Le proteine: struttura e funzioni principali

1. 1
BIOMOLECOLE
Vittoria Patti
4. proteine

2. 2
Funzioni principali delle proteine
funzione cosa significa esempi
ENZIMATICA catalizzare (= rendere possibili/molto più
veloci/modulabili) le reazioni chimiche
tutti gli enzimi digestivi: ptialina,
lattasi, pepsina, tripsina, ecc.
STRUTTURALE sostenere, proteggere, rafforzare, contenere,
dare forma…
cheratina, osteina, collagene,
elastina
TRASPORTO
permettere e controllare il passaggio di
sostanze attraverso le membrane biologiche o
da una parte all’altra del vivente
emoglobina, mioglobina,
albumina
MOVIMENTO di parti della cellula o dell’intero organismo
actina & miosina nelle fibre
muscolari
DIFESA
IMMUNITARIA
riconoscere e distruggere agenti patogeni immunoglobuline
ORMONALE portare “messaggi” chimici da una parte
all’altra dell’organismo
insulina
RISERVA riserva di amminoacidi ovalbumina, caseina
INIBIZIONE DA
CONTATTO
impedire alle cellule di un tessuto di crescere oltre il necessario
facendo sì che si “accorgano” della presenza l’una dell’altra
TRASMISSIONE
DELL’IMPULSO mediare il passaggio di un segnale nelle cellule
nervose
endorfine

3. 3
Proteine: molecole «tuttofare»!
Le proteine sono
macromolecole
che svolgono moltissime
funzioni diverse
negli organismi viventi,
grazie al fatto che
possono avere
strutture
molto varie e complesse.

4. 4
Tutte le proteine sono
polimeri di
composti chiamati
amminoacidi.
Proteine: molecole «tuttofare»!

5. 5
Tutte le proteine sono
polimeri di
composti chiamati
amminoacidi.
Esistono 20
amminoacidi diversi,
che combinati fra loro
formano milioni
di tipi diversi
di proteine…
Proteine: molecole «tuttofare»!

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…proprio come le 25
lettere dell’alfabeto,
la cui combinazione
può formare
tipi diversissimi di testo,
con funzioni svariate.

7. Amminoacidi struttura generale
Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …

8. Amminoacidi struttura generale
Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …

9. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
1. un atomo di idrogeno
Amminoacidi struttura generale

10. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
1. un atomo di idrogeno
2. un gruppo amminico
Amminoacidi struttura generale

11. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
1. un atomo di idrogeno
2. un gruppo amminico
3. un gruppo carbossilico (acido)
Amminoacidi struttura generale

12. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
1. un atomo di idrogeno
2. un gruppo amminico
3. un gruppo carbossilico (acido)
4. un gruppo “R” diverso
per ciascuno dei 20 amminoacidi.
Amminoacidi struttura generale

13. 13
Amminoacidi …essenziali e non

14. 14
Amminoacidi …essenziali e non
essenziale
essenziale in età evolutiva

15. 15
•fenilalanina
•isoleucina
•istidina
•leucina
•lisina
Amminoacidi essenziali
Nell'alimentazione umana, si considerano
essenziali (perché non sintetizzabili dall’uomo)
i seguenti aminoacidi:
Arginina, cisteina, e tirosina sono essenziali
durante l'infanzia e lo sviluppo.
•metionina
•treonina
•triptofano
•valina

16. 16
Amminoacidi
il fabbisogno degli aa essenziali
Amminoacido
mg per kg peso
corporeo
mg per 70 kg
H Istidina 10 700
I Isoleucina 20 1400
L Leucina 39 2730
K Lisina 30 2100
M
C
Metionina
Cisteina
15 (totale) 1050
F
Y
Fenilalanina
Tirosina
25 (totale) 1750
T Treonina 15 1050
W Triptofano 4 280
V Valina 26 1820

17. Nell’ alimentazione,
il valore biologico
delle proteine
è definito dalla
percentuale di amminoacidi essenziali.
Le proteine a più alto valore biologico
sono quelle che forniscono
all’organismo
il più ricco assortimento
di amminoacidi essenziali.
Il valore biologico delle proteine

18. Il valore biologico delle proteine

19. Glicina
(Gly o G)
Alanina
(Ala o A)
Valina
(Val o V)
Leucina
(Leu o L)
Isoleucina
(Ile o I)
Metionina
(Met o M)
Fenilalanina
(Phe o F)
Triptofano
(Trp o W)
Prolina
(Pro o P)
Amminoacidi apolari

