1. CENTRO DE BACHILLERATO TECNOLÓGICO AGROPECUARIO
Nº. 138
VILLA HIDALGO, ZAC.
ELABORADO POR: IQ. PABLO CHÁVEZ CRUZ
PARA EL COMPONENTE PROPEDEÚTICO DEL BACHILLERATO
QUÍMICO-BIOLÓGICO
FECHA DE ELABORACIÓN PERIODO AGOSTO DE 2006 ENERO DE 2007
ÍNDICE
I.- La organización de los seres vivos…………………………... 4
1. Niveles de la organización …………………………………………………………………… 4
2. La célula como unidad ………………………………………………………………………… 6
3. Organismos unicelulares y pluricelulares …………………………………………………. 7
4. Las moléculas de la vida ………………………………………………………………………. 7

2. II.- EL Agua …………………………………………………………... 10
1. Estructura de la molécula de agua ………………………………………………………….. 10
2. Propiedades fisicoquímicas del agua ………………………………………………………. 12
3. Propiedades bioquímicas del agua …………………………………………………………. 14
4. Ionización del agua …………………………………………………………………………….. 15
5. Sistemas Tampón o Buffer ……………………………………………………………………. 16
6. Ósmosis y presión osmótica …………………………………………………………………. 17
7. Test de conocimientos sobre el agua ………………………………………………………. 21
8. Ejercicios sobre el agua ………………………………………………………………………. 22
III.- Aminoácidos……………………………………………………. 23
1. Nombre y estructura de los 20 aminoácidos más importantes para la vida ………….
24
2. Propiedades de los aminoácidos …………………………………………………………….. 32
IV.- Proteínas ………………………………………………………… 33
1. Composición química y clasificación de las proteínas …………………………………… 33
2. Péptidos y enlaces peptídicos ………………………………………………………………… 34
3. Estructura tridimensional de las proteínas ………………………………………………….. 38
4. Propiedades de las proteínas ………………………………………………………………….. 45
5. Función de las proteínas ……………………………………………………………………….. 54
6. Test de conocimientos sobre las proteínas …………………………………………………. 58
7. Ejercicios sobre las proteínas …………………………………………………………………. 60
V.- Vitaminas…………………………………………………………. 61
1. Principales vitaminas …………………………………………………………………………… 61
2. Características generales ……………………………………………………………………… 61
3. Vitaminas hidrosolubles ……………………………………………………………………….. 62
4. Vitaminas Liposolubles ………………………………………………………………………... 62
VI.- Hormonas……………………………………………………….. 64
1. Hormonas animales …………………………………………………………………………….. 64
2. Mecanismos hormonales ……………………………………………………………………… 65
3. Obtención de hormonas a partir de bacterias …………………………………………….. 66
VII.- Ácidos nucleícos ……………………………………………… 68
1. Composición de los ácidos nucleícos ………………………………………………………. 68
2. Tipos de ácidos nucleícos …………………………………………………………………….. 72
3. Ácido desoxirribonucleico …………………………………………………………………….. 74
4. Ácido ribonucleico ……………………………………………………………………………… 80
5. Funciones de los ácidos nucleícos ………………………………………………………….. 84
6. Test sobre ácidos nucleícos ………………………………………………………………….. 85
7. Ejercicios sobre ácidos nucleícos …………………………………………………………… 87
VIII.- Carbohidratos (glúcidos) …………………………………… 88
1. Concepto y clasificación ………………………………………………………………………. 88
2. Monosacáridos …………………………………………………………………………………… 89
2

3. 3. Enlace N-glucosídico y O-glucosídico ……………………………………………………….. 93
4. Disacáridos ……………………………………………………………………………………….. 94
5. Polisacáridos ……………………………………………………………………………………… 96
6. Glúcidos asociados a otras moléculas ………………………………………………………. 102
7. Funciones de los glúcidos ……………………………………………………………………… 104
8. Test sobre glúcidos ……………………………………………………………………………… 105
9. Ejercicios sobre glúcidos ………………………………………………………………………. 107
IX.- Lípidos……………………………………………………………. 108
1. Concepto y clasificación ………………………………………………………………………… 108
2. Estructura y características de los ácidos grasos …………………………………………. 109
3. Acilglicéridos, grasas simples o neutras ……………………………………………………. 112
4. Lípidos complejos o de membrana …………………………………………………………… 113
5. Céridos ……………………………………………………………………………………………… 116
6. Esteroides ………………………………………………………………………………………….. 117
7. Isoprenoides o terpenos ………………………………………………………………………… 119
8. Funciones de los lípidos ………………………………………………………………………… 121
9. Test sobre los lípidos ……………………………………………………………………………. 123
10.Ejercicios sobre lípidos …………………………………………………………………………. 125
1. La organización de los seres vivos. INICIO
1. Niveles de la organización.
2. La célula como unidad.
3

4. 3. Organismos unicelulares y pluricelulares.
4. Las moléculas de la vida
1. NIVELES DE ORGANIZACION EN BIOLOGIA
Podemos ver un orden Biológico en cada organismo en el mundo, y podemos encontrar los niveles
de organización desde los átomos y moléculas hasta alcanzar una biosfera.
Los átomos y moléculas se organizan para formar células, las moléculas para formar las células, las
células para formar los tejidos, los tejidos para formar órganos, los órganos para formar aparatos y
sistemas, y éstos forman el total llamado ser vivo. Un grupo de individuos que comparten las
mismas características genéticas (una especie) forma una población, un grupo de poblaciones
diferentes constituyen una comunidad, las comunidades actúan recíprocamente con su ambiente
para constituir un Bioma, la suma de todos ecosistemas y comunidades en la Tierra es la Biosfera.
Nivel Químico.− Se puede dividir en 2:
Átomo: Un núcleo con masa y con uno o más niveles de la energía (dependiendo de la clase del
elemento que viene acerca de), con electrones que giran en ellos, constituye un átomo. El núcleo
atómico contiene subpartículas de varios tipos, pero los de mayor importancia son los Protones, con
una carga eléctrica positiva, y los Neutrones compuestos por subpartículas con cargas negativas y
positivas electromagnéticas que se neutralizan unas a otras.
Cada subpartícula (los protones y los neutrones) del núcleo cuenta para dar la masa atómica, pero
para obtener un número atómico específico debemos considerar sólo la suma de electrones en ese
átomo. Por su lado, los electrones poseen una carga eléctrica negativa. Esto mantiene la estabilidad
en los niveles diferentes de la energía (determinado por medio de la ecuación de Schrödinger)
donde los electrones "giran" de un nivel de la energía a otro.
Molécula: Átomos de la misma clase (elemento) o de diferentes clases (compuesto) forman una
molécula. Hay algunas moléculas elementales en la naturaleza formadas por sólo un átomo
(moléculas monoatómicas), como el hidrógeno y el helio. No obstante, dos o más átomos forman la
mayoría de moléculas, como el oxígeno.
Cuándo átomos diferentes se combinan para formar moléculas, son llamadas compuestos. Un
ejemplo típico de compuesto es el agua. El agua es formada por un átomo de oxígeno y dos átomos
de hidrógeno. Hay dos clases de compuestos: los compuestos
Orgánicos y los compuestos inorgánicos. Los orgánicos tienen átomos de carbón en su estructura,
mientras los recintos inorgánicos no tienen átomos de carbón.
Las estructuras del ser viviente se construyen con compuestos orgánicos; es decir, por moléculas
basadas en el elemento Carbono. Las moléculas orgánicas principales que se arman para construir
la vida son los ácidos nucleícos, los carbohidratos, los lípidos y las proteínas. Estos cuatro tipos de
compuestos se organizan para formar las estructuras de una célula.
Nivel Celular.− Las moléculas se organizan altamente para construir membranas estructurales, que
poseen funciones específicas, según los materiales con que ellas son formadas. De afuera adentro,
y teniendo en cuenta una célula ideal (como una célula animal−vegetal), las células muestran
primero la pared celular. La pared celular es una estructura tiesa, celulósica, permeable, exclusiva
de plantas, las algas, los hongos y las bacterias. Su función es contener y proteger el citoplasma; y
la de proporcionar firmeza a la célula.
Interior a la pared de la célula está la membrana del plasma de la célula.
La membrana del plasma está constituida por una bi−capa fosfolipídica con proteínas incrustadas de
afuera hacia dentro. Imagínese la membrana del plasma de la célula como un sándwich de
aguacate, en que las dos rajas de pan son las "cabezas" (hidrofílicas) de la bi−capa fosfolipídica, y
el aguacate representa las "colas" de la bi−capa fosfolipídica (hidrofóbicas), una capa es fijada a la
otra por las colas. Para completar nuestro sándwich, nosotros metemos aceitunas de un lado a otro,
y algunos fragmentos de palillo de dientes incrustados en la rebanada superior y otros fragmentos
en la rebanada más baja. Cada aceituna representa una estructura importante de la membrana
hecha de proteína identificada como permeasa.
Las permeasas son las enzimas que transportan sustancias a través de la membrana de la célula,
sea al interior o al exterior de la célula, y son altamente específicas en su función. Además de este
papel, las membranas de célula operan como contenedores y como una protección para el
citoplasma. Los fragmentos del palillo de dientes representan los carbohidratos, glucoproteínas, y
glucolípidos.
El ingrediente vivo de la célula es el citoplasma. El citoplasma es un complejo de sustancias
orgánicas e inorgánicas, principalmente proteínas, lípidos, carbohidratos, minerales y agua. Estas
sustancias se organizan para constituir los organelos, como retículo endoplásmico, ribosomas,
cloroplastos, mitocondrias, aparato de
Golgi, nucléolo, el núcleo, lisosomas, vacuolas, y centrosomas.
4

