4. El primer paso de la aldolasa mediante un mecanismo de catálisis covalente. Esto conlleva
la pérdida de una molécula de agua, y da lugar a la denominada base de Schiff.
5.
6.
7.
8.
9. Bibliografía
Brovetto, M.; Gamenara, D.; Saenz, P.; Seoane, G. Chem. Biotransformaciones
catalizadas por liasas Rev. 111(7), 4346 4403, 2011.‐
Juan Du, Rafael F. Say, Wei Lu, Georg Fuchs & Oliver Einsle. Active-sitio
remodelación de la fructosa-1,6-bifosfato aldolasa / fosfatasa bifuncional.
Shinya Fushinobu, Hiroshi Nishimasu, Daiki Hattori, Hyun-Jin Song &
Takayoshi Wakagi. Base estructural para la bifuncionalidad de la fructosa-1,6-
bisfosfato aldolasa / fosfatasa.
Laura Iturrate Montoya. Nuevos sistemas biocatalíticos para la formación de
enlaces c-c. diseño, caracterización y aplicación sintética de un enzima de
fusión quinasa-aldolasa. Tesis doctoral. Madrid, 2008.
Cox, Michael M. (2005). Albert L. Lehninger. ed (en inglés). Principles of
biochemistry, Volumen 1 (4 edición). 9780716743392: W. H. Freeman. pp. 1119.
10. Bibliografía
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catalizadas por liasas Rev. 111(7), 4346 4403, 2011.‐
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