20. Asparagina
(Asn o N)
Glutamina
(Gln o Q)
Serina
(Ser o S)
Treonina
(Thr o T)
Cisteina
(Cys o C)
Tirosina
(Tyr o Y)
Amminoacidi polari

21. Acidi
Arginina
(Arg o R)
Istidina
(His o H)
Acido
aspartico
(Asp o D)
Acido
glutammico
(Glu o E)
Lisina
(Lys o K)
Basici
Amminoacidi ionizzati

22. 22
Amminoacidi

23. 23
Il legame peptidico
Una proteina si forma
con una sequenza di amminoacidi
legati fra loro da legami peptidici.

24. 24
Il legame peptidico
Una proteina si forma
con una sequenza di amminoacidi
legati fra loro da legami peptidici.

25. 25
Il legame peptidico
Una proteina si forma
con una sequenza di amminoacidi
legati fra loro da legami peptidici.

26. 26
Il legame peptidico
Il legame peptidico è
un legame covalente che si forma
tra il gruppo carbossilico
di un amminoacido
e il gruppo amminico
di un altro amminoacido,
con eliminazione di una molecola d’acqua
(reazione di condensazione).

27. 27
Il legame peptidico

28. gruppo
amminico
gruppo
carbossilico
legame
peptidico

29. Legame
peptidico
Legame
peptidico
Legame
peptidico

30. 30
Livelli di
struttura
delle
proteine

31. 31
Livelli di
struttura
delle
proteine

32. 32
Livelli di
struttura
delle
proteine

33. 33
Livelli di
struttura
delle
proteine

34. 34
Struttura primaria
… è la semplice sequenza
degli amminoacidi.

35. 35
Struttura primaria
Dalla struttura primaria
derivano
tutte le altre proprietà
della proteina.

36. I monomeri
sono gli
amminoacidi
Primary Structure
Struttura primaria
Il polimero
che risulta
è il
polipeptide

37. 37
Struttura secondaria
alfa-elica
beta-foglietto
…è uno specifico tratto della catena
che assume una forma particolare,
a spirale (cioè a “molla”)
detta alfa-elica
oppure a spire antiparallele
detta beta-foglietto,
stabilizzata da legami idrogeno.

38. 38
Struttura secondaria
alfa-elica
beta-foglietto
Questi tratti sono formati
da specifiche sequenze
amminoacidiche,
e NON sono presenti
in tutte le proteine.

39. 39
Struttura secondaria
alfa-elica
I tratti ad alfa-elica sono rettilinei e
moderatamente elastici…

40. 40
Struttura secondaria
beta-foglietto
…mentre quelli a beta-foglietto
formano superfici lisce, piatte e
regolari, prive di elasticità.

41. 41
Struttura secondaria
alfa-elica
beta-foglietto
Il collagene (nelle cartilagini, nei tendini ecc.)
è una proteina
fatta interamente ad alfa-elica,
mentre la fibroina (proteina della seta)
è tutta a beta-foglietto.

42. Beta-foglietto
Alfa-elica
Struttura secondaria

43. 43
Struttura secondaria
Normalmente, tuttavia,
solo alcuni tratti
della catena polipeptidica
hanno la struttura
ad alfa-elica e/o a beta-foglietto.

44. 44
Struttura secondaria
Normalmente, tuttavia,
solo alcuni tratti
della catena polipeptidica
hanno la struttura
ad alfa-elica e/o a beta-foglietto.

45. 45
Normalmente, tuttavia,
solo alcuni tratti
della catena polipeptidica
hanno la struttura
ad alfa-elica e/o a beta-foglietto.
Struttura secondaria

46. 46
In alcune visualizzazioni
le parti ad alfa-elica della proteina
vengono rappresentate come
bastoncini.
Struttura secondaria

47. 47
Struttura terziaria
è la forma tridimensionale
che la catena polipeptidica
assume spontaneamente
nello spazio
in condizioni fisiologiche.
Tutte le proteine
hanno la struttura terziaria!