5. Nivel Histológico.− Es la agrupación de células con una estructura determinada que realizan una
función especializada, vital para el organismo.
El tejido del cuerpo animal caracterizado por su capacidad para contraerse, por lo general en
respuesta a un estímulo nervioso. La unidad básica de todo músculo es la miofibrilla, estructura
filiforme muy pequeña formada por proteínas complejas. Cada célula muscular o fibra contiene
varias miofibrillas, compuestas de miofilamentos de dos tipos, gruesos y delgados, que adoptan una
disposición regular. Cada miofilamento grueso contiene varios cientos de moléculas de la proteína
miosina. Los filamentos delgados contienen dos cadenas de la proteína actina. Las miofribrillas
están formadas de hileras que alternan miofilamentos gruesos y delgados con sus extremos
traslapados. Durante las contracciones musculares, estas hileras de filamentos interdigitadas se
deslizan una sobre otra por medio de puentes cruzados que actúan como ruedas. La energía que
requiere este movimiento procede de mitocondrias densas que rodean las miofibrillas.
Los tejidos animales adquieren su forma inicial cuando la blástula, originada a partir del óvulo
fecundado, se diferencia en tres capas germinales: ectodermo, mesodermo y endodermo. A medida
que las células se van diferenciando (histogénesis), determinados grupos de células dan lugar a
unidades más especializadas para formar órganos que se componen, en general, de varios tejidos
formados por células con la misma función.
Se pueden distinguir cuatro tipos básicos de tejidos: Epitelial, Conectivo, Muscular y Nervioso.
Nivel Orgánico.− Conjunto de tejidos que está capacitado para realizar individualmente
intercambios de materia y energía con el medio ambiente, y para formar réplicas de sí mismo.
Los organismos, según la forma de nutrición, pueden ser autótrofos o heterótrofos. Los primeros
utilizan como fuente de carbono el dióxido de carbono y como fuente energética, la luz o la energía
que se desprende en reacciones químicas. Las plantas, las algas verde azuladas y algunas
bacterias son organismos autótrofos.
Los animales, hongos y muchas bacterias, que son heterótrofos, no pueden asimilar el carbono
oxidado y necesitan obtenerlo en forma de moléculas elaboradas por los autótrofos. El conjunto de
órganos forma los sistemas.
Nivel Sistemático.− Esta conformado por el grupo de órganos que cumplen una función
específica para la vida del individuo. Algunos son:
Sistema Endocrino.− Liberan un tipo de sustancias llamado hormonas.
Sistema Nervioso.− Están relacionados con la recepción de los estímulos, la transmisión de los
impulsos nerviosos o la activación de los mecanismos de los músculos.
Nivel Individuo.− El individuo es el ser único en la particularidad de su existir. En sociología, es la
persona considerada de forma aislada en relación con la sociedad.
Los individuos constan de distintas partes, se hallan en relación con el entorno y entre sí y se
distinguen de los otros por tener cada uno su propio tiempo, espacio, origen y destino. Como ser
único, el individuo contrasta con la pluralidad de seres únicos.
Además de esto el individuo está constituido por las interacciones coordinadas de células, tejidos,
órganos y sistemas que integran una persona como unidad viviente, permitiendo el funcionamiento
de su organismo.
Nivel Población.− Es el total de habitantes de un área específica (ciudad, país o continente) en un
determinado momento. La disciplina que estudia la población se conoce como demografía y analiza
el tamaño, composición y distribución de la población, sus patrones de cambio a lo largo de los años
en función de nacimientos, defunciones y migración, y los determinantes y consecuencias de estos
cambios. El estudio de la población proporciona una información de interés para las tareas de
planificación (especialmente administrativas) en sectores como sanidad, educación, vivienda,
seguridad social, empleo y conservación del medio ambiente. Estos estudios también proporcionan
los datos necesarios para formular políticas gubernamentales de población, para modificar
tendencias demográficas y conseguir objetivos económicos y sociales. También de los animales por
separado.
Una población se forma por el conjunto de individuos.
Nivel de Comunidad.− Es el conjunto de poblaciones de diferentes especies (animales y plantas)
que se encuentran interrelacionadas en un área o habitad determinado.
Nivel de Bioma.− Las grandes unidades de vegetación son llamadas formaciones vegetales por los
ecólogos europeos y biomas por los de América del Norte. La principal diferencia entre ambos
términos es que los biomas incluyen la vida animal asociada. Los grandes biomas, no obstante,
reciben el nombre de las formas dominantes de vida vegetal.
5

6. Bajo la influencia de la latitud, la elevación y los regímenes asociados de humedad y temperatura,
los biomas terrestres varían geográficamente de los trópicos al Ártico, e incluyen diversos tipos de
bosques, praderas, monte bajo y desiertos. Estos biomas incluyen también las comunidades de
agua dulce asociadas: corrientes, lagos, estanques y humedales. Los medios ambientes marinos,
que algunos ecólogos también consideran biomas, comprenden el océano abierto, las regiones
litorales (aguas poco profundas), las regiones bentónicas (del fondo oceánico), las costas rocosas,
las playas, los estuarios y las llanuras maréales asociadas.
Nivel de Biosfera.− Capa relativamente delgada de aire, tierra y agua capaz de dar sustento a la
vida, que abarca desde unos 10 Km. de altitud en la atmósfera hasta el más profundo de los fondos
oceánicos. En esta zona la vida depende de la energía del Sol y de la circulación del calor y los
nutrientes esenciales. La biosfera ha permanecido lo suficientemente estable a lo largo de cientos
de millones de años como para permitir la evolución de las formas de vida que hoy conocemos. Las
divisiones a gran escala de la biosfera en regiones con diferentes patrones de crecimiento reciben el
nombre de regiones biogeográficas.
2. LA CÉLULA COMO UNIDAD
La célula es la unidad básica de los seres vivos. Existen dos tipos de células:
1. Procariotas: son las más primitivas. No tiene membrana nuclear y tampoco núcleo. Posee un
filamento de ADN, de un cromosoma que es, circular. No tienen ni membranas ni orgánulos internos,
únicamente aparecen algunos ribosomas. Su estructura es:
2. Eucariotas: son el paso siguiente al la evolución de las procariotas. Son más grandes y poseen
núcleo y orgánulos internos. Existen dos clases (animal y vegetal). Su estructura es:
a) La Membrana Celular, que es común en la animal y la vegetal. Esta tiene 3 funciones:
− Limita el espacio interior del espacio exterior.
− Permeabilidad o intercambio de sustancias con el medio exterior.
− Mantiene la forma de la célula.
b) Pared celular: esta está presente solo en la célula vegetal. Su función es darle rigidez y forma a la
célula.
c) Citoplasma: esta es común en ambas células. Se define como espacio interno, comprendido
entre membrana nuclear y celular. Se distinguen 2 clases:
− Líquida o Hialoplasma: es, en su mayor parte, agua, aunque también sales y enzimas. En las
animales aparece el citoesqueleto, que es una red de proteínas que mantiene la forma de la célula y
permite el movimiento.
− Sólida o de Orgánulos. En esta hay 2 clases:
1. Ribosomas. Estos son comunes en las dos células. Está compuesto de proteínas y ARN
ribosómico. Su función es la síntesis de proteínas.
2. Retículo endoplasmático. Común en ambas. Su función es comunicar el núcleo con el espacio
extracelular.
Existen dos partes morfológicamente distintas:
− R. Endoplasmático rugoso: se llama así porque en su parte exterior está forrado por ribosomas. Es
la parte más cercana al núcleo y es, también, una prolongación de la Membrana nuclear. La parte
interna se llama LUMEN. Su función es acabar la síntesis de proteínas.
− R. E. Liso: se llama así porque no tiene ribosomas en su parte externa y es una prolongación o
una etapa inmadura del rugoso.
d). Aparato de Golgi.
Son unas cisternas situadas entre el retículo endoplasmático y la membrana. Su misión es conectar
el retíc. endoplasmát. y la membrana. Cada saco se llama dictiosoma por que parecen dedos.
Recogen las sustancias que vienen del retículo y las empaquetan en vesículas y las envía a la
membrana.
e). Lisosomas: son comunes en ambas. Viene a ser el estomago de la célula, en el se digieren todas
las moléculas que la célula absorbe. Son globos que tienen su origen en el aparato de Golgi. En el
encierra enzimas digestivas que provienen del retículo endoplasmático. Hay 2 tipos de lisosomas:
− Primarios: son vesículas que sólo contienen enzimas.
− Secundarios: son vesículos más grandes que contienen enzimas y algún nutriente que está siendo
digerido.
Tienen como función la renovación de los orgánulos viejos celulares mediante un proceso llamado
autolisis (autodigestión).
f). Mitocondrias: son comunes en ambas. Tienen forma ovalada y su función es aportar energía a la
célula.
Para esto necesita el proceso de respiración celular. Tiene origen en: Teorema de la Endosimbiósis:
propuesta por Lyn Margulis. Según este teorema una bacteria heterótrofa se asoció, de forma
simbiótica, con otra bacteria aeróbica, dando lugar una célula capaz de asimilar y aprovechar el
oxigeno atmosférico.
6

