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Las Proteínas
Aminoácidos
En la naturaleza existen mas de
300 aminoácidos diferentes pero solo
20 son codificados por el DNA.
Importancia Biomédica de los aminoácidos
Estructura de los aminoácidos
Propiedad de los aminoácidos
Propiedades físicas:
 Son compuestos solidos
 Son cristalinos
 Son solubles en agua
 Tienen un punto de fusión elevado
 Son incoloros
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Clasificación de los aminoácidos según sus
cadenas laterales
Con cadenas laterales alifáticas:
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Con cadenas laterales que contienen grupos hidroxilicos (OH)
 Serina
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Isoleucina arginina
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Estereoisomería de los aminoácidos
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Funciones Biológicas de las Proteínas
 Las proteínas también son necesarias para construir
los tejidos y así formar los huesos, los tendones o la
piel.
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fuente de energía, aunque en menor proporción que
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Funciones Estructurales de las
Proteínas
Las proteínas estructurales son proteínas fibrosas.
Esta proteína constituye la cubierta protectora de todos los vertebrados
terrestres, formando el pelo, piel y las uñas en los seres humanos y
también el cuero, lana, garras, pezuñas, cuernos, escamas, picos y plumas
de muchos animales.
Aunque menos visibles, la proteína actina y la proteína miosina son dos
proteínas estructurales que forman el tejido muscular.
Enlace Peptídico
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero
siempre en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por
acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera
alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-
serina.
Niveles de Organización de las Proteínas
Estructura Primaria
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Proteínas Homologas
 Moléculas homologas
Se derivan de un antecesor común. La homología se manifiesta por una similitud
significativa en la secuencia de nucleótidos y aminoácidos, casi siempre proyectada en la
estructura 3d y en la función.
 Proteínas homologas
Tienen secuencias de aacs y funciones semejantes.
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detalladas.
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Homólogos presentes en especies distintas, con funciones idénticas o similares.
Estructura Secundaria
Las proteínas globulares, o esferoproteínas se pliegan en
forma esférica y forman una estructura más compleja,
diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas
por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas
(donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas
prácticamente insolubles.
Hélice Alfa
En esta estructura la cadena polipeptídica se
desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono beta de cada
aminoácido.
Hoja Plegada Beta
Cuando la cadena principal se estira al máximo que
permiten sus enlaces covalentes se adopta una
configuración espacial denominada cadena beta.
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Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o
beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los
llamados giros beta.
Proteínas Fibrosas
Las proteínas fibrosas o escleroproteínas están constituidas por
cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un
eje, formando fibras o láminas largas. Son resistentes e insolubles
en medios acuosos.
Proteínas Globulares
Las proteínas globulares, o esfero proteínas se
pliegan en forma esférica y forman una estructura
más compleja, diferenciándose fundamentalmente
de las proteínas fibrosas por ser más o menos
solubles en disoluciones acuosas (donde forman
suspensiones coloidales), siendo las fibrosas
prácticamente insolubles.
Estructura Terciaria
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En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente
encontrar combinaciones de estructuras al azar, a y b, con una
disposición característica que se repite en distintos tipos de
proteínas. Son los llamados motivos estructurales o estructuras
supersecundarias.
Entre las mas abundantes, podemos destacar:
Hélice-giro-Hélice
Formada por dos hélices cortas,
conectadas entre sí mediante un tramo
sin estructura secundaria. Es
característico de proteínas que
interaccionan con el DNA.
Coiled-coil
Es un motivo estructural formado por
dos a-hélices yuxtapuestas (Figura de la
izquierda). A menudo, estas dos hélices
interaccionan entre sí mediante cadenas
laterales de leucina (Figura de la
derecha, en color azul), originando una
estructura llamada "cremallera de
leucina" que aparece frecuentemente en
proteínas que interaccionan con el DNA.
Horquilla
Es un motivo estructural muy sencillo en el cual
dos estructuras adyacentes se orientan de
forma antiparalela (en color rojo en la Figura), y
están conectadas por medio de un segmento
con estructura al azar (en color blanco). Se
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proteínas y no se le relaciona con ninguna
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Proteinas Bioquimica

  • 3. En la naturaleza existen mas de 300 aminoácidos diferentes pero solo 20 son codificados por el DNA.
