2. 1. Aminoàcids
1.1- Estructura dels aminoàcids
 Proteïnes: Polímers d’aminoàcids
 Aminoàcids: Baix pes molecular.
Grup carboxil (-COOH) i grup Amino (-NH2)
Carboni α

3. •Els aminoàcids tenen noms abreviats, per
exemple: Gly (Glicina), Ala (Alanina)
•Existeixen 20 tipus d’aminoàcids primaris
(formadors de proteïnes), els que no pot
sintetizar el nostre organismes’anomenen
essencials (8)

4. 1.2- Propietats dels
aminoàcids
Propietats físiques
Tots tenen un C assimètric excepte la Gly. Per
això presenten activitat òptica (desvien el pla
de llum polaritzada: dextrògir (+) i levògir(-)
Formes D i L, en la natura la L és la forma més
abundant.

5. Propietats químiques
En solució aquosa es comporten com a àcids i com
a bases: Amfòters
Grup Bàsic: Capta H+
Grup àcid: Allibera H+

6. Els aminoàcids mantenen constants el
ph del medi (Efecte tampó)
B- En medi àcid ph<7, l’aminoàcid es comporta captant els protons
del medi (es comporta com una base)
C- En medi bàsic ph>7, l’aminoàcid es comporta alliberant protons (es
comporta com un àcid)
A- El ph en el qual els aminoàcids tendeixen ser neutres (forma
dipolar neutra), s’anomena punt isoelèctric*.

7. 1.3- La classificació dels
aminoàcids
 Segons el radical R els aminoàcids poden ser
apolars (Hidròfobs), polars amb càrrega (+ o
-), polars sense carrega:
 No polars: R és una cadena hidrocarbonada . Ala
 Polars sense càrrega: R presenta grups que formen
enllaços d’hidrogen en l’aigua. Gly i Cys.
 Polars amb càrrega negativa (àcids): R presenta un
grup àcid (-COOH). Asp i Glu
 Polars amb càrrega positiva (bàsics): R presenta un
grup bàsic (-NH2). Lys

9. 2- Enllaç peptídic
Enllaç coval.lent entre un grup carboxil i un grup amino. Així
s’enllacen els aminoàcids per formar pèptids ( porteïnes són
polipèptids de més de 50 Aa)

10. 3. Estructura de les
proteïnes
 Pes superior a 50000 Daltons.
 Tasca: Quan pesa 1 Dalton?
 Àtoms constitutius: C, H, N, O i S
 L’estructura de les proteïnes presenta
diferents nivells: Primària, secundària,
terciària i quaternària
Proteïnes wiki

11. 3.1- Estructura Primària
 Seqüència d’aminoàcids d’una proteïna,
s’expressa enumerant els aminoàcids
 El primer es reconeix perquè té el grup amino
lliure i l’últim perquè té el grup carboxil

13. 3.2- Estructura secundària
 Disposició en l’espai de la cadena d’aminoàcids
 N’hi ha de tres tipus:
 α-helix
 Hèlix de colagen
 Conformació-β
 Aquesta estructura depèn del nombre
d’enllaços d’hidrogen que presenta (aminoàcids
presents i també temperatura a la que es
troba)

14. α-helix
 Helicoidal: Es formen enllaços d’hidrogen
entre l´oxigen d’un – CO- d’un Aa i l hidrogen
del –NH- del quart Aa que el segueix.
3,6 Aa per volta
Exemple: α−ceratina

15. Hèlix de colagen
-Més allargada que l’α-hèlix
-Abunden: Prolina i Hidroxiprolina
-3 Aa per volta
-S’aconsegueix l’estabilitat perquè s’associen tres hèlix

16. Superhèlix de colagen

17. Conformació β
 Els Aa formen un zig-zag, per manca
d’enllaços d’hidrogen entre aminoàcids.
 La cadena espot replegar i es poden formar
enllaços d’hidrogen entre segments distants:
Làmina plegada
Exemple: Fibroïna de la seda

18. 3.3- Estructura terciària
 Disposició en l’espai de l´estructura
secundària: Conformació Globular
 Radicals apolars en l’interior i polars a l
´exterior: Proteïnes solubles amb funció
transpostadora
 Què mantè l´estructura globular?

19. MIOGLOBINA

21. Proteïnes filamentoses
 Proteïnes que no formen estructures
terciàries.
 Donen lloc a estructures filamentoses
insolubles en aigua
 Exemples: Colagen (ossos, pell), α-ceratina
(pèl, plomes, ungles, banyes..), β-ceratina o
fribroïna (seda, teranyines)

22. 3.4- Estructura quaternària
 Proteïnes constituides per cadenes
polipeptídiques unides mitjançant enllaços
febles
 Cada cadena és un protòmer, si n´hi ha dos
s’anomenen dímers, quatre, tetràmers com l
´hemoglobina

23. Hemoglobina

25. 4- Propietats de les
proteïnes de
4.1- Solubilitat
 Depèn de la proporció d'Aa polars: Poden
establir enllaços d'hidrogen amb l'aigua
 La solubilitat augmenta en dissolucions
salines diluïdes, però disminueix en
concentrades
 El Ph influencia en la solubilitat
 Proteïnes globulars: Dispersions
col.loidals