7. g). Cloroplastos: es exclusivo de las vegetales. Su función es la fotosíntesis
H2O + Almidón Mat. inorg. Mat. org.
Su origen está en la teoría de la Endosimbiosis. (lo mismo que antes).
h). Centrosoma: está constituido por dos centriolos y sólo está presente en las Ç. animales.
Constituyen formas cilíndricas huecas que forman el Huso acromático durante la mitosis. También
forma los Filios y los flagelos de las células con capacidad móvil.
i). Núcleo: es común en ambas. Es la principal diferencia entre la procariota y la eucariota. Tienen
forma, más
o menos, esférica y ocupa una posición, más o menos, central.
Estructura de la célula: Memb externa: es doble y continua con la del retículo endoplasmático. En su
cara interna está forrada por una lámina que es donde se sujeta la cromatina, la memb. no es
continua, si no que está formada por poros que conectan el nucleoplasma con el citoplasma. La
parte interior se llama nucleoplasma, compuesto un 90% de agua, enzimas, ARN y ADN. El ADN
aparece como cromatina y las enzimas intervienen tanto en la replicación del ADN, como en la
síntesis de ARN.
3. ORGANISMOS UNICELULARES Y PLURICELULARES.
Unicelulares: son seres vivos compuestos de una célula y capaces de cumplir las 3 funciones
básicas (reproducción, etc.). ¿Cuáles son?:
Bacterias
1.Procariotas
Cianobacterias
Hongos unicelulares (levaduras)
2. Eucariotas Protoctistas (protozoos)
Algas unicelulares
Miden desde 1 micra a 3mm. Se reproducen de forma asexual, por bipartición. Algunos tienen de
conductas parasexuales, en estos hay dos células: una donante y una receptora que se enriquece
del material genético de la donante y sufre una mutación.
Pluricelulares: son org. que poseen más de 1 célula. Proceden de una misma célula que se divide.
Todos son eucariotas y se engloban en 3 categorías:
1. Hongos y mixomicetes. Común en las vegetales y las animales. Sus orígenes se dan en las
unicelulares que aumentan de tamaño, pero esto conlleva un problema: aumenta el volumen pero
no la superficie y se solventa haciendo partes que cada trozo da una célula. Pero esto supone otro
problema, que a partir de una célula tienen que salir muchas distintas, que se llama diferenciación
celular. Para solventarlo se impide que se manifiesten unos genes para evitar que lo hagan otros.
Cuidando el conjunto de células en tamaño, forma y función se asocian y forman un tejido.
4. LAS MOLÉCULAS DE LA VIDA
Materia Viviente
Se define como la materia viva como un sistema psico−químico sumamente complejo y
termodinámicamente activo, es decir capaz de poder adaptar energía de su entorno y transformarla
en su propio beneficio.
Sus características son:
· Los seres vivos tienen forma, estructura y tamaño específicos.
Los seres vivos realizan metabolismo que es el proceso químico mediante los cuales mantiene y
produce energía para crecer o recuperarse.
· Los seres vivos realizan desplazamiento o locomoción.
Los seres vivos poseen sensibilidad. Los seres vivos reaccionan o responden a los estímulos y
cambios físicos y químicos del entorno en el que viven.
Los seres vivos tienen crecimiento, el cual es el aumento de masa celular de los seres vivos. Las
plantas crecen hasta su muerte, los animales tienen un crecimiento limitado.
Los seres vivos se reproducen, es una característica distintiva de los seres vivos, permite a las
células multiplicar su material genético, transmitiéndolo de una generación a otra.
· Los seres vivos poseen adaptación al medio en el que viven.
Su composición química está basada principalmente en cuatro elementos llamado BIOGENÉSICOS,
BIOELEMENTOS U ORGANÓGENOS, que son: C, H, N, O.
7

8. Al combinarse estos elementos forman todos los demás compuestos que se encuentran en los
organismos vivientes.
Además de estos existen otros que también forman la materia viviente, los cuales se encuentran en
menores proporciones y se les llaman OLIGOELEMENTOS.
De la combinación de todas la moléculas básicas de la materia viva (C, H, N, O) se forma el llamado
PROTOPLASMA.
El Protoplasma
Es la sustancia que forma parte fundamental de todos los seres vivos unicelulares y pluricelulares.
Esta se encuentra en un estado coloidal, donde la fase dispersante la forma el agua y la dispersa,
numerosas moléculas de proteínas, lípidos, carbohidratos, sales minerales, etc.
Se divide en compuestos inorgánicos y orgánicos:
1. Compuestos inorgánicos.− Las moléculas inorgánicas tiene una estructura química sencilla. Sus
funciones dentro del sistema viviente son muy importantes.
a. El Agua.− Es el nombre común que se aplica al estado líquido del compuesto de hidrógeno y
oxígeno H2O.
El agua es el componente principal de la materia viva. Constituye del 50 al 90% de la masa de los
organismos vivos. El agua actúa como disolvente transportando, combinando y descomponiendo
químicamente sustancias.
b. El gas Carbónico.− Es un gas incoloro, inodoro y con un ligero sabor ácido, cuya molécula
consiste en un
átomo de carbono unido a dos átomos de oxígeno (CO2). El dióxido de carbono es 1,5 veces
aproximadamente más denso que el aire. Es soluble en agua en una proporción de un 0,9 de
volumen del gas por volumen de agua a 20 °C. El dióxido de carbono se produce por diversos
procesos: por combustión u oxidación de materiales que contienen carbono, como el carbón, la
madera, el aceite o algunos alimentos; por la fermentación de azúcares, y por la descomposición de
los carbonatos bajo la acción del calor o los ácidos.
c. Sales Minerales.− Son moléculas de fácil ionización, que se encuentra en los seres vivos.
Pueden presentarse en dos formas:
− Precipitados.− Constituyen estructuras sólidas insolubles, que tienen función esquelética.
− Disueltas en agua.− Se encuentran formado por iones positivos llamados cationes e iones
negativos llamados aniones.
2. Compuestos Orgánicos.− Son los que contiene Carbono. Son moléculas muy grandes y están
unidas en su mayoría por enlaces covalentes.
a. Los Carbohidratos.− contienen hidrógeno y oxígeno, en la misma proporción que el agua, y
carbono. La fórmula de la mayoría de estos compuestos se puede expresar como Cm(H2O)n. Sin
embargo, estructuralmente estos compuestos no pueden considerarse como carbono hidratado,
como la fórmula parece indicar.
Los hidratos de carbono son los compuestos orgánicos más abundantes en la naturaleza. Las
plantas verdes y las bacterias los producen en el proceso conocido como fotosíntesis, durante el
cual absorben el dióxido de carbono del aire y por acción de la energía solar producen hidratos de
carbono y otros productos químicos necesarios para que los organismos sobrevivan y crezcan.
Entre los hidratos de carbono se encuentran el azúcar, el almidón, la dextrina, la celulosa y el
glucógeno, sustancias que constituyen una parte importante de la dieta de los humanos y de
muchos animales. Los más sencillos son los azúcares simples o monosacáridos, que contienen un
grupo aldehído o cetona; el más importante es la glucosa. Dos moléculas de monosacáridos unidas
por un átomo de oxígeno, con la eliminación de una molécula de agua, producen un disacárido,
siendo los más importantes la sacarosa, la lactosa y la maltosa. Los polisacáridos son enormes
moléculas formadas por uno o varios tipos de unidades de monosacáridos unas 10 en el glucógeno,
25 en el almidón y de 100 a 200 en la celulosa.
En los organismos vivos, los hidratos de carbono sirven tanto para las funciones estructurales
esenciales como para almacenar energía. En las plantas, la celulosa y la hemicelulosa son los
principales elementos estructurales. En los animales invertebrados, el polisacárido quitina es el
principal componente del dermatoesqueleto de los artrópodos. En los animales vertebrados, las
capas celulares de los tejidos conectivos contienen hidratos de carbono. Para almacenar la energía,
las plantas usan almidón y los animales glucógeno; cuando se necesita la energía, las enzimas
descomponen los hidratos de carbono.
b. Los Lípidos.− Los lípidos están formados por carbono, hidrógeno y oxígeno, aunque en
proporciones distintas a como estos componentes aparecen en los azúcares. Se distinguen de otros
tipos de compuestos orgánicos porque no son solubles en agua (hidrosolubles) sino en disolventes
orgánicos (alcohol, éter). Entre los lípidos más importantes se hallan los fosfolípidos, componentes
mayoritarios de la membrana de la célula.
8

9. Los fosfolípidos limitan el paso de agua y compuestos hidrosolubles a través de la membrana
celular, permitiendo así a la célula mantener un reparto desigual de estas sustancias entre el
exterior y el interior.
Las grasas y aceites, también llamados triglicéridos, son también otro tipo de lípidos. Sirven como
depósitos de reserva de energía en las células animales y vegetales. Cada molécula de grasa está
formada por cadenas de ácidos grasos unidas a un alcohol llamado glicerol o glicerina. Cuando un
organismo recibe energía asimilable en exceso a partir del alimento o de la fotosíntesis, éste puede
almacenarla en forma de grasas, que podrán ser reutilizadas posteriormente en la producción de
energía, cuando el organismo lo necesite. A igual peso molecular, las grasas proporcionan el doble
de energía que los hidratos de carbono o las proteínas.
Otros lípidos importantes son las ceras, que forman cubiertas protectoras en las hojas de las plantas
y en los tegumentos animales. También hay que destacar los esteroides, que incluyen la vitamina D
y varios tipos de hormonas.
c. Las Proteínas.− Cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por
aminoácidos(son moléculas que presentan un grupo amino y un grupo carboxilo, unidos a un mismo
átomo de C) unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales,
como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica. Se descubrieron en
1838 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más del 50%
del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero.
Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el
pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y
desencadenar reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada
especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas
distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para
construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía,
con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.
Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, son responsables de la
contracción muscular. Las enzimas son proteínas, al igual que la insulina y casi todas las demás
hormonas, los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transporta oxígeno en la
sangre.
d. Los Ácidos Nucleicos.− Son moléculas muy complejas que producen las células vivas y los
virus. Reciben este nombre porque fueron aisladas por primera vez del núcleo de células vivas. Sin
embargo, ciertos ácidos nucleícos no se encuentran en el núcleo de la célula, sino en el citoplasma
celular. Los ácidos nucleícos tienen al menos dos funciones: transmitir las características
hereditarias de una generación a la siguiente y dirigir la síntesis de proteínas específicas. El modo
en que los ácidos nucleícos realizan estas funciones es el objetivo de algunas de las más
prometedoras e intensas investigaciones actuales. Los ácidos nucleícos son las sustancias
fundamentales de los seres vivos, y se cree que aparecieron hace unos 3.000 millones de años,
cuando surgieron en la Tierra las formas de vida más elementales. Los investigadores han aceptado
que el origen del código genético que portan estas moléculas es muy cercano en el tiempo al origen
de la vida en la Tierra. Los bioquímicos han conseguido descifrarlo, es decir, determinar la forma en
que la secuencia de los ácidos nucleícos dicta la estructura de las proteínas.
Las dos clases de ácidos nucleícos son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico
(ARN).
Tanto la molécula de ARN como la molécula de ADN tienen una estructura de forma helicoidal. Su
peso molecular es del orden de millones. A las cadenas se les unen una gran cantidad de moléculas
más pequeñas (grupos laterales) de cuatro tipos diferentes. La secuencia de estas moléculas a lo
largo de la cadena determina el código de cada ácido nucleíco particular. A su vez, este código
indica a la célula cómo reproducir un duplicado de sí misma o las proteínas que necesita para su
supervivencia.
INICIO
II.- El agua INICIO
9

