélice α y la conformación ß son las configuraciones más frecuentes.
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  • 43. NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación ß. Se origina cuando adopta una disposición en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación, De esta manera pueden establecerse puentes de hidrógeno entre grupos C=O y -N-H. Los restos quedan alternativamente hacia arriba y hacia abajo..
  • 44. Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes con conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman zonas irregulares
  • 45. HÉLICE DE COLÁGENO Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de α -hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.
  • 46. NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA El plegamientos de la estructura secundaria hace que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria, que se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de hidrógeno. 2) Interacciones ácido base. 3) Puentes disulfuro, que se forman entre grupos -SH pertenecientes a dos moléculas de cisteína que reaccionan entre sí. -Cis-SH + HS-Cis- -Cis-S-S-Ci
  • 47. En la estructura terciaria los restos se van a disponer en función de su afinidad con el medio. En medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula mientras que los restos hidrófilos lo hacen hacia el exterior.
  • 48. NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa (escleroproteinas) y la globular (esferoproteinas). Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina. Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora.
  • 49. NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA Las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélices y conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en la periferia y las hélices alfa en el centro de la molécula. Además, las proteínas globulares se doblan de tal manera que, en solución acuosa, sus restos hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos en el interior y, por el contrario, en un ambiente lipídico, los restos hidrófilos quedan en el interior y los hidrófobos en el exterior.
  • 50. ESTRUCTURA CUATERNARIA Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoléculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000
  • 51. ESTRUCTURA CUATERNARIA Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc. La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante - enlaces de hidrógeno, - fuerzas de Van der Waals, - interacciones electrostáticas y - algún que otro puente disulfuro. Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con un total de 146 aminoácidos) más la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.
  • 54. Propiedades de la proteínas Dependen de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras moléculas. Solubilidad. Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolécula proteica queda rodeada de moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas gemelas con lo que no puede producirse la precipitación.
  • 55. Propiedades de la proteínas Especificidad. La especificidad de las proteínas puede entenderse de dos maneras. -Especificidad de función. Esto es, cada proteína tiene una función concreta, diferente. -Para cada especie, las proteínas con igual función varían.
  • 56. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der Waals, etc. Al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica. Se debe a variaciones en el pH y en las T.
  • 57. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de una pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución. Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello, etc.).
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  • 59. LAS ENZIMAS Son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos. Cada enzima solo cataliza una reacción y al final de la reacción la enzima queda libre, ya que no se consume. Tienen una zona en su molécula de la que depende su función llamada: centro activo o locus. El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que se va a realizar la tranformación, molécula que llamaremos ligando o sustrato, que debe encajar en el centro activo.
  • 60. LAS ENZIMAS En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera: E+S ES E+P La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la reacción.
  • 61. LAS ENZIMAS El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas. debido a que ciertos radicales de los aminoácidos de la proteína, que están en el centro activo de la molécula, tienen afinidad química por determinados grupos funcionales presentes en el sustrato. Hay varias teorías sobre cómo es la unión ES: llave-cerradura y mano-guante (la más aceptada).
  • 62. Acompañantes no proteicos de las enzimas COFACTORES: son iones inorgánicos que se unen temporalamente a las enzimas  Hierro Fe 2+ o Fe 3+ Oxidación / reducción  Cobre, Cu + o Cu 2+ Oxidación / reducción  Cinc, Zn2+ Ayuda a unir el NAD
  • 63. Acompañantes no proteicos de las enzimas COENZIMAS: moléculas pequeñas que tiene C, interaccionan débilmente durante la catálisis. La mayor parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las cuales deben ser incorporadas con la dieta.  Ej. Biotina transporta -COO- ; Co A -CH2-CH3 NAD y FAD transportan electrones  Se unen al centro activo de la enzima, movíéndose de una enzima a otra agregando o quitando grupos químicos al sustrato
  • 64. Acompañantes no proteicos de las enzimas GRUPOS PROSTETICOS: están permanentemente unidos a las enzimas Ej: grupo Hemo une iones O2 y electrones, contiene el cofactor hierro Flavina, une electrones Retinal, cofactor en la absorción de la luz
  • 65. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Según su acción catalítica tenemos 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Clase 2: TRANSFERASAS Clase 3: HIDROLASAS Clase 4: LIASAS Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS
  • 66. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general: Ej: son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa. AH2 +B A-+BH2 ARED + BOX AOX+ BRED
  • 67. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 2: TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción: A-B + C A + C-B Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza: glucosa + ATP glucosa6P + ADP
  • 68. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 3: HIDROLASAS Catalizan las reacciones de hidrólisis: A-B + H2O AH + B-OH Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: lactosa + agua glucosa + galactosa
  • 69. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 4: LIASAS Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: A-B A + B Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción: ácido acetacético CO2 + acetona CH3-CO-CH2-COOH CO2 + CH3-CO-CH3
  • 70. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 5: ISOMERASAS Catalizan la interconversión de isómeros: Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato y la fosfoglucosa isomerasa,
  • 71. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 6: LIGASAS Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.): A + B + XTP A-B + XDP + Pi Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción: piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi
  • 72. REGULACIÓN-INHIBIDORES El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por enzimas, donde los productos de una reacción se convierten en los reactivos de la siguiente, lo que se conoce como VÍAS METABÓLICAS.
