1.
AMINOACIDOS

2.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS <ul><li>Propiedades fisicoquímicas de su cadena lateral R </li></ul><ul><li>Aminoácidos que forman parte de las proteínas estructurales </li></ul><ul><li>Aminoácidos esenciales y no esenciales </li></ul><ul><li>A.a. presentes en el organismo pero no forman parte de las proteínas </li></ul>clasificacion

3.
NO POLAR HIDROFILICO <ul><li>Glicina (Gli) </li></ul><ul><li>Alanina (Ala) </li></ul><ul><li>Prolina (Pro) </li></ul><ul><li>Valina (Val) </li></ul><ul><li>Leucina (Leu ) </li></ul><ul><li>Isoleucina (Iso,Ile) </li></ul><ul><li>Fenilalanina (Fen) </li></ul><ul><li>Triptófano (Trp) </li></ul><ul><li>Metionina (Met) </li></ul>

4.
1) POLAR HIDROLIFICA

5.
POLAR NEUTRA <ul><li>Serina (Ser) </li></ul><ul><li>Treonina (Tre) </li></ul><ul><li>Cisteina (Cis) </li></ul><ul><li>Asparragina (Asn) </li></ul><ul><li>Glutamina(Gln) </li></ul><ul><li>Tirosina (Tir) </li></ul>

6.
POLAR ACIDA <ul><li>Asparto (Asp) </li></ul><ul><li>Glutamato (Glu) </li></ul>

7.
POLAR BASICO <ul><li>Lisina (Lis) </li></ul><ul><li>Arginina (Arg) </li></ul><ul><li>Histidina (His) </li></ul>

8.
2) AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURALES Hidroxiprolina Prolina Hidroxilisina Lisina Colágeno

9.
<ul><li>3) AMINOÁCIDOS ESENCIALES </li></ul><ul><li>Fenilalanina (Fen) Lisina (Lis) </li></ul><ul><li>Valina (Val) </li></ul><ul><li>Histidina (His) </li></ul><ul><li>Isoleucina (Iso, Ile) </li></ul><ul><li>Leucina (Leu) </li></ul><ul><li>Cisteina (Cis) </li></ul><ul><li>Metionina (Met) </li></ul><ul><li>Treonina (Tre) </li></ul><ul><li>Triptofano (Trp) </li></ul>

10.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES <ul><li>Glutamato (Glu) </li></ul><ul><li>Alanina (Ala) </li></ul><ul><li>Cisteina (Cis) </li></ul><ul><li>Glicina (Gli) </li></ul><ul><li>Arginina (Arg) </li></ul><ul><li>Prolina (Pro) </li></ul><ul><li>Serina (Ser) </li></ul><ul><li>Tirosina (Tir) </li></ul><ul><li>Glutamina (Gln) </li></ul><ul><li>Aspartato (Asp) </li></ul>

11.
AMINOACIDOS PRESENTES EN EL ORGANISMO, PERO NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEINAS

12.
<ul><li>B Alanina : Forman parte del ácido pantotenico y de la carnosina. </li></ul><ul><li>Alfa aminobutirico: Cerebro de los mamíferos, posible medidor de la actividad cerebral . </li></ul>

13.
<ul><li>Ornitina y Citrulina: Forman parte del ciclo de la Urea </li></ul><ul><li>Dopa:(3-4 dihidroxifenilalanina): Precursor de melanina, T3,T4, Adrenalina </li></ul>

14.
<ul><li>Ácido Argininosuccinico: Intermediario en la biosíntesis de la urea. </li></ul><ul><li>Homoserina (ácido 2 amino 4- intermediario en el hidroxibutanoico) metabolismo de la Tre, Asp, Met. </li></ul><ul><li>Homocisteina (ácido 2 amino 4 mercaptobutanoico) Intermediario en la biosíntesis de Metionina. </li></ul>

15.
PROTEÍNAS CONJUGADAS PROTEINA GRUPO PROSTEICO EJEMPLOS FOSFOPROTEÍNAS ÁCIDO FOSFÓRICO CASEÍNA, VITELINA, HISTONAS GLUCOPROTEÍNAS CARBOHIDRATOS ALBÚMINAS, GLOBULINAS, COLÁGENA NUCLEOPROTEÍNAS ÁCIDOS NUCLEICOS RIBONUCLEOPROTEINAS, DESOXIRRIBONUCLEOPROTEÍNAS HEMOPROTEÍNAS HIERROPROTOPORFIRINAS MIOGLOBINA,HEMOGLOBINA, CITOCROMO METALOPROTEÍNA METAL INSULINA(ZN) ANHIDRASA CARBONICA, HEMOCIANINA FERRITINA LIPOPROTEÍNAS LIPIDOS LIPOPROTEINAS SÉRICAS

