2. COMPOSICIÓ
Constituidas por C, H, O, N y S. Pueden presentar otros
elementos como P, Fe, Mg, Cu, ...
Són polímers d’aminoàcids units per enllaços peptídics
• Pèptid o Oligopèptid (pocs aa)
• Polipèptid o proteïna
3. COMPOSICIÓ
AMINOÀCIDS “aa”
Els aa són molèculas orgànicas que presenten un radical amino i un
radical carboxil. Existeixen més de cent a la natura.
Només 20 formen part de quasi totes les proteïnes, s’anomenen
proteínics. Tots són α-aminoácids.
NH2 Grup Amino
Grup Amino
R C COOH Grup Carboxil
Grup Carboxil
H Cα
Cα
Altres aa poden tenir interès biològic o nutritiu i no ser proteïnics
4. COMPOSICIÓ
Aminoàcids essencials. Dels 20 aa proteinics, alguns no els
podem sintetitzar, aquests s’han d’ingerir.
Són l’Arginina (en nens, no en adults), histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano, i valina.
Si mengem proteïnes que continguin aquests aa es
diuen que són d’alt valor biològic, com les proteïnes
animals, les vegetals no els contenen tots i per tant no
són suficients
5. COMPOSICIÓ
PROPIETATS FÍSIQUES DELS aa
1. Són compostos sòlids
2. Cristal·lins
3. Punt de fusió elevat
4. Solubles en aigua
Tots els aa excepte la Glicina tenenel C α assimètric
6. COMPOSICIÓ
Tots els aa excepte la Glicina tenenel C α assimètric. Depenent
d’on quedi el grup COOH i el grup NH2 es dirà D o L
Tenen activitat òptica (+) dextrogira (-)
levogira, independentment si són D o L
A la naturaleza
A la naturaleza
l’estereoisòmer més
l’estereoisòmer més
abundant és L
abundant és L
7. COMPOSICIÓ
PROPIETATS QUÍMIQUES DELS aa
En dissolució aquosa els aa es poden comportar com a àcids o
com a bases és a dir són substàncies anfòteres i per tant tenen
efecte amortidor o tampó.
Quan un aa queda
amb càrega neutra
(igual núm. de
zwitterió
càrregues – i +) es
diu punt isoelèctric
9. L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
S’estableix entre l’OH del grup Carboxil d’un aa i un H del grup
amino d’un altre.
Té un comportament similar al d’un doble enllaç i és rígid, i
inmobilitza en un pla els àtoms que el formen
10. L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
• Quan s’uneixen dos aa es forma un dipèptid
• Tres un tripèptid
• Menys de 10 un oligopèptid
• Més de 10 un polipèptid
11. L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
OLIGOPÈPTIDS
Oligopèptids amb activitat biològica:
•Algunes vitamines del grup B: àcid pantotènico y àcid fólic.
•Hormones: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH),
insulina y glucagó, gastrina, secretina i angiotensina.
•Neuropèptids: encefalines
•Antibiótics: alcaloides
12. Proteïnes. Estructura
•Una proteïna és una cadena polipeptídica de més de 50 aa
amb un pes molecular elevat ( més de 5.000 D).
•Poden també estar unides a altres tipus de molècules o àtoms.
•La seva estructura s’estudia en 4 nivells
13. Proteïnes. Estructura Primària
És la seqüència d’aa units per enllaços peptídics
És l’estructura més important de la molècula, determina la
resta i un canvi pot ocasionar pertorbacions en l’estructura
i funció de la proteïna.
Es comença a seqüènciar per
l’extrem N-terminal
14. Proteïnes. Estructura Secundària
És la disposició en l’espai de
l’estructura primària.
Hi ha tres conformacions
1.α-Hèlix
2.Hèlix de colàgen
3.Conformació β
Aquestes estructures es
mantenen per ponts d’H
que s’estableixen entre
els aa de la cadena
Abundant en Pro
i Hidroxiprolina
15. Proteïnes. Estructura Terciària
És l’estructura que es produeix quan es plega sobre sí
mateixa l’estructura secundària.
Els aa apolars es situen a l’interior de l’estructra globular i
els polars cap a fora.
α-hèlix
Els enllaços que estabilitzen Colze o gir
l’estructura són : sense
estructura
1.Ponts d’H
2.Forces de Van der Waals
3.Pots disulfur
4.Interaccions iònique i hidrofòbiques
Plegaments β
16. Proteïnes. Estructura Terciària
Les proteïnes amb estructura terciaria són globulars.
Algunes tenen estructures globulars repetides
denominades “Dominis estructurals” importants en
els enzims.
