1.
UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA
Sede Regional Estelí
UNI-NORTE
QUIMICA DE ALIMENTOS
PROTEÍNAS

2.
INTRODUCCION
Las moléculas de proteínas están
compuestas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Las proteínas se encuentran en
plantas y animales y son esenciales
para toda vida.

3.
Formar estructuras de soporte y
protección, tales como el cartílago, la piel,
las uñas, el pelo y el músculo.
 Las proteínas están construidas a base de
unidades más pequeñas, los aminoácidos.
 Las proteínas pueden ser desdobladas
para crear formas intermedias de tamaños y
propiedades variables.

4.
1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?
Las proteínas son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.
Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se establece
entre ellos se conoce como enlace peptídico.

5.
Composición
 Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi
todas poseen además S.
 El contenido de N representa ~ el 16 % de la
masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína
hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para
estimar la cantidad de proteína existente en
una muestra a partir de la medición del N de la
misma.
 Son polímeros de alto peso molecular. Están
formadas por unidades estructurales básicas
llamadas aminoácidos (aa).

6.
PROTEINAS
Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por
carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura está
formada por largas cadenas lineales: los aminoácidos.
Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.
Funciones:
 Estructura
 Regulación del
metabolismo
 Detoxificación
 Inmunidad
 Energía

7.
Se clasifican en:
 Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.
 Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno
proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se
elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.

8.
Introducción
De esos 20 ó 22 AMINOACIDOS AMINOACIDOS
ESENCIALES NO
aminoácidos existentes ESENCIALES
algunos pueden ser
sintetizados en los tejidos a Fenilalanina Glisina
partir de otro A.A. y son Isoleucina Serina
llamados no esenciales . Lisina Asparagina
Metionina Tirosina
Otros por el contrario, no Treonina Cistina
pueden ser sintetizados o no Valina Acido aspártico
en la calidad necesaria, por Triptófano Acido glutámico
Arginina Citrulina
lo que tienen que ser Histidina Ornitina
absorbidos ya sintetizados y Prolina
son denominados Alanina
aminoácidos esenciales .
A continuación se da una
lista de los aminoácidos
esenciales y no esenciales en

9.
Fuentes de proteínas
 Carnes,hígado, pescados, leche y
sus derivados, los huevos, las
legumbres (las proteínas de origen
animal poseen mayor predisposición
que las vegetales)
“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de
nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).
Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”

10.
El nombre proteína deriva del griego
“PROTEIOS”
 Compuesto nitrogenado natural de carácter
orgánico complejo.
Alimentos ricos en proteínas son la carne, las
aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso

11.
2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE
PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión
de aminoácidos mediante un enlace
peptídico.
El enlace peptídico es la unión entre un
grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y
un grupo α-amino de otro aa.

12.
Proteínas
 Son polímeros de
aminoácidos, (formados
por un grupo -COOH, un
grupo -NH2 y aun grupo -R
con distinto número de C.)
El grupo NH2 de un AA
se une con un grupo COOH
del AA vecino,
 perdiéndose una molécula
de agua.( E. peptídico).

13.
3.- AMINOÁCIDOS
Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).

14.
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

15.
Clasificación de los Enlaces Peptídico según el
numero de aminoácidos.
1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de
10.
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de
aminoácidos es mayor de 10.

16.
4.- ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
 Primaria
 Secundaria
 Terciaria
Cuaternaria

17.
Niveles de organización de las
proteínas.
PRIMARIA: secuencia de AA. La
sustitución de un solo AA altera su
función.
Cambios en esta estructura origina una proteína
diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e.
(Anemia falciforme).

18.
Estructura Primaria

19.
Niveles de organización de las
proteínas.
 SECUNDARIA:
configuración espacial de
la Proteína, determinada
por la proximidad de los
AA Algunas poseen forma
de "hélice" (alfa), y otras
de "hoja plegada"(beta.)

20.
Estructura Secundaria