16.
CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS POR SU FORMA

17.
<ul><li>FIBROSAS </li></ul><ul><li>Moléculas alargadas </li></ul><ul><li>insolubles en agua </li></ul><ul><li>muy resistentes a hidrólisis </li></ul><ul><li>Ejemplo: lana, seda, piel, elastina de las arterias, queratinas del cuerno, uñas, pelo, colágeno del hueso, del tejido conjuntivo. </li></ul>LANA SEDA Uñas Pelo Huesos

18.
GLOBULARES Proteínas esferoidales e elipsoidales, solubles en solución acuosa. Ejemplo:(proteínas simples)

19.
FUNCION BIOLOGIGA

20.
3).- PROTEÍNAS COMPLETAS A.a. Esenciales en proporción y cantidad necesaria para la nutrición del individuo. PROTEÍNAS INCOMPLETAS Carecen de algunos de las a.a esenciales,

21.
PROTEÍNA EJEMPLO FUNCIÓN Contráctiles Actina Filamentos delgados de la miofibrilla miosina Filamentos gruesos de la miofibrillas Protectoras Anticuerpos Forman compuestos con proteínas ectrana Complemento Forman compuestos con sistemas antigeno-anticuerpo Trombina Proteína de la coagulación Toxinas Toxina Difterica Toxina bacteriana Veneno de serpiente Enzimas que hidrolizan fosfoglicerido

23.
TIPOS DE UNIONES 1) Atracción electrostática.-Formación de sal entre coo de un a.a y NH3+ de otro a.a 2).Puente de hidrogeno.-(mas importante y abundante) 3) Interaccion dipolo-dipolo (entre 2 serinas) 4).Unión disulfuro (entre 2 cisteinas) 5) Interaccion hidrofobica(entre leucina- Isoleucina)

24.
<ul><li>Balance del Nitrógeno en equilibrio </li></ul><ul><li>Excreta cantidad de nitrogeno igual a la ingerida, animal adulto </li></ul><ul><li>Balance Nitrógeno Positivo </li></ul><ul><li>Cuando la ingestión de nitrógeno sobrepasa su excreción, sucede cuando se deposita tejido como en época de crecimiento, embarazo y convalecencia de enfermedades causantes de perdida de peso </li></ul><ul><li>Balance Nitrógeno Negativo </li></ul><ul><li>Excreción de nitrógeno excede ingestión dietética, sucede en enfermos del aparato digestivo </li></ul>BALANCE DEL NITROGENO

25.
LA PROTEÍNA SE DETERMINA POR EL MÉTODO DE KJELDAHL Dosis de proteína Adulto 1gr/kg. peso Según CNI(consejo Nacional de Investigación) Niño 2gr/kg. peso

26.
INTERCAMBIO DE LOS AMINOÁCIDOS ENTRE LOS DIFERENTES ORGANOS Cerebro Intestino VAL GLn Ala Músculo 60% de a.a. de cadena ramificada ALa Hígado

27.
CAMINO METABÓLICO A) Transaminación: transmite un a.a. a otro para formar nuevos COO COO CH3 CH3 CH2 transaminasa CH2 C = O H C NH3 C=O CH2 COO COO Pirubato COO Alanina H C NH3 Alfa Cetoglutarato COO Glutamato

28.
DESAMINACION Quita C OO CH 2 CH 2 C H NH 3 C OO Glutamato Deshidrogenasa + NAD + H 2 O + Glutamica C OO CH 2 CH 2 C=O C OO ALFA CETOGLUTARATO CH 3 C=CC C=0 C OO - PIRUVATO

29.
C) TRANSDESAMINACION transa Cetoglutarato + alanina transaminasa Glutamato + Piruvato Cetoglutarato + Ion amonio (NH 4 + )

30.
D) DESCARBOXILACION DESCARBOXILAZA PRODUCTO FUNCION Ornitina descarboxilasa Putresina Síntesis de poliaminas Lisina descarboxilasa Cadaverina Poliaminas Tirosina descarboxilasa Tiramina Neurotransmisor