  • 73. REGULACIÓN-INHIBIDORES Las células deben poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a través de reguladores enzimáticos, los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que los artificiales son utilizados por la medicina, para destruir plagas, etc.
  • 74. REGULACIÓN-INHIBIDORES Inhibición reversible: pueden ser 1. inhibidores competitivos, los que se unen a la enzima en el sitio activo, impidiendo así su enlace con el sustrato.
  • 75. REGULACIÓN-INHIBIDORES inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio activo. Sus efectos son reversibles.
  • 76. Modelo estructural de la proteasa del virus del SIDA unida a un inhibidor de la proteasa, el ritonavir. La estructura de la proteasa se muestra mediante cintas de color rojo, azul y amarillo, mientras que el inhibidor es representado por una estructura de esferas y varillas cerca del centro de la proteasa. Modelos creado a partir del PDB 1HXW.
  • 77. REGULACIÓN-INHIBIDORES Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unión es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. Ej: el DIPF reacciona con el aa serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION (insecticida).
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  • 79. ENZIMAS ALOSTÉRICAS Estas enzimas presentan una zona aparte del centro activo, donde se une el producto final de una vía metabólica, el cual inhibe el centro activo. Se trata de la primera enzima de la reacción que será inhibida por el producto cuando este sea suficiente para que no se acumule
  • 81. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS simples u holoproteinas si al hidrolizarse sólo producen aminoácidos, que pueden ser según su estructura filamentosas y globulares conjugadas o heteroproteinas (si poseen una parte proteica y otra no proteica, el grupo prostético), se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Según su composición
  • 82. Simples u Holoproteinas: Fibrosas o escleroproteínas característica ejemplos Forma alargada o fibrosa. Estructura -hélice. Insolubles en agua. Función estructural. Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, conjuntivo, y cartilaginoso .Resistencia a los tejidos Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc Queratina, aparecen en formaciones epidérmicas: uñas, pelo, cuernos
  • 83. esferoproteínas característica ejemplos •De forma esférica •Solubles en agua o disoluciones polares Albúminas. Fracción principal de las proteínas plasmáticas. Regula la presión osmótica de la sangre y constituye la reserva principal de proteínas del organismo. Transportan hormonas, ácidos grasos, etc. Globulinas. Incluyen  y - globulinas (asociadas en la hemoglobina), las gamma-globulinas (anticuerpos),... Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas.
  • 84. Conjugadas o heteroproteinas: Glucoproteinas y Cromoproteinas Glucoproteinas ejemplos •Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente Mucoproteínas, forman el mucus. Membranas celulares, transporte de sustancias, recepción de hormonas Fibrinógenos: Coagulación sanguínea Hormonas (FSH, LH..) Cromoproteinas ejemplos Su grupo prostético es un pigmento Hemoglobina (rojo-sangre), transporte de gases respiratorios.. Hemocianina(azul), transporte de gases en invertebrados
  • 85. Conjugadas o hetoproteinas: Lipoproteinas y Nucleoproteinas Lipoproteínas ejemplos Grupo prostético: lípido polar o neutro unido a la proteína mediante un enlace no covalente. LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígado a las células y tejidos HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido. Nucleoproteínas ejemplos Grupo prostético: ácido nucleico. Las Histonas asociadas al ADN, formando los cromosomas.