Per contra les proteïnes filamentoses no tenen
estructura terciaria
17. Proteïnes. Estructura Cuaternària
La presenten proteïnes constituides per diferents cadenes
polipeptídiques unides per mitjà d’enllaços febles o no
covalents.
Protòmer
Tetràmer = 4 protòmers
20. Propietats. La solubilitat
Les proteïnes són més
o menys solubles en La solubilitat disminueix en
aigua degut al seu diossolucions salines molt
contingut en aa polars concentrades
La solubilitat
augmenta en
dissolucions
selines diluïdes
21. Propietats. La desnaturalització
És un fenomen que consisteix en la pèrdua de l’estructura terciària i
secundària específica, per la qual cosa, la proteïna deixa de tenir les
seves propietats i, en conseqüència, les seves funcions.
Pot ser provocada per:
• Canvis de pH
• Augment de la temperatura
• Presència de radiacions
• Canvis en la concentració de sals
• Presència de dissolvents .
Si algun d’aquests processos fos molt accentuat podria produir-se
la hidròlisi obtenint aminoàcids per trencament de l’enllaç peptídic.
22. Propietats. L’especificitat
Les proteïnes tenen una funció específica. Això vol dir que un
determinat tipus de proteïna només té una sola funció.
Són proteïnes homòlogues les que fan la mateixa funció en
diferents espècies. Quant més pròximes són evolutivament, més
s’assemblen.
Molècula d’insulina
23. Classificació de les proteïnes
Segons la composició es poden classificar en:
1.Holoproteïnes o proteïnes simples formades únicament per
cadenes protèiques en combinació dels 20 aa.
Poden ser globulars o filamentoses
Col·làgens Es troben als teixits conjuntiu, ossi, cartilaginòs
Alfa-queratines Es troben a les formacions epidèrmiques, ungles, cabells,
banyes
Elastines Tendons i vasos sanguinis
Beta-queratines o fibroïnes Fils de seda
Histones proteïnes nuclears associades als gens i ADN *
Albúmines magatzem d’aminoàcids (ovoalbúmina,
seroalbúmina, lactoalbúmina)
24. Classificació de les proteïnes
2. Les heteroproteïnes o proteïnes conjugades Tenen algun altre tipus de
molècula (grup prostètic) unida de forma covalent als aminoàcids:
Glicoproteïnes :
* Peptidoglucans o mureïnes : NAM i NAG són els components bàsics de
la paret bacteriana.
* Proteoglucans o mucines : present en mucositats de diferents aparells
* Glucoproteïnes : actuen com a marcadors cel·lulars o antígens
* Inmunoglobulines
Lipoproteïnes
* HDL (High density lipoprotein): transporten al colesterol direcció fetge
* LDL (Low density lipoprotein): transporten al colesterol direcció vasos
Fosfoproteïnes
* Caseïna : present a la llet
Metal·loproteïnes
* Hemoglobina : unida a ferro serveix per transportar oxigen
* Citocroms : solen tenir ferro o coure i transporten electrons
* Melanina : pigment protector de la pell
* Pigments respiratoris i d’altres: els primers en animals i altres en plantes
Nucleoproteïnes: Associació d’ADN i Histones.
25. Funció de les proteïnes
1.-Funció estructural. Glicoproteïnes de membrana, histones,
queratines, elastina, col·làgena
2.- Funció de reserva: Albúmina, Caseïna, zeïna, gliadina.
3.- Funció de transport: transportador de membranes, Pigments
respiratoris com l’hemoglobina, hemocianina. Transferrina…
4.- Funció Hormonal: algunes hormones com l’insulina o la
tirosina i hormona de creixement
5.-Funció de defensa: Inmunoglobulines
26. Funció de les proteïnes
6.- Funció contractil: flagelina, actina i miosina.
7.- Funció homeostàtica: Trombina, fibrinògen
8.- Funció enzimàtica: o catalítica Tenen acció
biocatalitzadora. Hi ha molts enzims diferents que fan
possibles totes les reaccions químiques del metabolisme
cel·lular. Són molt específiques i sovint, en la seva
nomenclatura apareix el sufixe asa i l’arrel de la molècula
sobre la que actuen.
maltasa
ADN polimerasa
amilasa
28. Necessitats proteïques en l’alimentació
diària.
Nens 0-6 anys 2.5g/dia i Kg
Nens de 7 a 12 anys 2g/dia kg de pes
Adolescents de 13 a 18 anys 1.5g/dia i kg de pes
Més de 18 anys 1g/dia i kg de pes
Dones embarassades 1.5g/dia i kg de pes
Dones lactants 2g/dia i kg de pes
