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PROTEÍNAS Profª Maria Daniele Teixeira
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Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos  -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Resíduos de aminoácidos  -hélice Cadeia polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos  -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
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 -Folhas  ,[object Object],[object Object],[object Object]
Conformação   Pontes de hidrogênio antiparalela
Cadeia alfa (  )‏ Cadeia alfa (  )‏
Dobra   A   -hélice e a folha    são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica.  Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do C  Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra   ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca 2+  ou Zn 2+ .  hélice-dobra-hélice “ Zinc-finger” tipo 1  tipo 2
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BONS ESTUDOS! Profª Mª Daniele Teixeira

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Aula Proteínas

  • 1. PROTEÍNAS Profª Maria Daniele Teixeira
  • 2.
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  • 4.
  • 5.
  • 6.
  • 7.  
  • 8. Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
  • 9. Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos  -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
  • 10. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Resíduos de aminoácidos  -hélice Cadeia polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
  • 11. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos  -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
  • 12.
  • 13.
  • 14.
  • 15.
  • 16.
  • 17.
  • 18.
  • 19.
  • 20. Conformação  Pontes de hidrogênio antiparalela
  • 21. Cadeia alfa (  )‏ Cadeia alfa (  )‏
  • 22. Dobra  A  -hélice e a folha  são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica. Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do C  Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra  ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca 2+ ou Zn 2+ . hélice-dobra-hélice “ Zinc-finger” tipo 1 tipo 2
  • 23.
  • 25.
  • 26.
  • 27. ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE LHE CONFEREM ESTABILIDADE
  • 28.
  • 29.
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  • 34.
  • 36.
  • 37. BONS ESTUDOS! Profª Mª Daniele Teixeira