  • 4. Importancia Biomédica de los aminoácidos
  • 5. Estructura de los aminoácidos
  • 6. Propiedad de los aminoácidos Propiedades físicas:  Son compuestos solidos  Son cristalinos  Son solubles en agua  Tienen un punto de fusión elevado  Son incoloros  No volátiles. Propiedades químicas:  Tienen un comportamiento anfótero
  • 7. Clasificación de los aminoácidos según sus cadenas laterales Con cadenas laterales alifáticas:  Glicina  Alanina  valina  Leucina  Isoleucina Con cadenas laterales que contienen grupos hidroxilicos (OH)  Serina  Treonina  Tirosina
  • 8. Con cadenas laterales que contienen grupos básicos:  Arginina  Lisina  Histidina Con cadenas laterales que contienen anillos aromáticos  Fenilalanina  Tirosina.
  • 9. Esenciales No esenciales Histidina Alanina Isoleucina arginina leucina asparragina lisina glutamina metionina fenilalanina treonina
  • 10. Estereoisomería de los aminoácidos
  • 11. Aminoácido no Estándar  D-Acido Glutámico  L-homoserina  Glutamato  Histidina  Tirosina
  • 12. Funciones Biológicas de las Proteínas  Las proteínas también son necesarias para construir los tejidos y así formar los huesos, los tendones o la piel.  Las proteínas también pueden ser utilizadas como fuente de energía, aunque en menor proporción que los hidratos de carbono o las grasas
  • 13. Funciones Estructurales de las Proteínas
  • 14. Las proteínas estructurales son proteínas fibrosas. Esta proteína constituye la cubierta protectora de todos los vertebrados terrestres, formando el pelo, piel y las uñas en los seres humanos y también el cuero, lana, garras, pezuñas, cuernos, escamas, picos y plumas de muchos animales. Aunque menos visibles, la proteína actina y la proteína miosina son dos proteínas estructurales que forman el tejido muscular.
  • 16. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal. Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil- serina.
  • 17. Niveles de Organización de las Proteínas
  • 21.  Moléculas homologas Se derivan de un antecesor común. La homología se manifiesta por una similitud significativa en la secuencia de nucleótidos y aminoácidos, casi siempre proyectada en la estructura 3d y en la función.  Proteínas homologas Tienen secuencias de aacs y funciones semejantes.  Homólogos paralogos Homólogos presentes en la misma especia. Se diferencian en sus funciones bioquímicas detalladas.  Homólogos ortólogos Homólogos presentes en especies distintas, con funciones idénticas o similares.
  • 22. Estructura Secundaria Las proteínas globulares, o esferoproteínas se pliegan en forma esférica y forman una estructura más compleja, diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.
  • 23. Hélice Alfa En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido.
  • 24. Hoja Plegada Beta Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena beta.
  • 25. Giros Beta Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta.
  • 26. Proteínas Fibrosas Las proteínas fibrosas o escleroproteínas están constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Son resistentes e insolubles en medios acuosos.
  • 27. Proteínas Globulares Las proteínas globulares, o esfero proteínas se pliegan en forma esférica y forman una estructura más compleja, diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.
  • 29. Estructura Supersecundaria En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de estructuras al azar, a y b, con una disposición característica que se repite en distintos tipos de proteínas. Son los llamados motivos estructurales o estructuras supersecundarias. Entre las mas abundantes, podemos destacar:
  • 30. Hélice-giro-Hélice Formada por dos hélices cortas, conectadas entre sí mediante un tramo sin estructura secundaria. Es característico de proteínas que interaccionan con el DNA.
  • 31. Coiled-coil Es un motivo estructural formado por dos a-hélices yuxtapuestas (Figura de la izquierda). A menudo, estas dos hélices interaccionan entre sí mediante cadenas laterales de leucina (Figura de la derecha, en color azul), originando una estructura llamada "cremallera de leucina" que aparece frecuentemente en proteínas que interaccionan con el DNA.
  • 32. Horquilla Es un motivo estructural muy sencillo en el cual dos estructuras adyacentes se orientan de forma antiparalela (en color rojo en la Figura), y están conectadas por medio de un segmento con estructura al azar (en color blanco). Se encuentra con mucha frecuencia en las proteínas y no se le relaciona con ninguna función concreta.