10. 1. Estructura de la molécula de AGUA
El agua es la molécula más abundante en los seres vivos, y representa entre el 70 y 90% del peso
de la mayor parte de los organismos. El contenido varia de una especie a otra; también es función
de la edad del individuo (su % disminuye al aumentar la edad) y el tipo de tejido. Puedes ver
ejemplos de esto en la siguiente tabla.
EL CONTENIDO EN AGUA DEL CUERPO HUMANO
Este contenido se mantiene constante por el equilibrio
entre ingresos y pérdidas. Los ingresos diarios en un
hombre con dieta mixta, actividad física moderada y
que habite en clima templado sonde 2,6 litros.
De ellos: l,31 de la bebida, 1 litro de alimentos, y 0,3
de agua metabólica. Las pérdidas son otros 2,6 litros,
de los cuales: 1,41 de la orina,1 por la evaporación
por piel y pulmón y 0,21 de pérdida fecal.
El papel primordial del agua en el metabolismo de los seres vivos se debe sus propiedades físicas y
químicas, derivadas de la estructura molecular.
A temperatura ambiente es líquida, al contrario de lo que cabría esperar, ya que otras moléculas de
parecido peso molecular (SO2, CO2, SO2, H2S, etc.) son gases. Este comportamiento se debe a que
los dos electrones de los dos hidrógenos están desplazados hacia el átomo de oxigeno, por lo que
en la molécula aparece un polo negativo, donde está el oxígeno, debido a la mayor densidad
electrónica, y dos polos positivos, donde están los dos hidrógenos, debido a la menor densidad
electrónica. La molécula de agua son dipolos.
Entre los dipolos del agua se establecen fuerzas de atracción llamados puentes de hidrógeno,
formándose grupos de 3-9 moléculas. Con ello se consiguen pesos moleculares elevados y el agua
se comporta como un líquido. Estas agrupaciones, le confieren al agua sus propiedades de fluido,
en realidad, coexisten estos pequeños polímeros de agua con moléculas aisladas que rellenan los
huecos.
Los enlaces por puentes de hidrógeno son, aproximadamente, 1/20 más débiles que los enlaces
covalentes, el hecho de que alrededor de cada molécula de agua se dispongan otras moléculas
unidas por puentes de hidrógeno, permite que se forme en el seno del agua una estructura
ordenada de tipo reticular, responsable en gran parte del comportamiento anómalo y de sus
propiedades físicas y químicas.
El agua se presenta en tres estados: Sólida líquida o gaseosa como podemos observar en la
siguiente figura:
10

11. 2. Propiedades fisicoquímicas del agua
El agua presenta las siguientes propiedades físico-químicas:
a) Acción disolvente.
El agua es el líquido que más sustancias disuelve (disolvente universal), esta propiedad se debe a
su capacidad para formar puentes de hidrógeno con otras sustancias, ya que estas se disuelven
cuando interaccionan con las moléculas polares del agua.
La capacidad disolvente es la responsable de dos funciones importantes para los seres vivos: es el
medio en que transcurren las mayorías de las reacciones del metabolismo, y el aporte de nutrientes
y la eliminación de desechos se realizan a través de sistemas de transporte acuosos.
b) Fuerza de cohesión entre sus moléculas.
Los puentes de hidrógeno mantienen a las moléculas fuertemente unidas, formando una estructura
compacta que la convierte en un líquido casi incompresible.
c) Elevada fuerza de adhesión.
De nuevo los puentes de hidrógeno del agua son los responsables, al establecerse entre estos y
otras moléculas polares, y es responsable, junto con la cohesión de la capilaridad, al cual se debe,
en parte, la ascensión de la sabia bruta desde las raíces hasta las hojas.
d) Gran calor específico. El agua absorbe grandes cantidades de calor que utiliza en romper los
puentes de hidrógeno. Su temperatura desciende más lentamente que la de otros líquidos a medida
que va liberando energía al enfriarse. Esta propiedad permite al citoplasma acuoso servir de
protección para las moléculas orgánicas en los cambios bruscos de temperatura.
e) Elevado calor de vaporización.
A 20ºC se precisan 540 calorías para evaporar un gramo de agua, lo que da idea de la energía
necesaria para romper los puentes de hidrógeno establecidos entre las moléculas del agua líquida y,
posteriormente, para dotar a estas moléculas de la energía cinética suficiente para abandonar la
fase líquida y pasar al estado de vapor.
f) Elevada constante dieléctrica.
Por tener moléculas bipolares, el agua es un gran medio disolvente de compuestos iónicos, como
las sales minerales, y de compuestos covalentes polares como los glúcidos.
Las moléculas de agua, al ser polares, se disponen alrededor de los grupos polares del soluto,
llegando a desdoblar los compuestos iónicos en aniones y cationes, que quedan así rodeados por
moléculas de agua. Este fenómeno se llama solvatación iónica.
11

12. g) Bajo grado de ionización. De cada 107 de moléculas de agua, sólo una se encuentra ionizada.
H2O H3O+ + OH-
Esto explica que la concentración de iones hidronio (H3O+) y de los iones hidroxilo (OH-) sea muy
baja. Dado los bajos niveles de H3O+ y de OH-, si al agua se le añade un ácido o una base, aunque
sea en poca cantidad, estos niveles varían bruscamente.
3. Propiedades Bioquímicas del agua
Los seres vivos se han adaptado para utilizar químicamente el agua en dos tipos de reacciones:
a) En la fotosíntesis en la que los enzimas utilizan el agua como fuente de átomos de hidrógeno.
b) En las reacciones de hidrólisis, en que los enzimas hidrolíticos han explotado la capacidad del
agua para romper determinados enlaces hasta degradar los compuestos orgánicos en otros más
simples, durante los procesos digestivos.
4. Ionización del agua y escala de pH
Si observas la figura siguiente, comprobarás que dos moléculas polares de agua pueden ionizarse
debido a las fuerzas de atracción por puentes de hidrogeno que se establecen entre ellas.
Un ión hidrogeno se disocia de su átomo de oxigeno de la molécula (unidos por enlace covalente), y
pasa a unirse con el átomo de oxígeno de la otra molécula, con el que ya mantenía relaciones
mediante el enlace de hidrógeno.
Como vemos, el agua no es un líquido químicamente puro, ya que se trata de una solución iónica
que siempre contiene algunos iones H3O+ y OH- . (Se utiliza el símbolo H+, en lugar de H3O+).
El producto [H+]·[OH-]= 10-14, se denomina producto iónico del agua, y constituye la base para
establecer la escala de pH, que mide la acidez o alcalinidad de una disolución acuosa , es decir, su
concentración de iones [H+] o [OH-] respectivamente. Definimos el pH como:
pH=-log[H+]
El pH del agua es 7 y lo consideramos neutro. Valores mayores serán básicos o alcalinos y valores
menores ácidos.
5. Sistemas tampón o buffer
Los organismos vivos soportan muy mal las variaciones del pH, aunque tan solo se trate de unas
décimas de unidad, y por ello han desarrollado en la historia de la evolución sistemas tampón o
buffer que mantienen el pH constante, mediante mecanismos homeostáticos. Las variaciones de pH,
afectan a la estabilidad de las proteínas y, en concreto, en la actividad catalítica de los enzimas,
pues en función del pH, pueden generar cargas eléctricas que modifiquen su actividad biológica.
Los sistemas tampón que tienden a impedir la variación del pH cuando se añaden pequeñas
cantidades de iones H+ o OH- consisten en un par ácido-base conjugada que actúan como dador y
aceptor de de protones, respectivamente. Podemos citar otros tampones biológicos, como son el par
carbonato-bicarbonato y el par monofosfato-bifosfáto. El pH normal de los fluidos corporales suele
oscilar alrededor de 7, Plasma sanguíneo7,4 ; Saliva:6,35-6,95 ; Orina 5,8; jugo gástrico:2,1 etc.
12