26. 4.2- La desnaturalització
 Pèrdua d'estructura terciària i de vegades
també de la secundària, degut al trencament
dels enllaços que les constetueixen (Enllaços
d’hidrogen, ponts disulfur…)
 Factors que ho provoquen: canvis pH,
variacions Tª, canvis en la concentració salina
medi o agitació molecular
 L’efecte més visible d’aquest procés es la
precipitació de les proteïnes (ex:quan fem un
ou dur)

27. • De vegades el procés és reversible:
Renaturalització
• La desnaturalització de les proteïnes pot tenir
conseqüències molt greus: Els enzims perden la
seva activitat biològica (Ex: Febre superior a
40º)

28. 4.3- Especificitat
• La seqüència d’Aa és responsable de la seva
especificitat, això vol dir que cada espècie o fins
i tot cada individu té les mateixes proteïnes ( no
passa el mateix amb glúcids i amb lípids)
Ex: Insulina, Dins dels vertebrats, hi
ha molta similitud entre els tipus
d'insulina. La insulina bovina
difereix de la dels humans en tres
residus d'aminoàcids i la porcina
només en un. Fins i tot, la d'alguns
tipus de peixos és suficientment
semblant per ser clínicament
efectiva en humans

29. 4.4- Capacitat Amortidora
• Com que les proteïnes estan formades
d'aminoàcids, també tenen un comportament
amfòter: Tendiran a neutralitzar el pH del medi.

30. 5. Funcions de les proteïnes
1) ESTRUCTURAL
Les proteïnes poden formar unitats estructurals més gran mitjançant
l´agregació de moltes d'elles (Ex. Colagen)
2) DE RESERVA
Reserves d'energia o de substàncies per a la posterior utilització en
reaccions metabòliques.
3) TRANSPORT
• Proteïnes que permeten el pas de molècules grans a través de la
membrana citoplasmàtica.
• Proteïnes amb gran afinitat (apetència) per a la reserva de qualsevol
substància poden també servir per transportar-la. EXEMPLE:
Hemoglobina.
4) ENZIMÀTICA
Els enzims actuen com a biocatalitzadors de diverses reaccions
bioquímiques (augmentant la velocitat a la que es produeixen, però sense
intervenir directament).

31. 5) HORMONAL
Actuen sobre diverses cèl·lules, estimulant-les o inhibint-les perquè iniciïn determinades
reaccions o fabriquin algunes substàncies per exemple la insulina
6) DE DEFENSA
•La duen a terme bàsicament les immunoglobulines, que constitueixen els anticossos.
Aquesta funció es basa en el reconeixement de partícules perjudicials per l'organisme i la
posterior eliminació d'aquestes.
ANTICÒS → Detecta i elimina l'antigen i el patogen.
ANTIGEN → És reconegut com a perjudicial. Pot ser o formar part del patogen. Generalment
és una proteïna.
7) CONTRÀCTIL
Relacionada amb les propietats de contracció i relaxació de les cadenes peptídiques. L'actina
i la miosina són proteïnes amb funció contràctil i es troben a les fibres musculars i als flagels
dels bacteris.
8) HOMEOSTÀTICA
És una funció basada en la capacitat amortidora de les proteïnes, que tendiran a neutralitzar
el pH sempre cap al seu punt isoelèctric. Podem observar aquesta capacitat en proteïnes
sanguínies: La trombina i el fibrinogen participen en la coagulació de sang a les ferides.

32. Classificació
• Holoproteïnes: Són les proteïnes formades
només d'aminoàcids
• Heteroproteïnes: Són les proteïnes que, a més
a més d'estar formades per aminoàcids,
incorporen un altre material.

33. HOLOPROTEÏNES
Són les proteïnes formades només d'aminoàcids. Al seu temps estan dividides també segons la seva
estructura:
PROTEÏNES FILAMENTOSES:
Holoproteïnes que només arriben a adoptar l'estructura secundària.
•
•
•
•
COL·LAGEN: En teixits conjuntius, cartilaginosos i ossis.
α QUERATINES: Rigidesa a ungles, banyes, peülles, plomes...
β QUERATINES: Rigidesa a les closques de tortugues, la tela d'aranya...
ELASTINES: Contenen prolines: als vasos sanguinis i als tendons.
PROTEÏNES GLOBULARS:
Holoproteïnes que només arriben a adoptar l'estructura terciària (globular).
•
•
•
•
•
•
PROTAMINES: Al nucli dels espermatozoides . Protamines i infertilitat
HISTONES: Al nuclis de les cèl·lules, empaquetant l´ADN (collaret de perles)
PROLAMINES: En llavors vegetals.
GLUTENINES . Forma part del gluten
ALBÚMINES: Es poden trobar a la sang, a l'ou, a la llet...
GLOBULINES: sero-, ovo-, lacto-, immuno-globulina

34. HETEROPROTEÏNES
• Són les proteïnes que, a més a més d'estar formades per aminoàcids,
incorporen un altre material.
• Aquest material s'anomena grup prostètic.
• Totes tenen forma globular:
•
•
•
•
•
FOSFOPROTEÏNES: Tenen un àcid fosfòric (caseïna)
GLICOPROTEÏNES: Tenen un glúcid unit covalentment.
LIPOPROTEÏNES: Lípid + Proteïna (Quilomicrons)
NUCLEOPROTEÏNES: Àcid nucleïc + Proteïna
CROMOPROTEÏNES: El grup prostètic té color degut a la presència
de metalls (hemoglobina)