[1] Enzimas são catalisadores biológicos feitos de proteínas que aceleram reações químicas nas células. [2] A maioria das enzimas são proteínas globulares, mas algumas são feitas de RNA. [3] As enzimas atuam de forma altamente específica e eficiente sob condições ideais de pH, temperatura e solvente.

1. ENZIMAS
Professora: Kerly Ferreira Gouveia

2. ENZIMAS
História:
James Smner ( 1926)
Isolou e cristalizou a urease;
Cristais eram proteínas;
Postulou que ‘’ todas as enzimas são proteínas.
John Northrop ( década de 30)
Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;
Década de 50 – séc. XX
75 enzimas – isoladas e cristalizadas;
Ficou evidenciado caráter protéico.
Atualmente + 2000 enzimas são conhecidas.

3. ENZIMAS
Definição:
Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas
aminoácidos.
Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos compostos.
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com
propriedades catalíticas, chamadas de RIBOENZIMAS, todas as
enzimas são PROTEÍNAS( globulares, de estrutura terciária).

4. ENZIMAS
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Estruturas Enzimáticas :
Riboenzimas : RNA;
Holoenzimas: Proteína- cofator;
Proteína: Apoenzima ou Apoproteína;
Cofator: Pode ser: íon inorgânico
Molécula orgânica: Coenzima.

5. Enzimas
• Apresentam alto grau de especificidade;
• São produtos naturais biológicos;
• São altamente eficientes, acelerando a velocidade das
reações;
• Não tóxicas;
• Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do
solvente e força iônica.

6. ENZIMAS
• Estruturas:
• Sua atividade catalítica depende da integridade de sua
conformação proteica nativa, se uma enzima é desnaturada
ou dissociada em subunidades;
• Assim as estruturas proteicas primária, secundária ,terciária e
quartenária das enzimas são essenciais para sua atividade
catalítica.

7. ENZIMAS
• Emil Fischer(1894): alto grau de especificidade das enzimas
originou: CHAVE- FECHADURA ,que considera que a enzima
possui sitio ativo complementar ao substrato.

8. ENZIMAS
• Século XIX – poucas enzimas identificadas;
• Adição do sufixo ‘’ ASE ‘’ ao nome do substrato:
Exemplo:
• Gorduras( lipo- grego) -LIPASE
• Amido( amylon- grego)- AMILASE
• Nomes arbitrários:
• Tripsina e pepsina- proteases

9. ENZIMAS
• Em 1955- Comissão de Enzimas ( EC) da União Internacional
de Bioquímica ( IUB) , nomeou e classificou.
• Cada enzima – código com quatro dígitos que caracteriza o
tipo de reação catalisada:
• Primeiro dígito: classe
• Segundo dígito: subclasse
• Terceiro dígito: sub-subclasse
• Quarto dígito: indica o substrato.

10. ENZIMAS
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A atividade enzimática é influenciada por:
pH;
Temperatura;
Concentração das enzimas;
Concentração dos substratos;
Presença de inibidores.

11. Enzimas
• Características:
• As enzimas, como outras proteínas , tem peso
Moleculares que variam de 12.000 até 1 milhão;
Algumas enzimas não requerem nenhum outro
Grupo químico além de seus aminoácidos;
Outras requerem um componente químico adicional chamado
Co- fator.

12. ENZIMAS
• Classificação funcional:
• As enzimas são divididas em seis grandes classes:

13. ENZIMAS
• Cinética enzimática: As enzimas agem sobre substancias
denominadas Substrato, formando o composto molecular
Enzima-substrato. Para cada tipo de substrato existe uma
determinada enzima especifica, como , por analogia, para
cada fechadura há uma chave. É por isso que a união entre
uma enzima e um substrato também é chamada Mecanismo
CHAVE-FECHADURA.
• Para que ocorra essa especificidade, a enzima apresenta uma
região específica para reconhecer e se ligar ao
substrato, chamada de SÍTIO LIGAÇÃO. Cabe ressaltar que essa
região de ligação da enzima é a mais nobre e, se for muito
alterada, a enzima perde sua funcionalidade.