13. 6. Osmosis y presión osmótica
Se define ósmosis como una difusión pasiva, caracterizada por el paso del agua, disolvente, a
través de la membrana semipermeable, desde la solución más diluida a la más concentrada.
Y entendemos por presión osmótica, a aquella que sería necesaria para detener el flujo de agua a
través de la membrana semipermeable. Al considerar como semipermeable a la membrana
plasmática, las células de los organismos pluricelulares deben permanecer en equilibrio osmótico
con los líquidos tisulares que los bañan.
Si los líquidos extracelulares aumentan su concentración de solutos, se haría hipertónica respecto a
las células, como consecuencia se originan pérdida de agua y deshidratación (plasmólisis)
De igual forma, si los líquidos extracelulares se diluyen, se hacen hipotónicos respecto a las células.
El agua tiende a pasar al protoplasma y las células se hinchan y se vuelven turgentes, pudiendo
estallar (en el caso de células vegetales la pared de celulosa lo impediría), por un proceso de
turgescencia.
En el caso de los eritrocitos sanguíneos la plasmólisis se denomina crenación y la turgescencia el de
hemólisis.
DISOLUCIONES ACUOSAS
Una dispersión es una mezcla homogénea de moléculas distintas. En ella aparecen una fase
dispersante o disolvente y moléculas dispersas o solutos. En las dispersiones acuosas el agua
constituye la fase dispersante, mientras que la fase dispersa presenta amplias variaciones: desde
pequeñas moléculas como cloruro de sodio, hasta grandes proteínas como las albúminas.
Las dispersiones cuya fase dispersa posee moléculas de baja masa molecular se denominan
dispersiones coloidales.
En el supuesto de que las moléculas de la fase dispersa posean masas moleculares elevadas (más
de 10.000 u.m.a.) O tengan un tamaño comprendido entre 1 milimicra y 0,2 micras, se denominan
dispersiones coloidales.
Las dispersiones coloidales pueden presentarse en forma fluida (sol) o con aspecto gelatinoso
(gel).El paso de sol a gel siempre es posible, mientras que el paso inverso no lo es siempre.
Las dispersiones coloidales hidrófilas, presentan afinidad por el agua de una capa de ésta, lo que
les confiere una gran estabilidad, dado que al estar sus radicales protegidos, no pueden reaccionar
con otras moléculas.
Las dispersiones coloidales hidrófobas están formadas por partículas que repelen el agua, por lo
que son inestables.
Propiedades de las dispersiones.
13

14. La adsorción es un proceso por el cual las partículas de una sustancia son atraídas hacia la
superficie de un sólido o de una partícula coloidal en suspensión. No debes confundir la adsorción
con la absorción, que se refiere a la entrada de una sustancia al interior de otra.
La diálisis, es un proceso que permite separar las partículas coloidales de las no coloidales. Este
efecto se logra gracias a una membrana cuya permeabilidad únicamente permite el paso de las
partículas no coloidales.
¿LA POCIÓN MÁGICA?
7. Test de conocimientos sobre agua
1) Los enlaces por puente de Hidrógeno son
Más débiles que los covalentes
Más fuertes que los covalentes
Igual de fuertes que los covalentes
2) El agua es un líquido casi incompresible debido a:
Elevada fuerza de adhesión
La fuerza de cohesión entre sus moléculas
Elevado grado de ionización
3) En el agua la concentración de iones OH- y H+ es :
Muy alta Baja Muy Baja
4) ¿Cuál es el productor iónico del agua?
[H+]·[OH-]= 10-14
[H-]·[OH+]= 10-14
[H+]·[OH-]= 7
5) ¿Para qué utilizan los seres vivos los sistemas tampón?
Para elevar o bajar su pH.
Para que su pH varíe con el medio.
Para mantener su pH constante.
6) Entendemos por presión osmótica ...
La presión de la atmósfera sobre los seres vivos.
La necesaria para detener el flujo de agua a través de la membrana semipermeable.
La necesaria para aumentar el flujo de agua a través de la membrana semipermeable.
7) Los cristales de oxalato cálcico…
14

15. 8. Ejercicios sobre agua.
Te planteamos una serie de preguntas relacionadas con el tema.
2.- Explica, ayudándote de un dibujo, una de las propiedades más importantes del agua: la fuerte
cohesión entre sus moléculas.
3.- Funciones del agua en los seres vivos.
4.- Relaciona los términos turgencia y plasmólisis.
5.- Explica las razones por las que consideramos el agua como disolvente universal. ¿Por qué es
tan importante esta función en los seres vivos?
6.- Importancia de la ósmosis en los seres vivos. Citar ejemplos.
7.- Solubilidad en el agua. Moléculas hidrófilas e hidrófobas.
8.- Concepto de sistema tampón. Citar algún ejemplo.
10.- Qué le ocurriría a un glóbulo rojo si lo pusiéramos en una solución hipotónica. ¿Y en una
hipertónica?
INICIO
15

16. III.- Los aminoácidos. INICIO
Son
las
unid
ades
básic
as
que
form
an
las
prote
ínas.
Su
deno
mina
ción
resp
onde
a la
com
posic
ión
quím
ica
gene
ral
que
pres
enta
16

17. n, en
la
que
un
grup
o
amin
o (-
NH2)
y
otro
carb
oxilo
o
ácid
o (-
COO
H)
se
unen
a un
carb
ono
(-C-).
Las
otras
dos
vale
ncias
de
ese
carb
ono
qued
an
satur
adas
con
un
átom
o de
hidró
geno
(-H)
y
con
un
grup
o
quím
ico
varia
ble
al
que
se
deno
mina
radic
al (-
R).
17

18. Tridi
men
sion
alme
nte
el
carb
ono
pres
enta
una
confi
gura
ción
tetra
édric
a en
la
que
el
carb
ono
se
disp
one
en el
centr
o y
los
cuatr
o
elem
ento
s
que
se
unen
a él
ocup
an
los
vérti
ces.
Cua
ndo
en el
vérti
ce
supe
rior
se
disp
one
el
-CO
OH y
se
mira
por
la
18

19. cara
opue
sta
al
grup
o R,
segú
n la
disp
osici
ón
del
grup
o
amin
o (-
NH2)
a la
izqui
erda
o a
la
dere
cha
del
carb
ono
se
habl
a de
"-L-
amin
oáci
dos
o de
"-D-
amin
oáci
dos
resp
ectiv
ame
nte.
En
las
prote
ínas
sólo
se
encu
entra
n
amin
oáci
dos
de
confi
gura
ción
L.
19

20. En la
natur
alez
a
exist
en
unos
80
amin
oáci
dos
difer
ente
s,
pero
de
todo
s
ellos
sólo
unos
20
form
an
parte
de
las
prote
ínas
y
son
los
sigui
ente
s:
alani
na,
argin
ina,
aspa
ragin
a,
ácid
o
aspá
rtico,
cisteí
na,
ácid
o
glutá
mico
,
gluta
mina
,
glicin
a,
histid
ina,
20

21. isole
ucin
a,
leuci
na,
lisina
,
meti
onin
a,
fenil
alani
na,
proli
na,
serin
a,
treon
ina,
triptó
fano,
tirosi
na y
valin
a.
1.
Nom
bre y
estru
ctura
de
los
20
amin
oáci
dos
más
impo
rtant
es
para
la
vida
Alan
ina,
conti
ene
un
grup
o
metil
o
com
o
cade
21

22. na
later
al.
Form
a
parte
del
grup
o de
amin
oáci
dos
con
grup
os
no
polar
es
(hidr
ófob
os),
y
com
o
prom
edio
parti
cipa
en
un
9%
de la
com
posic
ión
de
las
prote
ínas.
Pued
e ser
sinte
tizad
22

23. o por
el
orga
nism
o
hum
ano:
la
biosí
ntesi
s
tiene
lugar
a
travé
s de
la
trans
amin
ació
n del
piruv
ato
(éste
r del
ácid
o
pirúv
ico),
el
prod
ucto
final
de la
glicól
isis.
Esta
reac
ción
tamb
ién
tiene
lugar
en
los
mús
23

24. culos
esqu
elétic
os
en
cond
icion
es
anae
róbic
as.
Al
igual
que
el
ácid
o
láctic
o
que
se
gene
ra en
esas
mis
mas
cond
icion
es,
la
alani
na
vuelv
e a
trans
form
arse
en
piruv
ato
en el
híga
do, y
tras
la
sínte
24

25. sis
de
gluc
osa
vuelv
e a
estar
a
disp
osici
ón
del
mús
culo
com
o
porta
dor
de
ener
gía.
Su
abre
viatu
ra es
Ala.
Argi
nina,
conti
ene
un
grup
o
guan
idino
((NH
)( C
2
(NH2
)
(NH)
-) en
el
extre
25

26. mo
de la
cade
na
later
al
que
está
carg
ado
positi
vam
ente
a pH
neutr
o; es
decir
,
perte
nece
al
grup
o de
amin
oáci
dos
con
carg
a
positi
va.
Es,
junto
a la
lisina
, el
amin
oáci
do
con
la
cade
na
26

27. later
al
más
larga
, y
es
fuert
eme
nte
hidró
filo.
Este
amin
oáci
do
parti
cipa
en
un
4,7%
(con
resp
ecto
a
todo
s los
amin
oáci
dos)
de la
com
posic
ión
de
las
prote
ínas.
La
argin
ina,
form
ada
en el
ciclo
de la
urea,
27

28. se
trans
form
a en
el
prec
ursor
de
este
com
pues
to.
Aunq
ue
con
ello
el
orga
nism
o de
los
mam
ífero
s
podrí
a
disp
oner
de
sufici
ente
argin
ina
para
la
sínte
sis
de
prote
ínas,
este
amin
oáci
do
debe
ser
28

29. com
pleta
do
por
el
aport
e en
la
alim
enta
ción,
por
lo
que
la
argin
ina
es
uno
de
los
amin
oáci
dos
esen
ciale
s
para
el
ser
hum
ano.
Su
abre
viatu
ra es
Arg.
Asp
arag
29

30. ina,
conti
ene
un
grup
o
amid
o
(NH2
-
CO-)
en el
extre
mo
de
su
cade
na
later
al.
Pert
enec
e al
grup
o de
amin
oáci
dos
con
cade
nas
later
ales
polar
es
sin
carg
a. Es
quím
icam
ente
muy
simil
30

31. ar a
la
gluta
mina
,
difer
enci
ándo
se
sólo
en
que
la
cade
na
later
al
tiene
un
átom
o de
carb
ono
men
os.
Parti
cipa
com
o
prom
edio
en
un
4,4%
(en
relac
ión
con
todo
s los
amin
oáci
dos)
de la
com
posic
31

32. ión
de
las
prote
ínas.
Pued
e ser
sinte
tizad
o por
el
orga
nism
o
hum
ano,
sien
do el
prec
ursor
para
su
biosí
ntesi
s el
ácid
o
aspá
rtico.
Su
abre
viatu
ra es
Asn.
Ácid
o
aspá
rtico
, que
pres
enta
un
grup
o
carb
32