31.
DESCARBOXILASA DE A.A. <ul><li>Triptofano _________ Triptamina _____________ Neurotransmisor </li></ul><ul><li>Dopa____________ Dopamina_________Síntesis de Catecolaminas </li></ul><ul><li>Glutamato Descarboxilasa__ Aminobutirato___Neurotransmisor </li></ul>

32.
BIOSISTESIS DE LOS AMINOACIDOS NO ESENCIALES

33.
GLu (hígado, riñón ) NH3 CETOGLUTARATO GLu Pro HIDROXIPROLIN NH 3 OXALACETATO Asn Asp NH 3 ACETILCOA Ala NH 3 Piruvato 3 FOSFOGLICERATO Ser Gli Cis SH IC CICLO DE KREBS

34.
DEGRADACION DE AMINOACIDOS Glucogénicos Sintetizan Glucosa Cetogenicos Forman cuerpos cetogenicos a.a todos los que forman AcetilCoa

35.
Lis Trp Leu ACETOACETILCOA Ala Ser Cis Gli Hidroxiprolina Tre PIRUVATO ACELTICOA Tir Fen CITRATO -CETOGLUTARATO His Pro Arg Orn Gln Glu SUCCCINIL COA Iso Met . Val FUMARATO OXALECETATO Asn Asp Ciclo De Krebs

36.
CICLO DE LA UREA

37.
; UTILIZACION DE LOS AMINOACIDOS TRIPTOFANO 5 Hidroxitriptofano Serotonina neurotransmisor; su falta tiene efecto depresor HISTIDINA Histidina presenta efectos anafilácticos y alérgicos.

38.
GLUTAMATO <ul><li>Bases puricas y pirimidinas. </li></ul><ul><li>Síntesis de creatina. </li></ul><ul><li>Formación del hem. </li></ul><ul><li>Formación de niacina. </li></ul><ul><li>Peptidos oxitocina y vasopresina. </li></ul><ul><li>Síntesis de acetilcolina. </li></ul>GABA

39.
Fen Tirosina Melanina T 3 T 4 Adrenalina, Epinefrina, Nor-Adrenalina HEM= HORMONA ESTIMULANTE DE MELANOCITOS VITILIGO Altera hormona melanosa Enfermedad albinismo: falta de enzima tirosinasa, Tir y polimerización

40.
SINTESIS DE CATECOLAMINAS Fenilalanina Tirosina Hidroxilasa Hidroxilasa FENILALANINA TIROSINA DIHIDROXIFENILALANINA (DOPA ) Citoplasma Descarboxilasa Dopamina DOPAMINA HIDROLASA Nor-epinefrina Fenil-Etanol-Amina N-metil transferansa Epinefrina VESICULA

41.
INHIBIDORES Metil-P-Tirosina inhibe Fenhidroxilasa Disulfiram inhibe Citoplasma Descarboxilasa Reserpina y Guanetidina inhibe Impide el almacenamiento renal Tiramina inhibe Noradrenalina

42.
BIOSINTESIS DE MELANINA Tirocinasa TIROSINA 3-4 Dihidroxifenilalanina (DOPA) TIROCINASA Dopaquinona Dopacromo Indol 5-6 Quinona Melanina Polimerizacion (Sustancia compleja de elevado peso molecular) + PROTEINA Melanoproteina

43.
SINTESIS DE TIROXINA T3 Triiodotironina T4 Tetraiodotironio (-) 2 tiouracilo, propil tioruracilo, tiourea, aliltiourea CELULA EPITELIAL T T TG (Iodacion de los residuos de Tirosina) Tumor= feocromocitoma Tumor maligno= Bozio

44.
Ioduro de La dieta Cianuro (-) Ioduro Plasmico Peroxidasa Ioduro Activo Diiodo Tirosina-Tg Mit-Tg DIT-Tg Monolodo-tirosina.Tg T 4 T 3 TG Almacenados En los Folículos Proteínas Lisosomas TSH PROTEOLISIS T3 y T4 Tejidos donde van A ser metabolizados Fragmentos inactivos ORINA DIT-MIT LIBRES

45.
GRACIAS POR SU ATENCION!!! CULIACAN lago Centro de Ciencias Museo de Arte Difocur