48. 48
…si trova solo
in quelle proteine che
nella loro forma funzionale
(cioè per svolgere la loro
funzione specifica)
sono formate da un
assemblaggio di
più catene
polipeptidiche.
Struttura quaternaria

49. 49
Struttura quaternaria
Immunoglobulina
(4 catene polipeptidiche)

50. 50
ATP-sintetasi
(16+ catene polipeptidiche)
Struttura quaternaria

51. 51
ATP-sintetasi
(16+ catene polipeptidiche)
Struttura quaternaria

52. 52
Funzionamento della
ATP-sintetasi
(16+ catene polipeptidiche)
Struttura quaternaria

53. 53
Struttura quaternaria

54. 54
Struttura quaternaria
Non tutte le proteine
hanno la struttura quaternaria:
moltissime proteine, infatti,
sono pienamente funzionali
essendo composte da
una sola
catena polipeptidica.
mioglobina

55. 55
Struttura quaternaria
Potremmo paragonare le proteine che
hanno la struttura quaternaria
agli sport di squadra…

56. 56
Struttura quaternaria
…e quelle che non ce l’hanno
(che sono composte
da una sola catena polipeptidica)
agli sport individuali.

57. 57
Enzimi
sono un’importantissima categoria
di proteine che svolgono
la funzione catalitica
in tutte le reazioni
del metabolismo cellulare.

58. Catalizzare una reazione
significa renderla più efficiente
(e quindi anche più rapida)
facendo sì che i reagenti
si “scontrino” con maggiore frequenza
e con l’orientamento ottimale…

59. …quest’azione di catalisi
si traduce praticamente in un abbassamento
della soglia di energia di attivazione
che ogni reazione deve superare
per potersi verificare.

60. Un enzima NON fa parte
della reazione chimica che catalizza,
né come reagente né come prodotto.

61. Un enzima NON fa parte
dei reagenti o dei prodotti
della reazione chimica che catalizza.
nucleotidi
amido
glucosio
ADP + Pi
DNA
glucosio
glicogeno
ATP
amilasi
ATP sintasi
glicogeno sintasi
DNA polimerasi

62. nucleotidi
substrati
(=reagenti)
amido
glucosio
ADP + Pi
DNA
glucosio
glicogeno
ATP
amilasi
ATP sintasi
glicogeno sintasi
DNA polimerasi
prodotti
enzimi
Un enzima NON fa parte
dei reagenti o dei prodotti
della reazione chimica che catalizza.

63. Un enzima “fa incontrare” i reagenti
legandoli reversibilmente
con l’opportuno orientamento
in una “tasca” detta sito attivo
e facilitandone così la reazione
che porta alla formazione dei prodotti,
che alla fine del processo si staccano dal sito attivo.

64. Il legame fra sito attivo e reagenti
( chiamati in questo contesto substrati )
è altamente specifico…
…paragonabile alla specificità biunivoca
fra una chiave e la sua serratura
(una serratura non funziona
se non con quella specifica chiave;
una chiave apre soltanto
quella specifica serratura).

65. Ricordiamo ad esempio che l’ amilasi ,
l’enzima che catalizza la scissione dell’ amido,
non è in grado di catalizzare
la stessa reazione
se il substrato è la cellulosa,
sebbene questa sia molto simile all’amido.
amido
cellulosa
amilasi
amilasi

66. La forma del sito attivo
(che dipende dalla struttura terziaria
della proteina)
è essenziale per il funzionamento
di un enzima, e questo spiega
l’alterazione più o meno permanente
della funzionalità enzimatica
al variare della temperatura,
del pH
o di altri parametri
fisico-chimici.

67. Ad esempio,
gli enzimi digestivi gastrici
(cioè dello stomaco)
hanno un optimum di pH
molto basso,
nettamente acido,
mentre quelli enterici
(cioè dell’intestino)
hanno bisogno
di un pH più alto, più basico.
pH ≈ 2
pH ≈ 8

68. Un aumento di temperatura
o un altro tipo di alterazione ambientale
può cambiare
la struttura terziaria della proteina
e quindi la forma del sito attivo:
questo quindi non sarà più in grado
di legare i reagenti e di catalizzare la
reazione, proprio come una serratura
deformata dal calore non funziona più.

69. Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione

70. Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
La rinaturazione può essere impossibile!
Una proteina può in certe condizioni
essere denaturata in modo irreversibile,
per esempio dal calore.

71. Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
La rinaturazione può essere impossibile!
Una proteina può in certe condizioni
essere denaturata in modo irreversibile,
per esempio dal calore.


72. Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
La rinaturazione può essere impossibile!
Una proteina può in certe condizioni
essere denaturata in modo irreversibile,
per esempio dal calore.