33. oxilo
(CO
OH-)
en el
extre
mo
de la
cade
na
later
al.
A pH
fisiol
ógic
o,
este
grup
o
funci
onal
tiene
una
carg
a
nega
tiva,
por
lo
que
a
men
udo
el
ácid
o
aspá
rtico
tamb
ién
se
deno
mina
aspa
33

34. rtato.
Pert
enec
e al
grup
o de
amin
oáci
dos
con
cade
nas
later
ales
polar
es
carg
adas
.
Parti
cipa
com
o
prom
edio
en
un
5,5%
(en
relac
ión
con
todo
s los
amin
oáci
dos)
de la
cons
tituci
ón
de
las
prote
ínas.
Pued
34

35. e ser
sinte
tizad
o por
el
orga
nism
o
hum
ano,
por
lo
que
no
es
nece
sario
inger
irlo
con
los
alim
ento
s. Su
biosí
ntesi
s
tiene
lugar
por
trans
amin
ació
n del
ácid
o
oxal
acéti
co,
un
prod
ucto
inter
medi
o del
ciclo
35

36. de
Kreb
s. Su
abre
viatu
ra es
Asp.
Cist
eína,
conti
ene
un
átom
o de
azufr
e en
la
cade
na
later
al:
este
grup
o tiol
(SH-
) es
extre
mad
ame
nte
react
ivo.
Form
a
parte
del
grup
o de
amin
oáci
dos
con
grup
36

37. os
polar
es
sin
carg
a.
Dese
mpe
ña
un
pape
l
muy
impo
rtant
e en
la
estru
ctura
espa
cial
de
las
prote
ínas
por
la
form
ació
n de
puen
tes
bisulf
uro
entre
dos
radic
ales
de
cisteí
na
dentr
o de
una
mis
ma
37

38. prote
ína o
en
prote
ínas
difer
ente
s.
Parti
cipa
com
o
prom
edio
en
un
2,8%
(con
relac
ión a
todo
s los
amin
oáci
dos)
de la
cons
tituci
ón
de
las
prote
ínas,
y
pued
e ser
sinte
tizad
o por
el
orga
nism
o
hum
ano.
Es
38

39. un
amin
oáci
do
no
esen
cial,
pero
en
los
mam
ífero
s se
form
a a
partir
de la
meti
onin
a,
que
es
indis
pens
able,
y de
la
serin
a,
que
no lo
es.
Cua
ndo
la
meti
onin
a
pierd
e el
grup
o
metil
o de
su
átom
39

40. o de
azufr
e se
trans
form
a en
hom
ocist
eína,
que
es la
sust
anci
a
prec
ursor
a de
la
cisteí
na.
Su
abre
viatu
ra es
Cys.
Ácid
o
glut
ámic
o,
conti
ene
un
segu
ndo
grup
o
carb
oxilo
(HO
OC-)
en
su
40

41. cade
na
later
al.
Este
grup
o se
encu
entra
total
ment
e
ioniz
ado
a pH
fisiol
ógic
o,
por
lo
que
el
ácid
o
glutá
mico
se
engl
oba
dentr
o de
los
amin
oáci
dos
con
grup
os
polar
es
con
carg
a
nega
tiva.
41

42. Es
quím
icam
ente
muy
simil
ar al
ácid
o
aspá
rtico,
del
que
se
difer
enci
a por
tener
en
su
cade
na
later
al un
átom
o de
carb
ono
(-
CH2-
)
más.
Se
trata
de
un
amin
oáci
do
no
esen
cial,
es
decir
, que
42

43. pued
e ser
sinte
tizad
o por
el
orga
nism
o
hum
ano.
Su
abre
viatu
ra es
Glu.
Glut
amin
a
conti
ene
un
grup
o
amid
o al
final
de la
cade
na
later
al.
Con
ello,
la
gluta
mina
perte
nece
al
grup
43

44. o de
amin
oáci
dos
con
cade
nas
later
ales
polar
es
sin
carg
a.
Parti
cipa
com
o
prom
edio
en
un
3,9%
(en
relac
ión
con
todo
s los
amin
oáci
dos)
de la
com
posic
ión
de
las
prote
ínas,
y
pued
e ser
sinte
tizad
a por
44

45. el
orga
nism
o
hum
ano.
La
biosí
ntesi
s
tiene
lugar
a
travé
s del
ácid
o
glutá
mico
.
Actú
a
com
o
fuent
e y
reser
va
de
nitró
geno
en
muc
has
reac
cion
es
meta
bólic
as.
Por
ello,
el
contr
ol
centr
45

46. al
del
meta
bolis
mo
de
nitró
geno
se
ejerc
e a
travé
s de
la
form
ació
n de
gluta
mina
. Su
abre
viatu
ra es
Gln.
Glici
na
(quí
mica
), es
el
amin
oáci
do
más
simpl
e,
con
un
átom
o de
hidró
geno
com
o
cade
46

47. na
later
al.
Pertenece a los aminoácidos no polares, y a diferencia de todos los demás aminoácidos su carbono
(átomo al que se encuentra unido el grupo carboxilo y el grupo amino) no es asimétrico. Participa
como promedio en un 7,9% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las
proteínas, y puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosíntesis tiene lugar a partir del
dióxido de carbono y del amoniaco o a partir de la serina. Tiene una gran importancia fisiológica en
los mamíferos, ya que actúa en la transmisión de los impulsos eléctricos. Fue el primer aminoácido
en ser aislado, en 1820, a partir de un hidrolizado de gelatina. Su abreviatura es Gly.
Histidina, posee como cadena lateral un anillo de imidazol, una molécula formada por tres átomos
de carbono, tres de hidrógeno y dos de nitrógeno.
Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares con carga, y es el único
aminoácido que puede cambiar el signo de su carga en el intervalo de pH fisiológico. Por eso, la
histidina aparece con mucha frecuencia en el centro activo de las enzimas, donde actúa por ejemplo
como catalizador ácido-base. Participa como promedio en un 2,1% (en relación con todos los
aminoácidos) de la composición de las proteínas. Su biosíntesis parte de etapas intermedias de la
síntesis de nucleótidos. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es uno de los
aminoácidos esenciales. Su abreviatura es His.
Isoleucina, contiene una cadena ramificada de hidrocarburos con cuatro átomos de carbono como
grupo lateral. Pertenece por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares
(hidrófobos), y participa como promedio en un 4,6% (en relación con todos los aminoácidos) de la
composición de las proteínas. Al igual que la treonina, la isoleucina —a diferencia de los demás
aminoácidos— posee dos carbonos asimétricos. Su biosíntesis tiene lugar a partir del piruvato (el
producto final de la glicolisis), como ocurre con la valina y la leucina, los otros dos aminoácidos con
cadenas laterales no polares ramificadas. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es
uno de los aminoácidos esenciales. Su abreviatura es Iso.
Leucina, que tiene como cadena lateral una cadena de hidrocarburos ramificada formada por cuatro
47

48. átomos de carbono. Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares
(hidrófobos), y participa como promedio en un 7,5% (en relación con todos los aminoácidos) de la
composición de las proteínas. Su biosíntesis parte —al igual que en el caso de la valina y la
isoleucina, los otros aminoácidos con cadenas laterales no polares ramificadas— del piruvato, el
producto final de la glicolisis. La leucina no puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es
uno de los aminoácidos esenciales. A menudo, las proteínas ligantes de ADN contienen radicales de
leucina situados espacialmente uno detrás de otro, que según se cree se unen al ADN mediante
interacciones hidrófobas (“cremallera de leucina”). Su abreviatura es Leu.
Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con
la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se
llaman aminoácidos no esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina,
triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial
durante el crecimiento, pero no para el adulto)
Lisina, que tiene como cadena lateral un grupo aminobutilo no ramificado.
A pH fisiológico, el átomo de nitrógeno de esa cadena lateral está cargado positivamente. Pertenece
al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares con carga positiva, y participa como
promedio en un 7% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. El
precursor para su biosíntesis es el ácido aspártico. No puede ser sintetizado por los mamíferos, por
lo que es uno de los aminoácidos esenciales. Su abreviatura es Lis.
Metionina, la cadena lateral de la metionina contiene un grupo tioéter, un grupo funcional con un
átomo de azufre. Esto significa que el grupo metilo del extremo puede cederse más fácilmente, por
lo que la metionina actúa a menudo como donante de grupo metilo en reacciones de
transmetilación. Forma parte del grupo de aminoácidos con grupos no polares (hidrófobos). Este
aminoácido participa como promedio en un 1,7% (en relación con todos los aminoácidos) de la
composición de las proteínas. Su biosíntesis parte del ácido aspártico, siendo aportado el átomo de
azufre por la cisteína. La metionina no puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que figura
entre los aminoácidos esenciales. Desempeña un papel especial en la biosíntesis de proteínas. Su
abreviatura es Met.
Fenilalanina, la cadena lateral de la fenilalanina contiene un anillo aromático de fenilo:
48

