A + B C + D
REACTIVOS PRODUCTOS
A + B C + D
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tiempo
v inversa
v directa
Una reacción está en EQUILIBRIO cuando las vel...
» Si la velocidad directa: v1= k1 [A].[B] es igual
a la velocidad inversa: v2= k2 [C].[D],
entonces:
k1 [A.[B]= k2 [C].[D]...
Si un sistema en equilibrio se somete a un cambio
de condiciones, éste se desplazará hacia una
nueva posición a fin de con...
Otro ejemplo:
A + B C + DA
A + B C + D
» La energía libre (G) es la fracción de
energía liberada en una reacción química
capaz de realizar trabajo.
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A + B C + D
ENERGÍA INICIAL ENERGÍA FINAL
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Cuando la Ei es menor que la Ef, se dice que la reacción es
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» HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
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Concentración de la enzima
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[Sustrato] no ...
Concentración del sustrato
Actividad enzimática
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[Enzima] no varía
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Actividad enzimática
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Temperatura óptima
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pH
Actividad enzimática
pH
pH óptimo
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-No Reversibles
-Reversibles
COMPETITIVOS: modifican la Km
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» Enzimas alostéricas
Son enzimas con estructura cuaternaria que poseen otros sitios
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» Isozimas o Isoenzimas
Son enzimas sintetizadas en diferentes tejidos, con
la misma función catalítica.
Presentan entre s...
» Clasificación
De acuerdo a la reacción que catalizan, las enzimas se
pueden clasificar en seis grandes grupos
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Reacciones Químicas. Noción de Equilibrio Químico. Enzimas. Cinética Enzimática.

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Las proteínas como catalizadores biológicos

  1. 1. A + B C + D REACTIVOS PRODUCTOS
  2. 2. A + B C + D v DIRECTA v INVERSA v de la Reacción tiempo v inversa v directa Una reacción está en EQUILIBRIO cuando las velocidades de la reacción directa e inversa se igualan, y las concentraciones de reactivos y sustratos se mantienen constantes en el tiempo.
  3. 3. » Si la velocidad directa: v1= k1 [A].[B] es igual a la velocidad inversa: v2= k2 [C].[D], entonces: k1 [A.[B]= k2 [C].[D] k1= [C].[D] k2 [A].[B] Keq= [C].[D] [A].[B] Si la Keq >1, la reacción transcurrirá predominantemente hacia la derecha (formación de producto). Si la Keq <1, la reacción ocurre preferentemente hacia la izquierda (formación de reactivos)
  4. 4. Si un sistema en equilibrio se somete a un cambio de condiciones, éste se desplazará hacia una nueva posición a fin de contrarrestar el efecto que lo perturbó y recuperar el estado de equilibrio. A + B C + D A + B C + D Principio de Le Chatelier D
  5. 5. Otro ejemplo: A + B C + DA A + B C + D
  6. 6. » La energía libre (G) es la fracción de energía liberada en una reacción química capaz de realizar trabajo. » Determinando el cambio de energía libre (ΔG) en una reacción, se puede predecir su sentido.
  7. 7. A + B C + D ENERGÍA INICIAL ENERGÍA FINAL Ei Ef G tiempo Cuando la Ei es mayor que la Ef, se dice que la reacción es EXERGÓNICA ΔG < 0
  8. 8. G tiempo Cuando la Ei es menor que la Ef, se dice que la reacción es ENDERGÓNICA ΔG > 0 Ei Ef
  9. 9. » Independientemente del ΔG, en toda reacción es necesario suministrar energía a los reactivos para que alcancen el estado de activación o transición, necesario para iniciar la reacción. Ea A + B C + D Ea (reacción catalizada) Energía de activación
  10. 10. » Las ENZIMAS son catalizadores BIOLÓGICOS, en su gran mayoría, de naturaleza PROTEICA. SUSTRATO SITIO ACTIVO ENZIMA PRODUCTOS E + S ES E + P
  11. 11. » HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA Enzima total Naturaleza proteica No proteínica Termolábil Termoestable Cuando la coenzima está fuertemente unida a la enzima, formando complejos difíciles de separar, se las denomina GRUPO PROSTÉTICO
  12. 12. » FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA Concentración de la enzima Actividad enzimática [Enzima] [Sustrato] no varía
  13. 13. Concentración del sustrato Actividad enzimática [Sustrato] [Enzima] no varía Vmax ½ Vmax Km Km La constante de Michaelis (Km) se relaciona de manera inversa con la AFINIDAD de la enzima por su sustrato. A mayor Km, menor afinidad.
  14. 14. Temperatura Actividad enzimática Temperatura Temperatura óptima Por aumento de la energía cinética, la velocidad de la actividad enzimática aumenta si se incrementa la temperatura, hasta un valor máximo, la TEMPERATURA ÓPTIMA, luego decae.
  15. 15. pH Actividad enzimática pH pH óptimo
  16. 16. » INHIBIDORES ENZIMÁTICOS -No Reversibles -Reversibles COMPETITIVOS: modifican la Km E + S ES E + P + I EI NO COMPETITIVOS: modifican la Vmax + S EIS + I
  17. 17. » Enzimas alostéricas Son enzimas con estructura cuaternaria que poseen otros sitios además del sitio catalítico, que funcionan como sitios reguladores. Los moduladores serán POSITIVOS si estimulan la actividad de la enzima, y NEGATIVOS si la disminuyen. En estas enzimas, la unión del sustrato a un sitio activo favorece el ingreso del sustrato a los restantes sitios activos, lo que se conoce como EFECTO COOPERATIVO. Actividad enzimática [Sustrato]
  18. 18. » Isozimas o Isoenzimas Son enzimas sintetizadas en diferentes tejidos, con la misma función catalítica. Presentan entre sí diferencias sutiles, consecuencia de que provienen de orígenes tisulares diversos.
  19. 19. » Clasificación De acuerdo a la reacción que catalizan, las enzimas se pueden clasificar en seis grandes grupos -OXIDO-REDUCTASAS -TRANSFERASAS -HIDROLASAS -LIASAS -ISOMERASAS -LIGASAS

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