49. Forma parte del grupo de aminoácidos con grupos no polares (hidrófobos). Este aminoácido
participa como promedio en un 3,5% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de
las proteínas. El precursor para su biosíntesis es el corismato, una molécula en forma de anillo que
se obtiene, entre otros, a partir de productos intermedios de la glicolisis. No puede ser sintetizado
por los mamíferos, por lo que constituye uno de los aminoácidos esenciales. La ausencia de una
enzima, la fenilalanina hidroxilasa, que cataliza la degradación de fenilalanina a tirosina, provoca
una enfermedad denominada fenilcetonuria. Esta enfermedad hereditaria puede causar retraso
mental severo en el ser humano, si bien una dieta pobre en fenilalanina permite alcanzar un
desarrollo normal. Su abreviatura es Phe.
Prolina, es, en sentido estricto, un iminoácido. La cadena lateral de la prolina está unida tanto al
átomo de carbono adyacente al grupo carboxilo como al átomo de nitrógeno. Esto da lugar a una
molécula anular, que hace que la prolina tenga una conformación relativamente rígida:
Forma parte del grupo de aminoácidos con grupos no polares (hidrófobos). Participa como promedio
en un 4,6% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Puede ser
sintetizada por el organismo humano, por lo que no es imprescindible su presencia en la dieta. El
precursor para su biosíntesis es el ácido glutámico. Su abreviatura es Pro.
Serina, es, junto a la treonina, el único aminoácido con una cadena lateral hidroxilada.
Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga, y se encuentra a
menudo en los centros activos de las enzimas, por ejemplo en los de muchas enzimas digestivas.
Participa como promedio en un 7,1% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de
las proteínas. Puede ser sintetizado por el organismo humano, por lo que no es necesario obtenerlo
a través de los alimentos. La ruta principal de formación de la serina en los tejidos animales
comienza con el ácido 3-fosfoglicérido, un producto intermedio de la glicolisis. Es el aminoácido
precursor de la glicina y de la esfingosina. Su abreviatura es Ser.
Treonina, que al igual que la serina tiene una cadena lateral hidroxilada (CH 3-CHOH-). Pertenece
por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga, y se encuentra con
frecuencia en los centros activos de las enzimas. Al igual que la isoleucina, la treonina —a diferencia
de todos los demás aminoácidos— tiene dos carbonos asimétricos. Participa como promedio en un
6% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. No puede ser
sintetizada por los mamíferos, por lo que figura entre los aminoácidos esenciales. El precursor para
su biosíntesis es el ácido aspártico. Su abreviatura es Thr.
49

50. Triptófano, que contiene como cadena lateral un grupo indol (C8H5NH).
Pertenece al grupo de aminoácidos con grupos no polares o hidrófobos. Participa como promedio en
un 1,1% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Los mamíferos
no pueden sintetizar el triptófano, por lo que figura entre los aminoácidos esenciales. En el
metabolismo, el triptófano es importante entre otras cosas para la formación de la amida del ácido
nicotínico (también denominada nicotinamida o vitamina B3).
El organismo utiliza esta amida para fabricar el dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD), un
transmisor universal de equivalentes de reducción (electrones o átomos de hidrógeno que participan
en las reacciones de oxidación-reducción), por ejemplo en procesos de transferencia de hidrógeno
o, bajo la forma de dinucleótido fosfato de nicotinamida y adenina (NADP), en la biosíntesis de
ácidos grasos. La carencia de triptófano en la dieta provoca una enfermedad conocida como
pelagra. Su abreviatura es Trp.
Tirosina, la cadena lateral de la tirosina contiene un anillo de hidroxifenilo (HO-C6H4-CH2-).
Pertenece al grupo de aminoácidos con grupos polares sin carga. Participa como promedio en un
3,5% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Los mamíferos
pueden sintetizar la tirosina, un aminoácido no esencial, a partir de la fenilalanina, un aminoácido
esencial que debe obtenerse a través de la alimentación. Su abreviatura es Tyr.
Valina, que tiene como cadena lateral una cadena ramificada de hidrocarburos con tres átomos de
carbono, el llamado grupo isopropilo ((CH3)2CH-).
Pertenece por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares. Participa como
promedio en un 6,9% (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas.
Su biosíntesis parte del piruvato, el producto final de la glicolisis, como ocurre también con la leucina
y la isoleucina, los otros dos aminoácidos con cadenas laterales no polares ramificadas. La valina no
puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que constituye uno de los aminoácidos esenciales
que deben obtenerse a partir de la dieta. Su abreviatura es Val.
50

51. Como vemos en la tabla tenemos aminoácidos apolares, polares sin carga y polares con carga.
2. Propiedades de los aminoácidos.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un
comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la
glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+)
si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es
ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un
estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas
positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es
mínima en su punto isoeléctrico.
INICIO
IV.- Proteínas INICIO
51

52. Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:
a)son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es
decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleícos.
b)son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación
de sus propias estructuras celulares. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.
c)muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc.). Esta
característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que
se encuentran en las células como simples sustancias inertes.
1.- Composición Química y Clasificación de las proteínas.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular,
constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque
pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu),
magnesio (Mg), yodo (Y), etc.
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados
AMINOACIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares
proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro
de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y
regulación.
Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es
indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.
Se clasifican, de forma general, en Holoproteínas y Heteroproteínas según estén formadas
respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos
adicionales no aminoacídicos.
En la ilustración podemos apreciar el grupo porfirínico hemo de la hemoglobina, una heteroproteína.
2. Péptidos y Enlace peptídico.
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo
amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos
se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a
estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
• etc.
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo
C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto
del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo
que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la
naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
52

53. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la
disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que
lo forman.
ALGUNOS PÉPTIDOS NATURALES
a) Oxitocina.- es un péptido con función hormonal que produce la hipófisis para provocar las
contracciones uterinas durante el parto.
b) Encefalina.- es un péptido de 5 aminoácidos producido por las células nerviosas (neuronas) para
inhibir el dolor; es decir, actúa como la morfina.
c) Veneno de escorpiones y algunas serpientes. Son péptidos con acción neurotóxica y por tanto
producen irritaciones, paralizaciones e incluso la muerte de las presas.
53

54. 3. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS
Estructura tridimensional.
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad biológica.
Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan
lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
La ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que
forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden
en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es
arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada proteína.
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la
cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los
giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de
la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración -helicoidal y las hélices
de colágeno)
Las -hélice aparecen en rojo.
b) Formas plegadas (configuración o de hoja plegada).
54

55. c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien
definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. Por ejemplo, ver en las figuras anteriores
los lazos que unen entre sí -hojas plegadas.
La ESTRUCTURA TERCIARIA está representada por los superplegamientos y enrollamientos de
la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas
que se mantienen por enlaces fuertes (puentes bisulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles
(puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones
hidrofóbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es
cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas,
que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones
esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo;
la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.; la fibroina del hilo de seda y de las telarañas y
la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.
La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias cadenas
polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan
autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco,
todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.
4. Propiedades de las proteínas
SOLUBILIDAD
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es
debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles
(puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda
recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a
otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace
posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto
55

56. liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos
las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar
compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína
pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta
salinidad; agitación molecular; etc. El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se
hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60
ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres
vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro
de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los
glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no
de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc. o los procesos alérgicos e
incluso algunas infecciones.
56

57. ALIMENTOS QUE CAMBIAN DE ASPECTO
a) Cuando se hierve o fríe un huevo, el calor hace que la ovoalbúmina presente en la clara se
desnaturalice y se forma un coágulo característico, insoluble y blanco. En este caso, el calor hace
que se rompa la estructura terciaria globular de la ovoalbúmina y pase a adoptar una forma fibrosa e
insoluble.
b) Cuando la leche se acidifica, debido al ácido láctico resultante de la fermentación bacteriana,
algunas de las proteínas que contiene, como la caseína, se desnaturalizan, se insolubilizan y se
origina lo que se conoce como "leche cortada". Este mismo proceso es la base para la fabricación
de yogur a partir de la leche, total o parcialmente descremada, pasteurizada y a veces
homogeneizada. A escala industrial, a la leche se le añade una dosis del 3 º ó 4% de una asociación
de dos fermentos lácteos : el estreptococo Streptococcus thermophilus (bacteria poco productora de
ácido láctico, pero muy aromática) y el bacilo Lactobacillus bulgaricus (bacteria muy acidificante).
Además, el yogur se suele aromatizar con concentrados de frutas y otros sabores naturales.
57

58. CABELLO LISO / CABELLO RIZADO
La forma del cabello, liso o rizado, depende de la manera en que se establezcan los puentes
bisulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios los puentes bisulfuro entre las alfa-
hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados los
puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando
abrochamos mal los botones de una chaqueta.
La "permanente" es una técnica de peluquería que riza el cabello mediante unos reactivos que
rompen los puentes bisulfuro del cabello lacio natural y establecen otros nuevos en diferentes
regiones.
EL RECHAZO DE LOS TRANSPLANTES
El principal obstáculo para el éxito en los trasplantes de órganos e incluso en los injertos de
determinados tejidos orgánicos es el propio sistema inmunológico del receptor, que puede
reconocer como "extrañas" partículas biológicas proteicas (antígenos HLA) del nuevo órgano o tejido
y pone en marcha los mecanismos de defensa contra el órgano o tejido trasplantado, de manera
similar a como lo haría contra otros agentes extraños (bacterias, virus, hongos, parásitos, etc.).
Cuando esto ocurre se produce la muerte celular en el órgano trasplantado y, por tanto, la
destrucción del mismo.
58

59. PIEDRAS SOBRE SU PROPIO TEJADO
Cuando el sistema inmunológico pierde la capacidad de distinguir lo propio de lo ajeno, el organismo
"está perdido". En vez de defenderlo, lo ataca, produciendo las llamadas enfermedades
autoinmunes.
Las ubicuitinas, unas proteínas presentes en casi todos los seres vivos, podrían ser el vínculo que
relaciona una enfermedad autoinmune con una infección bacteriana previa. De confirmarse esta
teoría, el sistema inmunológico produciría la enfermedad al atacar las ubicuitinas del propio
organismo, creyendo que ataca a las de las bacterias.
59

60. ENCUENTRA PROTEINAS EN ALIMENTOS
100 GRS. DE CHOCOLATE APORTAN GRAN CANTIDAD DE PROTEINAS.
PARA SUSTITUIR EL FILETE
¿CUANTO MÁS PROTEINAS, MEJOR?
Las dietas hiperprotéicas (exceso de carnes, pescados, huevos, leche, etc.) pueden llegar a ser
tóxicas por dos motivos:
A) Por una parte, las proteínas digeridas suministran aminoácidos, pero cuando hay exceso se
transaminan y los restos cetoácidos se almacenan en forma de grasas. La vía metabólica es:
Ácido oxalacético -> ácido pirúvico -> ácido acético -> ácidos grasos ->grasas.
B) Por otra parte, el exceso de grupos amino procedentes de las transaminaciones y los nucleótidos
procedentes de los ácidos nucleícos no se eliminan en forma de urea, sino en forma de ácido úrico,
que puede cristalizar en las articulaciones, en la piel o en los riñones y originar un trastorno muy
doloroso denominado "gota".
60

61. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos
vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células
mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular
funciones, etc. Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para
originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los
anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los
reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc.
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que desempeñan:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
• Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores
o facilitan el transporte de sustancias.
• Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
2. Funciones de las proteínas
• La elastina del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos
de seda, respectivamente.
Función ENZIMATICA
-Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los
niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o
la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la
ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para
61

62. mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
• Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas
fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE
• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
• La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
• Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
• Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
• La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
• La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
• La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la
cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
• La lactoalbúmina de la leche.
62

63. COSMÉTICOS, ¿EL ELIXIR CONTRA EL ENVEJECIMIENTO DE LA PIEL?
De todos los órganos del cuerpo humano, la piel es el de mayor tamaño. Tiene una estructura
compleja formada por dos estratos distintos, que descansan sobre una capa de grasa. El estrato
exterior: la Epidermis, está formada por varias capas; las células más exteriores adquieren
uniformemente un relleno de la proteína ?-queratina y forman la capa protectora exterior de células
muertas (capa córnea). El estrato inferior: la Dermis es una densa capa celular que contiene fibras
proteínicas de colágeno, elásticas y reticulínicas, que son las que determinan la firmeza y elasticidad
de la piel.
El envejecimiento supone la reducción del ritmo de producción de células dérmicas y epidérmicas y
deteriora, especialmente, las fibras proteínicas de la dermis.
Muchos cosméticos tratan de evitar el envejecimiento de la piel, manteniendo la humedad de la
misma. Algunos incluyen variadas formas de colágeno, pero, aunque puede que haga el producto
más atractivo comercialmente, desde el punto de vista científico, su eficacia se pone en duda ya que
las moléculas de colágeno que incluyen son demasiado grandes para pasar a través de la
epidermis.
Por otra parte, las cremas hidratantes tradicionales están, en la actualidad, "atrapadas en el interior
de unos contenedores químicos" denominados Liposomas, de modo que el agente hidratante
permanece en el lugar en que se ha aplicado y no es arrastrado por el sudor o la humedad. Los
compuestos basados en liposomas se encuentran entre las mejores cremas hidratantes, pero, a
pesar de su coste y de su sofisticación, la mayoría de los dermatólogos cree que todavía no son
más efectivos que la vaselina.
Algunas empresas fabricantes de cosméticos han dado un paso más adelante y han cargado los
liposomas con colágeno y elastina, con la esperanza de que estas proteínas reparen los daños
producidos por la edad. Sin embargo, aportar los bloques de construcción para la reparación de la
piel sería como vaciar una carga de ladrillos en una obra y esperar que se coloquen solos.
Es sabido también que las microinyecciones de colágeno en surcos y arrugas localizadas de la piel
no son del todo definitivas porque el colágeno "injertado" es, generalmente, reabsorbido por el
organismo al cabo de un tiempo (entre ocho meses y un año) y, a veces, éstos "añadidos" pueden
producir alergias.
LA PROTEÍNA ASESINA
63

64. Stanley B. Prusiner, profesor de bioquímica de la Universidad de California (EE.UU) descubrió el
"prión", nombre derivado de "proteinaceus infectious particle" (partícula proteínica infecciosa), que
es un nuevo principio biológico de infección, como los virus o las bacterias, pero mucho más
pequeños que ellos. Este investigador, por cuyo descubrimiento recibió el premio Nóbel de Medicina
en 1997, ha demostrado que los priones existen normalmente en el organismo como proteínas
celulares inocuas, pero poseen la capacidad de convertir sus estructuras en formaciones muy
inestables y dañinas que causan enfermedades mortales en seres humanos y animales.
Según descubrió Prusiner, las enfermedades causadas por priones pueden ser hereditarias,
contagiosas u ocurrir de forma espontánea, y en todos los casos, producen un efecto esponjoso por
la muerte de las células nerviosas.
Su labor empezó hace años, tras la muerte de uno de sus pacientes causada por la enfermedad de
Creutzfeldt-Jakob, llamada "de las Vacas Locas", de la que se sabía que podía transmitirse a través
de extractos cerebrales de animales infectados.
Todos los análisis apuntaban a que el agente infeccioso estaba incluido en una sola proteína, pero
la comunidad internacional acogió con escepticismo este descubrimiento y Prusiner siguió su labor
para definir la exacta naturaleza de este agente infeccioso.
Junto con sus colegas, en 1984 consiguió aislar una prueba genética que demostró que los priones
se encontraban en todos los animales analizados, incluido el hombre.
El sistema inmunológico del cuerpo no reacciona ante la presencia de los priones porque están
presentes desde el nacimiento en forma de proteínas naturales.
5. Test de conocimientos sobre proteínas
1) Las proteínas son macromoléculas biológicas constituidas básicamente por:
64

65. C, H, O, P.
C, H, O, N.
C, H, O, Fe
2) Los -L-aminoácidos se caracterizan por:
la disposición del grupo carboxilo (-COOH) a la izquierda del carbono .
la disposición del grupo amino (-NH2) a la derecha del carbono .
la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda del carbono .
3) El comportamiento anfótero de los aminoácidos se refiere a que:
El pH que exista en una disolución acuosa determina su ionización.
El pH que exista en una disolución acuosa determina su actividad óptica.
El pH impide que se solubilicen en una disolución acuosa.
4) Un ejemplo de polipéptido es la unión de:
Ala - Glu - Tyr - Met - Pro
Cys - Pro - His - Ala - Ile - Phe - Gly
ninguna respuesta es correcta.
5) En cuanto al enlace peptídico, es cierto que:
se establece entre los grupos amino (-NH2) de dos aminoácidos contiguos.
se establece entre los grupos carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos contiguos.
se establece entre los grupos amino (-NH2) y carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos
6) La configuración o de lámina plegada de una proteína, se refiere a:
su estructura primaria.
su estructura secundaria.
su estructura terciaria.
7) Si la mioglobina es una proteína formada por un único polipéptido, ¿puede tener estructura
cuaternaria?
nunca
si
a veces
8) Cuando una proteína se desnaturaliza, ¿quedan libres sus aminoácidos?
si
nunca
a veces
9) :La especificidad de las proteínas es consecuencia de:
la capacidad de cada ser vivo para fabricar sus propias proteínas.
la capacidad de cada ser vivo para rechazar sus propias proteínas.
ambas respuestas son correctas.
10) El colágeno es una proteína con función:
estructural.
enzimática.
hormonal.
65

66. 7. Ejercicios sobre proteínas.
Te planteamos una serie de preguntas relacionadas con el tema. Si encuentras algún problema en
su resolución, puedes utilizar el correo electrónico, desde el botón de tutor, y te facilitaremos la
ayuda necesaria.
1.- Comente las propiedades de los aminoácidos. ¿Qué son y cómo se forman los péptidos?
2.- Describa las características de los niveles de organización estructural de las proteínas. ¿Qué
diferencias hay entre las alfa-hélice y las láminas plegadas de la estructura secundaria de las
proteínas?
3.- Explique la desnaturalización de las proteínas, contestando razonadamente a las siguientes
cuestiones: concepto; factores que pueden desnaturalizar a las proteínas; tipos de enlaces que se
rompen durante el proceso; posibilidades de ser reversible.
4.- Explique a qué se refiere la especificidad de las proteínas y por qué puede plantear problemas
en los transplantes de órganos.
5.- Funciones de las proteínas. Cite ejemplos de proteínas y funciones concretas que desempeñen
en el organismo.
INICIO
66

67. V.- Vitaminas INICIO
Sustancias fundamentales para la realización y mantenimiento de los procesos biológicos en los
seres vivos, las vitaminas no fueron estudiadas hasta los primeros años del siglo XX. No obstante,
ya mucho antes se había comprobado la necesidad de ingerir determinados alimentos en la dieta
para evitar la aparición de algunas enfermedades. Así ocurrió con el escorbuto, carencia de vitamina
C, que constituyo una auténtica plaga de los marineros durante siglos y que logró erradicarse
estableciendo provisiones de cítricos en los barcos que zarpaban para efectuar largos viajes.
Las vitaminas son cuerpos orgánicos, biológicamente activos, que los organismos precisan en
cantidades muy reducidas para mantener sus procesos vitales. Se trata, de modo similar a las
enzimas, de auténticos biocatalizadores que intervienen en funciones básicas de los seres vivos,
como son el metabolismo, el equilibrio mineral del organismo, la conservación de ciertas estructuras
y tejidos e incluso la visión ( caso de la vitamina A ).
1. Características generales.
A pesar de las numerosas observaciones empíricas realizadas en los siglos XVIII y XIX que
apuntaban la existencias de ciertas sustancias presentes en algunos alimentos, las cuáles eran
absolutamente necesarias para impedir la aparición de determinadas enfermedades como el beriberi
o el escorbuto, hasta los inicios del siglo XX no se comprobó la importancia efectiva de tales
compuestos denominados vitaminas por el químico polaco Casimir Funk en 1911. Un año después,
éste científico, junto con el bioquímico británico Frederick Hopkins (que en 1906 había demostrado
la presencia en los alimentos de lo que él llamo factores accesorios, tan esenciales en la dieta como
los restantes principios nutritivos) propusieron la teoría de que la carencia de dichas vitaminas en la
alimentación daba origen a graves deficiencias orgánicas.
Las investigaciones posteriores han permitido comprobar la veracidad de esta suposición, así como
la complejidad y variedad estructural y funcional de éstas sustancias. Las vitaminas difieren
67